Download propiedades generales de las enzimas

ENZIMAS
Elaboración y recopilación:
Prof. Angel Bravo A.
Las enzimas pueden definirse como catalizadores orgánicos producidos por los seres vivos.
Para distinguirlas de otros catalizadores que pueden hallarse en los organismos, debe especificarse
que son solubles y que su naturaleza es coloidal.
A diferencia de los catalizadores no proteicos como el H+, OH - o los iones metálicos, cada
enzima cataliza un pequeño número de reacciones y frecuentemente sólo una. Las enzimas son así
catalizadores altamente específicos de las reacciones. Puesto que esencialmente todas las
reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas específicas, debe existir un gran número de
enzimas diferentes. Ciertamente, para casi cada compuesto orgánico que ocurre en la naturaleza, así
como para muchos compuestos inorgánicos, existe una enzima en algún organismo viviente capaz
de reaccionar con él y catalizar algún cambio químico.
Definición.
Es necesario primeramente ampliar la defmición que inicialmente mencionamos,
para tratar de englobar todas las características principales de una enzima; pudiendo decir entonces
que "las enzimas son catalizadores solubles, de naturaleza orgánica y estado coloidal,
elaboradas por las células vivas, pero que actuan independientemente de éstas. Tienen poder
catalítico específico y se destruyen por el calor húmedo a 100 °C”
Clasificación y Terminología de las Enzimas:
Las enzimas se pueden clasificar en varios grupos dependiendo de los factores que se
consideren para dicha clasificación. Así primeramente las enzimas se clasifican en dos grupos
considerando al lugar donde realizan su actividad en: intracelulares (enzimas que tienen su
actividad en el interior de la célula) y extracelulares enzimas que tienen su actividad fuera de las
células.
El siguiente factor a considerar para una segunda clasificación es la forma como la enzima
se produce en el interior de las células y pueden ser de tipo zimasa (enzimas listas para actuar
inmediatamente después de su formación) o bien de tipo zimógena (enzimas latentes y que
forzosamente necesitarán de un activador para desempeñar su función; ésto como una medida de
protección para la misma célula).
La nomenclatura de las enzimas es una tarea sencilla, primeramente se determina como
substrato a la substancia o compuesto sobre la cual actúa una enzima. Por ejemplo, la maltosa sería
el substrato sobre el cual actúa la enzima maltasa , obteniendo 2 moléculas de glucosa.
A parte de unas pocas enzimas como la Ptialina, la Tripsina, Quimotripsina o la Erepsina,
cuyo nombre ha quedado establecido por el uso y la costumbre, las enzimas en general, suelen
denominarse añadiendo el sufijo -asa al término que designa el nombre del substrato sobre el cual
actúan. Por ejemplo:
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Las enzimas que actúan sobre los Lípidos en general se llaman --------- Lipasas.
Las enzimas que actúan sobre las Proteínas en general se llaman ------- Proteasas.
Las enzimas que actúan sobre los Carbohidratos se llaman ------------ Carohidrasas.
La enzima que actúa sobre el Almidon se llama
-------- Amilasa.
La enzima que actúa sobre la Maltosa se llama
-------- Maltasa.
La enzima que actúa sobre la Sacarosa se llama.
-------- Sacarasa.
Pero es importante señalar que existen muchas sustancias (substratos) sobre las cuales
pueden actuar varias enzimas simultaneamente y de diferentes maneras. Asi, un dipéptido puede ser
catalizado por 3 enzimas diferentes del modo siguiente: Una dipeptidasa puede hidrolizarlo y
obtener al final de la reacción catalitica 2 aminoácidos; otra enzima puede quitarle el gruipo amino
libre (desaminasa), y una tercera puede actuar sobre el grupo carboxilo libre (descarboxilasa). Es
obvio que resultaria confuso denominar dipeptidasas a estas 3 enzimas. Por ello, es más conveniente
en muchos casos agrupar a las enzimas en una tercera clasificación según su función catalítica y no
en relación con el substrato; la nomenclatura en base al substrato sobre el que actúan suele
reservarse solo para las enzimas de tipo hidroliticas.
A continuación mencionamos los principales grupos en que se clasifican las enzimas de
acuerdo a la función catalitica que realizan :
1. Oxido-reductasas.- Estas enzimas catalizan reacciones de oxidación y reducción, y pueden
agruparse de distintas maneras. La más sencilla es dividirlas en 3 subgrupos principales: a)
oxidasas, que utilizan oxigeno como aceptor de hidrógeno. b) deshidrogenasas anaeróbicas, que
utilizan otras sustancias como aceptores de hidrógeno. y c) hidroperoxidasas, que utilizan como
substrato el peróxido de hidrógeno.
Otros 2 subgrupos de éste primer orden son las Oxigenasas, que actúan sobre donadores de
hidrógeno aislados, con incorporación de oxigeno; y las Hidroxilasas, que actúan sobre donadores
emparejados con incorporación de oxigeno en uno de los donadores.
2. Transferasas (enzimas de transferencia).- Estas enzimas catalizan la transferencia de un grupo o
radical R, de una molécula, A, a otra molécula, B. Ejemplo: A-R + B = A+ B-R Tienen
importancia especial en los procesos biológicos de sintesis. Este grupo comprende a las
Transfosforilasas; Transglucosidasas; Transaminasas; Transmetilasas ; y Transacilasas.
3. Hidrolasas.- Son enzimas que catalizan la escisión hidrolitica del substrato por adición directa
de los componentes del agua al enlace que se rompe. A este grupo pertenecen las enzimas
digestivas extracelulares y muchas enzimas intracelulares. Entre las mejor conocidas están
las poliscarasa; glucosidasas; estearasas; glucoronidasas; peptidasas; desaminasas
hidrolíticas y otras.
4. Liasas.- Estas enzimas catalizan la adición o eliminación de un grupo quimico de un compuesto
sin hidrólisis, oxidación o reducción.
5. Isomerasas.- Estas enzimas catalizan la conversión de un compuesto en un isómero.
Principalmente en el caso de los carbohidratos.
6. Ligasas.- Las enzimas de este grupo catalizan la unión de 2 moléculas asociada a la ruptura de
un enlace pirofosfato del ATP. Se donominan también como Sintetasas.
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PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas y su modo de actuar depende de este hecho. Ya se ha
mencionado anteriormente la importancia y el papel de los grupos amino, carboxilo y sulfhidrilo en
la parte lateral de las cadenas polipeptídicas para estabilizar mayor complejidad en los distintos
niveles estructurales de las proteínas. Algunos de estos grupos, junto con otros tales como el anillo
imidazólico y el grupo alcohólico (OH) de la serina, son también responsables de la unión entre el
substrato y la enzima, unión que se considera parte fundamental en las reacciones enzimáticas.
Estos grupos se denomian "grupos activos", y la región de la superficie de la proteína donde están
situados se llama "centro activo". Los enlaces que unen al substrato con la enzima no suelen ser
covalentes al parecer, las fuerzas de unión son de carácter más débil, como, por ejemplo, las creadas
por puentes de hidrógeno y las Fuerzas de Van der Walls, y de aquí la razón de que se emplee el
término complejo enzima-substrato. El modelo aceptado para la reacción enzimática más simple
posible es :
Substrato + Enzima
Complejo Enzima-substrato
Complejo enzima-substrato
productos de la reacción + enzima
No debe suponerse que el complejo enzima-substrato se descompone espontáneamente.
Suele estar implicado otro compuesto que se ha denominado a menudo "segundo substrato " .Se ha
demostrado que muchas enzimas son en realidad enzimas Conjugadas. Los grupos prostéticos de
algunas de ellas pueden separarse fácilmente, por ejemplo mediante diálisis, y se denominan
coenzimas.
Especificidad Enzimática
Los catalizadores no proteicos típicamente aceleran una gran variedad de reacciones
químicas. Por el contrario, una enzima dada, sólo cataliza unas cuantas reacciones (y con mucha
frecuencia solo una). La facultad de una enzima para catalizar una reacción específica y
esencialmente ninguna otra, es tal vez, su propiedad más importante. Las velocidades de una
multitud de procesos metabólicos pueden, así, ser eficientemente reguladas por cambios en la
eficiencia catalítica de enzimas particulares. Que tal control se pueda ejercer a través de las enzimas
es esencial si una célula, tejido o el organismo entero va a funcionar normalmente.
Condiciones que afectan la velocidad de acción enzimática
La eficacia con la que una enzima actúa sobre su substrato se halla influida por varios
factores, entre los más sobresalientes tenemos :
1. Contacto entre la enzima y el substrato.- Considerando el fenómeno a nivel molecular, las
moléculas de la enzima y del substrato deben estar en contacto para poder formar el complejo
enzima- substrato, que es un compuesto intermedio en el proceso. Desde el punto de vista práctico,
es importante que la enzima y el substrato se mezclen bien para que se produzca con eficacia la
acción enzimática.
2. Concentración de la enzima y del substrato.- La cantidad de enzima presente no determina el
equilibrio final de la reacción que cataliza; sí determina, en cambio, el tiempo necesario para que se
alcance este equilibrio. En un espacio de tiempo suficiente, una cantidad muy pequeña de enzima
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producirá el mismo cambio que una cantidad grande, en el supuesto de que no intervengan factores
inhibidores, como la desnaturalización, por ejemplo, de la proteína enzimática.
3. Temperatura.- La velocidad de una reacción química suele duplicarse o triplicarse,
aproximadamente, cada 10 °c de aumento de la temperatura. Esta regla no es válida para las
enzimas. Un aumento de temperatura acelera una reacción enzimática, pero al mismo tiempo
incrementa la inactivación de la enzima, por desnaturalización proteínica. La desnaturalización
entraña un cambio en la disposición de las cadenas polipeptídicas, de modo que varían las
posiciones de unos grupos activos (los llamados sitios activos de la enzima) respecto a otros y no
puede persistir la disposición espacial necesaria para la formación del complejo enzima-substrato.
Por lo tanto, a cierta temperatura se equilibrarán éstos 2 efectos, dando un punto de actividad
máxima. Este punto se denomina temperatura óptima y para la mayoría de las enzimas animales se
halla en la región de los 37 °C.
4. Concentración de Hidrogeniones.- Las enzi.mas son muy sensibles a las condiciones de pH del
medio en que se encuentran. Una pequeña variación del pH puede inhibir su acción. La Pepsina por
ejemplo, solo actúa en un medio ácido y se inactiva si el medio de toma alcalino. Por otro lado, la
Tripsina normalmente actúa en medios alcalinos, no digiere las proteínas en un medio ácido. Si se
traza una curva para comparar la actividad de una enzima sobre un substrato a diferentes valores de
pH, se obtiene un valor de actividad máxima acierto pH, a ambos lados del cual es menor la
actividad. Dicho valor se le conoce como pH óptimo.
5. Coenzimas y Activadores.- Algunas enzimas trabajan solo de modo eficiente si se halla también
presente otra sustancia específica. Esta, que puede ser un ión inorgánico o un compuesto orgánico,
se denomina activador o coenzima
Activadores.- Pueden definirse como sustancias que aumentan específicamente la activida de una
enzima completa. en ausencia del activador, la enzima puede mostrarse inactiva o lenta.
6. Inhibidores.- Así como las enzimas pueden ser ayudadas por ciertas sustancias para actuar,
también pueden ser inhibidas o inactivadas por otras sustancias. Son especialmente potentes al
respecto las sales de mercurio, plata y oro.
BIBLIOGRAFIA
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Harper, Harold A. “Química Fisiológica” El Manual Moderno Mexico
1976
Thorpe, V. William “Bioquímica” Compañia Editorial Continental
Barcelona1975
Bourges Héctor; Butruille Daniel et. al. “Química de la Vida” Temas Básicos
No. 9 Trillas 2ª. Edicion México 1985
Internet: http://www.arrakis.es/~lluengo/pproteinas.html
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