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ENZIMAS
Son biomoléculas cuya función es
aumentar la velocidad de las reacciones
bioquímicas, actúan por lo tanto como
catalizadores biológicos.
¿Cuál es su naturaleza química?
La gran mayoría de las enzimas son
proteínas.
¿Cómo actúan las enzimas?
Las enzimas son catalizadores y como
tales aumentan la velocidad de la reacción
química, sin modificar su resultado.
No modifican la energía de los reactivos ni
de los productos pero sí disminuyen la
energía de activación, una especie de
barrera energética que deben pasar los
reactivos para convertirse en productos.
¿ Una misma enzima cataliza las
distintas reacciones?
No, las enzimas son específicas, cada una
cataliza una determinada reacción.
La alta especificidad
se debe a que su
estructura terciaria
le permite formar
cavidades llamadas
sitios activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.
La enzima se une
específicamente a las
moléculas denominadas
sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato y
favoreciendo su transformación
en productos
sustrato
Complejo
enzima-sustrato
productos
Una Reacción
Enzimática:
¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los
que se cuentan:
Concentración del sustrato
Temperatura
pH
Concentración de sustrato
A mayor concentración de sustrato es
mayor la velocidad.
Pero no aumenta indefinidamente, cuando
no hay más enzima para unirse al sustrato
se alcanza la velocidad máxima
pH
Cada enzima tiene un pH óptimo en el
cual la actividad enzimática es máxima
Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura
óptima en la cual su actividad es máxima
De modo que …
si variamos el pH o la temperatura, la
velocidad de la reacción catalizada por
una enzima también varía.
Los valores de pH y temperatura óptima
son aquellos a los cuales se alcanza la
máxima actividad enzimática o la mayor
velocidad de reacción
Teorías de la Acción
Enzimática
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de
forma estereospecífica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho
tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar
algunos fenómenos de la inhibición enzimática.
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el
substrato sufren una
alteración en su estructura
por el hecho físico de la
unión.
Está mucho más de
acuerdo con todos los
datos experimentales
conocidos hasta el
momento.
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como
Estabilización del Estado de Transición
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.
Inhibición Enzimática
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a
la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática
Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:
1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,
con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E+I
EI
ES + I
ESI
2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:
E+I
E’