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BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR
Capítulo 3. Bioenergética, enzimas y metabolismo
Capítulo 3
3.1 Bioenergética
3.2 Enzimas como catalizadores biológicos
3.3 Metabolismo
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Bioenergética, enzimas y
metabolismo
PERSPECTIVA HUMANA:
El problema creciente de la resistencia a
antibióticos
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Capítulo 3. Bioenergética, enzimas y metabolismo
Figura 3.1 Ejemplos de transduccion de energia. (a) Conversion de energia electrica en energia
mecanica; (b) conversion de energia quimica en mecanica y termica; (c) conversion de energia
quimica en energia luminica.
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Figura 3.2 Un cambio en la energía interna de un sistema. En este ejemplo, el sistema se definirá
como una hoja particular de una planta. (a) Durante el día, se absorbe la luz solar mediante los
pigmentos fotosintéticos en los cloroplastos de la hoja y se usa para convertir CO2 en carbohidratos,
como la molécula de glucosa que se muestra en el dibujo (que luego se incorpora a sacarosa o
almidón). Conforme la célula absorbe luz, su energía interna aumenta; la energía presente en el resto
del universo debe disminuir. (b) Por la noche, la relación energética entre la célula y sus alrededores
se invierte cuando se oxidan hasta CO2 los carbohidratos producidos durante el día en las
mitocondrias y se usa la energía para realizar las actividades nocturnas de la planta.
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Figura 3.3 Fenómenos que se acompañan
por un aumento en la entropía del universo.
(a) Un cubo de azúcar contiene moléculas de
sacarosa en una disposición muy ordenada,
con libertad de movimiento restringida.
Conforme el cubo se disuelve, aumenta
mucho el movimiento de las moléculas de
sacarosa y su movimiento aleatorio hace que
se distribuyan de manera uniforme en todo
el espacio disponible. Una vez que esto
ocurre, no habrá mas tendencia a la
redistribución, y la entropía del sistema llega
a su máximo. (b) Las moléculas de azúcar
que se dispersan al azar en una solución
pueden regresar a su estado ordenado, pero
solo si se aumenta la entropía de sus
alrededores, como ocurre cuando las
moléculas ordenadas de agua de la fase
liquida se desordenan después de la
evaporación.
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Figura 3.4 Cuando el agua se congela, su entropía disminuye porque las moléculas de agua en
el hielo se encuentran en un estado más ordenado, con menor libertad de movimiento que en
estado líquido. El descenso en la entropía resulta muy aparente en la formación de un copo de
nieve. (c Nuridsany y Perennou/Photo Researchers, Inc.)
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Figura 3.5 Hidrolisis del ATP. El trifosfato de adenosina (ATP) se hidroliza como parte de
muchos procesos bioquímicos. En la mayor parte de las reacciones, como se muestra aquí, el
ATP se hidroliza hasta ADP y fosfato inorgánico (Pi), pero en algunos casos (no mostrados) se
hidroliza a AMP, un compuesto que solo tiene un grupo fosfato, y pirofosfato (PPi). Estas dos
reacciones tienen la misma ΔGo’ de –7.3 kcal/mol (–30.5 kJ/mol).
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Figura 3.6 Algunos elementos que intervienen en la hidrólisis del ATP. En la célula se puede
utilizar la energía obtenida de la hidrólisis del ATP para: (a) separar cargas a uno y otro lados de
la membrana, (b) concentrar un soluto particular dentro de la célula, (c) dirigir una reacción
química que en otras circunstancias no sería favorable, (d) deslizar filamentos entre sí como
ocurre durante el acortamiento de un miocito, (e) donar un grupo fosfato a una proteína y así
modificar sus propiedades y prepararla para obtener la respuesta buscada. En este caso, los
grupos fosfato agregados constituyen sitios de “unión” de otras proteínas.
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Figura 3.7 Estado estacionario frente a
equilibrio. (a) Mientras esta ameba pueda
captar nutrientes del exterior, puede
obtener la energía necesaria para mantener
las concentraciones de compuestos en un
estado estacionario, el cual puede estar
alejado del equilibrio. Las concentraciones
de ATP y ADP en el estado estacionario se
indican con los puntos coloreados y el
histograma. (b) Cuando la ameba muere, las
concentraciones de ATP y ADP (así como
otros compuestos bioquímicos) se desplazan
hasta alcanzar sus proporciones de
equilibrio.
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Figura 3.8 Energía de activación y reacciones enzimáticas. Aunque la formación de glucosa 6-fosfato es una reacción
favorecida por sus características termodinámicas (ΔGo’═ –4 kcal/mol), los reactivos deben tener energía suficiente
para alcanzar un estado de transición en el que puedan producirse los reajustes atómicos necesarios para que ocurra la
reacción. La cantidad de energía requerida se conoce como energía de activación (EA) y se representa por la altura de
la curva. La energía de activación no es un valor fijo, sino que varía con la vía de reacción particular. EA se reduce
mucho cuando los reactivos se combinan con un catalizador enzimático. (Este diagrama muestra un mecanismo
sencillo de reacción en un paso. Muchas reacciones enzimáticas ocurren en dos o más pasos que dan lugar a la
formación de intermediarios [como en la figura 3.13]. Cada paso de la reacción tiene una EA distinta y un estado de
transición separado.)
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Figura 3.9 El efecto del descenso de la energía de activación en la velocidad de una reacción.
Las curvas con forma de campana indican el contenido energético de una población de
moléculas presente en una mezcla de reacción en dos temperaturas distintas. El número de
moléculas reactivas que tienen energía suficiente para que se produzca la reacción aumenta
por calentamiento de la mezcla o con la adición de un catalizador enzimático. El calor aumenta
la velocidad de reacción porque incrementa el contenido energético de las moléculas, mientras
que la enzima lo hace porque reduce la energía de activación necesaria para que ocurra la
reacción.
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Figura 3.10 Formación de un complejo
enzima-sustrato. Esquema de la
reacción catalizada por la piruvato
cinasa (fig. 3.24) en la que los dos
sustratos, fosfoenolpiruvato (PEP) y
ADP, se unen con la enzima para
formar un complejo enzima-sustrato
(ES), lo cual conduce a la formación de
los productos, piruvato y ATP.
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Figura 3.11 El sitio activo de una enzima. (a) Representación
esquemática del sitio activo de la enzima ribulosa bisfosfato
carboxilasa oxigenasa que muestra los diversos sitios de interacción
entre los sustratos unidos (RuBP y CO2) y ciertas cadenas laterales de
aminoácidos de la enzima. Además de determinar las propiedades
de unión con el sustrato del sitio activo, estas interacciones no
covalentes alteran las propiedades del sustrato en formas que
aceleran su conversión en productos. (b) Un mapa de densidad
electrónica del sitio activo de una timidina cinasa viral con el
sustrato, desoxitimidina, que se muestra en el centro del mapa
(flecha). La malla azul indica los alcances externos de los orbitales
electrónicos de los átomos que componen el sustrato y las cadenas
laterales de la enzima, lo que muestra una representación visual del
espacio ocupado por los átomos del sitio activo. (c,d) Ejemplos del
ajuste preciso que ocurre entre partes de una enzima y un sustrato
durante la catálisis. Estos dos ejemplos muestran la estrecha relación
espacial entre (c) un ácido glutámico (amarillo) y (d) una histidina
(verde) de la enzima triosafosfato isomerasa y el sustrato (rojo). (a:
D.A. Harris, Bioenergetics at a Glance, p. 88, Blackwell, 1995. b: de D. G. Brown,
M. R. Sanderson et al., Nature Str. Biol. 2:878, 1995; c-d: de J. R. Knowles, Nature
350:122, 1991; b-d: reimpresas con autorizacion de Macmillan Publishers Ltd.)
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Figura 3.12 Tres mecanismos por los cuales
las enzimas aceleran las reacciones. (a)
Mantenimiento de la orientación precisa del
sustrato, (b) cambio de la reactividad del
sustrato mediante la modificación de su
configuración electrostática, (c) aplicación de
tensión física en los enlaces del sustrato que
deben romperse.
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Figura 3.13 Diagrama del mecanismo catalítico de la quimotripsina.
La reacción se divide en dos pasos. (a) El átomo electronegativo de
oxigeno de un residuo de serina (Ser 195) en la enzima, que porta una
carga negativa parcial, realiza un ataque nucleofilico sobre el atomo
del carbono carbonilo del sustrato, el cual tiene una carga positiva
parcial, y esto rompe el enlace peptídico. El sustrato polipeptídico se
muestra en azul. La serina se vuelve mas reactiva por un residuo de
histidina (His 57) cercano que atrae al protón de la serina y luego
dona el protón al átomo de nitrógeno del enlace peptídico dividido. La
histidina es capaz de hacer esto porque su cadena lateral es una base
débil capaz de ganar y perder un protón al pH fisiológico. (Una base
más fuerte, como la lisina, permanecería con sus protones completos
en este pH.) Parte del sustrato forma un enlace covalente transitorio
con la enzima mediante la cadena lateral de la serina, mientras que el
resto del sustrato se libera como el primer producto. (Puede notarse
que los residuos de serina e histidina se sitúan a 138 aminoácidos de
distancia entre si en la secuencia primaria, pero se aproximan dentro
de la enzima por el plegamiento del polipéptido. Un ácido aspartico,
el residuo 102 que no se muestra, también participa en la catálisis
porque influye en el estado iónico de la histidina.) (b) En el segundo
paso, el átomo de oxigeno electronegativo de una molécula de agua
desplaza al sustrato unido en forma covalente a la enzima, lo que
regenera la molécula de enzima libre. Como en el primer paso, la
histidina participa en la transferencia de protones; en este paso el
protón se retira del agua, lo que lo vuelve un nucleofilo mucho más
fuerte. Luego, el protón se dona al residuo de serina de la enzima.
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Figura 3.14 Un ejemplo de ajuste inducido. Cuando una molécula de glucosa se une con la
enzima hexocinasa, la proteína experimenta un cambio de conformación que encierra al
sustrato dentro de la cavidad del sitio activo y alinea los grupos reactivos de la enzima y el
sustrato. (Por cortesía de Thomas A. Steitz, Yale University.)
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Figura 3.15 Mapa de densidad electrónica
de un solo puente de hidrogeno (línea verde
punteada). Este mapa muestra una parte
muy pequeña de la enzima proteolítica
subtilisina a resolución atómica (0.78 A). Se
observa que el átomo de hidrogeno
(amarillo) es compartido entre un átomo de
nitrógeno en el anillo de un residuo de
histidina y un átomo de oxigeno de un
residuo de ácido aspártico. (Tomada de Peter
Kuhn et al., Biochemistry 37:13450, 1998,
cortesía de Richard Bott; c 1998 American
Chemical Society.)
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Figura 3.16 Mioglobina: la película. En este ejemplo de cristalografía por
rayos X resuelta en tiempo, se determinó la estructura de la mioglobina
(Mb) con una molécula de CO unida al grupo hemo y en varios momentos
después de la liberación de la molécula de CO. (El CO se une al mismo sitio
de la Mb que el O2, pero es más adecuado para estos tipos de estudios.) La
liberación de CO se indujo al mismo tiempo en todo el cristal mediante la
exposición a un destello de luz láser (fotolisis). Cada una de las estructuras
se determinó después de un solo pulso intenso de rayos X proveniente de un
sincroton. La molécula de mioglobina en estudio tenía una sola sustitución
de aminoácido que la hacía un mejor sujeto para el análisis. (a) Un corte de
6.5 A de espesor a través de la molécula Mb muestra los cambios que
ocurren en 100 picosegundos (1 ps = la billonésima parte de un segundo)
después de la liberación de CO de su sitio de unión. La estructura de Mb
antes del destello de laser se muestra en magenta y la estructura de la
proteína 100 ps después del destello laser se muestra en verde. Las partes
de la molécula que no cambiaron de estructura en este periodo se ven en
blanco. Pueden observarse tres desplazamientos a gran escala cerca del sitio
de unión con CO (indicados por las flechas amarillas). (b) Una vista
aumentada de la región del recuadro en la parte a. El CO liberado (circulo
completo) se sitúa a unos 2 A de su sitio de unión original (circulo punteado).
El desplazamiento de CO se acomoda con la rotación de Phe29, que empuja
a His64 hacia fuera, el que a su vez desplaza a una molécula de agua unida.
(c) A los 3.16 nanosegundos después del destello laser, la molécula de CO
migro a una de las dos posiciones mostradas (marcadas 2 y 3), Phe29 e His64
se relajaron a sus estados iniciales, y el grupo hemo sufrió un
desplazamiento considerable, como indica el sombreado verde más grande
en la región del hemo. (Tomada de Friedrich Schotte et al., Science
300:1946, 2003; c 2003 reimpresa con autorización de AAAS.)
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Figura 3.17 Relación entre la velocidad de una reacción catalizada por una enzima y la
concentración del sustrato. Como cada molécula es capaz de catalizar solo cierto número de
reacciones en un tiempo determinado, la velocidad de la reacción (casi siempre expresada
como moles de producto formados por segundo) se aproxima a la velocidad máxima conforme
se eleva la concentración de sustrato. La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza
la mitad de su velocidad máxima (Vmax/2) se llama constante de Michaelis, o KM.
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Figura 3.18 Una gráfica de Lineweaver-Burk de los recíprocos de la velocidad y la
concentración de sustrato a partir de la cual es fácil calcular los valores de Vmax y KM.
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Figura 3.19 Dependencia de la velocidad de una reacción catalizada por enzima de (a) el pH y (b) la temperatura. La
forma de las curvas, y el pH y temperatura óptimos varían con la reacción particular. (a) Los cambios en el pH afectan
las propiedades iónicas del sustrato y la enzima, así como la conformación de la enzima. (b) A temperaturas más bajas,
la velocidad de la reacción se eleva cuando aumenta la temperatura por el incremento energético de los reactivos. Con
temperaturas más altas, este efecto positivo se contrarresta por la desnaturalización de la enzima. (a: tomada de E. A.
Moelwyn-Hughes, en the Enzymes, J. B. Sumner y K. Myrback, Eds., Vol. 1, Academic Press, 1950. b: tomada de K.
Hayashi et al., Journal Biochem 64;93, 1968, con autorización de Oxford University Press.)
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Figura 3.20 Inhibición competitiva. Por su
similitud molecular, los inhibidores
competitivos son capaces de competir con el
sustrato por un sitio de unión en la enzima.
El efecto del inhibidor competitivo depende
de las concentraciones relativas del inhibidor
y el sustrato.
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Figura 3.21 Los efectos de inhibidores en la cinética de las enzimas. Se muestra el efecto de
los inhibidores competitivos y no competitivos cuando la cinética de la reacción se grafica
como velocidad de la reacción frente a la concentración del sustrato (a) o su reciproco (b). El
inhibidor no competitivo reduce la Vmax sin afectar la KM, mientras que el inhibidor
competitivo aumenta la KM sin afectar la Vmax. (No se exponen los casos más complejos de
inhibidores no competitivos o mixtos.)
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Figura 3.22 Tres etapas del metabolismo. Las vías catabólicas (flechas verdes hacia abajo)
convergen para formar metabolitos comunes y conducen a la síntesis de ATP en la etapa III. Las
vías anabólicas (flechas azules hacia arriba) inician a partir de unos cuantos precursores en la
etapa III y utilizan ATP para sintetizar una gran variedad de materiales celulares. Las vías
metabólicas para los ácidos nucleicos son más complejas y no se muestran aquí.
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Figura 3.23 El estado de oxidación de un átomo de carbono depende de los otros átomos con
los que está unido. Cada átomo de carbono puede formar un máximo de cuatro enlaces con
otros átomos. Esta serie de moléculas sencillas de un carbono ilustra los diversos estados de
oxidación en los que puede existir un átomo de carbono. En su estado más reducido, el
carbono se enlaza con cuatro hidrógenos (forma metano); en su estado más oxidado, el átomo
de carbono está unido con dos oxígenos (forma dióxido de carbono).
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Figura 3.24 Los pasos de la glucolisis.
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Figura 3.25 Perfil energético de la glucolisis en el musculo cardiaco. Los números en los
escalones corresponden a las reacciones de la glucolisis de la fi gura 3.24. Todas ellas están en
equilibrio o en un punto cercano al mismo, excepto las catalizadas por hexocinasa,
fosfofructocinasa y piruvato cinasa (reacciones 1, 3 y 10) que presentan grandes diferencias en
la energía libre. (Con autorización de Voet, Voet, Pratt, Fund of Biochemistry 4e. Material
reproducido con autorización de John Wiley & Sons, Inc.)
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Capítulo 3. Bioenergética, enzimas y metabolismo
Figura 3.26 La transferencia de energía durante una oxidación química. La oxidación de gliceraldehido 3-fosfato a 3fosfoglicerato, que es un ejemplo de la oxidación de un aldehído hasta un ácido carboxilico, ocurre en dos pasos
catalizados por dos enzimas. La primera reacción (partes a y b) esta catalizada por la enzima gliceraldehido 3-fosfato
deshidrogenasa, que transfiere un ion hidruro (dos electrones y un protón) del sustrato al NAD_. Las moléculas de
NADH, una vez reducidas son desplazadas por las moléculas de NAD_ desde el citosol (a) y el sustrato unido es
fosforilado y liberado (b). La segunda reacción (parte c), catalizada por la enzima fosfoglicerato cinasa, es un ejemplo
de una fosforilacion a nivel de sustrato en la que se transfiere un grupo fosfato de una molécula de sustrato, en este
caso 1,3-bisfosfoglicerato, al ADP para formar ATP.
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Figura 3.27 La estructura del NAD+ y su reducción a NADH. Cuando el 2’ OH de la ribosa
(indicado con el sombreado de color purpura) forma un enlace covalente con un grupo fosfato,
la molécula es NADP+/NADPH, cuya función se explica más adelante en este capítulo.
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Figura 3.28 Estratificación de compuestos
por potencial de transferencia de fosfato.
Los compuestos fosforilados que ocupan un
sitio más alto en la escala (aquellos con ΔGo’
de hidrolisis más negativa) tienen menor
afinidad por su grupo fosfato que los
compuestos más abajo en la escala. Como
resultado, los compuestos más altos en la
escala transfieren con facilidad su grupo
fosfato para formar compuestos más bajos
en la escala. Por lo tanto, los grupos fosfato
pueden transferirse del 1,3-bisfosfoglicerato
o fosfoenolpiruvato al ADP durante la
glucolisis.
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Capítulo 3. Bioenergética, enzimas y metabolismo
Figura 3.29 Fermentación. La mayor parte
de las células realizan respiración aeróbica,
que depende de oxigeno molecular. Si los
suministros de oxigeno disminuyen, como
ocurre en una célula de musculo esquelético
sometida a contracción extenuante o en una
célula de levadura que vive en condiciones
anaeróbicas, estas células son capaces de
regenerar NAD + mediante la fermentación.
Las células musculares realizan la
fermentación mediante la síntesis de lactato,
mientras que las células de levadura lo
hacen mediante la formación de etanol. La
oxidación aeróbica de piruvato mediante el
ciclo del TCA se describe con detalle en el
capítulo 5.
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Figura 3.30 Inhibición por
retroalimentación. El flujo de metabolitos en
una vía metabólica se detiene cuando la
primera enzima de la vía (enzima BC) se
inhibe por el producto final de esa misma vía
(compuesto E), el cual se une a un sitio
alosterico en la enzima. La inhibición por
retroalimentación impide que una célula
desperdicie recursos al continuar la
producción de compuestos que ya no se
requieren.
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Capítulo 3. Bioenergética, enzimas y metabolismo
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Figura 3.31 Glucolisis en comparación con
gluconeogénesis. Aunque la mayor parte de
las reacciones son las mismas en las dos vías,
aun cuando corren en sentidos opuestos, las
tres reacciones irreversibles de la glucolisis
(pasos 1 a 3 aquí) se sustituyen en la vía
gluconeogenica por distintas reacciones
favorables desde el punto de vista
termodinámico.