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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2014
171.- La gluconeogénesis es activa en:
1. Cerebro y tejido nervioso.
2. Hígado y corteza renal.
3. Eritrocitos.
4. Testículos y médula renal.
5. Músculo esquelético.
166.- En la cadena respiratoria:
1. Las proteínas ferrosulfuradas contienen
grupos hemo.
2. Los grupos hemo están en carotenoides.
3. Los citocromos contiene grupos de hierro
y azufre.
4. Las ubiquinonas transportan protones y
electrones.
5. Todos los transportadores transportan
dos electrones.
172.- La creatina fosfato:
1. Es un compuesto de baja energía de
hidrólisis.
2. Es un compuesto de almacenamiento de
energía en el riñón.
3. Se forma a partir de la ornitina.
4. Es un compuesto de almacenamiento de
energía en el músculo.
5. Se forma a partir de la tirosina.
167.- Es un aminoácido cuya cadena
lateral contiene una amina:
1. Lisina.
2. Glutamina.
3. Cisteína.
4. Serina.
5. Alanina.
175.- Para los seres humanos, los
aminoácidos esenciales son:
1. Todos los proteicos.
2. Los no proteicos.
3. Los básicos a pH7.
4. Los que no son sustrato de ninguna
transaminasa.
5. Los que no los sintetizan.
168.- En ausencia de oxígeno, el ciclo del
ácido cítrico mitocondrial se inhibe
porque:
1. Aumenta la concentración de ADP, un
inhibidor de la isocitrato-deshidrogenasa.
2. No se pueden producir las fosforilaciones
a nivel de sustrato.
3. No se dispone de piruvato.
4. Se inhibe la ATP-sintasa.
5. No se pueden reoxidar los coenzimas
necesarios.
177.- En la glicólisis:
1. La hexoquinasa cataliza la transferencia
de un grupo fosfato a diferentes hexosas.
2. La fosfofructoquinasa-1 cataliza una
reacción que proporciona ATP.
3. Todos los intermediarios son compuestos
fosforilados de seis carbonos.
4. Proporciona ATP pero no lo utilza.
5. La fructosa 2,6-bisfosfato es un potente
inhibidor.
169.- Los aminoácidos cetogénicos:
1. Podrán contribuir a la síntesis de glucosa.
2. Son intermediarios del ciclo de la urea.
3. Son el sustrato de reacciones catalizadas
por transcetolasas.
4. Pueden producir acetil-coenzima A.
5. Se eliminan en forma de cetosas.
178.- La regulación enzimática por
modificación covalente reversible:
1. Implica la ruptura del enlace peptídico.
2. Requiere la acción de otra enzima.
3. Siempre implica reacción de
fosforilación.
4. Nunca afecta a enzimas alostéricos.
5. La enzima nunca se presenta en dos
formas.
170.- La teoría quimiosmótica:
1. Fue propuesta por Singer y Nicholson.
2. Explica el mecanismo de la fosforilación
a nivel de sustrato.
3. Requiere que las membranas en las que
se da formen compartimentos cerrados.
4. No explica la síntesis de ATP en la
fotosíntesis.
5. No tiene nada que ver con las reacciones
redox.
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179.- No bloquea el flujo de electrones en
la fosforilación oxidativa:
1. Cianuro.
2. Antimicina A.
3. CO.
4. 2,4-DNP.
5. Amital.
186.- La ATP sintasa:
1. Genera ATP por un mecanismo de
catálisis rotacional.
2. Se encuentra en la membrana del retículo
andoplasmático.
3. Sintetiza ATP cuando los electrones
fluyen a través de ella.
4. Presenta un canal de eletrones.
5. Consume ATP por hidrólisis acoplada al
transporte de electrones.
180.- El glucagón y la adrenalina tienen
en común:
1. Activar la degradación de glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitar la entrada de glucosa en todas
las células del organismo.
3. Activar la síntesis de ácidos grasos.
4. Siempre liberarse a la sangre.
5. Activar la glicólisis.
187.- En las etapas del ciclo del ácido
cítrico se requiere:
1. NADP+.
2. FAD.
3. Acetil-coenzima A carboxilasa.
4. Glucosa.
5. Al menos una transaminasa.
181.- En general, los enzimas alostéricos:
1. Se unen a los efectores en el centro
activo.
2. Forman enlaces covalentes con sus
efectores negativos.
3. Originan curvas hiperbólicas de
velocidad frente a concentración de
sustrato.
4. Cambian de conformación cuando se
unen a los efectores.
5. Se modifican irreversiblemente cuando
son indios.
188.- Las proteínas globulares solubles se
caracterizan por:
1. Presentar en su superficie aminoácidos
aromáticos y alifáticos.
2. Presentar un núcleo interior apolar.
3. Estar parcialmente desplegadas dando
lugar a estructuras poco compactas.
4. Presentar en su interior aminoácidos
ácidos y básicos.
5. Un alto grado de hidratación en su
interior.
184. La urea:
1. Se transporta al híagado para su
eliminación.
2. Se degrada a amonio en el ciclo de la
urea.
3. Es apolar y forma fácilmente cristales.
4. Se obtiene a partir de la arginina.
5. Presenta dos grupos cetona y un grupo
amino.
189.- La piruvato deshidrogenasa:
1. Cataliza una descarboxilación oxidativa.
2. Es una enzima monomérica de baja masa
molecular.
3. Se localiza en el citoplasma.
4. Cataliza la producción de etanol.
5. Consume ATP.
190.- La fosfofructoquinasa-1:
1. Participa en la glucólisis y en la
gluconeogénesis.
2. Cataliza una reacción fácilmente
reversible.
3. Es una enzima con regulación alostérica.
4. Tramsfiere directamente un Pi a la
fructosa-6P.
5. Produce ATP.
185.- Cada ciclo de oxidación de los
ácidos grasos:
1. Consume dos moléculas de NADH.
2. Genera dos moléculas de FADH2.
3. Produce una deshidratación.
4. Libera un acetil-CoA.
5. Consume ATP.
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196.- La conversión del piruvato en
etanol y CO2 por las levaduras:
1. Produce una cantidad extra de ATP.
2. Reduce el NAD+.
3. Reoxida el NADPH que se forma en la
glicólisis.
4. Permite que la glicólisis pueda continuar
aún en ausencia de oxígeno.
5. Permite que el CO2 se empkee en la
síntesis de ácidos grasos.
191.- La ciclación de monosacáridos:
1. Es una reacción catalizada
enzimáticamente.
2. Da lugar a enantiómeros D y L.
3. Sucede en las triosas y terrosas.
4. Genera un nuevo C asimétrico,
denominado C anomérico.
5. En las cetosas se produce por formación
de un enlace hemiacetal.
192.- El D-gliceraldehido y la
dihidroxiacetona:
1. Presentan un carbono asimétrico.
2. Son aldosas.
3. Son enantiómeros.
4. Presentan actividad óptica.
5. Tienen la misma fórmula.
197.- La difusión facilitada a través de
una membrana biológica:
1. Ocurre en contra de un gradiente
electroquímico.
2. Requiere hidrólisis de ATP.
3. En endergónica.
4. Es generalmente irreversible.
5. No es específica del sustrato.
193.- La energía de activación de una
reacción:
1. No se modifica por acción de las
enzimas.
2. Es la energía necesaria para alcanzar el
estado de transición.
3. Es inferior a la energía de los sustratos.
4. Es inferior a la energía de los productos.
5. Es una media del valor de AG de la
reacción.
233.- La histidina se caracteriza por:
1. Presentar en su estructura un grupo indol.
2. Presentar un único N en su estructura.
3. Una cadena laterla de carácter aromático.
4. Una cadena laterla que puede tomar o
ceder protones a pH fisiológico.
5. Ser una proteína implicada en la
inflamación.
194.- Es característico de la hélice alfa:
1. Presentar 3,6 residuos de aminoácidos
por cada vuelta.
2. Ser levógira.
3. Estar estabilizada por puentes disulfuro
intracatenarios.
4. Presentar enlaces iónicos entre grupos
amino y cetona cargados de los enlaces
peptídicos.
5. Tener las cadenas laterales de los
aminoácidos hacia el interior
195.- La desnaturalización de las
proteínas:
1. Se acompaña de la pérdida de su
actividad.
2. Supone la ruptura de enlaces peptídicos.
3. Es siempre un proceso irreversible.
4. Altera su estructura primaria.
5. La llevan a cabo proteínas chaperonas.
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174.- La enfermedad de Von Gierke es
un déficit del enzima:
1. Glucógeno fosforilasa muscular.
2. Enzima ramificante.
3. Glucógeno fosforilasa hepática.
4. Glucosa 6-fosfatasa.
5. Glucógeno sintasa.
173.- La causa de la fenilcetonuria es un
déficit hereditario de:
1. Homogentisato dioxigenasa.
2. Tirosina aminotransferasa.
3. Fenilalanina hidroxilasa.
4. Dihidropteridina oxidasa.
5. Triptófano dioxigenasa.
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3. Un inhibidor no competitivo no necesita
unirse al enzima para ejercer su actividad.
4. Todos los inhibidores modifican Vmax.
5. Un inhibidor competitivo aumenta el
valor de Km.
69.- No ocurre durante la apoptosis:
1. Rotura de la membrana plasmática.
2. Condensación de la cromatina.
3. Colapso del citoesqueleto.
4. Fragmentación del ADN.
5. Formación de cuerpos apoptóticos.
120.- Contiene azufre la cadena lateral
de:
1. Lisina.
2. Triptófano.
3. Cisteína.
4. Serina.
5. Alanina.
116.- La desnaturalización de proteínas:
1. Altera la conformación nativa sin afectar
la actividad biológica.
2. Siempre es irreversible.
3. Únicamente se puede conseguir mediante
tratamiento con ácidos fuertes.
4. No afecta la estructura primaria.
5. Produce la hidrólisis de la proteína.
121.- Contiene un grupo imidazol la
cadena lateral de:
1. Arginina.
2. Tirosina.
3. Glutamina.
4. Histidina.
5. Lisina.
117.- En relación a la estructura de las
proteínas:
1. Todas las proteínas globulares tienen los
mismos dominios.
2. La estructura terciaria está presente
únicamente en proteínas oligoméricas.
3. La hemoglobina es la única proteína que
posee estructura cuaternaria.
4. Los dominios de las proteínas son
regiones de plegamiento compacto que
ejercen una determinada función.
5. La estructura terciaria y cuaternaria están
mantenidas únicamente por los enlaces
peptídicos.
122.- La ruta de los fosfatos de pentosa
produce:
1. NADH y acetil-CoA.
2. NADPH y ribosa-5-fosfato.
3. NADH y ribosa-5-fosfato.
4. Urea.
5. Ribulosa-1,5-bisfosfato.
123.- El oxígeno que consumimos en la
cadena respiratoria se transforma en:
1. Acetil-CoA.
2. Dióxido de carbono.
3. Monóxido de carbono.
4. Agua.
5. Ácido carbónico.
118.- Respecto a los cofactores
enzimáticos:
1. Todos los enzimas los requieren para ser
activos.
2. Su unión al enzima siempre es de tipo
covalente.
3. No hay dos enzimas que utilicen el
mismo cofactor.
4. Pueden ser iones metálicos.
5. Únicamente tiene función estructural.
124.- Cuando un enzima cataliza una
reacción:
1. No se modifica y puede reutilizarse.
2. No se modifica, pero pierde su actividad.
3. Siempre requiere la participación de
cofactores.
4. Se desnaturaliza para facilitar la unión
con el sustrato.
5. Siempre requiere energía.
119.- En relación a la inhibición
enzimática:
1. Un inhibidor irreversible provoca la
desnaturalización del enzima.
2. Los inhibidores acompetitivos se unen al
sustrato de la reacción.
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3. Cataliza la producción de Acetil-CoA y
dióxido de carbono.
4. Se activa en el músculo durante el ciclo
de Cori.
5. Es un intermediario del ciclo del ácido
cítrico.
125.- La velocidad máxima de una
reacción enzimática:
1. Depende de la concentración de sustrato.
2. Depende de la concentración de enzima.
3. Se duplica al duplicar la concentración
de sustrato.
4. Es Km/2.
5. Es la misma para todos los enzimas.
131.- El ciclo de Cori:
1. Implica la síntesis y la degradación de
glucógeno.
2. No implica la conversión de lactato en
piruvato.
3. Únicamente tiene lugar en el hígado.
4. Oxida ácidos tricarboxílicos.
5. Implica glicolisis y gluconeogénesis.
126.- Los cuerpos cetónicos:
1. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
2. únicamente se forman en condiciones de
buena alimentación.
3. Su formación es especialmente activa en
músculo esquelético.
4. Se forma a partir de Acetil-CoA.
5. Nunca dan acetona.
132.- Se activa cuando se le une AMP
cíclico la:
1. Adenilato ciclasa.
2. Proteína quinasa A.
3. Glucógeno fosforilasa quinasa.
4. Piruvato quinasa.
5. Fosfofructo quinasa 1.
127.- En general, los enzimas alostéricos:
1. Unen los efectores en el centro activo.
2. Forman enlaces covalentes con sus
efectores negativos.
3. Originan curvas hiperbólicas de
velocidad ante la concentración de sustrato.
4. Cambian de conformación cuando unen
efectores.
5. Se modifican irreversiblemente cuando
son inhibidos.
133.- Los enantiómeros de una molécula
son:
1. Muy distintos en todas sus propiedades
químicas y físicas.
2. Imágenes especulares superponibles.
3. Distinguibles por su actividad óptica.
4. El resultado de la ciclación de una
molécula en distintas posiciones.
5. Interconvertibles sin ruptura de enlaces
covalentes.
128.- Se oxida completamente en el ciclo
del ácido cítrico:
1. α-cetoglutarato.
2. Succinato.
3. Citrato.
4. Acetil-CoA.
5. Oxalacetato.
134.- Las fuerzas que estabilizan la hélice
alfa son:
1. Puentes de hidrógeno intracatenarios
paralelos al eje de la hélice.
2. Puentes disulfuro entre metioninas.
3. Puentes de hidrógeno entre cadenas
perpendiculares al eje de la hélice.
4. Fuerzas de van der Waals entre los
radicales.
5. Enlaces entre radicales de lisina.
129.- Los animales no pueden sintetizar
glucosa a partir de:
1. Glicerol.
2. Alanina.
3. Palmitato.
4. Oxalacetato.
5. Lactato.
135.- La hemoglobina:
1. Disminuye su afinidad por el O2 a pH
bajo.
130.- La piruvato carboxilasa:
1. Requiere biotina.
2. Usa un grupo metilo activado como
fuente de carbono.
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2. Presenta una curva de saturación de O2
desplazada hacia la derecha al aumentar el
pH.
3. Cuando une O2 une también H+.
4. Cuando pasa a la forma tensa libera H+.
5. Aumenta su afinidad por el O2 al
aumentar el pH.
143.- La regulación enzimática por
fosforilación:
1. Es reversible.
2. Requiere de enzimas que introducen
directamente el Pi.
3. Introducen el Pi en aminoácidos ácidos y
básicos.
4. Siempre activa enzimas.
5. La llevan a cabo fosfatasas.
136.- Los grupos fosfato de los
nucleótidos:
1. Se estabilizan por unión a aniones
divalentes.
2. Forman enlaces de baja energía de
hidrólisis.
3. Se denominan X, Y, Z según se alejan de
la ribosa.
4. Están unidos al C3’ de la ribosa.
5. Presentan carga negativa.
144.- La gluconeolisis:
1. Ocurre en el citoplasma.
2. Se inhibe en presencia de oxígeno.
3. Se da sólo en organismos anaeróbicos y
primitivos.
4. Es una vía reversible.
5. Es característica del metabolismo
mitocondrial.
137.- Sobre el enlace entre la base
nitrogenada y la ribosa de los
nucleótidos:
1. El carbono anomérico de la ribosa se
encuentra en configuración alfa.
2. Es un enlace N-glucosídico.
3. Implica al C5’ de la ribosa.
4. En él participan grupos fosfato.
5. Es de distinta naturaleza para cada base
nitrogenada.
145.- La glucogénesis:
1. Es una vía muy activa en todos los
tejidos.
2. Se activa por la insulina.
3. Todas sus reacciones se dan en la
mitocondria.
4. Uno de sus sustratos es la ribosa.
5. Se produce en el hígado.
138.- El enlace fosfodiéster:
1. Se forma por ataque de una base
nitrogenada a un fosfato.
2. Se forma empleando como sustrato
NMP.
3. En su formación se consume PPi.
4. Implica a un fosfato alfa de un nucleótido
y a un grupo OH de la ribosa de otro.
5. No necesita catálisis enzimática.
la
146.- En el ciclo de la urea,
argininsuccinato:
1. Genera fumarato y arginina por
argininsuccinasa.
2. Tiene cinco grupos amino en
estructura.
3. Su síntesis produce energía en forma
ATP.
4. Se sintetiza en la mitocondria.
5. Es un cetoácido.
el
su
de
147.- En la síntesis de una molécula de
ácido graso:
1. Se produce poder reductor en forma de
NADPH + H+.
2. Se libera una molécula de CO2.
3. Entra una molécula de agua.
4. La cadena aumenta en 3C en cada paso.
5. Se libera acetil-CoA.
142.- En la cinética de Michaelis-Menten,
cuando los valores de [S] son muy
inferiores (< 1/100) al valor de Km:
1. Estamos en cinética de saturación.
2. La cinética es de orden 1.
3. La Vo es la Vmax.
4. La velocidad es independiente de la [S].
5. Esa situación no se produce nunca.
148.- La acetil-CoA carboxilasa:
1. Es una enzima mitocondrial.
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2. Su producto es el Succinil-CoA.
3. Requiere biotina como cofactor.
4. Libera ATP.
5. Consume NADH.
225.En
comparación
con
los
anticuerpos policlonales, un anticuerpo
monoclonal:
1. Tiene coste bajo.
2. Es de especificidad heterogénea.
3. Es de especificidad variable.
4. Reconoce un único epitopo.
5. Es de afinidad variable.
149.- El acetil-CoA:
1. Se sintetiza a partir de piruvato en el
citoplasma eucariótico.
2. Tiene un enlace fosfato rico en energía.
3. Presenta un nucleótido de guanina en el
coenzima A.
4. Activa a la piruvato carboxilasa e inhibe
a la piruvato deshidrogenasa.
5. Atraviesa fácilmente la membrana
interna mitocondrial.
231.- La fructosa-1,6-bifosfatasa:
1. Se inhibe por citrato.
2. Se activa por el AMP.
3. Libera un fosfato como Pi.
4. Es una enzima mitocondrial.
5. Cataliza una reacción reversible.
150.- En la regulación del metabolismo
del glucógeno por la adrenalina:
1. Se inhibe la adenilato ciclasa.
2. Se inhibe la proteína kinasa A a través
del AMPc.
3. La glucógeno sintetasa se inhibe por
fosforilación.
4. La glucógeno fosforilasa se inhibe por
fosforilación.
5. La principal enzima que la lleva a cabo
es la proteína kinasa C.
222.- El uso más común del ELISA
indirecto es la cuantificación de:
1. Proteínas séricas.
2. La citotoxicidad mediada por linfocitos
NK.
3. La activación del complemento.
4. Anticuerpos específicos en un suero.
5. Apoptosis.
223.- En cuanto técnica inmunoanalítica,
la citometría de flujo está basada
principalmente en la detección de
señales:
1. Quimioluminiscentes.
2. Fluorescentes.
3. Biolumuniscentes.
4. Piezoeléctricas.
5. Magnéticas.
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235.En
la
electroforesis
de
hemoglobina en acetato de celulosa:
1. Se emplean como colorantes el Rojo
neutro o el Azul de Evans.
2.
Se
obtienen
tres
fracciones
diferenciadas: Hb A, Hb A2 y anhidrasa
carbónica.
3. La fracción mayoritaria es la HbA2.
4. Se obtiene el bemolizado empleando
CINH4.
5. Se emplea como decolorante AcetonaEtanol (1:1).
224.- Al centrifugar sangre periférica
humana en un gradiente de densidad en
Ficoll:
1. Las células mononucleares flotan sobre
el ficoll.
2. Los linfocitos quedan en el fondo.
3. Los eritrocitos flotan sobre el ficoll.
4. Los granulocitos flotan sobre el ficoll.
5. Los monocitos quedan en el fondo.
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160.- La hélice Z-ADN:
1. Es dextrógira.
2. Sus bases se alejan del eje principal.
3. Es levógira.
4. Es más ancha y corta que la hélice BDNA.
5. No aparece en condiciones fisiológicas.
189.- En relación a la principal función
de diversas rutas metabólicas:
1.La glucólisis hepática suministra glucosa
a la sangre.
2.La ruta de los fosfatos de pentosa
suministra acetil CoA para procesos
biosintéticos.
3.La degradación de ácidos grasos
suministra energía mediante la formación
de NADH y FADH2.
4.La función del ciclo del ácido cítrico es
la fijación de CO2 en forma de azúcares.
5.La función de la gluconeogénesis es la
formación de glucógeno en el riñón.
186.- En relación con el ATP se puede
afirmar que:
1. Todas las membranas biológicas
contienen ATP sintasa.
2. Su hidrólisis es la que más energía libre
aporta en condiciones estándar.
3. Las células obtienen energía de los
procesos catabólicos, mayoritariamente en
forma de ATP.
4. Su estructura no contiene ningún azúcar.
5. En condiciones aerobias se obtiene
mayoritariamente por fosforilación a nivel
de sustrato.
190.- El ciclo de la urea:
1. Transforma urea en CO2 e ión amonio.
2. Es la ruta metabólica más importantes
de incorporación del nitrógeno en los
uricotélicos.
3. No consume energía.
4. Tiene lugar en todos los tejidos de
mamíferos.
5. En eucariotas requiere transportadores
de
membrana
específicos
para
determinados metabolitos.
187.- La función de una enzima que
cataliza una determinada reacción es:
1. Aumentar la energía de activación.
2. Conseguir que se obtengan mayor
cantidad de producto.
3. Disminuir la constante de equilibrio de
la reacción.
4. Permitir que ocurra una reacción que no
es posible en su ausencia cuando la energía
de activación es baja.
5. Disminuir el tiempo necesario para
alcanzar el equilibrio.
191.- En eucariotas catabolismo de los
ácidos grasos saturados:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. Ocurre en el citosol.
4. La carnitina no interviene en este
proceso.
5. Necesita poder reductor.
188.- La fuerza motriz prodonica:
1. Se genera exclusivamente por la
hidrólisis de ATP.
2. La genera la ATP sintasa.
3. Se utiliza exclusivamente para dirigir el
sistema de transporte ADP/ATP en la
mitocondria.
4. La genera un gradiente electroquímico
de H+.
5. Se origina sin necesidad de una
membrana impermeable a los protones.
192.- En conversión de piruvato a
lactato
1. Se reponen los niveles de NAD+
citosólicos.
2. La enzima lactato deshidrogenada será
más activa en presencia de oxígeno.
3. Tras ejercicio muscular intenso, el
lactato será reconvertido en glucosa por el
músculo.
4. La fermentación láctica genera CO2.
5. Permite la generación de NADH.
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5. Hay enzimas que distinguen entre
isómeros D y L de un sustrato.
193.- Es un aminoácido de cadena
lateral aromática:
1. Lisina.
2. Triptófano.
3. Cisteína.
4. Serina.
5. Metionina.
200.- Se daría cooperatividad en
términos del modelo de Monod cuando:
1. El ligando se une exclusivamente a R.
2. El ligando se une por igual a T y R.
3. Sólo existe formas R.
4. Las formas T y R no son
interconvertibles.
5. Sólo existe formas T.
195.- En relación con la estructura de los
aminoácidos:
1. His contiene un grupo sulhídrico.
2. He es aromático.
3. Todos los aminoácidos tiene cadena
lateral no ionizable.
4. Lys es un aminoácido básico.
5. Gln es un aminoácido ácido.
201.- Los mutantes de levadura que
carecen de mitocondrias normales,
probablemente también carecen de la
capacidad de:
1. Producir alcohol a partir de glucosa.
2. Sintetizar glucógeno.
3. Fosforilar glucosa.
4. Producir ATP por fosforilación
oxidativa.
5. Utilizar glucosa como fuente de energía.
196.- El pentapéptido de secuencia PheIle-Ala-Trp-Arg:
1. Tiene 5 enlaces peptídicos.
2. Tiene carga neta positiva a pH 7.0.
3. Es mayoritariamente hidrofilito.
4. Tiene Arg en el extremo aminoterminal.
5. No se encuentra en proteínas globulares.
202.- La ruta catabólica de una molécula
siempre es diferente a la de su biosíntesis
porque:
1. Nunca se producen las dos rutas en la
misma célula.
2. Todas las reacciones catalizadas por las
enzimas son irreversibles.
3. Los enzimas implicados siempre están
en diferentes compartimientos.
4. Es necesario regular el flujo de las vías
metabólicas de forma integrada.
5. Los intermediarios del catabolismo no
participan en rutas de biosíntesis.
197.- La luz ultravioleta produce
mutaciones debido a que:
1. Induce desaminación oxidativa de la
denina y de la citosina.
2. Produce la eliminación de una base de la
secuencia de bases.
3. Induce la formación de dímeros en
secuencias que tengan TT.
4. Genera aumento de los taurómeros
menos frecuentes de las bases.
5. Produce la eliminación de un par de
bases de la secuencia.
203.- El aminoácido lisina:
1. En disolución a pH muy ácido sólo tiene
protonado su grupo alfa amino.
2. A pH= pKa1 el porcentaje de
protonación del grupo alfa-amino es del
orden del 50%.
3. Tiene tres grupos ionizables.
4. A pH neutro está desprotonado el grupo
alfa-carboxilo.
5. Sólo tiene dos grupos ionizables.
199.- La especificidad de los enzimas:
1. Hace referencia a que existe un cofactor
distinto para cada enzima.
2. Significa que si la reacción es reversible,
interviene un enzima diferente en cada
sentido.
3. Se mantiene aunque se modifique
totalmente la conformación del centro
activo.
4. Todos los enzimas actúan sobre más de
un sustrato.
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204.- En relación con la estructura de la
mioglobina y la hemoglobina:
1. En la oxihemoglobina el Fe se encuentra
en estado de oxidación +3.
2. Es importante que el grupo hemo se
encuentre en un ambiente apolar con el fin
de prevenir la oxidación del ión ferroso.
3. En ambas es poco abundante la
estructura en hélice alfa.
4. En la oximioglobina el oxígeno está
unido al residuo de histidina proximal.
5. En ambas abundan los residuos de
prolina.
210.- En ausencia de oxígeno la ruta
glicolítica produce netamente:
1. 4 ATP.
2. No produce ATP.
3. 1 ATP.
4. 2 ATP.
5. 36 ATP.
211.- La proteína más abundante en el
cuerpo humano es:
1. Hemoglobina.
2. Miosina.
3. Alfa-queratina.
4. Colágeno.
5. Beta-queratina.
205.- El 2,3-bifosfoglicerato:
1. Disminuye la afinidad de la mioglobina
por el O2.
2. Aumenta la afinidad de la hemoglobina
por el O2.
3. Se une a la desoxihemoglobina.
4. Disminuye la liberación de O2 de la
mioglobina en los capilares de los tejidos.
5. Estabiliza la estructura cuaternaria de la
oxihemoglobina.
212.- La eliminación de los grupos alfaamino de los aminoácidos para su
conversión en urea en los mamíferos,
puede ocurrir por:
1. Transaminación y desaminación
oxidativa.
2. Transamidación.
3. Oxidoreducción.
4. Desaminación reductiva.
5. Hidrólisis.
206.- No es un mecanismo de regulación
enzimática:
1. La modificación covalente reversible.
2. Los cambios en la velocidad de síntesis
del enzima.
3. La cooperatividad en la unión del
sustrato.
4. La disminución de la solubilidad.
5. La activación alostérica.
213.- La activación de los ácidos grasos:
1. Se produce en la matriz mitocondrial.
2. Libera ATP.
3. Consume un enlace de alta energía.
4. Genera una cil-CoA.
5. La cataliza una fosfatasa.
214.- En ausencia de oxígeno, el ciclo del
ácido cítrico mitocondrial se inhibe
porque:
1. Aumenta la concentración de ADP, un
inhibidor de la isocitrato-deshidrogenasa.
2. No se pueden producir las
fosforilaciones a nivel de sustrato.
3. No se dispone de piruvato.
4. Se inhibe la ATP-sintasa.
5. No se pueden reoxidar los coenzimas
necesarios.
207.- En relación a los enzimas
reguladores se pueden afirmar que:
1. Suelen ser monoméricos.
2. La unión de efectores alostéricos
negativos es covalente.
3. Un activador alostérico aumenta la
cooperatividad positiva del enzima por el
sustrato.
4. Son la mayoría de los que intervienen en
una ruta metabólica.
5. Suelen estar controlados por varios
mecanismos.
215.- Señala la frase correcta:
1. Glucógeno-sintasa es una enzima de la
glucógenolisis.
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2. Fosfoenolpiruvato-carboxiquinasa es un
enzima de la glicolisis.
3. Acetil CoA-carboxilasa participa en la
síntesis de ácidos grasos.
4. Glucosa-6-fosfato-deshidrogenasa es
una enzima de la glicólisis.
5. Citrato-sintasa es una enzima del ciclo
de la urea.
223.- El carbono anomérico:
1. Tiene configuración alfa si es D o beta si
es L.
2. Es el C5 en las aldosas.
3. Es el C2 en las cetosas.
4. Es el que da nombre a la serie.
5. En algunos azúcares no es asimétrico.
224.- Libera ATP en la glucólisis el
enzima:
1. Hexoquinasa.
2. Fosfofructoquinasa.
3. Fosfoglicerato fosfatasa.
4. Piruvato quinasa.
5. Fosfoenolpiruvato quinasa.
219.- El dióxido de carbono:
1. Aumenta la afinidad de la mioglobina
por el O2.
2. Aumenta la afinidad de la hemoglobina
por el O2.
3. Se une a la hemoglobina en los grupos
C-terminales.
4. Se une a la hemoglobina en los grupos
alfa-amino.
5. Estabiliza la forma R de la hemoglobina.
225.- Un intermediario de la glucólisis
que presente un fosfato de alta energía
de hidrólisis es:
1. Glucosa-6P.
2. Gliceraldehido-3P.
3. 3-Fosfoglicerato.
4. 1,3-Bisfosfoglicerato (el fosfato en
posición 3).
5. Fosfoenolpiruvato.
220.- Respecto al colágeno, es cierto que:
1. No contiene hidroxilisina.
2. Contiene triptófano.
3. Es una proteína globular.
4. Está constituida por dos hélices alfa.
5. Contiene mucha glicina.
234.- La ATP sintasa mitocondrial:
1. Sintetiza ATP a partir de ADP y Pi.
2. Se localiza en la membrana externa
mitocondrial.
3. Presenta un canal por el que los protones
salen de la mitocondria.
4. Bombea electrones hacia el exterior de
la mitocondria consumiendo ATP.
5. Tiene un único centro activo.
221.- La desnaturalización:
1. Supone cambios en la secuencia de
aminoácidos.
2. No afecta a la actividad de la proteína.
3. Modifica la configuración de los
aminoácidos.
4. Supone ruptura del enlace peptídico.
5. En algunos casos puede ser reversible.
235.- En la doble hélice de Watson y
Crack:
1. Las dos cadenas polinucleótidas forman
una hélice levógira.
2. Las bases nitrogenadas de las cadenas
establecen 2ó 3 puentes disulfuro.
3. Las bases nitrogenadas se sitúan en un
plano paralelo al eje de la hélice.
4. Los ejes de azúcar-fosfato quedan hacia
el exterior de la hélice.
5. Los nucleótidos se unen por enlaces
trifosfato.
222.- La regulación enzimática por
fosforilación:
1. Requiere de enzimas quinasas que
introducen grupos fosfato.
2. Se produce por modificación de los
aminoácidos ácidos.
3. Es irreversible.
4. Conduce siempre a la activación de las
enzimas.
5. Es poco frecuente.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR
2012
218.- La enfermedad de Cori en su
deficiencia de:
1. Glucosa-6-fosfatasa.
2. El enzima desramificante (amilo-1,6glucosidasa).
3. El enzima ramificador de 1,4-alfaglucano.
4. Glucógeno sintasa.
5. Fosforilasa muscular.
216.- La deficiencia en glucosa 6fosfatasa se denomina enfermedad de:
1. Pompe.
2. Cori.
3. Von Gierke.
4. Andersen.
5. McArdle.
217.- La fenilcetonuria:
1. Es una deficiencia en la fenilamina
carboxilasa.
2. Es una enfermedad que impide la
síntesis de tirosina.
3. Es una enfermedad que impide la
síntesis de fenilalanina.
4. Es una deficiencia en el homogentisato
oxidasa.
5. Produce un intenso color oscuro en la
orina.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2011
5. Al final de la curva el aminoácido se
encuentra en el pH isoeléctrico.
201.- Elija la afirmación correcta sobre
la histidina:
1. Es un aminoácido ácido.
2. Tiene un valor de pKR cercano a valores
de pH fisiológico.
3. Su cadena lateral es aromática.
4. Nunca está presente en centros activos
de enzimas.
5. Tienen una cadena lateral de naturaleza
polar sin carga.
205.- Es característico de las cadenas
polipeptídicas:
1. Presentar siempre una ordenación
espacial aleatoria y poco regular.
2. Un alto grado de solubilidad debido a su
pequeña masa molecular.
3. Presentar dos extremos de la misma
naturaleza química.
4. Presentar gran capacidad de rotación en
todos sus enlaces.
5. Ser sensibles a la hidrólisis por acción
de proteasas.
202.- Sobre el carbono asimétrico de los
aminoácidos es correcto afirmar:
1. Corresponde al carbono alfa.
2. Todos los aminoácidos presentan al
menos un carbono asimétrico.
3. Está cargado positivamente.
4. Presenta configuración D o L según el
carácter dextrógiro o levógiro del
aminoácido.
5. Corresponde al carbono del grupo
carbonilo.
206.- Los puentes de hidrógeno
presentes tanto en la hélice alfa como en
el plegamiento beta se forman entre
grupos:
1. SH de cisternas.
2. Cargados positiva o negativamente del
radical.
3. Cetona y amino de los enlaces
peptídicos.
4. Cetona y amino de los radicales.
5. Se naturaleza apolar.
203.- Elija la afirmación correcta sobre
los valores de pK1 y pK2 de los
aminoácidos:
1. Son valores muy variables para un
mismo aminoácido.
2. En todos los aminoácidos presentan al
menos un carbono asimétrico.
3. En los aminoácidos ácidos pKR es
menor que pK1.
4. pK1 tiene en todos los casos un valor
inferior a pK2.
5.
No
se
pueden
determinar
experimentalmente.
207.- Las proteínas globulares solubles
se caracterizan por:
1. No presentan estructuras secundarias
definidas.
2. La presencia de aminoácidos de
naturaleza apolar en el interior.
3. Organizarse en estructuras poco
compactas.
4. Estar localizadas en membranas.
5. Una disposición espacial irrevelante
para su función.
204.- En una curva de valoración de un
aminoácido:
1. Conforme aumenta el pH disminuye el
grado de desprotonación del aminoácido.
2. A valores bajos de pH el aminoácido
estará totalmente protonado.
3. La proporción de cada forma iónica es
independiente del grado de acidez del
medio.
4. La carga neta del aminoácido será neutra
cuando el valor de pH coincida con pK.
208.- La curva de saturación con
oxígeno de la hemoglobina:
1. No se afercta por la concentración de
CO2.
2. Refleja un fenómeno de cooperatividad
negativa (cada molécula de O2 se une con
mayor dificultad que la anterior).
3. Se desplaza hacia la izquierda en
presencia del 2,3-bifosfoglicerato.
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4. Se desplaza a la derecha conforme
aumenta el pH.
5. Se desplaza a la derecha conforme
disminuye el pH.
220.- Las enzimas:
1. Aumentan la energía de activación.
2. Actúan en una reacción siempre que esta
sea energéticamente desfavorable.
3. Alternan el equilibrio de una reacción.
4. No modifican el valor AG de la
reacción.
5. Quedan modificadas por la reacción.
209.- La alfa-D-Glucosa y el alfa DGalactosa:
1. Se diferencian en la configuración de un
carbono asimétrico.
2. Se diferencian en la configuración de
todos los carbonos asimétricos.
3. Se diferencian en la configuración del
carbono anomérico.
4. Son interconvertibles por ciclación.
5.
Son
una
aldohexosa
y
su
correspondiente cetosa.
221.- Las reacciones espontáneas o
exergónicas:
1. Tienen valores de AG negativos.
2. No necesitan estar catalizadas por
enzimas.
3. Suceden siempre a gran velocidad.
4. Tienen sustratos poco energéticos y
productos muy energéticos.
5. No se producen en la naturaleza.
210.- El glucógeno:
1. Está compuesto por monosacáridos de
galactosa.
2. Presenta enlaces glucosídicos en
configuración alfa.
3. Está formado por cadenas lineales de
monosacáridos.
4. Se acumula en grandes gránulos en el
citoplasma.
5. Es susceptible a la acción de la
celulasas.
222.- En la cinética de MichaelisMenten, cuando coinciden los valores
concentración de sustrato y Km:
1. Estamos en saturación.
2. La cinética es de orden 1.
3. La Vo es la mitad de la Vmax.
4. La velocidad es independiente de la
concentración de sustrato.
5. Esa situación no se produce nunca.
223.- En la inhibición enzimática
competitiva:
1. La Vmax aumenta en presencia del
inhibidor.
2. La Km aumenta en presencia del
inhibidor.
3. La Vmax y la Km cambian en presencia
del inhibidor.
4. Al aumentar la concentración de
inhibidor se recupera la velocidad máxima
de la reacción.
5. El inhibidor no compite con el sustrato
por el sitio activo.
211.- Los ácidos grasos:
1. Presentan con frecuencia dobles enlaces
conjugados.
2. Son un componente esencial de los
fosfoglicéridos.
3. Estan unidos mediante enlace éter al
glicerol en los triglicéridos.
4. Tienen número impar de átomos de
carbono.
5. Presentan abundantes ramificaciones en
su cadena lateral.
212.- El AMPc:
1. Es un nucleótido con una base
modificada.
2.
Presenta
dos
grupos
fosfato
denominados alfa y beta.
3. Posee un fosfato unido a los carbonos 5’
y 3’ de la ribosa.
4. No existe en la naturaleza.
5. Es un desoxirribonucleótido.
224.- La regulación alostérica de las
enzimas:
1. Lleva siempre a la inhibición de la
actividad enzimática.
2. Es reversible.
3. Se produce por unión de los reguladores
alostéricos al centro activo de la enzima.
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4. Presenta cuatro grupos carboxilo.
5. Es una molécula simétrica.
4. Se da en todas las enzimas.
5. Supone la formación de un enlace
covalente.
230.- La malato deshidrogenasa:
1. Tiene como coenzima al FAD.
2. Introduce una molécula de agua en un
doble enlace.
3. Cataliza una descarboxilación oxidativa.
4. Cataliza una reacción anaplerótica.
5. Cataliza una reacción reversible.
225.- La conversión de glucosa-6P en
fructosa -1,6-BP requiere las enzimas:
1. Hexoquinasa y fructosa fosforilasa.
2. Fosfoglucomutasa y aldolasa.
3.
Fosfoglucosa
isomerasa
y
fosfofructoquinasa.
4. Fosfofructoquinasa y aldolasa.
5. Glucoquinasa y enolasa.
231.- La succinil-CoA sintetasa:
1. Cataliza una reacción similar a la de la
piruvato deshidrogenasa.
2. Lleva a cabo una fosforilación a nivel de
sustrato.
3.
Cataliza
una
reacción
de
oxidorreducción.
4. Consume ATP para generar succinato.
5. Es una enzima de la glucolisis.
226.- Elija un intermediario de la
glucolisis que presente un fosfato de alta
energía de hidrólisis:
1. Glucosa 6-P.
2. Gliceraldehido-3P.
3. 3-Fosfoglicerato.
4. 1,3-Bisfosfoglicerato (el fosfato en
posición 1).
5. Piruvato.
232.- La fosforilación oxidativa:
1. Proporciona energía para el transporte
de electrones.
2. Se acompaña de un bombeo de
electrones al exterior de la mitocondria.
3. La lleva a cabo enzimas fosfatasas.
4. Se produce en el citoplasma.
5. Es la principal vía de producción de
ATP en la célula eucariota.
227.- Participan tanto en la glucolisis
como en la gluconeogénesis, las enzimas:
1. Gliceraldehido-3P deshidrogenasa y
fosfoglicerato quinasa.
2.
Piruvato
deshidrogenasa
y
fosfoenolpiruvato carboxiquinasa.
3. Hexoquinasa y fosfofructoquinasa.
4. Malato deshidrogenasa y piruvato
carboxilasa.
5. Fosfolipasa D.
233.- Los ácidos grasos entran a la
mitocondria:
1. Por transportadores específicos.
2. Asociados a carnitina.
3. Atravesando directamente la membrana.
4. Mediante un transportador del CoA.
5. Los ácidos grasos no entran en la
mitocondria.
228.- La vía de las pentosas fosfato:
1. Tienen dos fases, oxidativa y no
oxidativa, ambas reguladas por niveles de
poder reductor.
2. Genera poder reductor en forma de
NADPH.
3. Consume ATP.
4. Es una vía mitocondrial.
5. Es muy importante en todos los tejidos.
234.- La beta oxidación:
1. Se produce en el citoplasma.
2. Genera poder reductor en forma de
NADPH+ H+.
3. Es una vía anabólica.
4. Varias de sus reacciones las catalizan
quinasas que producen ATP.
5. Su producto es principalmente acetilCoA.
229.- El citrato:
1. Se sintetiza a partir de malato y acetilCoA.
2. Tiene un enlace rico de energía.
3. Se sintetiza por el citrato sintasa en una
reacción reversible.
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3. Almacenan grandes cantidades de
glucógeno.
4. Sintetiza cuerpos cetónicos.
5. Sintetiza urea.
235.- Cuál de las siguientes enzimas del
ciclo de Krebs generan poder reductor
en forma de NADH+H+.
1. Citrato sintasa.
2. Succinato deshidrogenasa.
3. Succinil-CoA sintetasa.
4. Isocitrato deshidrogenasa.
5. Todas las anteriores.
236.- La acetil-CoA carboxilasa:
1. No está regulada.
2. Su producto es el propionil-CoA.
3. Consume CO2.
4. Consume dos enlaces ricos en energía.
5. Produce NADH.
241.- Cuando el AMP-cíclico funciona
como “segundo mensajero”?:
1. Actúa fiera de la célula para influenciar
los procesos celulares.
2. Es una fuente de energía para la célula.
3. Activa todas las proteínas cinasa
citosólicas.
4. Activa la proteína cinasa dependiente de
AMP-cíclico.
5. Actúa como hormona.
237.- En los mamíferos el producto
principal de la ácido graso sintetasa es:
1. Oleato.
2. Palmitato.
3. Acetil-CoA.
4. Acetoacetil-CoA.
5. Estearato.
243.- La velocidad de una reacción
enzimática se puede expresar como:
1. Cal.mol -1.
2. Min.
3. Mol centro activo min.
4. Moles L-1.min-1.
5. Moles.L-1.
238.- Elija la afirmación correcta:
1. La glutamato deshidrogenasa lleva a
cabo una desaminación oxidativa.
2. Las transaminasas se localizan
exclusivamente en músculo.
3. La urea presenta tres grupos amino.
4. El adiposo es el principal tejido que
sintetiza urea.
5. El ciclo de la urea produce energía a
partir de grupos amino.
244.- A un tejido al que se le añada 2,4dinitrofenol (2,4-DNP):
1. Consume oxígeno y produce ATP.
2. No consume oxígeno y produce ATP.
3. Consume oxígeno y no produce ATP.
4. Ni consume oxígeno ni produce ATP.
5. Se aumenta la producción de ATP.
245.- En los mamíferos la eliminación de
los
grupos
alfa-amino
de
los
aminoácidos para su conversión en urea,
puede ocurrir por:
1. Transaminación y desaminación
oxidativa.
2. Transamidación.
3. Oxidoreducción.
4. Desaminación reductiva.
5. Hidrólisis.
239.- El argininsuccinato:
1. Genera fumarato y arginina en el ciclo
de la urea.
2. Tiene cinco grupos amino en su
estructura.
3. Su síntesis produce ATP.
4. Se sintetiza en la mitocondria.
5. Es un cetoácido.
246.- Un polinucleótido es un polímero:
1.
Cuyos
dos
extremos
son
estructuralmente equivalentes.
2. Cuyos monómeros están unidos por
enlaces fosfodiéster.
3. En el que hay, al menos, 20 clases de
monómeros.
240.- El tejido adiposo se caracteriza
por:
1. Recibe ácidos grasos asociados a
albúmina procedentes del hígado.
2. Presenta lipasas intra y extracelulares
sensibles a distintas hormonas.
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4. Que en condiciones fisiológicas no
presenta carga eléctrica.
5. Cuya unidad repetitiva es una base
púrica o pirimidínica.
4. La formación de ácido láctico en el
músculo.
5. La síntesis de glucógeno en el hígado.
252.- La dinamina es una GTPasa que
interviene en:
1. La lisis de la envoltura nuclear.
2. El cierre de las vesículas de clatrina.
3. El ensamblaje de los ribosomas.
4. El ensamblaje de los filamentos de
actina.
5. El ensamblaje de los filamentos de
miosina.
248.- El ATP:
1. Es un nucleósido.
2. Carece de azúcar en su estructura.
3. Su hidrólisis libera un átomo de fósforo
inorgánico.
4. Se une covalentemente a Mg2+.
5. Posee un AGo de hidrólisis muy
negativo.
249.- La regulación por modificación
covalente reversible:
1. Implica la ruptura del enlace peptídico.
2. Requiere la acción de otro enzima.
3.
Siempre
implica
reacción
de
fosforilación.
4. Nunca afecta a enzimas alostéricos.
5. Nunca presenta el enzima de dos formas.
259.- En ausencia de oxígeno, la
principal función de la fermentación es:
1. Producir aminoácidos para la síntesis de
proteínas.
2. Generar un gradiente de protones para la
síntesis de ATP.
3. Regenerar NAD+ desde NADH para
asegurar que la glicolisis continue.
4. Oxidar la glucosa hasta CO2 y agua.
5. Producir pentosas.
250.- ¿Qué proceso libera mayor
cantidad de energía utilizable por mol
de glucosa?:
1. La respiración aerobia en una célula
muscular.
2. La fermentación en una célula de
levadura.
3. La glicolisis en una célula hepática.
PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2011
160.- Habitualmente la determinación de
mercurio y plomo se realiza por:
1. Nefelometría.
2. Espectrofotometría de absorción
atómica.
3. Fotometría de llama.
4. Colorimetría.
5. Potenciometría.
158.- La heparina es un anticoagulante
porque:
1. Activa la proteína C.
2. Inhibe la trombina.
3. Activa el factor VII.
4. Activa la antitrombina III.
5. Inhibe el factor XI.
159.- El tiempo de protrombina se
determina en:
1. Plasma con EDTA.
2. Plasma heparinizado.
3. Plasma citratado.
4. Suero.
5. Plasma con fluoruro de litio.
167.- En la técnica de Southern-Blot la
molécula que se separa y se transfiere
es:
1. ADN+ ARN.
2. ADN.
3. Proteína.
4. ARN.
5. ADN + proteína.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2010
196.- En los aminoácidos proteicos:
1. La histidina presenta un grupo indol.
2. La cadena lateral del glutamato presenta
carga negativa a pH fisiológico.
3. La arginina es el aminoácido de mayor
tamaño.
4. El triptófano presenta un grupo capaz de
formar puentes disulfuro.
5. La lisina es un amoniácido con carácter
aromático.
2. Se diferencian en la configuración de
todos los carbonos asimétricos.
3. Son interconvertibles por ciclación.
4. Presentan la misma actividad óptica.
5. Son formas anoméricas del mismo
monosacárido.
201.- Cuando una enzima cataliza una
reacción:
1. No se modifica y puede reutilizarse.
2. No se modifica pero pierde su actividad
catalítica.
3. Siempre requiere la participación de
cofactores.
4. Se desnaturaliza para facilitar la unión
con el sustrato.
5. Siempre se requiere suministrar energía
a la reacción.
197.- De las propiedades ácido-base de
los aminoácidos se puede afirmar que:
1. La ionización de los grupos amino y
carboxilo no depende del pH.
2. Todos los aminoácidos presentan
cadenas laterales ionizables.
3. En el valor de pH isoeléctrico ninguno
de los grupos ionizables presenta carga.
4. A valores elevados de pH el grupo
carboxilico está desprotonado.
5. A valores bajos de pH el grupo amino
no presenta carga.
198.- El enlace peptídico:
1. Presenta rigidez entre el carbono alfa y
el carbono carbonilico.
2. Tiene carácter ácido (libera H+).
3. Es un enlace tipo éter.
4. Implica a las cadenas laterales de los
aminoácidos.
5. En su formación se elimina una
molécula de agua.
203.- Es correcto afirmar que la:
1. Glicólisis hepática suministra glucosa a
la sangre.
2. Ruta de los fosfatos de pentosa
suministra acetil CoA para procesos
biosintéticos.
3. Degradación de ácidos grasos suministra
energía mediante la formación de NADH y
FADH2.
4. Función del ciclo del ácido cítrico es la
fijación de CO2 en forma de azúcares.
5. Función de la gluconeogénesis es la
formación de glucógeno en el riñón.
199.- La hélice α de las proteínas se
caracteriza por:
1. Ser dextrógira.
2. Presentar las cenas laterales de los
aminoácidos hacia el interior.
3. Estar estabilizada por enlaces de
hidrógeno entre aminoácidos contiguos.
4. Presentar una elevada proporción de
prolinas.
5. Estar estabilizada por enlaces salinos.
204.- Los cuerpos cetónicos:
1. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
2. únicamente se forman en condiciones de
buena alimentación.
3. Su formación es un proceso
especialmente
activo
en
músculo
esquelético.
4. Se forman a partir del Acetil CoA.
5. En ningún caso pueden dar acetona.
200.- La α-D-Glucosa y la α-L-Glucosa:
1. Se diferencian en la configuración de un
carbono asimétrico.
205.- La energía de hidrólisis del ATP es
muy elevada, por lo que:
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1. Su concentración en las células es
despreciable, ya que se hidroliza
constantemente a ADP y Pi.
2. Su ruptura puede acoplarse a reacciones
endergónicas
para
hacerlas
termodinámicamente favorables.
3. Es imposible preparar una disolución
acuosa de ATP.
4. No existen ATPasas en las células.
5. Es imposible sintetizar ATP a partir de
ADP y Pi.
3. Todo el ATP que se obtiene de él
procede de la oxidación de las coenzimas
en la cadena respiratoria.
4. Se acelera cuando la concentración de
ADP es baja.
5. Funciona siempre a la misma velocidad.
210.- En ausencia de oxígeno, la
principal función de la fermentación es:
1. Producir aminoácidos para la síntesis de
proteínas.
2. Generar un gradiente de protones para la
síntesis del ATP.
3. Oxidar la glucosa hasta CO2 y agua.
4. Producir pentosas.
5. Regenerar NAD+ desde NADH.
206.- Los transportadores de electrones
de la cadena respiratoria mitocondrial:
1. Se localizan en la membrana externa
mitocondrial.
2. No se afectan por deficiencia en hierro.
3. Contienen ubiquinona y citocromo c
como proteínas integrales de membrana.
4. Se organizan como complejos
enzimáticos que interaccionan unos con
otros a través de transportadores móviles.
5. Transfieren los electrones desde el
oxígeno al NAD+.
211.- La β-oxidación y la síntesis de los
ácidos grasos en eucariotas tienen en
común:
1. La localización subcelular.
2. Los cofactores de oxidorreducción.
3. La formación de enlaces tioéster de los
intermediarios con el coenzima A.
4. La intervención del CO2.
5. Que el alargamiento o el acortamiento
de la cadenaalifática se produce de dos en
dos carbonos.
207.- El Acetil-coenzima A no interviene
en el (la):
1. Ciclo de Krebs.
2. β-oxidación.
3. Síntesis de glucógeno.
4. Síntesis de ácidos grasos.
5. Descarboxilación oxidativa del piruvato.
212.- El ciclo de la urea:
1. Requiere ATP.
2. Tiene lugar totalmente en
mitocondria.
3. Es exergónico.
4. Produce urea por hidrólisis
glutamina.
5. Tiene lugar sólo en bacterias.
208.- Las proteínas de membrana:
1. Pueden estar implicadas en el transporte
de electrones, pero no en la recepción de
señales hormonales externas.
2. Son todas integrales.
3. Nunca atraviesan totalmente la
membrana.
4. Al ser de gran tamaño, carecen de
movilidad.
5. Pueden poseer actividad enzimática.
la
de
213.- Las hormonas glucagón y
adrenalina tienen común en:
1. Activar la degradación del glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitar la entrada de glucosa en todas
las células del organismo.
3. Activar por fosforilación la acetil-CoA.
4. Estimular la síntesis proteica.
5. Activar la glicólisis.
209.- En relación con el ciclo del ácido
cítrico se puede afirmar que:
1. Es anfibólico porque es reversible.
2. Su velocidad depende de la
concentración de sus intermediarios.
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4. Posee siempre azúcares en su estructura.
5. Posee glicerol en su estructura.
214.- En la conversión de piruvato a
lactato:
1. Se reponen los niveles de NAD+.
2. La lactato deshidrogenasa será más
activa en presencia de oxígeno.
3. Después de realizar un ejercicio
muscular intenso, el lactato formado será
reconvertido en glucosa por el músculo.
4. La fermentación láctica genera CO2.
5. Se permite la generación de NADH.
219.- Sobre las bases púricas se puede
afirmar que:
1. Son de mayor masa molecular que las
pirimidínicas.
2. Se unen al C1’ de la ribosa a través de
su C1.
3. Entre ellas se encuentran la citosina y el
uracilo.
4. Todas presentan un grupo carbonílico.
5. En los nucleótidos sólo aparecen unidas
a desoxirribosa.
215.- Los enlaces por puente disulfuro
de las proteínas:
1. Se rompen fácilmente con urea 8M.
2. Mantienen la estructura primaria de las
proteínas globulares.
3. El tratamiento por diálisis provoca su
rotura.
4. Sólo se encuentran en proteínas fibrosas,
manteniendo la estructura terciaria.
5. Se rompen por tratamiento con βmercaptoetanol (HS-CH2-CH2-OH).
221.- El cerebro se caracteriza por:
1. No consumir ácidos grasos.
2. Un bajo consumo de glucosa.
3. Un bajo consumo de oxígeno.
4. Presentar un importante almacén de
lípidos.
5. Ser el principal órgano regulador de la
glucemia.
216.- Del enlace glucosídico entre
monosacáridos se puede afirmar que:
1. En él participan dos OH de dos carbonos
cualquiera.
2. Siempre implica a los dos carbonos
anoméricos.
3. El carbono anomérico implicado en el
enlace no puede sufrir ciclación reversible.
4. Es un enlace tipo éster.
5. Siempre se presenta en configuración
beta.
222.- El hígado:
1. Almacena glucosa en forma de
glucógeno, solo para su propio uso.
2. Produce grandes cantidades de lactato en
ejercicio intenso.
3. Envía lípidos al tejido adiposo en forma
de lipoproteínas.
4. Tiene un elevado consumo de oxígeno.
5. Tiene una baja capacidad de eliminar
sustancias tóxicas.
223.- Los cuerpos cetónicos:
1. Pueden ser consumidos por el cerebro.
2. Se sintetizan en el músculo.
3. Son un modo de transporte de glúcidos.
4. Se utilizan en el hígado.
5. Son el hidroximetilglutaril-CoA y la
urea.
217.- Los triacilglicéridos:
1. Son de naturaleza antipática.
2. Poseen tres moléculas de glicerol.
3. Según presenten ácidos grasos saturados
o no, se llaman aceites y grasas
respectivamente.
4. Presentan 3 enlaces éster.
5. Son lípidos de membrana.
224.- En el ciclo de Krebs, el:
1. Producto de la α-cetoglutarato
deshidrogenasa tiene un enlace tioéster de
alta energía.
2. α-cetoglutarato es producto de la
aconitasa.
218.- Sobre los esfingolípidos se puede
afirmar que:
1. La ceramida es el más sencillo.
2. Nunca presentan fosfato.
3. Posee un ácido graso llamado
esfingosina.
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3. Malato y el oxalacetato presentan 3
grupos carboxilo.
4. Succinato presenta un doble enlace.
5. Fumarato es una molécula asimétrica.
5. Requiere transportadores de membrana
específicos para determinados metabolitos.
230.- En relación al catabolismo de los
ácidos grasos saturados se puede
afirmar:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. En células eucariotas ocurre en el
citosol.
4. La carnitina no interviene en este
proceso.
5. Necesita poder reductor.
225.- En la regulación de metabolismo
del glucógeno por la adrenalina:
1. Se inhibe la adenilato ciclasa.
2. Se inhibe la PKA a través del AMPc.
3. La glucógeno sintasa se inhibe por
fosforilación.
4. La glucógeno fosforilasa se activa por
fosforilación.
5. La adrenalina no regula el metabolismo
del glucógeno.
231.- Un polinucleótido es un polímero:
1.
Cuyos
dos
extremos
son
estructuralmente equivalentes.
2. Cuyos monómeros están unidos por
enlaces fosfodiéster.
3. En el que hay, al menos, 20 clases de
monómeros.
4. Que en condiciones fisiológicas no
presenta carga eléctrica.
5. Cuya unidad repetitiva es base púrica o
pirimidínica.
227.- En relación a fructosa-2,6bisfosfato:
1. Es un intermediario glicolítico.
2. En células hepáticas aumenta su
concentración en respuesta al aumento de
AMPc.
3. Es un efector alostérico de la
triacilglicerollipasa.
4. Su concentración regula la velocidad de
la glicólisis y de la gluconeogénesis.
5. Es el activador más potente del
complejo de la piruvato-deshidrogenasa.
232.- En relación al centro activo de un
enzima se puede afirmar:
1. Es la estructura tridimensional a la que
se unen los activadores alostéricos.
2. Siempre está formado por aminoácidos
contiguos en la secuencia de la cadena
polipeptídica.
3. El sustrato se une covalentemente al
centro activo.
4. Consiste en una entidad tridimensional
de carácter hidrofóbico que contiene, entre
otros, los grupos catalíticos.
5. Es un “bolsillo” hidrofilito con muchas
moléculas de agua en su interior.
228.- En la inhibición enzimática:
1. Un inhibidor irreversible provoca la
hidrólisis del enzima.
2. Los inhibidores acompetitivos se unen al
sustrato de la reacción.
3. Un inhibidor no competitivo no necesita
unirse al enzima para ejercer su actividad.
4. Los inhibidores siempre modifican la
Vmax.
5. Un inhibidor competitivo actúa
aumentando el valor de Km.
229.- En el ciclo de la urea:
1. Transforma urea en CO2 e ión amonio.
2. Es la ruta más importante de
incorporación del nitrógeno en los
organismos uricotélicos.
3. No consume energía.
4. Tiene lugar en todos los tejidos de
mamíferos.
233.- El ciclo del ácido cítrico requiere:
1. NADP+.
2. FAD.
3. Acetil-coenzima A carboxilasa.
4. ATP.
5. Al menos una transaminasa.
234.- Los cuerpos cetónicos:
1. Se forman a partir de acetil-coenzima A.
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2. En ningún caso pueden producir cetona.
3. Su formación es un proceso
especialmente
activo
en
músculo
esquelético.
4. Sólo se forman en enfermos de diabetes.
5. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
240.- El ATP:
1. Tiene una elevada energía de hidrólisis
de fosfato.
2. Almacena la energía durante mucho
tiempo.
3. Se sintetiza por acción de fosfatasas.
4. Se sintetiza a partir de AMP y PPi por
cesión de PPi desde sustratos fosforilados.
5. Presenta cargas positivas.
235.- En mamíferos, los aminoácidos
cetogénicos:
1. Pueden contribuir a la síntesis de
glucosa.
2. Son intermediarios del ciclo de la urea.
3. Son el sustrato de reacciones catalizadas
por transcetolasas.
4. Pueden producir acetil-coenzima A.
5. Todo lo anterior es falso.
242.- En la acción enzimática:
1. Las enzimas pueden hacer espontánea
una reacción que no lo es.
2. Sólo las reacciones no espontáneas están
catalizadas por enzimas, las demás no
necesitan de su acción.
3. L as enzimas quedan alteradas después
de la reacción.
4. Las enzimas aceleran las reacciones sin
alterar sus características termodinámicas.
5. Las enzimas modifican los niveles
energéticos de reactivos y productos.
236.- El enlace peptídico:
1. Se rompe cuando la proteína se
desnaturaliza.
2. Tiene completa libertad de giro por ser
un enlace simple covalente.
3. Es un enlace de tipo amida.
4. Se mantiene por un puente de hidrógeno
entre el CO y el NH.
5. Es apolar.
244.- Los aminoácidos:
1. Únicamente tienen protonado el grupo
α-amino a pH muy ácido.
2. Se unen covalentemente por enlaces
dosfodiéster en las proteínas.
3. Cisteína y metionina contiene azufre.
4. Nunca forman puentes de hidrógeno en
las proteínas.
5. Únicamente tienen dos grupos
funcionales ionizables.
237.- La estructura en hoja β:
1. Es menos estable que la estructura en
hélice α.
2. Está estabilizada por puentes disulfuro.
3. Puede estirarse (aumentar su longitud)
de manera reversible.
4. No es compatible con la estructura de
una proteina globular.
5. Requiere dos cadenas polipeptídicas o
dos secciones de la misma cadena.
245.- En relación a interacciones entre
cadenas laterales de los aminoácidos:
1. Met y Ala pueden establecer un puente
de hidrógeno.
2. Lys y Asp pueden establecer una
interacción iónica.
3. Asn y Lys pueden establecer una
interacción iónica.
4. Gly y Gln pueden establecer un puente
de hidrógeno.
5. Met y Cys pueden formar un puente
disulfuro.
238.- Las proteínas:
1. Se pueden desnaturalizar sin afectar su
conformación nativa.
2. Presentan actividad biológica en su
conformación nativa.
3. Catalíticas son las únicas que pueden
unir un ligando de forma cooperativa.
4. Suelen adoptar un número elevado de
conformaciones nativas.
5. Fibrosas son muy solubles en agua.
246.- El NAD+ N+:
1. Se une covalentemente a enzimas flavindependientes.
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2. Se obtiene por transferencia de dos
protones al NAD+.
3. Tiene muy poca tendencia a ceder
electrones.
4. Presenta en su estructura un nucleótido
de guanina.
5. Interviene en reacciones catalizadas por
deshidrogenadas.
5. Su función es el almacenamiento de
energía.
254.- Sobre las aminotransferasas se
puede afirmar que:
1. Catalizan reacciones de transferencia de
grupos ceto y amino.
2. Catalizan reacciones irreversibles.
3. Consumen ATP.
4. Producen poder reductor.
5. Se encuentran sólo en la mitocondria.
247.- La glucólisis:
1. Es la única vía que genera ATP en
anaerobiosis.
2. Es una vía citoplasmática y
mitocondrial.
3. En su balance global, consume ATP y
pode reductor.
4. Sólo se da en el hígado.
5. Se inhibe por falta de oxígeno.
259.- En cada vuelta de la beta oxidación
se:
1. Generan dos moléculas de NADH.
2. Generan una molécula de FADH2.
3. Produce una deshidratación.
4. Consume un acetil-CoA.
5. Libera ATP.
248.- Sobre la fermentación alcohólica es
correcto afirmar que:
1. Su producto es el metanol.
2. La alcohol deshidrogenasa consume
NAD y regenera así NAD+.
3. El acetaldehído es una molécula más
reducida que el etanol.
4. Es la principal fermentación en el
hombre.
5. Permite obtener energía a partir de la
ingesta de alcohol.
249.- En eucariotas, todas las siguientes
rutas metabólicas ocurren en el citosol,
excepto la:
1. Glucogenolisis.
2. Síntesis de ácidos grasos.
3. β-oxidación.
4. Glicolisis.
5. Ruta de los fosfatos de pentosa.
250.- Elija la afirmación correcta sobre
los fosfoglicéridos o glicerofosfolípidos:
1. Algunos presentan etanolamina en el
grupo de cabeza polar.
2. Algunos tienen como cabeza polar un
disacárido.
3. El más sencillo es la ceramida.
4. Algunos no presentan ácidos grasos en
su estructura.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2009
3. Parte de su estructura es un canal por el
que los electrones entran a la mitocondria.
4. Bombea protones a favor de gradiente
hacia el exterior de la mitocondria.
5. Sintetiza ATP empleando la energía de
un gradiente de protones.
212.- Las enzimas:
1. Disminuyen la energía de activación de
las reacciones.
2. Actúan en reacciones energéticamente
desfavorables haciéndolas favorables.
3. Modifican el valor de AGo de las
reacciones.
4. Alteran el equilibrio de las reacciones.
5. No alteran la velocidad de las
reacciones.
217.- La activación de los ácidos grasos:
1. Se produce en la mitocondria.
2. Libera ATP.
3. Consiste en su fosforilación por una
quinasa.
4. Consume dos enlaces de alta energía.
5. La cataliza una deshidrogenasa.
213.- En la glucolisis, es un
intermediario con un fosfato de alto
potencial de transferencia:
1. Fosfoenolpiruvato.
2. Glucosa-6P.
3. Gliceraldehido-3P.
4. 3-fosfoglicerato.
5. 2-fosfoglicerato.
218.- La beta oxidación de los ácidos
grasos insaturados:
1. Genera más poder reductor que la de los
saturados.
2. Tiene lugar únicamente en el retículo
endoplasmático.
3. Requiere de enzimas isomerasas y
reductasas.
4. No existe.
5. Genera propionil-CoA.
214.- En cada vuelta del ciclo de Krebs
se:
1. Reducen 3 moléculas de NAD+ a
NADH.
2. Obtienen intermediarios de 4C a partir
de Acetil-CoA.
3. Liberan 3 moléculas de CO2.
4. Consume un GTP que se hidroliza a
GDP+Pi.
5. Liberan 2 moléculas de H2O.
219.- Elija la afirmación correcta:
1. Niveles altos de malonil-CoA inhiben el
transporte de ácidos grasos al interior de la
mitocondria.
2. La síntesis de ácidos grasos se produce
en la mitocondria.
3. El hidroxi-metil-glutaril-CoA es un
intermediario de la síntesis de ácidos
grasos de número impar de carbonos.
4. Las instauraciones de los ácidos grasos
se forman por acción de deshidrogenadas.
5. La síntesis de ácidos grasos consume
FADH2.
215.- En la cadena transportadora de
electrones mitocondrial:
1. La energía de transferencia de electrones
genera un gradiente de protones.
2. Los electrones se ceden finalmente al
CO2 que se oxida a O2.
3. Algunos componentes de la cadena
bombean electrones hacia el interior de la
mitocondria.
4. Se consume ATP para llevar a cabo la
transferencia de electrones.
5. Se produce poder reductor en forma de
NADH.
220.Las
transaminasas
o
aminotransferasas:
1. Oxidan un aminoácido a cetoácido
generando poder reductor.
2. Sólo existen en el hígado.
3. Sólo existen en el citoplasma.
4. Consumen ATP.
5. Catalizan reacciones reversibles.
216.- La ATP sintasa mitocondrial:
1. Sintetiza ATP a partir de AMP y PPi.
2. Se localiza en la membrana externa
mitocondrial.
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4. No afecta la estructura primaria.
5. Sólo puede conseguirse por tratamiento
de las proteínas con ácidos fuertes.
221.- La ruta de los fosfatos de pentosa
produce:
1. NADH y acetil CoA.
2. Glucosa-5-fosfato.
3. NADH y ribosa-5-fosfato.
4. NADPH y ribosa-5-fosfato.
5. Ribulosa-1,5-bisfosfato.
228.- En relación al ATP:
1. Su hidrólisis sólo puede liberar un
átomo de fósforo inorgánico.
2. Las células obtienen energía de los
procesos catabólicos mayoritariamente en
forma de ATP.
3. Todas las membranas en forma de ATP.
4. Su estructura no contiene ningún azúcar.
5. Las levaduras producen más cantidad de
ATP en condiciones anaeróbicas que en
aerobiosis.
224.- Sobre el ciclo del ácido cítrico se
puede afirmar que:
1. Produce la mayor parte del CO2 en
organismos anaerobios.
2. Es una vía metabólica catabólica, pero
también anabólica.
3. Siempre se localiza en la matriz
mitocondrial.
4. No hay reacciones de reposición de sus
intermediarios.
5. El piruvato se condensa con el
oxalacetato en la primera etapa del ciclo.
229.- Los cuerpos cetónicos:
1. Nunca son utilizados por el cerebro.
2. En ningún caso pueden dar acetona.
3. Se forman en un proceso especialmente
activo en músculo esquelético.
4. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
5. Se forman a partir de acetil-CoA.
225.- La relación con el metabolismo del
glucógeno se puede afirmar que:
1. El glucógeno se almacena junto con
enzimas que catalizan su síntesis y
degradación.
2. Las vías biosintéticas y degradativas son
iguales.
3. El glucógeno se almacena en forma de
gránulos densos en las mitocondrias de las
células.
4. El glucógeno se metaboliza más
rápidamente por ser un polímero lineal.
5. La escisión hidrolítica del glucógeno es
energéticamente más ventajosa que la
fosforolítica.
230.- ¿Por qué la ruta catabólica de una
molécula siempre es diferente a la de su
biosíntesis?:
1. Nunca se producen las dos rutas en la
misma célula.
2. Todas las reacciones catalizadas por las
enzimas son irreversibles.
3. Los enzimas implicados siempre están
en diferentes compartimientos.
4. Hay que atender a las necesidades
celulares regulando el flujo de las vías
metabólicas de forma integrada.
5. Los intermediarios del catabolismo no
participan en rutas de biosíntesis.
226.- Se oxida completamente en el ciclo
del ácido cítrico:
1. Glioxilato.
2. Succinato.
3. Oxalacetato.
4. Citrato.
5. Acetil-CoA.
231.- En relación con el enlace peptídico
se puede afirmar que:
1. Tiene carácter de parcial doble enlace.
2. No se puede situar en un plano.
3. La configuración cis es la más frecuente.
4. Determina la estructura secundaria de
las proteínas.
5. Tiene libertad de giro.
227.- La desnaturalización de proteínas:
1. Altera la conformación nativa sin que se
vea afectada la actividad biológica.
2. Produce la hidrólisis de la proteína.
3. Siempre es irreversible.
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237.- En relación con la cadena lateral
de los aminoácidos:
1. La Ser es apolar.
2. La Lys tiene carga negativa a pH 7.
3. La Asn tiene carga positiva a pH 7.
4. La His tiene un grupo imidazol.
5. La Met tiene carga negativa a pH 7.
232.- Respecto a la mioglobina es cierto
que:
1. Es una proteína oligomérica.
2. Tiene una baja proporción de estructura
en hélice alfa.
3. Está formada por una sola subunidad.
4. Tiene una afinidad por el oxígeno simila
a la hemoglobina.
5. Muestra una curva sigmoide para su
unión con el oxígeno.
239.- El pentapéptido, de secuencia:
Phe-Leu-Asp-Val-Ala:
1. Es mayoritariamente hidrofilico.
2. Tiene 5 enalces peptídicos.
3. Es un péptido ácido, con carga neta
negativa a pH 7.
4. Tiene como aminoácido N-terminal Ala
y C-terminal Phe.
5. No se puede encontrar en proteínas
globulares.
233.- Una subfracción celular que
contiene mitocondrias aumentará su
consumo de oxígeno cuando se añada:
1. Antimicina.
2. ATP.
3. Oligomicina.
4. 2,4 dinitrofenol.
5. Cianuro potásico.
240.- En relación al ciclo de la urea en
eucariotas se puede afirmar que:
1. Su función principal es usar el nitrógeno
de los aminoácidos en procesos anabólicos.
2. Sólo requiere enzimas mitocondriales.
3. En mamiferos se produce en todos los
tejidos para eliminar el nitrógeno.
4. Tiene lugar en dos compartimentos
celulares distintos.
5. Tiene lugar en todos los organismos
vivos.
234.- La eliminación de los grupos αamino de los aminoácidos para su
conversión en urea en los mamíferos
puede ocurrir por:
1. Hidrólisis.
2. Transamidación.
3. Óxido-reducción.
4. Desaminación reductiva.
5. Transaminación y desaminación
oxidativa.
241.- Respecto a la glicólisis y la
gluconeogénesis, es cierto que:
1. Tiene lugar en el mismo compartimento
celular.
2. Puede tener lugar simultáneamente.
3. Hexoquinasa fosforila específicamente
glucosa.
4. Se produce la regulación conjunta de
ambas rutas.
5. Los intermediarios están fosforilados
para evitar su salida de la mitocondria.
235.- El ciclo del glioxilato:
1. Está en todos los organismos.
2. Tiene como función la síntesis de ácidos
grasos a partir de glúcidos.
3. Cuando falta en el hombre produce una
grave enfermedad metabólica.
4. Permite convertir dos grupos acetilo en
un intermediario del ciclo del ácido cítrico.
5. Tiene estrecha relación con la glicolisis.
236.- De un tejido la que se le añada
antimicina, cabe esperar que:
1. Consume oxígeno y produzca ATP.
2. No consuma oxígeno y produzca ATP.
3. Consuma oxígeno y no produzca ATP.
4. Ni consuma oxígeno ni produzca ATP.
5. Si incremente la producción de ATP.
242.- Los animales no pueden sintetizar
glucosa a partir de:
1. Glicerol.
2. Alanina.
3. Lactato.
4. Oxalacetato.
5. Palmitato.
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4. En la fase oxidativa produce NADPH,
imprescindible para la gluconeogénesis.
5. La transaldolasa transfieren un carbono
de una cetosa a una aldosa.
244.- La síntesis de ácidos grasos:
1. No requiere bicarbonato.
2. Consume ATP.
3. Proporciona NADPH.
4. No emplea la proteína portadora de acilo
(ACP).
5. Es seguida de su transporte al citosol
mediante la carnitina.
250.- En relación con al estructura de los
aminoácidos es correcto que:
1. La Adn es un aminoácido básico.
2. La cadena lateral de la Ser puede formar
puentes de hidrógeno.
3. Todos los aminoácidos tienen cadena
lateral ionizable.
4. La cadena lateral de His aromática.
5. La Lys contiene un grupo amino.
245.- En relación con la conversión de
piruvato a lactato, es cierto que:
1. Genera NAD+ citosólico.
2. La lactato deshidrogenasa será más
activa en presencia de oxígeno.
3. Después de realizar un ejercicio
muscular intenso, el lactato será convertido
en glucosa por el músculo.
4. Genera CO2.
5. Permite la generación de NADPH.
247.- En relación con el metabolismo de
los ácidos grasos es cierto que:
1. No son las moléculas que proporcionan
más energía.
2. Su degradación tiene lugar en el citosol.
3. Se almacenan en forma libre
principalmente en adipositos.
4. Su síntesis tiene lugar en la mitocondria.
5. Circulan en la sangre unidos a la
albúmina sérica.
248.- El catabolismo de ácidos grasos:
1. Necesita poder reductor.
2. Requiere condiciones aerobias.
3. En células eucariotas ocurre en parte en
mitocondria y en parte en citosol.
4. No utiliza Coenzima A.
5. No precisa ningún transportador
específicos.
249.- Sobre la ruta de los fosfatos de
pentosa se puede afirmar que:
1. Tiene lugar fundamentalmente en el
músculo.
2. Éstas se reorganizan para dar hexosas en
la fase no oxidativa.
3. Produce desoxirribosa 5-fosfato para la
biosíntesis de DNA.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2008
211.- En relación a la glicólisis y al
metabolismo del acetil-CoA se puede
afirmar que:
1. Los niveles elevados de NADH
estimulan la oxidación del acetil-CoA.
2. La conversión de glucosa en dos
moléculas de lactato se acompaña de la
producción neta de dos ATP.
3. La hexoquinasa utiliza fosfato
inorgánico para formar glucosa-6-fosfato.
4. La oxidación del acetato en el ciclo del
ácido cítrico (CAC) supone un consumo
neto de oxalacetato.
5. El CAC sólo oxida el acetil-CoA que
proviene del piruvato.
206.- En la inhibición enzimática:
1. Un inhibidor alostérico actúa por
similitud estructural con el sustrato.
2. El producto de la reacción no puede ser
un inhibidor del enzima.
3. Un inhibidor puede unirse de forma
covalente al enzima.
4. Los inhibidores siempre modifican la
Vmax.
5. Un inhibidor no competitivo no se une al
enzima.
207.- El transporte a través de
membranas biológicas:
1. Siempre utiliza ATP.
2. Puede generar una diferencia de
potencial eléctrico a los dos lados de la
membrana.
3. En ningún caso los iones pueden
atravesar las membranas.
4.
Los
transportadores
son
intercambiadores.
5. Sólo ocurre en la membrana plasmática.
212.- Señale la frase correcta:
1. Si se inhibe la carboxilación del acetilCoA se activa la síntesis de ácidos grasos.
2. La actividad fosfofructoquinasa-1
aumenta cuando los niveles de AMP son
bajos.
3. Cuando el acetil-CoA es abundante, se
activa la piruvato carboxilasa.
4. El complejo piruvato es activo
independientemente de la carga energética
de la célula.
5. La movilización de los triacilgliceroles
de reserva no responde
a señales
hormonales.
208.- La avidina es una proteína de 70
kD que por su elevada afinidad por la
biotina bloquearía la reacción:
1. Glucosa
glucosa-6-fosfato.
2. Oxalacetato
fosfoenolpiruvato.
3. Malato
oxalacetato.
4. Piruvato
oxalacetato.
5. Alanina
piruvato.
213.- En relación a la estructura de las
proteínas se puede afirmar que:
1. Todas las proteínas globulares tienen los
mismos dominios.
2. La estructura terciaria está presente
únicamente en proteínas oligoméricas.
3. La hemoglobina es la única proteína que
posee estructura cuaternaria.
4. Los dominios de las proteínas son
regiones de plegamiento compacto que
ejercen una determinada función.
5. La estructura terciaria está mantenida
únicamente por los enlaces peptídicos.
210.- En las membranas biológicas se
puede afirmar que:
1. La eliminación de las proteínas
integrales de membrana no afecta a su
funcionalidad.
2. El transporte pasivo requiere ATP.
3. La difusión facilitada no utiliza un
transportador.
4. Son asimétricas.
5. La composición en lípidos no afecta a su
fluidez.
218.- De un tejido al que se le añada 2,4dinitrofenol (2,4-DNP), cabe esperar
que:
1. Consuma oxígeno y produzca ATP.
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2. No consuma oxígeno y produzca ATP.
3. Consuma oxígeno y no produzca ATP.
4. Ni consuma oxígeno ni produzca ATP.
5. Se incremente la producción de ATP.
224.El
transporte
electrónico
respiratorio y fotosintético tienen en
común que:
1. Los electrones fluyen de un dador con
un potencial de reducción positivo a uno
negativo.
2.
No
participan
transportadores
electrónicos solubles en la membrana.
3. Son procesos ubicados en una
membrana transductora de energía.
4. Generan movimientos de protones hacia
el interior del compartimento donde se
localizan.
5. El oxígeno molecular actúa tanto como
aceptor como donador de electrones.
219.- En relación con la cadena lateral
de los aminoácidos la:
1. His tiene un grupo imidazol.
2. Lys es apolar.
3. Asn tiene carga positiva a pH 7.
4. Ser es ionizable.
5. Met tiene carga negativa a pH 7.
221.- Son diasteroisómeros:
1. Galactosa y sorbosa.
2. Xilosa y xilulosa.
3. Eritrosa y eritrulosa.
4. Ribosa y ribulosa.
5. Treosa y eritrosa.
225.- En el ciclo del ácido cítrico:
1. El oxalacetato se oxida dando
directamente ceto-glutarato.
2. El acetil-CoA se sintetiza a partir de
CO2.
3. Se oxida el NADH.
4. Hay un paso asociado a una
fosforilación a nivel de sustrato.
5. El fumarato se sintetiza directamente a
partir de piruvato.
222.- La teoría quimiosmótica:
1. No explica la síntesis de ATP asociada a
la fotosíntesis.
2. Se basa en la alta permeabilidad de la
membrana lipídica a los protones.
3. Sólo es válida para células eucariotas.
4. Se basa en la formación de un gradiente
de protones a través de una membrana.
5. Requiere una ATP sintasa no asociada a
membrana.
226.- La principal proteína periférica de
la membrana eritrocitaria es:
1. Aducina.
2. Glucoforina.
3. Actina.
4. Espectrina.
5. Gliceraldehido-3-P-DH.
223.- Con respecto del ejercicio intenso y
prolongado NO es correcto decir que:
1. En el músculo se activan la degradación
del glucógeno y la glucólisis.
2. El lactato formado en el músculo se
libera a la sangre y se excreta todo por la
orina.
3. En el hígado se activa la degradación del
glucógeno y se inhibe la glucólisis.
4. En el hígado se activa la
gluconeogénesis.
5. El lactato formado en el músculo se
libera a sangre y se reutiliza en el hígado.
227.- ¿Cuál de los siguientes enzimas se
activa cuando se le une cAMP a las
subunidades reguladoras?:
1. Adenilato ciclasa.
2. Proteína quinasa A.
3. Glucógeno fosforilasa quinasa.
4. Fosfoproteína fosfatasa.
5. Glucógeno fosforilasa.
228.- El heptapéptido de secuencia PheLeu-Ala-Val-Phe-Leu-Lys:
1. Tiene carga neta positiva a pH 7.0.
2. Tiene 7 enlaces peptídicos.
3. Es mayoritariamente hidrofilico.
4. Tiene Lys en el extremo aminoterminal.
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5. No se encuentra en proteínas globulares.
234.- El enlace peptídico:
1. Está ionizado a pH fisiológico.
2. Se rompe con agentes desnaturalizantes
de proteínas.
3. Tiene carácter de parcial doble enlace.
4. Tiene libertad de giro.
5. Generalmente su configuración es cis.
229.- En la glicólisis se sintetiza ATP
directamente en la etapa catalizada por
el enzima:
1. Hexoquinasa.
2. Fosfofructoquinasa-1.
3.
Gliceraldehido-3-fosfato
deshidrogenasa.
4. Piruvato quinasa.
5. Triosa-fosfato isomerasa.
236.- El modelo de Michaelis-Menten de
acción enzimática:
1. Asume la formación de un intermediario
covalente entre el sustrato y el enzima.
2. Explica el comportamiento alostérico de
ciertos enzimas.
3. Explica la esteroespecificidad de las
reacciones enzimáticas.
4. Únicamente es aplicable a enzimas muy
lentos.
5. Explica el efecto de saturación
observado a concentraciones altas de
sustrato.
230.- En relación al ciclo de la urea:
1. Su función principal es usar el nitrógeno
de los aminoácidos en procesos anabólicos.
2. Sólo requiere enzimas mitocondriales.
3. En mamíferos, sólo tiene lugar en las
células renales.
4. Requiere consumo de ATP.
5. Tiene lugar en todos los organismos
vivos.
240.- La mayor reserva de energía en el
cuerpo humano bien alimentado es:
1. El glucógeno del músculo.
2. La glucosa de la sangre.
3. El glucógeno del hígado.
4. Los triacilgliceroles del tejido adiposo.
5. El ATP del músculo.
231.- ¿Cuál de los siguientes enzimas se
requiere tanto para la oxidación
completa de glúcidos como de ácidos
grasos?:
1. Malato sintasa.
2. Citrato sintasa.
3. Piruvato deshidrogenasa.
4. Fructosa-1,6-bisfosfato aldolasa.
5. Tiolasa.
241.- La adrenalina y el glucagón:
1. Son efectores alostéricos de la
fosfofructoquinasa-1.
2. Modulan los flujos glicoliticos y
gluconeogénico.
3. Son inhibidores de la adenilato ciclasa.
4. Circulan por la sangre y atraviesan la
membrana por difusión simple con
facilidad.
5. Fosforilan la proteinaquinasa.
232.- En relación con la estructura de los
aminoácidos:
1. La Lys contiene un grupo sulhidrilo.
2. La cadena lateral de Arg es aromática.
3. Todos los aminoácidos tienen cadena
lateral ionizable.
4. La cadena lateral de la Ser puede formar
puentes de hidrógeno.
5. La His es un aminoácido ácido.
242.- El citocromo c en la cadena de
transporte electrónico:
1. Acepta electrones directamente del
NADH.
2. Es un transportador de electrones móvil.
3. Pasa los electrones al Citocromo b.
4. Se une fuertemente a la ubiquinona.
5. Bombea protones desde la matriz
mitocondrial.
233.- Las proteínas más abundantes en
las lipoproteínas de alta densidad son:
1. Apo A.
2. Apo B.
3. Apo C.
4. Apo D.
5. Apo E.
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5. Sólo se presenta en las proteínas en la
forma anti-paralela.
245.- La degradación del glucógeno
produce:
1. Mayoritariamente glucosa-1-fosfato.
2. Mayoritariamente glucosa.
3. Mayoritariamente fructosa.
4. Cantidades iguales de glucosa y glucosa1-fosfato.
5. Mayoritariamente UDP-glucosa.
249.- La hemoglobina:
1. Es una proteína oligomérica.
2. Tiene una baja proporción de estructura
en hélice alfa.
3. Está formada por una sola subunidad.
4. La hemoglobina tiene una afinidad por
el oxígeno similar a la mioglobina.
5. Muestra una curva hiperbólica para su
unión con el oxígeno.
246.- El hígado mantiene constante la
concentración de glucosa en sangre y el
músculo no puede ejercer esa función
debido a que las células del:
1. Músculo carecen de glucógeno
fosforilasa.
2. Hígado no tienen mitocondrias y las del
músculo si.
3. Músculo carecen de glucosa-6-fosfatasa.
4. Hígado poseen una rubisco más activa.
5. Músculo son incapaces de realizar el
ciclo de la urea.
259.- La conversión de la glutamina en
citrulina tiene lugar exclusivamente en:
1. Entericitos.
2. Hepatocitos.
3. Células tubulares renales.
4. Páncreas.
5. Músculo esquelético.
260.- El ciclo del glioxilato:
1. Es el ciclo de Krebs de las plantas.
2. Permite la síntesis e glúcidos a partir de
acetil-CoA porque no lo oxida a CO2.
3. Sólo se encuentra en procariotas.
4. Permite que el CO2 liberado en el ciclo
de Krebs, se transforme en acetato.
5. Sólo se encuentra en vertebrados.
248.- Sobre la estructura plegada en
hoja beta, se puede afirmar que:
1. Es un modelo de estructura no periódica.
2. Es un elemento mayoritario de todas las
proteínas globulares.
3. Las hojas beta pueden ser paralelas o
antiparalelas.
4. Se mantiene gracias a los puentes de
hidrógeno entre cadenas laterales de
aminoácidos consecutivos.
PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR
214.- Es un marcador de
mamario fundamentalmente:
1. Ceruplasmina.
2. CA 125.
3. Antígeno carcinoembrionario.
4. CA 15.3.
5. Alfa fetoproteína.
2008
235.- En el proteinograma sérico
humano en condiciones fisiológicas de
normalidad:
1. La fracción albúmina supera el 50%.
2. El cociente Albúmina/globulina es
inferior a 1.
3. La fracción gamma supera el 25%.
4. La fracción alfa 1 supera el 10%.
5.
La
alfa
fetoproteína
migra
fundamentalmente en la fracción gamma.
tumor
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2007
3. Km varía con la concentración de
enzima.
4. Km es la Vmax/2.
5. Su representación es una hipérbola.
211.- De un tejido al que se le añada
oligomicina, cabe esperar que:
1. Consume oxígeno y produzca ATP.
2. No consuma oxígeno y produzca ATP.
3. Consuma oxígeno y no produzca ATP.
4. Ni consuma oxígeno ni produzca ATP.
5. Se incremente la producción de ATP.
216.- La regulación por modificación
covalente reversible:
1. Implica la ruptura del enlace peptídico.
2. Requiere la acción de otro enzima.
3.
Siempre
implica
reacción
de
fosforilación.
4. Nunca afecta a enzimas alostéricos.
5. El enzima nunca se presenta en dos
formas.
212.- De las siguientes sustancias que
afectan a la fosforilación oxidativa, no
bloquea el flujo de electrones:
1. Antimicina A.
2. CO.
3. 2,4-DNP.
4. Rotenona.
5. Cianuro.
217.- En relación con la cadena lateral
de los aminoácidos:
1. La His tiene un grupo amino.
2. La Cys es apolar.
3. La Phe es aromática.
4. La Ser es ionizable.
5. La Met contiene un grupo tiol.
213.- Señale la frase correcta:
1. El centro activo de los enzimas
constituye más del 90 % del total de la
proteína.
2. El sustrato reconocido por un enzima
típico posee un tamaño similar al del
enzima.
3. Sólo los residuos catalíticos poseen
capacidad para unirse el sustrato en el
centro activo.
4. Generalmente, los sustratos se unen a los
enzimas mediante enlaces covalentes.
5. Generalmente, los sustratos se unen a los
enzimas mediante enlaces no covalentes.
218.- El efecto hidrofóbico consiste en
que:
1. El interior de las células es
predominantemente no polar.
2. Las membranas no pueden ser
atravesadas por el agua.
3. Por razones termodinámicas, los grupos
apolares tienden a organizarse excluyendo
al agua.
4. Los aminoácidos con cadena lateral
apolar forman puentes de hidrógeno con
facilidad.
5. Las interacciones entre cadenas laterales
de aminoácidos apolares son más fuertes
que las iónicas.
214.- La Vmax de una reacción
catalizada por una enzima:
1. Aumenta al aumentar la concentración
de sustrato.
2. No es necesario conocerla para
determinar el número de recambio de un
enzima.
3. Aumenta con el tiempo de un enzima.
4. Es la velocidad de la mayoría de las
reacciones que ocurren en la célula.
5. Depende de la concentración de enzima.
220.- Los mamíferos pueden sintetizar
glucosa a partir de los siguientes
precursores, a excepción de:
1. Glicerol.
2. Alanina.
3. Palmitato.
4. Oxalacetato.
5. Lactato.
215.- En la cinética enzimática de
Michaelis-Menten:
1. Sólo se alcanza Vmax si se utilizan
concentraciones muy elevadas de enzima.
2. Km se puede expresar en mol.s-1.
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4. La única estructura que no se ve
afectada es la primaria.
5. Sólo puede conseguirse por tratamiento
de las proteínas con ácidos fuertes.
221.- ¿Qué proceso libera mayor
cantidad de energía utilizable por mol
de glucosa?:
1. Respiración aerobia en una célula
muscular.
2. Fermentación en una célula de levadura.
3. Glicolisis en una célula hepática.
4. Formación de ácido láctico en el
músculo.
5. Síntesis de glucógeno en el hígado.
226.- En relación con la inhibición
enzimática:
1. Un inhibidor irreversible provoca la
desnaturalización del enzima.
2. Los inhibidores acompetitivos se unen al
sustrato de la reacción.
3. Un inhibidor no competitivp no necesita
unierse al enzima para ejercer su actividad.
4. Los inhibidores siempre modifican la
Vmax.
5. Un inhibidor competitivo actúa
aumentando el valor de Km.
222.- El glucagón y la adrenalina tienen
en común que:
1. Activan la degradación de glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitan la entrada de glucosa en todas
las células del organismo.
3. Activan por fosforilación la acetil-CoA
carboxilasa y con ello la síntesis de ácidos
grasos.
4. Activan la síntesis de proteínas.
5. Activan la glicolisis.
241.- El ácdio fosfatídico es:
1. Glicerol-3-fosfato.
2. 1 acilglicerol-3- fosfato.
3. 1,2 diacilglicerol 3-fosfato.
4. Difosfatidilglicerol.
5. Fosfatidilglicerol fosfoglicérido.
223.- En relación a fructosa-1,6bisfosfato podemos afirmar que:
1. Es un intermedio glicolítico.
2. En las células hepáticas aumenta su
concentración en respuesta al aumento de
AMPc.
3. Es un efector alostérico de la
triacilglicerollipasa.
4. Su concentración regula la velocidad de
la glicólisis y de la gluconeogénesis.
5. Es el activador más potente del
complejo de la piruvatodeshidrogenasa.
242.- En el complejo de la piruvato
deshidrogenasa, el cofactor de la
dihidrolipoil deshidrogenasa es:
1. Pirofosfato de tiamina.
2. NAD+.
3. Lipoamida.
4. FAD.
5. CA2+.
243.- En el cilco de los ácidos
tricarboxílicos, la descarboxilación del
isocitrato da lugar a:
1. Alfacetoglutarato.
2. Aconitato.
3. Succinil CoA.
4. Fumarato.
5. Succinato.
244.- En la vía glucolítica, el
fosfoglicerato se forma a partir de:
1. Gliceraldehido-3P.
2. Dihidroxiacetona fosfato.
3. Fructosa 1,6-bisfosfato.
4. Fosfoenolpiruvato.
5. 1,3-Bisfosfoglicerato.
224.- ¿Cuál de las siguientes relaciones
es cierta?:
1. Caderinas- Uniones GAP.
2. Integrinas-Hemidesmosomas.
3. Claudinas-Uniones adherens.
4. Conexinas-Uniones estrechas.
5. Fibronectina-Desmosomas.
225.- En la desnaturalización de
proteínas:
1. Se altera la conformación nativa sin que
se ven afectada la actividad biológica.
2. Se produce la hidrólisis de la proteína.
3. Siempre es irreversible.
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3. Farnesil pirofosfato.
4. Ácido mevalónico.
5. Escualeno.
245.- Es un enzima reversible de la vía
gluconeogénica:
1. Fosfoglucosa isomerasa.
2. Fosfoglicerato quinasa.
3. Piruvato carboxilasa.
4. Gliceraldehido 3P deshidrogenasa.
5. Fosfoglicerato mutasa.
249.- Es un aminoácido de cadena
ramificada:
1. Valina.
2. Triptófano.
3. Cisteína.
4. Serina.
5. Fenilalanina.
246.- La glucógeno fosforilasa se:
1. Inhibe con AMP.
2. Inhibe con glucosa.
3. Activa por fosfoproteína fosfatasa.
4. Activa con insulina.
5. Activa con Ca 2+.
250.- No interviene en
respiratoria mitocondrial:
1. Citocromo c.
2. Ubiquinona.
3. FMN.
4. Plastocianina.
5. O2.
247.- Entre los glucosaminoglucanos, el
hialuronato es un polímero de:
1. N-Ac-Glucosamina y Galactosa.
2. Glucosalina y Ácido Glucurónico.
3. N-Ac-Glucosamina y Ácido Idurónico.
4. N-Ac-Glucosamina y Ácido Glucónico.
5.
N-Ac-Glucosamina
y
Ácido
Glucurónico.
la
cadena
257.- En la mitocondria, el donador de
electrones del Citocromo P450 es:
1. NADH.
2. NADPH-adrenodoxina reductasa.
3. NADPH-citocromo P450 reductasa.
4. FADH2.
5. Ubiquinona.
248.- En la vía de síntesis de colesterol,
el primer compuesto exclusivo de esta
ruta es:
1. Ergosterol.
2. Acetoacetil CoA.
PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR
2007
4. Electroforesis.
5. El cociente lactato/piruvato.
227.- El favismo, crisis hemolíticas
desencadenadas por la ingestión de
Vicia faba, se deben a la baja actividad
de:
1. Piruvato descarboxilasa.
2. Piruvato kinasa.
3. Glucosa-6-p-deshidrogenasa.
4. Gamma-glutamil transferasa.
5. Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa.
229.- La hemólisis propicia el aumento
plasmático de:
1. Sodio.
2. Urea.
3. Haptogobina.
4. Potasio.
5. Fosfatasa alcalina.
228.El
análisis
de
lactato
deshidrogenasa se realiza por:
1. Monitorizado cinéticamente el NADH
del medio.
2. Valoración del lactato.
3. El cambio en la concentración de
protones.
230.- El calcio circula en sangre ligado a
proteínas en un:
1. 20%.
2. 40%.
3. 60%.
4. 80%.
5. 90%.
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237.- La fracción
hemoglobina es la:
1. A.
2. A1.
3. A2.
4. F.
5. G.
231.- En la separación electroforética de
las
proteínas
plasmáticas,
la
gammaglobulina más abundante es:
1. IgA.
2. IgG.
3. IgM.
4. Prealbúmina.
5. Transferrina.
tumor
258.- La molécula de ferritina une
átomos de hierro en número de:
1. 2.
2. 40.
3. 200.
4. 4.000.
5. 20.000.
235.- En la necrosis miocárdica, el
marcador sanguíneo más precoz es:
1. Creatina quinasa.
2. Mioglobina.
3. Lactato deshidrogenasa.
4. Isoenzima MB de la Creatin quinasa.
5. AST (GOT).
de
la
239.- La hiperlipidemia que presenta
elevación de VLDL y se asocia a
obesidad, diabetes y enfermedad
metabólica es la de tipo:
1. I.
2. II.
3. III.
4. IV.
5. V.
233.- El mejor marcador de valoración
de la ferropenia es:
1. Hemoglobina.
2. Transferrina.
3. Ferritina.
4. Hierro.
5. Protoporfirina..
236.- La fracción libre
triiodotironina circulante es:
1. 0,1 %.
2. 0,3 %.
3. 0,5 %.
4. 0,7%.
5. 0,9%.
de
238.- El Síndrome de Lesch-Nyhan se
caracteriza por el déficit de hipoxantinaguanina fosforribosil transferasa y cursa
con:
1. Aumento de ácido úrico.
2. Déficit de AMP.
3. Aumento de GMP.
4. Déficit de PRPP sintetasa.
5. Aumento de adenilsuccinato sintetasa.
232.- La variabilidad intraindividual de
la excreción urinaria es mínima en el
caso de:
1. Sodio.
2. Urea.
3. Fosfato.
4. Ácido úrico.
5. Creatinina.
234.Es
marcador
de
hepatocelular:
1. Albúmina glicada.
2. CA 125.
3. Elastasa neuronal.
4. Antígeno carcinoembrionario.
5. Alfa fetoproteína.
glicada
la
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2006
3. A-cetoglutarato.
4. Glutamato.
5. Oxalato.
171.- ¿De cúal de los siguientes
precursores los mamíferos no pueden
sintetizar glucosa?:
1. Glicerol.
2. Alanina.
3. Palmitato.
4. Oxalacetato.
5. Lactato.
177.- En relación con la principal
función
de
las
siguientes
vías
metabólicas se puede afirmar que la:
1. Gluconeogénesis en el músculo controla
el nivel de glucosa en sangre.
2. Ruta de las pentosas fosfato proporciona
NADH para procesos biosintéticos.
3. Función de la glucogenogénesis es la
formación de reservas energéticas en el
riñón.
4. Degradación de ácidos grasos
proporciona energía vía formación de
NADH y FADH2.
5. Función del ciclo del ácido cítrico es la
fijación del CO2 en carbohidratos.
172.- Con respecto del ciclo del ácido
cítrico se puede afirmar que:
1. Produce la mayor parte del CO2 en
organismos anaerobios.
2. El piruvato se condensa con el
oxalacetato en la primera etapa del ciclo.
3. Siempre se localiza en la matriz
mitocondrial.
4. No hay reacciones de reposición de sus
intermediarios.
5. Es una vía metabólica catabólica, pero
también anabólica.
178.- Libera mayor cantidad de energía
utilizables por mol de glucosa el proceso
de la:
1. Respiración aerobia en una célula
muscular.
2. Fermentación en una célula de levadura.
3. Glicólisis en una célula hepática.
4. Formación de ácido láctico en el
músculo.
5. Síntesis de glucógeno en el hígado.
173.- En relación al ciclo de la urea:
1. La glicina es uno de los intermediarios
del ciclo.
2. Tiene lugar en todos los organismos
vivos.
3. No requiere ATP.
4. En él participan aminoácidos no
proteicos como ornitina y citrulina.
5. Todas las reacciones del ciclo tienen
lugar en el citosol.
179.- Se oxida completamente en el ciclo
del ácido cítrico:
1. α-cetoglutarato.
2. succinato.
3. citrato.
4. Acetil-CoA.
5. Oxalacetato.
174.- Los cuerpos cetónicos:
1. Se forman a partir de acetil-CoA.
2. En ningún caso puede dar acetona.
3. Su formación es un proceso
especialmente
activo
en
músculo
esquelético.
4. Únicamente se forman en condiciones
de buena alimentación.
5. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
180.- Las hormonas glucagón y
adrenalina tienen en común:
1. Activar la degradación de glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitar la entrada de glucosa en todas
las células del organismo.
3. Activar por fosforilación la Acetil-CoA
carboxilasa y con ello la síntesis de ácidos
grasos.
175.- Sirve como aceptor directo de los
grupos amino procedentes de la
degradación de muchos aminoácidos:
1. Glutamina.
2. Asparagina.
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4. Liberarse a la sangre siempre bajo las
mismas condicones fisiológicas.
5. Activar la glicólisis.
186.- Las membranas biológicas:
1. Sólo contienen fosfolípidos.
2. Son asimétricas.
3. Siempre están en estado fluido,
independientemente de la temperatura.
4. Son atravesadas por proteínas integrales
gracias a la estructura β que éstas poseen.
5. Los lípidos se mueven en ellas, pero no
las proteínas.
181.- En organismos superiores, las
siguientes vías metabólicas ocurren en el
citosol, a excepción de:
1. Glucogenolisis.
2. Síntesis de ácidos grasos.
3. β-oxidación.
4. Glicólisis.
5. Ruta de las pentosas fosfato.
187.- Los siguientes transportadores
electrónicos intervienen en la cadena
respiratoria mitocondrial, excepto:
1. Citocromo c.
2. Ubiquinona.
3. Plastocianina.
4. Flavin mononucleótido (FMN).
5. Proteínas ferrosulfuradas.
182.- Cuando abunda acetil-CoA:
1. Se activa la fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa.
2. Se los niveles de ATP son bajos, el
oxalacetato se dirige a la gluconeogénesis.
3. Se activa la fosfofructoquinasa-1.
4. Se activa el ciclo del ácido úrico sean
cuales sean los niveles de ATP.
5. Se activa la piruvato carboxilasa.
188.- De la ruta de los fosfatos de
pentosa se puede afirmar que:
1. Tiene lugar fundamentalmente en el
músculo, donde glucosa-6P es abundante.
2. En la fase oxidativa produce NADPH,
imprescindible para la gluconeogénesis.
3. Produce desoxirribosa-5P para la
biosíntesis de DNA.
4. Las pentosas se reorganizan para dar
hexosas en la fase no oxidativa.
5. Las transaldolasas transfieren un
carbono de una cetosa a una aldosa.
183.- Para los seres humanos, los
aminoácidos esenciales son:
1. Todos los proteicos.
2. Los no proteicos.
3. Los que no son sustrato de ninguna
transaminasa.
4. Los covalentemente modificados.
5. Los que no pueden sintetizar.
189.- El proceso de la β-oxidación de los
ácidos grasos:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. Sólo ocurre en organismos que poseen
mitocondrias.
4. Es especialmente activo en condiciones
de buena nutrición.
5. Nada de lo anterior es cierto.
184.- El catabolismo de los ácidos
grasos:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. En células eucariotas ocurre en el
citosol.
4. La carnitina no interviene en el proceso.
5. Necesita poder reductor.
185.- El transporte a través de
membranas biológicas:
1. Siempre consume ATP.
2. Puede generar una diferencia de
potencial a ambos lados de la membrana.
3. Sólo ocurren en las membranas
plasmáticas.
4. Nunca es posible para iones.
5. Nunca se da por libre difusión.
190.- La constante de Michaelis-Menten,
Km:
1. Es constante para una enzima sea cual
sea el sustrato sobre el que actúe.
2. Nunca depende del pH del medio de
reacción.
3. Tiene unidades de concentración.
4. Varía con la concentración de sustrato.
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5. Nos informa del poder catalítico del
enzima.
5. Varía con el peso molecular de la
proteína.
191.- En relación con la cadena lateral
de los aminoácidos:
1. His tiene un grupo amino.
2. Cys es apolar.
3. Phe es aromática.
4. Ala es ionizable.
5. Met contiene un grupo tiol.
196.- Son especialmente abundantes en
proteínas fibrosas:
1. Gly y Ala.
2. Glu y Gln.
3. Ser y Leu.
4. Cys y Thr.
5. Cys y Tyr.
192.- La hemoglobina (Hb) y la
mioglobina (Mb) difieren en que:
1. La Hb es monomérica mientras que la
Mb es oligomérica.
2. La Hb une el oxígeno más fuertemente
que la Mb a cualquier concentración de
éste.
3. El 2,3 BPG aumenta la afinidad de la Hb
por el oxígeno.
4. El coeficiente de Hill de la unión del
oxígeno es menor para la Hb que para la
Mb.
5. La unión del oxígeno a la Hb depende
de la concentración de H+ y CO2 y la de
Mb no.
198.- Son diasteroisómeros:
1. Galactosa y Sorbosa.
2. Xilosa y Xilulosa.
3. Eritrosa y Eritrulosa.
4. Ribosa y Ribulosa.
5. Treosa y Eritrosa.
201.- La serinproteasas actúan en:
1. Enlaces en que intervienen un resto Pro.
2. Enlaces en que intervienen un resto Tyr.
3. Enlaces en que interviene un resto Ser.
4. Secuencias con D aminoácidos.
5. Enlaces en que el carboxilo lo aportan
determinados aminoácidos.
202.- El efecto Pasteur se refiere a:
1. Inhibición de la glucólisis por oxígeno.
2. Activación de la fosfofructoquinasa por
oxígeno.
3. Consumo de ATP en medio aerobio.
4. Activación de piruvatoquinasa por ATP.
5. Activación de piruvatoquinasa pot
fructosa-q,6-bisfosfato.
194.- Cuando un enzima cataliza una
determinada reacción:
1. El enzima no se modifica y puede
reutilizarse.
2. El enzima no se modifica pero pierde su
actividad catalítica.
3. Siempre requiere de la participación de
cofactores.
4. El enzima se desnaturaliza para facilitar
la unión con el sustrato.
5. Siempre se requiere suministrar energía
a la reacción.
203.- En la glucólisis, en una reacción de
fosforilación a nivel de sustrato se
forma:
1. Dihidroxiacetona-P.
2. Gliceraldehido-3P.
3. 2-P-Glicerato.
4. 3-P-Glicerato.
5. 1,3-Bisfosfoglicerato.
195.LA
representación
de
Ramachandran:
1. Permite predecir el ángulo de rotación
del enlace C-N.
2. Describe la estructura terciaria de un
polipéptido.
3. Permite describir las estructuras que son
estéricamente posibles.
4. Se aplica sólo a cadenas de aminoácidos
D.
204.- El CoA deriva metabólicamente
de:
1. Ácido lipoico.
2. Ribitol.
3. NAD+.
4. ATP.
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5. FADH2.
5. Corrina.
205.- En la ruta de las pentosas fosfato,
el balance neto de la fase oxidativa es:
1. 1 NADH y 1 ATP.
2. 2 NADH y 1 ATP
3. 2 NADH.
4. 1 NADH y 2 ATP.
5. 2 NADH y 2 ATP.
249.- La detección por primera vez de βHCG en la sangre materna es:
1. Tras la fecundqación.
2. Tras la activación del genoma
embrionario.
3. Una vez formado el embrioblasto.
4. Un día después de la implantación.
5. Diez días después de ausencia de
menstruación.
206.- Forma parte del complejo IV de la
cadena respiratoria:
1. Citocromo a.
2. Citocromo b.
3. Citocromo c1.
4. Coenzima Q.
5. Succinato DH.
252.- El coeficiente de sedimentación de
as macromoléculas biológicas se expresa
en:
1. Unidades S (Svedberg).
2. Torr.
3. Nanómetros.
4. Da (Daltons).
5. Micras.
207.- Las proteínas más abundantes en
las lipoproteínas de alta densidad son:
1. Apo A.
2. Apo B.
3. Apo C.
4. Apo D.
5. Apo E.
257.- Las proteínas G:
1. Estructura tetramérica.
2. Ácido mirístico en la subunidad α.
3. Actividad GTPasa en la subunidad β.
4. Estructura altamente conservada en
tejidos.
5. Una cadena isoprenoide en la subunidad
β.
208.- En la β-oxidación, el AcCoA se
libera por acción de:
1. Carnitina aciltransferasa.
2. Acil-CoA deshidrogenasa.
3. Enoil-CoA hidratasa.
4. 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa.
5. Beta-cetotiolasa.
259.- Con respecto a la glicolisis y la
gluconeogénesis:
1. No hay ningún intermediario de cinco
carbonos.
2. Puede tener lugar simultáneamente.
3. La regulación conjunta de las dos rutas
tiene lugar en los enzimas comunes a
ambas.
4. Hexoquinasa fosforila específicamente
glucosa.
5. Los intermediarios están fosforilados
para evitar su salida de la mitocondria.
209.- En el cilco de Krebs-Henseleit, la
incorporación de carbamoil fosfato da
lugar a:
1. Aspartato.
2. Argininosuccinato.
3. Ornitina.
4. Arginina.
5. Citrulina.
210.- En el metabolismo de la
homocisteína interviene como coenzima
de la vitamina B12 en forma de:
1. Hidroxicobalamina.
2. 5’ adenosilcobalamina.
3. Cianocobalamina.
4. Metilcobalamina.
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211.La
internalización
de
transferrina está mediada por:
1. cAMP.
2. Calmodulina-proteína quinasa C.
3. Fosforilación de la transferrina.
4. Fosfatidilinositol.
5. Proteínas G.
2005
217.- En la vía de las pentosas fosfato, la
acción de transcetolasas sobre ribosa 5fosfato y xilulosa 5-fosfato da:
1. 6-fosfogluconolactona.
2. Ribulosa 5-fosfato.
3. Eritrosa 4-fosfato.
4. Sedoheptulosa 7-fosfato.
5. Fructosa 6-fosfato.
la
213.- La hexoquinasa:
1. Hidroliza la glucosa 6P.
2. Está en la cara interna de la membrana
plasmática.
3. Cataliza la reacción irreversible.
4.
Forma
complejos
con
fosfoglucoisomerasa y fosfofructoquinasa1.
5. Forma complejos con la proteína
transportadora de glucosa (GLUT-4).
218.- Entre los glucosaminoglucanos, el
ácido idurónico es característico de:
1. Hialurónico.
2. Queratán sulfato.
3. Heparina.
4. Condroitina sulfato.
5. Dermatán sulfato.
219.- Es una enzima característica de la
membrana del endotelio capilar:
1. Acil-CoA: colesterol acil transferasa.
2. Lipoproteína lipasa.
3. Monoacilglicerol hidrolasa.
4. Lecitina: colesterol acil transferasa.
5. Acil-CoA deshidrogenasa.
214.- En el corazón, la acción de la
adrenalina:
1. Produce un aumento de 2,6-fisfosfato.
2. Desfosforila la enzima 6-fosfofructo-2quinasa /fructosa 2,6-bisfosfatasa.
3. Inhibe la proteína quinasa A.
4. Disminuye la actividad de la 6fosfofructo-1-quinasa.
5. Inhibe la glucolisis.
220.- La apopoliproteína B-100 está
presente principalmente en:
1. HDL.
2. LDL.
3. VLDL.
4. IDL.
5. Quilomicrones.
215.- En la regulación de la piruvato
quinasa:
1. El ATP es el principal activador.
2. El 1,6-bifosfato es inhibidor.
3. La activación se da por fosforilación.
4. Se inhibe por activación de proteína
quinasa A.
5. El bajo nivel de glucosa induce a la
enzima.
221.- En el ciclo de urea, la acción de la
argininosuccinato liasa da lugar a:
1. Ornitina.
2. Urea.
3. Aspartato.
4. Fumarato.
5. Citrulina.
216.- La subunidad delta de la
fosforilasa quinasa que actúa en el
control de la degradación de glucógeno
es:
1. Calmodulina.
2. La subunidad catalítica.
3. Ligando de cAMP.
4. Adenil ciclasa.
5. Fosfolipídica.
222.- La síntesis de la uridina 5’monofosfato (UMP) pasa por:
1. Hipoxantina.
2. Adenilosuccinato.
3. 5-fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP).
4. IMP.
5. Orotato.
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223.- La conversión de la glutamina en
citrulina tiene lugar exclusivamente en:
1. Entericitos.
2. Hepatocitos.
3. Células tubulares renales.
4. Páncreas.
5. Músculo esquelético.
231.- Respecto a la estructura del
colágeno, se puede afirmar que:
1. Está formada por tres cadenas plegadas
en hélice α.
2. Es una proteína globular.
3. Los puentes disulfuro la estabilizan.
4. Pro la desestabiliza.
5. Contiene una elevada proporción de
Gly.
224.- En la ATP sintasa de la membrana
interna mitocondrial:
1. El dominio Fo tiene un sitio de fijación
de ATP.
2. El dominio Fo interviene en la síntesis
de ATP.
3. El dominio Fo es un canal de protones.
4. El dominio Fo es una ATPasa.
5. Se incluye un resto asparaguina esencial
para su actividad.
232.- No interviene en el mantenimiento
de la estructura terciaria y cuaternaria
de las proteínas:
1. Interacciones electrostáticas.
2. Uniones covalentes tipo amida.
3. Interacciones hidrofóbicas.
4. Uniones de van der Waals.
5. Puentes de hidrógeno.
225.- Las óxido nítrico sintasas:
1. Son responsables de la vasoconstricción
vascular.
2. Son hemoproteínas.
3. Forman óxido nítrico a partir de
glutamina.
4. Utilizan L-citrulina.
5. Requieren NADP+.
233.- La estructura secundaria hélice α:
1. únicamente existe en las α-queratinas.
2. Está mantenida por puentes de
hidrógeno entre los grupos funcionales de
las cadenas laterales de los aminoácidos.
3. Es una estructura doble el aminoácido
prolina es frecuente.
4. Es una estructura cilíndrica mantenida
por puentes de hidrógeno paralelos al eje
central.
5. Es un helicoide izquierdo formado por
10 residuos por vuelta.
226.- En la gráfica de dobles recíprocos
de la inhibición enzimática competitiva:
1. El punto de corte de ordenadas sin
inhibidor, es 1/Vmax.
2.
Las
rectas
obtenidas
con
concentraciones crecientes de inhibidor se
cortan en el eje de abscisas.
3. El corte en el eje de abscisas es 1/Km
aparente.
4.
Las
rectas
obtenidas
con
concentraciones crecientes de inhibidor
son paralelas.
5. El punto de corte en el eje de abscisas es
–Km ap/Km.
234.- Con respecto al proceso de
desnaturalización de proteínas, se puede
afirmar que:
1. Siempre inactiva irreversiblemente a las
enzimas.
2. El β-mercaptoetanol rompe los puentes
de
hidrógeno
que
mantienen
la
conformación.
3. Facilita la unión de los ligandos.
4. La urea 8M rompe los puentes disulfuro.
5. Mantiene la estructura primaria.
230.- Es un aminoácido aromático:
1. Histidina.
2. Arginina.
3. Valina.
4. Leucina.
5. Triptófano.
235.- Respecto al colágeno, se puede
afirmar que:
1. Las cadenas polipeptídicas tienen
conformación en hélice α.
2. Es una proteína muy soluble en agua.
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3. Originan curvas hiperbólicas de
velocidad frente a concentración de
sustrato.
4. Cambian de conformación cuando unen
efectores.
5. Se modifican irreversiblemente cuando
son inhibidos.
3. En la estabilización de la estructura
helicoidal participan puentes de hidrógeno
entre el CO y el NH de todos los
aminoácidos constituyentes.
4. Hay residuos de Lys modificados que
participan en el mantenimiento de la
estructura.
5. Está constituido por aminoácidos no
proteicos.
240.- La ruta de los fosfatos de pentosa
produce:
1. NADH y acetil-CoA.
2. NADPH y ribosa-5P.
3. NADH y ribosa-5P.
4. Urea.
5. Ribulosa-1,5-bifosfato.
236.- La función de las enzimas es:
1. Aumentar la energía libre de activación.
2. Conseguir que se obtenga mayor
cantidad de producto.
3. Disminuir la constante de equilibrio.
4. Permitir que ocurra una reacción que no
es posible en su ausencia.
5. Disminuir el tiempo necesario para
alcanzar el equilibrio.
237.- Respecto a los cofactores
enzimáticos:
1. Todas las enzimas lo requieren.
2. En ningún caso la unión a la enzima es
de tipo covalente.
3. Las enzimas son tan específicas que no
hay dos enzimas que utilicen el mismo
cofactor.
4. Pueden ser iones metálicos o moléculas
orgánicas.
5. No participan en la reacción, sólo tienen
un papel estructural.
238.- La velocidad máxima de una
reacción enzimática es:
1. Una propiedad característica de la
enzima.
2. Un parámetro cinético que depende de la
concentración de enzima.
3. Duplica al duplicar la concentración de
sustrato.
4. Km/2.
5. La misma para todas las enzimas.
239.- En general, las enzimas alostéricas:
1. Unen los efectores en el centro activo.
2. Forman enlaces covalentes con sus
efectores negativos.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2004
4. El alosterismo implica cooperatividad
entre centros.
5. El modelo concertado propone que el
cambio conformacional deriva de la
fijación de ligandos.
76.- La cadena lateral es un grupo
metilo:
1. Ala.
2. Val.
3. Gly.
4. Leu.
5. Ser.
90.- La NADPH-citocromo P450
reductasa:
1. Está en mitocondrias.
2. Contiene dos grupos ferrosulfurados.
3. Se denomina también NADHadrenodoxina reductasa.
4. Se une a membrana por el citocromo b5.
5. Contiene FAD y FMN.
84.- Son residuos invariables del centro
activo de las serina proteasas:
1. Pro-Tyr-Trp.
2. Ser-Asn-Pro.
3. Ser-His-Asp.
4. His-Ser-Val.
5. Lys-Ser-Asn.
91.- El óxido nítrico:
1. Es el principal vasodilatador andrógeno.
2. Intervienen en la síntesis de citrulina.
3. Intervienen en la síntesis de arginina.
4. Requiere anión superóxido en su
síntesis.
5. Requiere NADP+ para su síntesis.
86.- En la hemoglobina, el oxígeno se
une a:
1. Leu D5.
2. His E7.
3. His F8.
4. Lys G9.
5. Pro H16.
92.- Es propio de la esfingosina:
1. Esterifiación con fosforilcolina.
2. Un grupo fosfato.
3. Un enlace éter con glicerol.
4. Tener un aminoalcohol.
5. Tener un ácido graso.
87.- La sintetasa son una subclase
enzimática de:
1. Oxidorreductasa.
2. Transferasa.
3. Hidrolasa.
4. Liasas.
5. Ligasas.
93.- La banda 3 de la membrana
eritrocitaria es:
1. Una proteína del citoesqueleto.
2. Un intercambiador del Cl- y HCO3-.
3. La banda de migración de la espectrina.
4. Un transportador de Na+.
5. El complejo actina-tropomiosina.
88.- El mecanismo de reacción
enzimática en el que el producto se
obtiene tras la unión de un sustrato al
enzima modificado previamente por
otro sustrato se denomina:
1. Multisustrato.
2. Secuencial.
3. Aleatorio.
4. Ping-pong.
5. Ordenado.
94.- En el ciclo de los ácidos
tricarboxílicos,
la
isocitrato
deshidrogenasa:
1. Da lugar a alfa-cetoglutarato.
2. Da lugar a succinato.
3. Actúa sobre oxalacetato.
4. Actúa sobre succinato.
5. Actúa sobre fumarato.
89.- En loas enzimas alostéricos:
1. La interacción heterotrópica es el efecto
de un ligando sobre la fijación de otro.
2. La estructura es oligomérica.
3. La cinética V-(S) tiene representación
hiperbólica o sigmoidea.
95.- En la acción del complejo I del
transporte electrónico mitocondrial:
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1. Se transfieren 2 é del FMNH2 al NAD+.
2. Se transfieren é de grupos
ferrosulfurados a FMN.
3. Se transfieren é de la ubiquinona a
FMN.
4. La ubiquinona se fija en la cara interna
de la membrana.
5. Se bombean 4 protones de la
mitocondria al citosol.
5. El ATP es activador de la glucógeno
fosforilasa.
100.- Interviene en la vía de las pentosas
fosfato:
1. Fosfomanosa isomerasa.
2. 6-fosfogluconato deshidrogenasa.
3. Fosfoglucoisomerasa.
4. 6-fosfofructo-1-quinasa.
5. UDO-glucosa deshidrogenasa.
96.- ¿Cuántas moléculas de agua se
forman en la oxidación aeróbica
completa de la glucosa?:
1. 1.
2. 2.
3. 3
4. 6.
5. 12.
101.- El dolicol fosfato:
1. Es un derivado isoprenoide.
2. Es un azúcar alcohol.
3. Interviene en la síntesis de
glucoproteínas con enlace O-glucosídico.
4. Es un intermediario en la síntesis de
ácido siálico.
5. Es un intermediario en la síntesis de
hialuronato.
97.- En la vía glucolítica en la acción de
a gliceraldehido-3P deshidrogenasa:
1. Se forma un tiohemiacetal intermedio.
2. Se forma dihidroxiacetona fosfato.
3. Se forma ATP.
4. No existe la vía inversa.
5. Se requiere NADH.
102.- El ácido graso 18:0 es:
1. Palmítico.
2. Esteárico.
3. Oleico.
4. Linoleico.
5. Araquidónico.
98.- La síntesis de glucosa a partir de
piruvato requiere la acción de:
1. Piruvato quinasa y piruvato carboxilasa.
2. Piruvato carboxilasa y fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa.
3. Piruvato quinasa y fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa.
4. Lactato deshidrogenasa y piruvato
quinasa.
5. Piruvato deshidrogenasa y piruvato
quinasa.
103.- El malonil CoA se obtiene por
acción de:
1. ATP-citrato liasa.
2. Tioesterasa.
3. Beta-cetoacil-ACP sintasa.
4. Acetil-CoA carboxilasa.
5. Malato deshidrogenasa.
104.- La síntesis de triacilgliceroles
requiere:
1. Ácido fosfatídico.
2. Metilmalonil CoA.
3. Transcetolasa.
4. Propionato.
5. Succinil CoA.
99.- En la regulación de la glucógeno
fosforilasa:
1. La fosforilasa se activa por fosfoproteína
fosfatasa.
2. El calcio activa la fosfoproteína
fosfatasa.
3. El AMP es activador alostérico de
glucógeno fosforilasa.
4. El glucógeno inhibe la fosforilasa
quinasa.
105.- En la omega oxidación de ácidos
grasos interviene:
1. Estearil CoA desaturasa.
2. Tioesterasa soluble.
3. Carnitina.
4. Enoil-CoA hidratasa.
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4. La aglutamina PRPP amidotransferasa
se activa por dimerización.
5. AMP y GMP activan sinérgicamente la
vía.
5. Aldehído deshidrogenasa citosólica.
106.- El fosfatidil inositol:
1. Es sustrato de la fosfoinositidasa C.
2. Une glucoproteínas a la membrana
paslmática.
3. Interviene en la traducción de señal.
4. Contiene principalmente oleico y
palmítico.
5. Interviene en la síntesis de fosfolípidos.
112.- El 5-fosforribosil-1-pirofosfato
interviene en:
1. Síntesis de nucleótidos.
2. Síntesis de Coenzima A.
3. Síntesis de FAD.
4. Síntesis de ácido fólico.
5. Vía de las pentosas fosfato.
107.- ¿Cuántos átomos de carbono tiene
una molécula de colesterol?:
1. 21.
2. 23.
3. 25.
4. 27.
5. 29.
113.- La síntesis de adrenalina se inicia
con:
1. Gly.
2. Val.
3. Asn.
4. Trp.
5. Phe.
108.- Un globósido es:
1. Una ceramida con fosfatidilcolina.
2. Un glucoesfingolípido con ácido siálico.
3. Una glucosilceramida.
4.
Un
éster
sulfúrico
de
un
galactocerebrósido.
5. Un oligosacárido de ceramida.
114.- La ruta de la proteína quinasa A
interviene en la liberación de algunas
hormonas y se activa con:
1. Calcio.
2. Diacilglicerol.
3. Inositol trifosfato.
4. cAMP.
5. Fosfolipasa C.
109.- En el ciclo de la urea, la citrulina
se forma a partir de:
1. Carbamilfosfato y ornitina.
2. Argininosuccinato.
3. Amoniaco y bicarbonato.
4. Arginina.
5. Glutamina.
110.- La betaína es un:
1. Donador de grupos amino.
2.
Transportador
de
monocarbonados.
3. Donador de grupo metilo.
4. Precursor del tetrahidrofolato.
5. Aceptor de grupos sulhidrilo.
grupos
111.- En la síntesis de nuecleótidos
purínicos:
1. El enzima limitante es la IMP
deshidrogenasa.
2. La regulación se debe a ATP.
3. El enzima regulador es glutamina PRPP
amidotransferasa.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR
2004
259.En
la
criopreservación
espermática, ¿qué crioprotector es
usado con más frecuencia?:
1. Propilenglicol.
2. DMSO.
3. Glicerol.
4. Formol.
5. Propanodiol.
77.- En el lipidograma, migran en la
región beta:
1. Quilomicrones.
2. VLDL.
3. IDL.
4. LDL.
5. HDL
115.- Los porfirinógenos son:
1. Precursores de hemo.
2. Catabolitos del hemo.
3. Catabolitos de la hemoglobina.
4. Catabolitos de a bilirrubina.
5. Precursores de la bilirrubina.
260.- ¿Cuál de estos crioprotectores
pasan a través de la membrana celular
de manera pasiva?:
1. Dimetilsulfóxido (DMSO) y sacarosa.
2. Polivinil pirrolidona (PVP), glicerol y
DMSO.
3. Glicerol, dextrano y sacarosa.
4. 1,2-propanediol (PROH), glicerol y
DMSO.
5. PROH y sacarosa.
232.- ¿Cuál de los siguientes compuestos
no se emplea como anticoagulante?:
1. Citrato sódico.
2. Sal sódica del ácdio etilendiamino
tetracético.
3. Mezla de Wintrobe.
4. Heparina de litio.
5. Cloruro cálcico.
233.- La espectroscopia infrarroja se
utiliza para el estudio de:
1. Líquido seminal.
2. Cálculos urinarios.
3. Concentración de hierro sérico.
4. Líquido sinovial.
5. Líquido cefalorraquídeo.
234.- Para el análisis de gases en sangre
se utiliza como anticoagulante:
1. Heparina sódica.
2. Oxalato.
3. EDTA.
4. Citrato.
5. No se utiliza anticoagulante.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2003
3. Las superhélices de poliprolina.
4. Su carácter globular.
5. Los restos hidrocarbonatos.
161.- La degradación de ácidos grasos
de cadena muy larga y de plasmalógenos
tiene lugar en:
1. Lisosoma.
2. peroxisoma.
3. Mitocondria.
4. Retículo endoplasmático.
5. Aparato de Golgi.
167.- Se denomina desnaturalización de
una proteína a la:
1. Pérdida de su función.
2. Modificación de aminoácidos del centro
activo.
3. Liberación de los grupos prostéticos.
4. Degradación.
5. Pérdida de su estructura secundaria y
terciaria.
162.- El aminoácido de mayor peso
molecular es:
1. Asp.
2. Glu.
3. Arg.
4. Trp.
5. Lys.
168.- En la electroforesis zonal:
1. Se utiliza un único tampón.
2. Las proteínas se separan por
isoelectroenfoque.
3. Se utilizan anfolitos.
4. La separación es por hidrofobicidad.
5. Se aplica detección electroquímica.
163.- Es un aminoácida con cadena
lateral N-butilamina:
1. Asp.
2. Glu.
3. Arg.
4. Trp.
5. Lys.
169.- En el estudio de la estructura
primaria de una proteína, el enlace
peptídico en el que participa el carboxilo
de un resto Met lo rompe:
1. Ninhidrina.
2. Fenilisotiocianato.
3. Quimiotripsina.
4. Bromuro de cianógeno.
5. Tripsina.
164.- La forma iónica de una molécula
con igual número de cargas positivas y
negativas se denomina:
1. Forma isoeléctrica.
2. Zwitterión.
3. Forma neutra.
4. Punto de titulación.
5. Ión nulo.
170.- Los residuos activos invariables de
la serin proteasas son:
1. Ser-Leu-Arg.
2. Ser-His-Asp.
3. Trp-Leu-Asp.
4. His-Gly-Val.
5. Cys-Tyr-Val.
165.- El péptido C:
1. Es el péptido señal de la proinsulina.
2. Se sintetiza en cantidad equimolar a la
insulina.
3. Actúa débilmente en el transporte de
glucosa.
4. Es una cadena homóloga a la B de la
insulina.
5. Es rico en restos Val.
171.- En la hemoglobina, el ión ferroso
se une a:
1. His F8.
2. Ala C3.
3. Leu D6.
4. Val G5.
5. Ser E7.
166.- En la estructura de la
tropomiosina destaca:
1. Segmentos repetidos de siete
aminoácidos.
2. La riqueza en restos Gly.
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178.- Tiene seis átomos de carbono en la
molécula:
1. Oxalacetato.
2. Succinato.
3. Alfa-cetoglutarato.
4. Citrato.
5. Fumarato.
172.En
la
representación de
Lineweaver-Burk, la intersección en el
eje de abcisas es:
1. 1/Vmax.
2. -1/Km.
3. 1/Vo.
4. Km/Vmax.
5. 1/[S].
179.- ¿Cuántos ATPs produce la
actividad de la lanzadera del glicerol
fosfato?:
1. 5.
2. 2.
3. 3.
4. 4.
5. 1.
173.- La fijación de NAD a un enzima
require un resto:
1. Tyr.
2. Cys.
3. Met.
4. Asp.
5. Gly.
180.- El balance neto del ciclo de Cori
supone:
1. Obtención de 2 ATP.
2. Obtención de 4 ATP.
3. Obtención de 6 ATP.
4. Consumo de 2 ATP.
5. Consumo de 4 ATP.
174.- Un inhibidor acompetitivo de un
enzima:
1. Se fija al complejo enzima-sustrato.
2. Se fija en un centro distinto del sustrato.
3. Se compensa con exceso de sustrato.
4. En la representación de LineweaverBurk da una recta que coincide en el eje de
abscisas con la gráfica sin inhibidor.
5. Es un inhibidor por producto.
181.- El enzima desramificante del
glucógeno rompe enlaces:
1. Alfa-2,6.
2. Alfa-1,6.
3. Alfa-1,4.
4. Beta-1,6.
5. Beta-1,4.
175.- El ácido fosfatídico es:
1. Glicerol-3P.
2. Fosfatidilglicerol fosfoglicérido.
3. 1,2 diacilglicerol 3P.
4. Fosfatidilinositol.
5. Fosfatidiletanolamina.
176.- El ciclo del gamma-glutamilo
interviene en:
1. Canales de calcio.
2. Transporte de iones.
3. Síntesis de ATP.
4. Transporte de glucagón.
5. Translocación de grupo.
182.- Es un intermediario glucolítico que
también se forma en la vía de las
pentosas fosfato:
1. Gliceraldehido 3P.
2. Fructosa 1P.
3. Fosfoenolpiruvato.
4. 1,3-Bisfosfoglicerato.
5. Fructosa-1,6-bisfosfato.
177.- NO es un destino metabólico del
piruvato:
1. Fosfoenolpiruvato.
2. Oxalacetato.
3. Acetil CoA.
4. Alanina.
5. Lactato.
183.- El número de carbonos del ácido
siálico es:
1. 6.
2. 7.
3. 8.
4. 9.
5. 10.
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2. VLDL.
3. LDL.
4. IDL.
5. HDL.
184.- El glucosaminoglucano constituido
por
unidades
repetidas
de
Nacetilglucosamina y ácido glucurónico
es:
1. Idurinato
2. Condroitina.
3. Dermatán sulfato.
4. Heparina.
5. Hialuronato.
197.- La acción intracelular inmediata
de la insulina se debe a:
1. Tirosina quinasa.
2. cAMP.
3. Proteína quinasa C.
4. cGMP.
5. Fosfatidilcolina.
185.- La carnitina, es:
1. Proteína.
2. Aminoácido.
3. Ácido graso de cadena larga.
4. Molécula nitrogenada.
5. Glucosaminoglucano.
198.- En la acción de la renina sobre el
angiotensinógeno se libera un péptido
de:
1. 2 aminoácidos.
2. 4 aminoácidos.
3. 6 aminoácidos.
4. 8 aminoácidos.
5. 10 aminoácidos.
186.- Es un aminoácido esencial:
1. Glu.
2. Ser.
3. Leu.
4. Pro.
5. Tyr.
187.- El propionil-CoA no
producto de:
1. Ac.Oleico.
2. Val.
3. Cadena lateral del colesterol.
4. Met.
5. Ac.Heptanoico.
es
200.- La transferrina:
1. Transporta hierro como carbonato.
2. Transporta dos iones férricos por
molécula.
3. Se satura en más del 90% de su
capacidad.
4. Es el principal depósito tisular de hierro.
5. Se sintetiza en respuesta al hierro libre.
un
188.- El nucleósido de mayor peso
molecular es:
1. Uridina.
2. Citidina.
3. Timidita.
4. Adenosina.
5. Guanosina.
189.- La tetrahidrobiopterina deriva del:
1. UTP.
2. CTP.
3. ATP.
4. GTP.
5. IMP.
190.- La grasa de la dieta se transporta
principalmente en:
1. Quilomicrones.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR
246.- Los cálculos renales de calcio:
1. Suponen aproximadamente un 5% del
total.
2. Se dan con más frecuencia en mujeres
que en hombre.
3. Tienen relación con las infecciones
urinarias.
4. Se asocian con la excreción de tirosina.
5. Los más frecuentes son los oxalato
cálcico.
2003
249.- La tinción de Perls o Azul Prusia
es específica para:
1. Detección de hemoglobina inestable.
2. Cuerpos de Heinz.
3. Corpúsculos de Howell-Jolly.
4. Tinción de siderocitos y sideroblastos.
5. Tinción de reticulocitos.
250.- En un proteinograma sérico
normal la fracción que se encuentra en
mayor proporción es:
1. α globulina.
2. Albúmina.
3. β globulina.
4. γ globulina.
5. Pre-albúmina.
247.- La velocidad de Sedimentación
Globular (VSG):
1. Se mide con pipetas Thoma.
2. Se debe medir a la primera, segunda y a
las 24 horas.
3. Tiene relación con la viscosidad
plasmática (concentración de fibrinógeno
y/o globulinas).
4. No depende del tamaño de los hematíes.
5. En las infecciones agudas se produce
generalmente una acusada disminución de
su valor.
255.- No es un fluorocromo:
1. Naranja acridina.
2. Rodamina auramina.
3. Blanco calcofluor.
4. Azul lactofenol.
5. Fluoresceína.
248.La
electroforesis
de
hemoglobulinas en acetato de celulosa:
1. Como decolorante emplea acetonaetanol (1:1).
2. Como colorantes se emplean el rojo
neutro o el azul de Evans.
3. El bemolizado se obtiene empleando
ClNH4.
4. La fracción mayoritaria es la
correspondiente a la fracción HbA2.
5.
Se
obtienen
tres
fracciones
diferenciadas: HbA, HbA2, anhidrasa
carbónica.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2002
4. El producto formado es independiente
de la concentración del enzima.
5. La velocidad final es igual a la inicial.
212.- Su cadena lateral contiene un
grupo fenólico:
1. Triptófano.
2. Tirosina.
3. Leucina.
4. Histidina.
5. Prolina.
219.- La Km de una enzima se expresa
en unidades de:
1. Afinidad enzima-sustrato.
2. Actividad enzimática/mol.
3. Velocidad enzimática.
4. Concentración de sustrato.
5. Velocidad/concentración.
213.- La formación del enlace peptídico:
1. Tiene conformación trans.
2. Permite la rotación en torno al enlace CN.
3. Determina la constante de disociación de
los aminoácidos.
4. Elimina una molécula de agua.
5. Tiene lugar sólo entre 21 aminoácidos.
220.- En cinética enzimática;
inhibidor:
1. No competitivo reduce Vmax.
2. No competitivo incrementa Km.
3. Competitivo incrementa Vmax.
4. Competitivo reduce Km.
5. Acompetitivo incrementa Km.
214.- La reacción de Edman de
secuenciación de proteínas:
1. Se desarrolla en medio alcalino.
2. Bloquea covalentemente el aminoácido
COOH-terminal.
3. Utiliza fenilisotiocianato.
4. Requiere tripsina.
5. Se detiene con bromuro de cianógeno.
un
221.- El fosfolípido más abundante en
las membranas celulares eucarióticas es:
1. Enfingomielina.
2. Fosfatidilserina.
3. Fosfatidilcolina.
4. Fosfatidilinositol.
5. Fosfatidiletanolamina.
216.- El estado conformacional tenso o T
de la hemoglobina corresponde a:
1. Desoxihemoglobina.
2. Oxihemoglobina.
3. Hemoglobina A1.
4. Oximioglobina.
5. Carboxihemoglobina.
222.- El modelo de mosaico fluido de
membrana se debe a:
1. Singer y Nicolson.
2. Davson y Danielli.
3. Robertson.
4. De Vries.
5. Datta y Wilson.
217.- Corresponden a la clase enzimática
de la ligasa:
1. Aldolasas.
2. Fsofomutasas.
3. Amidasas.
4. Oxidasas.
5. Carboxilasas.
223.- La activación de la piruvato
deshidrogenasa:
1. Depende de piruvato.
2. Se estimula con NADH.
3. Se inhibe por Acetil CoA.
4. Está mediada por fosfoproteína
fosfatasa.
5. Depende de ácido lipoico.
218.- En una cinética enzimática de
orden cero:
1. La reacción es irreversible.
2. Los centros catalíticos saturados.
3. La velocidad depende de la
concentración de reactivo.
224.- En el ciclo de los ácidos
tricarboxílicos,
la
formación
de
oxalacetato depende ser:
1. Malato deshidrogenasa.
53
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2. Aconitasa.
3. Isocitrato deshidrogenasa.
4. Succinato deshidrogenasa.
5. Fumarasa.
5. 6 ATP.
230.- El catabolismo del etanol:
1. Da lugar a oxalacetato.
2. Da lugar a NADH.
3. Da lugar a piruvato.
4. Da lugar a glioxilato.
5. Requiere O2.
225.- La transferencia de restos acetilo
de la mitocondria al citosol:
1. Depende de NAD+.
2. Se hace en forma de citrato.
3. Rinde ATP.
4. Se da en intercambio con oxalacetato.
5. Compite con el transporte de aspartato.
231.- La oxidación total de una molécula
de glucosa en la vía de las pentosas
fosfato rinde:
1. 6 moléculas de NADPH.
2. 9 moléculas de NADPH.
3. 12 moléculas de NADPH.
4. 15 moléculas de NADPH.
5. 18 moléculas de NADPH.
226.- Forma parte del complejo II de la
cadena de transporte electrónico
mitocondrial:
1. Citocromo oxidasa.
2. Citocromo c.
3. NADH deshidrogenasa.
4. Citocromo bc1.
5. Succinato deshidrogenasa.
232.- Forma parte de la molécula de
esfingomielina:
1. Etanolamina.
2. Fosfato.
3. Plasmalógeno.
4. Esfinganina.
5. Galactosa.
227.- La glucosa-6-fosfatasa:
1. Da lugar a una molécula de ATP.
2. Forma parte del complejo de la
fosfoglucoisomerasa.
3. Cataliza el primer paso de la vía
glucolítica.
4. En el hepatocito es reversible.
5. Interviene en la gluconeogénesis y en la
glucogenolisis.
233.- Característicamente la betaoxidación de los ácidos grasos de
número impar de carbonos da lugar a:
1. Isovaleril CoA.
2. Propionil CoA.
3. Acetoacetil CoA.
4. Malonil CoA.
5. Palmitoil CoA.
228.- Para la regulación de la glucolisis:
1. La hexoquinasa se activa por glucosa6P.
2. La 6-fosfofructo-1-quinasa se activa por
citrato.
3. La 6-fosfofructo-1-quinasa se activa por
H+.
4. La piruvatoquinasa se activa por
fructosa 1,6-bisfosfato.
5. La piruvatoquinasa se activa por alanina.
234.- En la síntesis de urea, la enzima
dependiente de N-acetilglutamato es:
1. Carbamoil fosfato sintetasa I.
2. Ornitina transcarbamoilasa.
3. Argininosuccinato sintetasa.
4. Argininosuccinato liasa.
5. Arginasa.
235.- Es un derivado del triptófano:
1. Melanina.
2. Dopamina.
3. Etanolamina.
4. Valina.
5. Serotonina.
229.- La gluconeogénesis a partir de
lactato para formar una molécula de
glucosa requiere:
1. 2 ATP.
2. 3 ATP.
4. 4 ATP.
4. 5 ATP.
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236.- 2,4-dioxopirimidina es:
1. Adenina.
2. Guanina.
3. Citosina.
4. Timina.
5. Uracilo.
250.- Es la lipoproteína con mayor
contenido porcentual de proteína:
1. Quilomicrones.
2. VLDL.
3. IDL.
4. LDL.
5. HDL.
245.- Es una proteína de depósito tisular
de hierro:
1. Ferritina.
2. Transferrina.
3. Haptoglobina.
4. Mioglobina.
5. Protoporfirina.
246.- En el plasma,
amortiguador de pH es:
1. Fosfato.
2. Lipoproteínas.
3. Carbónico/Bicarbonato.
4. Lactato.
5. Fosfoproteínas.
el
260.- El ión
abundante es el:
1. Na+.
2. K+.
3. Ca2+.
4. HPO4-.
5. HCO3-.
principal
intracelular
menos
247.- No deriva estructuralmente del
colesterol:
1. Ácido glicocólico.
2. Aldosterona.
3. Estradiol.
4. Vitamina D.
5. Oxitocina.
248.- Es la proteína más abundante del
plasma:
1. Transferrina.
2. Macroglobulina.
3. Hemoglobina.
4. Albúmina.
5. Inmunoglobulina.
249.Deriva
estructural
metabólicamente del grupo hemo:
1. Urobilinógeno.
2. Uroporfirina.
3. Ac delta-aminolevulínico.
4. Ácido cólico.
5. Creatininio.
y
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
2001
116.- En relación con los aminoácidos:
1. El ácido glutámico posee dos grupos
amino.
2. La lisina posee un grupo imidazol.
3. La cadena lateral de la arginina contiene
un grupo tiol.
4. El grupo OH de la treonina se
desprotona a un valor de pH muy básico.
5. La metionina contiene azufre.
121.- El principal anión intracelular es:
1.Fosfato.
2.HCO3-.
3.Proteína.
4.Cloruro.
5.Sulfato.
122.- La reacción de Edman para
secuenciación de cadenas polipeptídicas:
1. Permite identificar específicamente
restos Lys.
2. Utiliza fenilisocianato.
3. Se dirige al carbono carbonílico de los
aminoácidos.
4. Sigue un patrón de fragmentación
similar a la tripsina.
5. Hidroliza enlaces peptídicos de
aminoácidos con cadena apolar.
117.- Un enlace por puente disulfuro es
característico de:
1. Estructura primaria.
2. Estructura secundaria.
3. Estructura terciaria.
4. Interacción proteína-ligando.
5. Hélice de colágeno.
118.- La desnaturalización térmica de
una proteína, no altera la:
1. Estructura primaria.
2. Estructura secundaria.
3. Estructura terciaria.
4. Función biológica.
5. Unión de ligandos.
123.- En la oxihemoglobina, el O2 está
unido a:
1. Un resto Val y un resto Pro.
2. Un resto Val y un resto His.
3. La protoporfirina IX y un resto Lys.
4. Ión férrico y un resto Lys.
5. Átomo ferroso y un resto His.
119.- Un inhibidor competitivo de un
enzima, generalmente:
1. Se une covalentemente al centro activo
del enzima.
2. Es un ión metálico.
3. Es un veneno.
4. Es una molécula estructuralmente
similar al sustrato.
5. Es un compuesto altamente reactivo.
124.- Las enzimas con actividad
deshidratasa se clasifican dentro de las:
1. Ligasas.
2. Liasas.
3. Hidrolasas.
4. Transferasas.
5. Isomerasas.
125.- En un enzima que sigue la cinética
de Michaelis-Menten:
1. Fosfatidiletanolamina.
2. Colesterol.
3. Fosfatidilcolina.
4. Lipoproteínas.
5. Plasmalógenos.
120.- En el músculo, la conversión de
piruvato en lactato:
1. Sólo se produce en presencia de O2.
2. Tiene como función primordial reoxidar
el NADH producido en la glicolisis.
3. Produce lactato para ser eliminado por la
orina.
4. Es una reacción del ciclo del ácido
cítrico.
5. Para que tenga lugar, el ciclo del ácido
cítrico debe estar funcionando.
127.-En el eritrocito, el desplazamiento
de anión cloruro por membrana:
1. Es dependiente de ATP.
2. Se realiza con cotransporte de Na+.
3. No requiere una proteína específica de
intercambio.
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4. Se realiza con cotransporte de K+.
5. Se realiza con cotransporte antiparalelo
de HCO3-.
133.- No aporta
gluconeogénesis:
1. Leucina.
2. Arginina.
3. Valina.
4. Glicina.
5. Serina.
128.- La piruvato deshidrogenasa es un
complejo multienzimático en el que la
mayor parte de subunidades catalíticas
las aporta:
1. Dihidrolipoil transcetilasa.
2. Ácido lipoico.
3. Piruvato deshidrogenasa.
4. FAD.
5. Dihidrolipoil deshidrogenasa.
carbono
para
la
134.- La glucógeno fosforilasa:
1. Actúa sobre enlaces glucosídicos alfa1,6.
2. Tiene la misma acción catalítica que la
amilasa.
3. Libera glucosa 1P.
4. Requiere la acción previa de
fosfoglucomutasa.
5. Se le denomina enzima desramificante.
129.- En el ciclo de los ácidos
tricarboxílicos, el cis-aconitato es un
producto intermedio en el paso de:
1. Oxalacetato a Citrato.
2. Citrato o Isocitrato.
3. Isocitrato o Oxalsuccinato.
4. Oxalsuccinato a alfa-Cetoglutarato.
5. Alfa-Cetoglutarato a Succinil CoA.
135.- En la vía de las pentosas fosfato, es
sustrato de la transaldolasa:
1. Glucosa-6P.
2. Ribosa-5P.
3. Xilulosa-5P.
4. Ribulosa-5P.
5. Sedoheptulosa-7P.
130.- La lanzadera del alfa-glicerol
fosfato requiere:
1. Glutamato.
2. ATP.
3. Aspartato.
4. FAD.
5. Cotrnasporte de fosfato.
136.- Incluye galactosa en vez de un
ácido urónico:
1. Condroitín sulfato.
2. Heparina.
3. Heparán sulfato.
4. Queratán sulfato.
5. Dermatán sulfato.
131.- El coenzima Q:
1. Es un nucleótido.
2. Es un transportador electrónico entre
citocromos.
3. Transporta equivalente de reducción al
citocromo b.
4. Tiene actividad dependiente de la
longitud de la cadena lateral.
5. Se localiza en la matriz mitocondrial.
137.- Las lipoproteínas con mayor
contenido
en
triacilgliceroles
procedentes de la dieta son:
1. Quilomicrones.
2. VLDL.
3. LDL.
4. IDL.
5. HDL.
132.- En la vía glucolítica, la 6fosfofructo-1-quinasa se inhibe con:
1. 2-desoxiglucosa.
2. Fluoruro.
3. AMP.
4. Citrato.
5. pH alcalino.
138.- La actividad 3-hidroximetil-3metilglutaril CoA reductasa:
1. Requiere FADH2.
2. Utiliza Acetoacetil CoA como sustrato.
3. Se inhibe con apolipoproteína B-100.
4. Da lugar a ácido mevalónico.
5. Es reversible.
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153.- En el proceso de contracción
muscular:
1. La miosina fosfatasa inicia el ciclo.
2. La fosforilación de la cadena ligera de
miosina inhibe la ATPasa.
3. El Ca2+ activa la quinasa de cadena
ligera de miosina.
4. La quinasa de cadena ligera de miosina
fosforila la tropomiosina.
5. La entrada de Ca2+ en la célula detiene
la contracción.
139.- Son oligosacáridos de ceramida:
1. Globósidos.
2. Sulfátidos.
3. Cerbrósidos.
4. Gangliósidos.
5. Esfingomielinas.
140.- En el ciclo de la urea, requiere la
hidrólisis de ATP a AMP+ PPI:
1. Carbamoil fosfato sintasa I.
2. Ornitina transcarbamilasa.
3. Argininosuccinato sintetasa.
4. Argininosuccinato liasa.
5. Arginasa.
154.- El caofactor necesario para
introducir restos γ-carboxiglutámico en
proteínas de la coagulación por acción
carboxilasa es:
1. Dicumarol.
2. Proteína C.
3. Proteína S.
4. Vitamina K.
5. Ca2+.
141.- Es el precursor del cofactor
tetrahidrobiopterina:
1. XMP.
2. GTP.
3. ATP.
4. IMP.
5. UTP.
155.- La formación de óxido nítrico por
la óxido nitríco sintasa:
1. Requiere NADP+.
2. Requiere arginina.
3. Requiere cGMP.
4. Requiere tetrahidrobiopterina.
5. Requiere ácido fólico.
142.- En la reacción de la timidilato
sintasa, el dTMP se forma a partir de:
1. dCDP.
2. dCMP.
3. dUDP.
4. dUMP.
5. dTDP.
260.- En general, un “inmunoblot”
realizado tras una electroforesis con
SDS requiere que:
1. Los anticuerpos utilizados estén
completos.
2. El anticuerpo haya sido sometido a
electroforesis.
3. Antígeno y anticuerpo sean sometidos
simultáneamente a electroforesis.
4. Antígeno y anticuerpo posean cargas
signo opuesto.
5. Los anticuerpos puedan reconocer el
antígeno desnaturalizado.
143.- En su síntesis, la parte funcional
del coenzima A la aporta:
1. AMP.
2. Cisteína.
3. Ácido pantoténico.
4. Pantotenato quinasa.
5. Metionina.
152.- Noradrenalina y adrenalina se
sintetizan a partir de:
1. Fenilalanina.
2. Triptófano.
3. Serina.
4. Glicina.
5. Glutamina.
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2000
4. Incremento del 1ºC de temperatura.
5.Grado de saturación por sustrato.
117.- Uno de los siguientes aminoácidos
contiene un anillo bencénico:
1. Fenilalanina.
2. Leucina.
3. Histidina.
4. Lisina.
5. Prolina.
125.- En la gráfica de Lineawever-Burk,
la pendiente de la recta corresponde a:
1. Km.
2. 1/Vmax.
3. Km/Vmax.
4. -1/Km.
5. Vmax.
118.- En la electroforesis de proteínas
plasmáticas, casi todos los factores de
coagulación migran en la región de:
1. Albúmina.
2. Alfa-1-globulinas.
3. Alfa-2-globulinas.
4. Beta-globulinas.
5. Gamma-globulinas.
126.- Cuantitativamente, el principal
componente
structural
de
las
membranas celulares es:
1. Triglicérido.
2. Esfingomielina.
3. Glicerofosfolípido.
4. Proteína.
5. Glicoproteína.
120.- En la reacción de Edman de
secuenciación
proteica,
el
fenilisotiocianato reacciona con:
1. Grupo COO de Asp.
2. Grupo –SH de Cys.
3. Grupo fenólico de Tyr.
4. COO terminal libre.
5. NH2 terminal libre.
127.- No forma parte de la acetilcolina:
1. Adenosina.
2. D-ribosa.
3. Ácido pantoténico.
4. Beta-mercaptoetanol.
5. Grupo acetilo.
122.- Un enlace del ión ferroso de la
hemoglobina se establece con un resto:
1. Tyr.
2. His.
3. Leu.
4. Cys.
5. Asp.
128.- En el metabolismo del piruvato:
1. Por transaminación da lugar a alanina.
2. Por carboxilación da lugar a lactato.
3. Por descarboxilación oxidativa da lugar
a oxalacetato.
4. Por reducción de lugar a Acetil CoA.
5. Por oxidación da lugar a fosfoenolpiruvato.
123.- Las liasas son enzimas que:
1. Actúan sobre aminoácidos con grupos
aceptores.
2. Hacen transferencia de grupos al agua.
3. Catalizan asimétricamente reacciones de
isomerización.
4. Dependen de ATP.
5. Añaden o eliminan agua. NH3 o CO2.
129.- En el ciclo de los ácidos
tricarboxílicos,
el
intermediario
inmediato del isocitrato es:
1. Citrato.
2. Alfa-cetoglutarato.
3. Fumarato.
4. Succinil CoA.
5. Oxalsuccinato.
124.- El número de recambio de un
enzima relaciona las unidades de
actividad con:
1. Mol de enzima.
2. mg de proteína.
3. Número de centros catalíticos.
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130.- En la cadena mitocondrial de
transporte electrónico, la succinato
deshidrogenasa
ligada
a
flavina
constituye el:
1. Complejo I.
2. Complejo II.
3. Complejo III.
4. Complejo IV.
5. Complejo V.
136.- Estructuralmente, los inositidos
son:
1. Ceramidas.
2. Glucoesfingolípidos.
3. Esteroles.
4. Fosfolípidos.
5. Prostaglandinas.
137.La
actividad
de
la
hidroximetilglutaril-CoA reductasa se
regula por:
1. Polimerización.
2. Fosforilación.
3. Unión a membranas microsomales.
4. Ácido mevalónico.
5. Hidroxilación.
131.- En la glucolisis, la 6-fosfofructo-1quinasa:
1. Se inhibe con AMP.
2. Se inhibe con fructosa-2,6-bifosfato.
3. Se inhibe con H+.
4. Se activa con ATP.
5. Se activa con citrato.
138.- No interviene en la síntesis de
glutatión:
1. Glutamato.
2. Glicina.
3. Cisteína.
4. Aspartato.
5. ATP.
132.- En la glucogenólisis, la glucógeno
fosforilasa da lugar a:
1. Alfa-D-glucosa-1P.
2. Alfa-D-glucosa-6P.
3. Alfa-D-glucosa.
4. Alfa-D-glucosa alfa (1 4)-D-glucosa.
5. Alfa-D-glucosa-1,6-bifosfato.
139.- La intervención entre AMP y GMP
se puede realizar con:
1. GMP sintetasa.
2. Glutamina PRPP amidotransferasa.
3. IMP deshidrogenasa.
4. Adenina fosforribosil transferasa.
5. AMP desaminasa y GMP reductas.
133.- La transcetolasa, enzima de la ruta
de las pentosas fosfato, requiere:
1. FAD y Fe3+.
2. Coenzima A y Cu 2+.
3. Ácido Lipoico y Zn2+.
4. NADP+ y Ca2+.
5. Tiamina pirofosfato y Mg2+.
134.- La obtención de Acetil CoA
citosólico para la síntesis de ácidos
grasos la cataliza:
1. Malato deshidrogenasa.
2. Citrato sintasa.
3. ATP-citrato liasa.
4. Piruvato carboxilasa.
5. Piruvato deshidrogenasa.
140.- La proporción NAD+/NADH
mitocondrial
se
puede
calcular
conociendo:
1.
Relación
acetoacetato/betahidroxibutirato.
2. Relación piruvato/lactato.
3. Concentración de AcCoA.
4. Consumo de O2 y pH.
5. Relación piruvato/Ac CoA.
135.- No interviene en el ciclo de betaoxidación de ácidos grasos:
1. 2,4-dienoil-CoA reductasa.
2. Acil-CoA deshidrogenasa.
3. Enoil-CoA hidratasa.
4. 3-L-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa.
5. Beta-cetoacil-CoA tiolasa.
141.- No es
gluconeogénesis:
1. Lactato.
2. Glicerol.
3. Ácidos grasos.
4. Alanina.
5. Cetoácidos.
60
sustrato
para
la
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4. Puede ser iones metálicos o moléculas
orgánicas.
5. Sólo existen en Eucariotas.
142.- Las conformaciones de los ácidos
nucleicos por rotación del enlace C-1’-Nglucosídico se denominan:
1. Endo.
2. Sin y Anti.
3. A-DNA.
4. B-DNA.
5. Z-DNA.
153.- Los cuerpos cetónicos:
1. Se forman a partir de Acetil-CoA.
2. Nunca pueden dar acetona.
3. Su formación es especialmente activa en
músculo esquelético.
4. Sólo se forman en condiciones de ayuno.
5. Son utilizados por el hígado para
sintetizar ácidos grasos.
148.- La estructura en hoja plegada:
1. Es menos estable que la estructura αhélice.
2. Está estabilizada por interacciones
iónicas.
3. Puede estirarse (aumentar su longitud)
de manera reversible.
4. No es compatible con la estructura de
una proteína globular.
5. Requiere dos cadenas polipeptídicas o
dos fragmentos de la misma cadena.
155.- ¿Cuál de los siguientes compuestos
sirve como aceptor de grupos amino
procedentes de la degradación de
muchos aminoácidos?:
1. Glutamina.
2. Asparagina.
3. α-cetoglutarato.
4. Glutámico.
5. Oxalato.
149.- En relación al colágeno:
1. Sus cadenas tienen conformación αhelicoidal.
2. Es una proteína muy soluble en agua.
3. Es una proteína poco abundante en los
vertebrados.
4. Está constituido por aminoácidos no
proteicos.
5. Tiene una estructura en cuyo
mantenimiento participan residuos de
lisina modificados.
156.-El cAMP se relaciona con el
metabolismo del glucógeno porque:
1. Cataliza el paso de glucosa a glucógeno.
2. Inhibe la acción de la fosforilasa a.
3. Activa a la protein quinasa.
4. Activa el paso de fosforilasa a a
fosforilasa b.
5. Es un retroinhibidor.
157.- De un tejido al que se le añade
oligomicina, cabe esperar que:
1. Consuma oxígeno y produzca ATP.
2. No consuma oxígeno y produzca ATP.
3. Consuma oxígeno y no produzca ATP.
4. No consuma oxígeno ni produzca ATP.
5. Se incrementa la producción de ATP.
150.- Cuando abunda acetil-CoA:
1. Se activa la fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa.
2. Si los niveles de ATP son bajos, el
oxalacetato se dirige a gluconeogénesis.
3. Se activa fosfofructoquinasa.
4. Se activa el ciclo del ácido cítrico sean
cuales sean los niveles de ATP.
5. Se activa piruvato carboxilasa.
158.- De las siguientes sustancias que
afectan a la fosforilación oxidativa, una
no bloquea el flujo de electrones:
1. Antimicina A.
2. CO.
3. 2,4-DNP.
4. Rotenona.
5. Cianuro.
151.- En reacción a los cofactores
enzimáticos:
1. Todos los enzimas los requieren.
2. En ningún caso su unión al enzima es de
tipo covalente.
3. Dos enzimas distintos nunca utilizan el
mismo cofactor.
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159.- El glucagón y la adrenalina tienen
en común:
1. Activar la degradación de glucógeno en
hígado y músculo.
2. Facilitar la entrada de glucosa en todas
las células.
3. Activar la fosforilación de acetil-CoAcarboxilasa y con ello la síntesis de ácidos
grasos.
4. Liberarse a la sangre bajo las mismas
condiciones fisiológicas.
5. Activar la glicolisis.
160.- El proceso de β-oxidación de los
ácidos grasos:
1. Requiere condiciones aerobias.
2. No utiliza Coenzima A.
3. Sólo ocurre en organismos que poseen
mitocondrias.
4. Es específicamente activo en
condiciones de buena nutrición.
5. Sólo actúa sobre ácido graso de número
par de carbonos.
251.- La insulina:
1. Inhibe la absorción de aminoácidos por
el músculo esquelético.
2. Estimula la absorción de glucosa en
todos los tejidos del organismo.
3. Inhibe la degradación proteica en el
músculo esquelético.
4. Promueve la hidrólisis hepática de
glucógeno.
5. Inhibe la lipoproteína lipasa del
adiposito.
256.- ¿Qué proceso libera la mayor
cantidad de energía utilizable por mol
de glucosa?:
1. La respiración aerobia en una célula
muscular.
2. La fermentación en una célula de
levadura.
3. La glicolisis en una célula hepática.
4. La formación de ácido láctico en el
músculo.
5. La síntesis de glucógeno en el hígado.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
1999
3. Enlaces iónicos.
4. Fuerzas de van der Waals.
5. Enlaces hidrofóbicos.
80.- Es un aminoácido básico la:
1. Histidina.
2. Treonina.
3. Tirosina.
4. Serina.
5. Valina.
86.- En la metahemoglobina:
1. El contenido en O2 es elevado.
2. El CO sustituye al O2.
3. El O2 se liga irreversiblemente.
4. Se ha perdido el grupo hemo.
5. El hierro se encuentra oxidado.
81.- El reactivo de Sanger (2,4dinitrofluorobenceno) se utiliza para:
1. Identificar el aminoácido C-terminal de
un péptido.
2. Identificar el aminoácido N-terminal de
un péptido.
3. Cuantificar el número de restos lisina.
4. Marcar aminoácidos azufrados.
5. Cuantificar el número de estos
aminoacídicos.
87.- Es una molécula no nitrogenada:
1. Creatinina.
2. Bilirrubina.
3. Alfa-cetoglutarato.
4. Urea.
5. Carbamil fosfato.
82.- La energía metabólica derivada del
consumo de carbohidratos es de:
1. 9 calorías/gramo.
2. 4 calorías/gramo.
3. 9 kilocalorías/gramo.
4. 4 kilocalorías/gramo.
5. 9 kilojulios/gramo.
90.- Los enantiómeros son:
1. Isómeros interconvertibles.
2. Isómeros con distinta localización del
hidroxilo.
3. Isómeros con distinta localización de
dobles enlaces.
4. Estereoisómeros que son imágenes
especulares.
5. Esteroisómeros que no son imágenes
especulares.
83.- El aminoácido más abundante en el
tropocolágeno es:
1. Arginina.
2. Glicina.
3. Hidroxilisina.
4. Cisteína.
5. Histidina.
91.- Es una hexosa la:
1. Lixosa.
2. Xilulosa.
3. Eritrulosa.
4. Arabinosa.
5. Manosa.
84.- Normalmente, la desnaturalización
de una proteína nunca:
1. Fragmenta la cadena de aminoácidos.
2. Cambia su conformación secundaria y
terciaria.
3. Es reversible.
4. Da lugar a un ovillo aleatorio.
5. Se puede desencadenar por urea.
92.- La reducción del grupo carbonilo de
un azúcar da lugar a:
1. Alditol.
2. Lactosa.
3. Ácido urónico.
4. Ácido aldárico.
5. Glucósido.
85.- Las interacciones débiles entre
grupos moleculares sin carga que
intervienen en el plegado de una
proteína son:
1. Puentes salinos.
2. Enlaces de hidrógeno.
93.- Señale cuál de los siguientes no es
un polisacárido de glucosa:
1. Celulosa.
2. Quitina.
3. Amilopectina.
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4. Glucógeno.
5. Amilasa.
4. Ligasas.
5. Oxidoreductoras.
94.- La abreviatura 18:0 corresponde al
ácido:
1. Mirístico.
2. Linoleico.
3. Esteárico.
4. Oleico.
5. Palmítico.
100.- La ruta de Embden-Meyerhof
corresponde a:
1. Vía de las pentosas.
2. Fermentación alcohólica.
3. Gluconeogénesis a partir de lactato
muscular.
4. Oxidación del piruvato.
5. Glucolisis.
95.- La molécula del colesterol incluye:
1. Dos grupos hidroxilo y dos dobles
enlaces.
2. Dos grupos hidroxilo y un doble enlace.
3. Un grupo hidroxilo y dos dobles enlaces.
4. Un grupo hidroxilo y un doble enlace.
5. Ningún grupo hidroxilo ni doble enlace.
101.En
mamíferos,
la
fosfofructoquinasa es un enzima
regulador de la glucolisis y se inhibe
por:
1. Fructosa-2,6-bisfosfato.
2. ADP.
3. Glucosa.
4. Citrato.
5. AMP.
96.- El centro activo de las serinproteasas siempre incluye:
1. Aspártico-Serina e Histidina.
2. Treonina, Serina y Glutamina.
3. Tirosina, Serina y Arginina.
4. Lisina, Glicina y Valina.
5. Leucina, Serina y Triptófano.
102.- En hombre la piruvato quinasa se
inhibe por:
1. ADP.
2. Fructosa-1,6-bisfosfato.
3. Acetil-CoA.
4. Citrato.
5. Glucosa.
97.- La constante de Michaelis se
expresa en unidades de:
1. Cantidad de sustancia/tiempo.
2. Cantidad de sustancia.
3. No tiene unidades.
4. Concentración.
5. Tiempo.
103.- En la regulación del catabolismo
del glucógeno de mamíferos:
1. La fosforilasa b quinasa sobre la
proteína quinasa.
2. La fosforilasa b quinasa se activa por
cAMP.
3. La fosforilasa b activa la fosforilasa b
quinasa.
4. La fosforilasa b quinasa degrada el
glucógeno.
5. La proteína quinasa activa la fosforilasa
b quinasa.
98.- En la representación de EadieHofstee de la cinética enzimática, la
intersección de la recta con el eje de
abscisas corresponde a:
1. Km.
2. Vmax.
3. -1/Km.
4. Vmax7Km.
5. -1/Vmax.
104.- No forma parte del Acetil-CoA:
1. ´Ácido pantoténico.
2. Semiquinona.
3. Beta-mercaptoetilamina.
4. Adenosina 3’-fosfato 5’-difosfato.
5. Base nitrogenada.
99.- La adición de un grupo a un doble
enlace está catalizada por:
1. Transferasa.
2. Liasas.
3. Hidrolasas.
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105.- En el ciclo del ácido cítrico, se
produce descarboxilación del sustrato
por acción de:
1. Isocitrato deshidrogenasa.
2. Aconitasa.
3. Succinato deshidrogenasa.
4. Fumarato hidratasa.
5. Malato deshidrogenasa.
111.- En la beta-oxidación de ácidos
grasos, el sustrato que sufre la
fragmentación por tiolasa es:
1. 3-Cetoacil-CoA.
2. L-3-Hidroxiacil-CoA.
3. Trans-delta2-enoil-CoA.
4. Acetil-CoA.
5. Propionil-CoA.
106.- En la ruta de las pentosas-fosfato,
la descarboxilación se produce en el
paso que cataliza:
1. Glucosa-6P- deshidrogenasa.
2. Lactonasa
3. 6-Fosfogluconato deshidrogenasa.
4. Fosfopentosa epimerasa.
5. Transaldolasa.
112.- En la síntesis de prostaglandinas,
el intermediario derivado directamente
del ácido araquidónico es:
1. TxA2.
2. PGD2.
3. PGE2.
4. PGF2alfa.
5. PGH2.
107.- El mecanismo de inhibición de la
fosforilación oxidativa por oligomicina
es:
1. Inhibición de la ATPasa.
2. Bloqueo del canal protónico F0.
3. Transporte de protones al interior de la
mitocondria.
4. Permeabilidad de la membrana interna.
5. Ruptura del complejo F0F1.
113.- La síntesis inicial del ácido deltaaminolevulínico y posterior del hemo
comienza con succinil-CoA y:
1. Cisteína.
2. Lisina.
3. Tirosina.
4. Histidina.
5. Glicina.
253.- El dolicol, portador del bloque
oligosacárido para la glicosilación de
proteínas, es:
1. Un polisacárido.
2. Un lípido de cadena larga.
3. Un péptido rico en asparragina.
4.
Una
proteína
del
retículo
endoplasmático.
5. Una glicoproteína.
108.- En el ciclo de Cori:
1. Se sintetiza glucosa en hígado a partir de
lactato muscular.
2. Se transporta piruvato muscular al
hígado en forma de alanina.
3. Se sintetiza glucosa en hígado a partir de
glicerol del adiposo.
4. Se reoxida lactato a piruvato por lactato
deshidrogenasa.
5. Se sintetiza glucosa en músculo a partir
de lactato y glicerol.
109.- Las lipoproteínas de baja densidad
(LDL) se retiran de la circulación por
receptores para:
1. Apo A-1.
2. Apo B-48.
3. Apo B-100.
4. Apo C-II.
5. Apo E-IV.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
1998
2. –Km.
3. Vmáxima.
4. 1/Vmax.
5. Vmaxima/Km.
216.- Es un aminoácidos esencial:
1. Alanina.
2. Glicina.
3. Glutámico.
4. Leucina.
5. Serina.
223.- Es habitual en las enzimas
alostéricas:
1. Cada subunidad contiene centros
catalíticos y regulador.
2. Estructuralmente, las subunidades son
heterogéneas.
3. La cinética en función del sustrato es
sigmoidea.
4. Los efectos modifican la Vmáxima.
5. La conformación cuaternaria es estable.
217.- La vitamina B1 es:
1. Tiamina.
2. Riboflavina.
3. Ácido pantoténico.
4. Biotina.
5. Cobalamina.
218.- Es una β-globulina:
1. Ceruloplasmina.
2. Haptoglobina.
3. IgG.
4. Antitripsina.
5. Transferrina.
224.- El enzima limitante de la síntesis
del hemo es:
1. Delta-Aminolevulinato deshidratasa.
2. Delta-Aminolevulinato sintasa.
3. Uroporfirinógeno sintasa.
4. Protoporfirinógeno oxidasa.
5. Ferroquelatasa.
219.- El punto isoeléctrico de una
proteína es el pH:
1. Al que la migración electroforética es
máxima.
2. En el que la carga neta de la proteína es
cero.
3. Del medio equivalente al pKa de la
proteína.
4. Al que la ionización de la proteína es
menor.
5. En el que la relajación de la proteína es
máxima.
225.- La incorporación del FADH2 a la
cadena respiratoria se produce a nivel
de:
1. NADH deshidrogenasa.
2. Flavoproteína.
3. CoenzimaQ.
4. Citocromo b.
5. Citoctromo cl.
226.- Estructuralmente, la ubiquinona
es:
1. Derivado aminoacídico.
2. Derivado de tiamina.
3. Ácido graso.
4. Derivado isoprenoide.
5. Glicoproteína.
221.- En cinética enzimática, a los moles
de sustrato convertidos en productos por
unidad de tiempo y mol de enzima se le
denomina:
1. Velocidad máxima.
2. Unidad internacional.
3. Velocidad.
4. Km.
5. Número de recambio.
227.- En el balance del ciclo de Krebs,
una molécula de Acetil-CoA da lugar a:
1. 1 NADH, 2 FADH2, 3 GTP.
2. 2 NADH, 1 FADH2, 1 GTP.
3. 2 NADH, 2 FADH2, 1 GTP.
4. 2 NADH, 1 FADH2, 2 GTP.
5. 3 NADH, 1 FADH2, 1 GTP.
222.En
la
representación de
Lineweaver-Burk de la inhibición
competitiva de una enzima, las distintas
rectas se cortan en:
1. -1/km.
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228.- En la reacción que va a dar lugar
al enlace glicosídico intervienen:
1. Dos grupos hidroxilo.
2. Grupo ceto y grupo hidroxilo.
3. Carbono anomérico y grupo ceto.
4. Grupo etilo y grupo hidroxilo.
5. Dos grupos ceto.
234.- En el ciclo de la urea, se requiere
ATP para la síntesis de:
1. L-Ornitina.
2. L-Citrulina.
3. L-Argininosuccinato.
4. Fumarato.
5. L-Arginina.
229.- La lactosa es:
1.
D-galactosil-(1-6)
β-Dgalactopiranósido.
2. D-galactosil-(1-4) β-D-glucopiranósido.
3. D-galactosil-(1-4) β-D-glucopiranósido.
4. D-fructosil-(1-6) β-D-glucopiranósido.
5. D-galactosil-(1-4) β-D-fructofuranósido.
235.- Son aminoácidos cetogénicos:
1. Glutamina y Asparragina.
2. Tirosina y Glicina.
3. Serina y Cisteína.
4. Leucina y Lisina.
5. Treonina y Metionina.
236.- Señale el aminoácido esencial del
que procede la tirosina:
1. Lisina.
2. Leucina.
3. Histidina.
4. Valina.
5. Fenilalanina.
230.- El paso aerobio de glucosa a
piruvato con máximo aprovechamiento
del NADH rinde:
1. 2 ATP.
2. 4 ATP.
3. 6 ATP.
4. 8 ATP.
5. 10 ATP.
237.- El ácido graso octadecadienoico es:
1. Oleico.
2. Linoleico.
3. Esteárico.
4. Araquidónico.
5. Palmítico.
231.- Es inhibidor competitivo de la Dglucosa-6-fosfato deshidrogenasa:
1. NADPH.
2. 2,3-bisfosfo-D-glicerato.
3. NAD+.
4. ATP.
5. Ribosa-5P.
232.- Requiere biotina para
actividad:
1. Citrato sintasa.
2. D-glucosa-6-fosfatasa.
3. Piruvato deshidrogenasa.
4. Fosfoenolpiruvato carboxicinasa.
5. Piruvato carboxilasa.
238.- Es un ácido graso esencial:
1. Araquidónico.
2. Palmítico.
3. Oleico.
4. Linoleico.
5. Esteárico.
su
239.- NO es una enzima del ciclo de la βoxidación:
1. Tiolasa.
2. Acil-CoA deshidrogenasa.
3. Acil-CoA ligasa.
4. Enoil hidratasa.
5. L-β-hidroxiacil deshidrogenasa.
233.- En el metabolismo del glucógeno,
se inactiva por fosforilación:
1. Glucógeno fosforilasa.
2. Glucógeno sintasa.
3. Glucógeno fosforilasa cinasa.
4. Inhibidor-1 de la fosfoproteína
fosfatasa-1.
5. Enzima desramificante.
240.- Es un ácido biliar secundario:
1. Glicoquenodeoxicólico.
2. Taurocólico.
3. Glicodeoxicólico.
4. Tauroquenodeoxicólico.
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5. Glicocólico.
246.- La reacción limitante de la síntesis
de purinas está catalizada por:
1. Transcarbamilasa.
2. Glicinamida ribótido sintasa.
3. PRPP amidotransferasa.
4.
Hipoxantina-Guanina-P-ribosil
transferasa.
5. Xantino oxidasa.
242.- La proteína más abundante en las
HDL es:
1. Apo I.
2. Apo B100.
3. Apo CII.
4. Apo B48.
5. Apo EIV.
243.- No es esteroide:
1. Estradiol.
2. Aldosterona.
3. Vitamina D.
4. Adrenalina.
5. Cortisol.
247.- No forma parte de la estructura
del NAD+:
1. Adenina.
2. Desoxirribosa.
3. Fosfato.
4. Ribosa.
5. Niacina.
244.- Es producto de la lipoxigenasa:
1. Prostaciclina.
2. Prostaglandina E2.
3. Tromboxano A2.
4. Leucotrieno C4.
5. 5,6-Epoxi-eicosatetraenoico.
249.- La desaminación de citosina da
lugar a:
1. Timina.
2. Uracilo.
3. Guanina.
4. Adenina.
5. Hipoxantina.
245.- El folato interviene como coenzima
en el paso de:
1. dUMP a dTMP.
2. dCMP a dGMP.
3. dCMP a dUMP.
4. dCMP a dTMP.
5. dGMP a dTMP.
PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR
1998
241.- En la electroforesis, migran a la
región alfa:
1. LDL.
2. HDL.
3. IDL.
4. Quilomicrones.
5. VLDL.
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PREGUNTAS BIOQUÍMICA BIR
1997
5. Arabinosa.
102.Entre
los
aminoácidos
constituyentes de proteínas, la cadena
lateral de la mayor parte:
1. Es ácida.
2. Es básica.
3. Contiene grupos alifáticos.
4. Es apolar.
5. Es neutra.
108.- El enlace O-glicosídico tiene lugar
entre:
1. Un C y el O de un grupo hidroxilo.
2. Dos grupos hidroxilo.
3. Un hidroxilo y el H de un grupo metilo.
4. Dos grupos metilo.
5. Un grupo metilo y un grupo hidroxilo.
103.- La parte orgánica del hemo
carente del átomo del hierro es:
1. Grupo pirrólico.
2. Grupo prostético.
3. Protoporfirina.
4. Porfobilinógeno.
5. Apoproteína.
109.- En la vía glucolítica, el paso de 1,3bisfosfoglicerato a 3-fosfoglicerato lo
cataliza:
1. Fosfoglicerato quinasa.
2. Fosfogliceromutasa.
3. Enolasa.
4. Aldolasa.
5. Triosa fosfato isomerasa.
104.En
la
representación de
Lineaweaver-Burk de la cinética de
Michaelis-Menten, la intersección de la
recta con el eje de ordenadas da:
1. El inverso de la velocidad máxima.
2. El inverso de km.
3. El cociente Km/Vmáx.
4. El cociente Vmáx/Km.
5. El inverso de la concentración de
sustrato.
110.- En el ciclo de Krebs, una molécula
de acetil CoA produce:
1. 2 NADH y 2 FADH2.
2. 1 NADH y 2 FADH2.
3. 1 NADH y 1 FADH2.
4. 2 NADH y 1 FADH2.
5. 3 NADH y 1 FADH2.
111.- En la cadena respiratoria, el
complejo citocromo reductasa incluye:
1. Cu y Fe.
2. Fe y S.
3. Fe.
4. Cu.
5. Ca y Fe.
105.- La quimiotripsina, elastasa y
tripsina son:
1. Exopeptidasa.
2. Cisteínproteasas.
3. Metaloproteasas.
4. Aspárticoproteínas.
5. Serínproteasas.
112.- La vía de las pentosas fosfato se
regula a nivel de:
1. Fosfopentosa isomerasa.
2. 6-fosfogluconato deshidrogenasa.
3. Glucosa 6-fosfato deshidrogenasa.
4. Fosfofructosa quinasa.
5. Transcetolasa.
106.- El aminoácido presente en mayor
proporción en el colágeno es:
1. Prolina.
2. Arginina.
3. Glicina.
4. Lisina.
5. Leucina.
113.- La glucógeno fosforilasa requiere
como coenzima:
1. Piridoxal fosfato.
2. Tiamina pirofosfato.
3. FAD.
4. Lipoamida.
107.- Es una pentosa:
1. Eritrosa.
2. Astrosa.
3. Gulosa.
4. Idosa.
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5. NAD+.
117.- El isopreno consta de:
1. 3 carbonos.
2. 4 carbonos.
3. 5 carbonos.
4. 6 carbonos.
5. 7 carbonos.
114.- El ácido graso de 18 carbonos sin
dobles enlaces es:
1. Palmitato.
2. Estearato.
3. Oleato.
4. Linoleato.
5. Miristato.
118.- A partir del inosinato (IMP) se
sintetiza el:
1. Guanilato.
2. Uridilato.
3. Orotidilato.
4. Citidilato.
5. Timidilato.
115.- El paso de propionil-CoA a
succinil-CoA requiere:
1. AMP.
2. Biotina.
3. Coenzima B12.
4. FAD.
5. Piridoxal fosfato.
116.- La principal proteína constituyente
de las lipoproteínas de baja densidad es:
1. A-I.
2. A-2.
3. B-48.
4. B-100.
5. C.
PREGUNTAS BIOQUÍMICA CLÍNICA BIR
1997
4. Proteínas.
5. Cloruro.
119.- El principal indicador sanguíneo
de la glucemia media de varias semanas,
es:
1. Lactato.
2. Hemoglobina A1c.
3. Insulina.
4. Acetoacetato.
5. Prealbúmina.
127.- Es característica su elevación en
suero tras necrosis miocárdica:
1. Renina.
2. Amilasa.
3. Fosfatasa alcalina.
4. Aldolasa.
5. Creatin quinasa.
122.- La bilirrubina se excreta a los
canalículos biliares como:
1. Bilirrubina libre.
2. Bilirrubina ligada a proteína.
3. Bilirrubina delta.
4. Galacturónido de bilirrubina.
5. Glucurónido de bilirrubina.
128.- La reserva tisular de hierro se de
en forma de:
1. Ferritina.
2. Mioglobina.
3. Transferrina.
4. Hemosiderina.
5. Fosfato férrico.
123.- El componente plasmático que más
aporta a su osmolaridad es:
1. Glucosa.
2. Sodio.
3. Urea.
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252.- En una gota de sangre de una
persona normal:
1. Hay más leucocitos que eritrocitos.
2. Hay más plaquetas que eritrocitos.
3. Los eosinófilos son más abundantes que
los linfocitos.
4.
La
razón
del
número
de
eritrocitos/número de leucocitos es de
10.000/l.
5. Los hematíes son los más abundantes.
130.- La lecitina colesterol acil
transferasa actúa sobre el colesterol de:
1. Quilomicrones.
2. VLDL.
3. IDL.
4. LDL.
5. HDL.
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AÑO
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