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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA
2º AÑO
CICLO ACADÉMICO 2,007
Generalidades
de ENZIMAS
Dr. Mynor Leiva
1
ENZIMAS
„ Proteínas
sintetizadas por las
células, en respuesta al
requerimiento metabólico.
„ Es un catalizador biológico que
reduce el gasto de energía de una
transición.
„ Enzima + Sustrato(s) Æ*Æ
Producto(s)
Dr. Mynor Leiva
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ENZIMAS
„ Impulsa
directamente el
acontecimiento catalítico *
„ Vuelve a su estado original.
„ Especificidad óptica
(estereoespecífica) y
„ Especificidad de Grupo.
Dr. Mynor Leiva
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Dr. Mynor Leiva
4
Dr. Mynor Leiva
5
Complejos
a) Apoenzima + Co-enzima =
Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S
c) E+S Æ Holoenzima + Producto
d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E
Dr. Mynor Leiva
6
D
A
B
C
Dr. Mynor Leiva
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Complejos
a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato
= Comp. E-S
c) E+S Æ Holoenzima + Producto
d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E
Dr. Mynor Leiva
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Complejos
a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S
c) E+S Æ Holoenzima +
Producto
d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E
Dr. Mynor Leiva
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Complejos
a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S
c) E+S Æ Holoenzima + Producto
d) Holoenzima Æ Apoenzima
+ Co-E
Dr. Mynor Leiva
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Dr. Mynor Leiva
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Modelo de ajuste inducido con la
enzima hexocinasa
Dr. Mynor Leiva
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Los Grupos Prostéticos
„ Los
grupos prostéticos forman
parte estructural (estable) de las
enzimas.
„ Ejemplos: FAD, FMN, PPT, Biot.
„ Los metales Co, Cu, Mg, Se y Zn
forman metaloenzimas.
Dr. Mynor Leiva
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Los Cofactores
„ Se enlazan de manera transitoria y
disociable a la enzima o al sustrato.
„ Ejemplos: el ATP,
los iones metálicos libres.
„ Dan lugar a las
enzimas activadas por metales.
Dr. Mynor Leiva
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Las Coenzimas
como lanzaderas de
grupos desde el lugar donde se
generan hacia el lugar donde se
utilizan.
„ Pueden trasladar Hidrógenos.
„ Pueden trasladar grupos diferentes
del hidrógeno como metilo, acilo,
„ Funcionan
oligosacáridos.
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Isozimas
„ Formas
“distintas” de una misma
función enzimática, que se originaron en
diferente tejido o célula:
„ Ejemplos:
„ Lactato-deshidrogenasa (DHL)
con sus subunidades H y M.
„ Creatina fosfocinasa (CPK)
con sus subunidades M y B.
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Dr. Mynor Leiva
17
Factores que favorecen la catálisis
Proximidad física de las
moléculas E + S
Catálisis ácido-base ( protones – OH)
Catálisis por deformación del sustrato,
inestabilizando sus enlaces.
Catálisis covalente (entre E – S)
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Modificadores enzimáticos
„ Inhibidores
„ Inhibidores
competitivos
no competitivos
„ Regulación
Alostérica
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Modificadores enzimáticos
„ Inhibidores
„ Inhibidores
competitivos
no competitivos
„ Regulación
Alostérica
Dr. Mynor Leiva
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Dr. Mynor Leiva
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Modificadores enzimáticos
„ Inhibidores
„ Inhibidores
competitivos
no competitivos
„ Regulación
Alostérica
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Clasificación de las Enzimas
„
„
„
„
„
„
1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción
2. Transferasas Æ donador — aceptor
3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas Æ cambios en la molécula
6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo
de ATP Æ ADP + Pi
Dr. Mynor Leiva
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1. Oxidorreductasas
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Clasificación de las Enzimas
„ 1.
Oxidorreductasas Æ oxido-reducción
„ 2. Transferasas Æ donador — aceptor
„ 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
„ 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles
„ 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula
„ 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo
de ATP Æ ADP + Pi
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2. Transferasas
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Clasificación de las Enzimas
„ 1.
Oxidorreductasas Æ oxido-reducción
„ 2. Transferasas Æ donador — aceptor
„ 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C,
C — O, C — N, P — O.
„ 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles
„ 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula
„ 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo
de ATP Æ ADP + Pi
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3. Hidrolasas
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Clasificación de las Enzimas
„
„
„
„
„
„
1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción
2. Transferasas Æ donador — aceptor
3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas Æ cambios en la molécula
6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo
de ATP Æ ADP + Pi
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4. Liasas
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Clasificación de las Enzimas
„
„
„
„
„
„
1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción
2. Transferasas Æ donador — aceptor
3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas Æ cambios en la molécula
6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo
de ATP Æ ADP + Pi
Dr. Mynor Leiva
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5. Isomerasas
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Clasificación de las Enzimas
„
„
„
„
„
„
1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción
2. Transferasas Æ donador — aceptor
3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas Æ cambios en la molécula
6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo
de ATP Æ ADP + Pi
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6. Ligasas
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Enzimas Plasmáticas
„ FUNCIONALES:
ejercen su actividad en la
circulación sanguínea, como los
componentes de la coagulación y del
sistema de Complemento.
„ NO FUNCIONALES: actúan en el interior
de células o tejidos:
– Citoplasmáticas Æ
– Mitocondriales
Æ
Dr. Mynor Leiva
daño tisular
daño celular
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Enzimas séricas en Diagnóstico
Aspartato
Aminotransferasa AST
Alanina
Aminotransferasa ALT
Infarto del Miocardio
Hepatitis
Amilasa
Ceruloplasmina
Creatincinasa
Pancreatitis
(degeneración hepatolenticular)
Enf. De Wilson
Trastornos musculares e
infarto del miocardio
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Enzimas séricas en Diagnóstico
γ−Glutamil Transferasa
Varias enfermedades
hepáticas
Lactato deshidrogenasa
Infarto de Miocardio
Lipasa
Pancreatitis Aguda
Fosfatasa Ácida
Carcinoma metastásico
de la próstata
Varios trastornos óseos
Enfermedades hepáticas
y obstrucción de vías
biliares
Fosfatasa Alcalina
Dr. Mynor Leiva
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Dr. Mynor Leiva
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