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ABIERTA Y A DISTANCIA
UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA
ESCUELA DE CIENCIAS AGRICOLA, PECUARIAS Y DEL MEDIO
AMBIENTE
ECAPMA
Nombre del Curso:
334001-Sistema Metabólico Nutricional
Tema: Bioactividad de Enzimas
JAIRO ENRIQUE GRANADOS MORENO.,MSc
(Director Nacional)
2014
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BIOACTIVIDAD DE ENZIMAS EN NUTRICIÓN ANIMAL
Características de las enzimas
Son proteínas y por lo tanto, cualquier proceso que altere su estructura, como por ejemplo: El
calentamiento excesivo, adición de ácidos o bases fuertes, las desnaturalizan, perdiendo su
actividad biológica y catalítica.
Las enzimas son biocatalizadores de origen proteíco, altamente especializados, esto significa
que actúan casi siempre sobre una sola reacción o determinado tipo de sustancias llamadas
sustratos.
Así existen enzimas que hidrolizan únicamente almidones y se llaman amilasas, otras
hidrolizan grasas y se denominan lipasas. En general, el nombre de la enzima depende de la
sustancia sobre la que actúa y que se llama sustrato.Sin las enzimas no podrían ocurrir
actividades metabólicas como la respiración, la contracción muscular, el crecimiento, la
actividad cerebral o la digestión.
Al igual que los catalizadores inorgánicos, las enzimas no se destruyen durante el proceso y
porque su acción se limita a activar el sustrato, disminuyendo así la energía de
activación que necesita éste para transformarse en un producto determinado.
1.1 Clasificación de las enzimas
Como se afirmó anteriormente, las enzimas son catalizadores altamente especializados, esto
significa que actúan casi siempre sobre una sola reacción o determinado tipo de sustrato; así
existen biocatalizadores que hidrolizan únicamente almidones y se llaman amilasas, otras
hidrolizan grasas y se denominan lipasas. En general, el nombre de la enzima depende de la
sustancia sobre la que actúa, es decir, el sustrato, su clasificación se da con base en el tipo
de reacción catalizada, como se muestra en el siguiente cuadro:
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GRUPO
TIPO DE REACCIÓN
CATALIZADA
Reacciones de òxidoreducción
Deshidrogenasa succínica
Òxido -reductasas
Transferencia de grupos
funcionales orgánicos
Transaldolasas
Transferasas
Hidrolasas
EJEMPLOS
Catalasas
Aciltransferasas
Carbohidrasas
Hidrólisis en presencia de
agua.
Celulasas
Descarboxilasas
Liasas
Adiciòn al doble enlace
Pirùvico descarboxilasa
Ligasas
Isomerasas
Unión de moléculas
utilizando ATP.
Glutamina sintetasa
Reacciones de
isomerización
Triosa isomerasa
polimerasas
Fructosa isomerasa
EJEMPLOS:
aisomerasa
GLUCOSA-6-P fosfohexos

 FRUCTOSA-6-ISOMERASA
Pirùvico carboxilasa
ÀCIDO PIRÚVICO 
 ÀCIDO OXALOACÈTICO
ureasa
H2N-CO-NH2 +3 H2O 
 1CO2 + 2NH4OH
2H2O2 catalasa
 1O2 + 2H2O
Otras reacciones bioquímicas enzimáticas (RBE) que son importantes en el metabolismo
animal son:
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•
En la glucólisis o ruptura de la glucosa sanguínea, la primera reacción es
catalizada por una ligasa denominante Hexoquinasa.
GLUCOSA + ATP
Hexoquinasa
GLUCOSA-6-FOSFATO +ADP + H
La enzima alcohol deshidrogenase (una óxido-reductasa) convierte en el
hígado, el alcohol etílico, antes de que llegue al cerebro, en acetaldehído, el
cual es usado por la célula para sintetizar grasas.
Mecanismo de reacción de las enzimas
El mecanismo de una reacción bioquímica enzimática(RBE),está relacionado con las
diferentes etapas que sigue el sustrato, para transformarse en producto. Dicho
mecanismo, fue propuesto por los doctores Leonor Michaelis y Maud Menten(1913).y se
E+S
K1
K2
(E--S)*
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K3
P+E
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muestra en la ecuación señalada arriba.
Esto implica que el enzima libre (E) puede captar en su centro activo una molécula de
sustrato (S), transformándose en el complejo activado enzima -sustrato (ES)*, este
complejo puede evolucionar de dos formas:
a) Libera el sutrato y regenera la enzima libre, cuando no alcanza la
suficiente energía de activación,es decir, invierte su reacción.
b) Transforma el sustrato en un producto final y regenera la enzima libre de
acuerdo a la cinética K3, cuando supera la barrera energética inicial.
Factores que afectan la cinética enzimática
Las reacciones químicas catalizadas por enzimas, dependen del pH, la
temperatura, el efecto de la concentración de la enzima y de la concentración del
sustrato.
A continuación, se analiza cada factor:
a) Efecto del pH
Debido a que las enzimas son de naturaleza proteica, las alteraciones en el pH
del medio modificarán profundamente el carácter iónico de los grupos aminos y
carboxilos de los aminoácidos que constituyen la proteína y en consecuencia
afectarán su poder catalítico. Es decir, a valores extremos de pH se produce una
inactivación de la enzima. Por lo tanto, es importante establecer m pH óptimo en
estudios enzimáticos, en el cual, la actividad catalítica de la enzima presenta un
rendimiento alto, conociendo este valor, la reacción se debe mantener en este rango
de pH por medio de un buffer o solución amortiguadora, lo mismo ocurre en la
célula, ya que un pequeño cambio en el valor de pH produce también graves
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efectos sobre la actividad enzimática, incidiendo como es obvio en el metabolismo
del animal.
V
Vmáx
Ph óptimo
pH
La gráfica anterior nos muestra que cuando se modifica el pH en el transcurso de una
reacción enzimática, aparece un valor en el cual la velocidad es máxima, este punto se
denomina pH óptimo y por encima o debajo de dicho valor, la velocidad disminuye
b) Efecto de la Temperatura: Al igual que el pH, las temperaturas extremas,
afectan las reacciones enzimáticas, dada su naturaleza proteica. Debido a esto, se
observa que a diversas temperaturas, la velocidad de la reacción cambia, tal como lo
demuestra la ecuación de Arrhenius. Sin embargo, a un cierto valor la velocidad de
la reacción es máxima, lo cual nos indica una TEMPERATURA ÓPTIMA de la misma,
por encima o por debajo de esta temperatura la enzima pierde actividad y la velocidad
disminuye, tal como lo indica la figura 2
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c) Efecto de la Concentración de la Enzima: La velocidad de una reacción
enzimática varía, directamente proporcional a la concentración de la enzima, por lo
tanto a mayor [E] se incremente la velocidad, esto es válido en presencia de un exceso
de sustrato.
d) Efecto de la Concentración del Sustrato: Sí mantenemos la concentración
de la enzima constante y variamos la concentración del sustrato, podemos
observar que cuando se aumenta la concentración de éste, inicialmente hay un
incremento notable en la velocidad de la reacción, hasta alcanzar una velocidad
máxima estable, después de la cual permanece invariable por más sustrato que se
le agregue. La curva hiperbólica de la figura nos muestra que a baja concentración
de sustrato la relación entre V y [S] es prácticamente lineal y por lo tanto obedece a
una cinética de primer orden con respecto al sustrato, es decir: V =[ K]; A medida
que se incrementa la concentración de sustrato se llega a una zona donde se
presenta una mezcla cinética de primer y segundo orden, finalmente, llega a una
región donde la velocidad es máxima, constante e independiente la concentración
del sustrato, aquí la cinética es de orden cero y no se modifica, poque la enzima ya
está saturada en sus centros activos con el sustrato, también observamos que en
el punto medio de la velocidad máxima aparece siempre una concentración de
sustrato fija, denominada constante de Michaelis, la cual se relaciona con la
afinidad de la enzima por el sustrato.El anterior análisis, nos indica que la cinética
enzimática está caracterizada por dos factores fundamentales: La velocidad
máxima (Vmáx.) de la enzima y la constante de Michaelis (Km)
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L a ecuación cinética de esta gráfica hiperbólica es:
[ ]
[ ]
V
Sus parámetros cinéticos, se pueden explicar así:
a) La velocidad máxima (Vmáx) de una reacción enzimática es el
límite de la velocidad cuando la concentración del sustrato tiende al
infinito y es causada por la saturación de los centros activos de la enzima
por el sustrato.
b) la Constante de Michaelis (Km) es la concentración del sustrato
en el cual la velocidad de la reacción enzimática es la mitad de su
velocidad máxima.
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