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Propiedades funcionales de las proteínas
Se define como: toda propiedad no nutricional que influencia la
utilidad de un ingrediente en un alimento.
Son propiedades fisicoquímicas que le permiten contribuir a las
características deseadas de un alimento.
La mayor parte de las propiedades funcionales influyen sobre el
carácter sensorial del alimento, pero también pueden tener un
papel decisivo en el comportamiento físico de los alimentos o de
los
ingredientes
alimenticios
durante
su
preparación,
transformación o almacenamiento.
Son variadas las propiedades funcionales que intervienen habitualmente
en cada alimento. Es complejo conocer de forma clara como una
estructura proteica concreta condicionará la textura final de un alimento.
Una de las dificultades es que frecuentemente se modifica la estructura
inicial de la proteína cuando el ingrediente proteico o la proteína
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alimenticia se transforma en el complejo alimenticio final -
Propiedades funcionales que intervienen en los diversos alimentos
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Las propiedades funcionales de las PA , pueden clasificarse en tres
grupos principales:
1) Propiedades de hidratación
(dependiente de las interacciones
proteína-agua)
2) Propiedades dependientes de
las interacciones proteína-proteína
3) Propiedades superficiales
Absorción y retención de agua,
suculencia, hinchado,
adhesión, dispersibilidad,
solubilidad,viscosidad
Fenómenos como precipitación,
gelificación y formación de otras
estructuras diferentes ( fibras,
pastas proteicas)
Tensión superficial de
emulsificación, características
espumantes
Los grupos no son totalmente independientes, por ej. la gelificación
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implica interacciones p-p y p-a, al igual que viscosidad y solubilidad.
2. Propiedades de Hidratación. Consideraciones generales.
La mayor parte de los alimentos son sistemas sólidos hidratados y el
comportamiento físico-qco y reológico de las proteínas, está
influenciado no solo por la presencia de agua sino también por la
actividad del agua.
Por otro lado, para utilizar los concentrados y aislados secos de
proteína, hay que hidratarlos, por esta razón es de interés su estudio.
Etapas implicadas en la hidratación progresiva de proteínas:
Proteína
Seca
Adsorción
de
moléculas
de agua
por fijación
sobre
zonas
polares
Adsorción
de capas
múltiples
de agua
Condensación de
agua
líquida
Hinchazón
Solvatación
Dispersión
Partículas o masas
insolubles e hinchadas
Disolución
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Naturaleza de las interacciones proteína-agua
Según Chou y Morr, se pueden distinguir 6 clases de agua ligada o
asociada a proteínas:
1) El agua de “estructura”, ligada a la P por enlaces H2, que contribuyen
a estabilizar la estructura de las proteína y no está disponible como
disolvente o reactivo.
2) El agua de la capa monomolecular, absorbida en sitios específicos de
la P por enlaces H2 o dipolos-dipolos. Representa un 40 a 90 mg/gr de
P, y posee una entalpía de sorción  60 kJ/mol, forma una primera
“capa” en torno a la molécula proteica.
3) El agua “no congelable” que puede determinarse por calorimetría
diferencial. Sus fuertes interacciones impiden que cristalice durante
el descenso de T. También se puede determinar por RMN, que da una
indicación sobre la movilidad del agua. Esta agua incluye el agua de
estructura y la capa monomolecular, representa hasta un 0,3-0,5 g/p P.
La mayor parte se encuentra bajo la forma de capas sucesivas en
torno a la proteína, está ligada por UPH e Interacciones D-D.
La cantidad de agua está en relación directa con el contenido5 en
aminoácidos de cadena lateral polar
4) El agua de hidratación hidrofóbica, contribuye a la conformación de
la proteína.
5) El agua capilar o embebida está retenida físicamente entre las
moléculas proteicas. Constituye la mayor parte del agua, incluso en
los “poros” de los alimentos húmedos, más o menos gelificados,
tales como el queso, la carne, etc. (hasta 10 g de agua/g de P).
Está disponible como disolvente o reactivo. Sin embargo su
separación de la masa proteica exige una energía importante, que se
puede valorar sometiendo el sistema a fuerzas centrífugas.
6) El agua de hidratación hidrodinámica que rodea las moléculas
proteicas en solución y que durante los movimientos de difusión u
otros, se desplaza con ellas, se comporta como agua libre. Puede
determinarse por medidas de viscosidad.
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Factores ambientales que influencias las propiedades de
hidratación.
 La absorción total de agua aumenta con la concentración proteica
 Las variaciones de pH alteran las fuerzas repulsivas y atractivas entre
P y la capacidad de éstas de asociase con el agua.
En el PI las interacciones P-P son máximas y muestran el mínimo de
hidratación
Cuando T aumenta la fijación de agua decrece debido a la
disminución de los enlaces H2 (por efecto de la agregación,
desnaturalización; disminuyen los grupos polares para fijar agua).
Sin embargo cuando se calientan proteínas de estructura muy
compacta se produce disociación y desdoblamiento de moléculas, y
pueden llegar a la superficie cadenas laterales polares que mejoran la
fijación de agua.
Algunas P como las del lactosuero, pueden sufrir por calentamiento,
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una gelificación irreversible.
La naturaleza y concentración de iones tienen efectos sobre la
absorción de agua, hinchazón y solubilidad de las proteínas. Hay
enlaces competitivos:
- concentración salina baja: la deshidratación de las proteínas
puede aumentar
- concentración salina alta: predominan interacciones aguasal, lo que ocasiona una deshidratación de la proteína.
La absorción y retención de agua por los ingredientes proteicos,
tienen un papel fundamental en la calidad de la textura de diversos
alimentos, especialmente carnes trituradas y pastas de panadería.
La imbición del agua sin disolución de la proteína, conduce a una
hinchazón (expansión) y le confiere propiedades tales como
consistencia, espesamiento, viscosidad y adherencia.
Otras propiedades funcionales de las proteínas (emulsificación o
gelificación también aportan propiedades deseables a los
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alimentos
Solubilidad
Los datos de solubilidad son útiles para determinar condiciones
óptimas de extracción y purificación de las proteínas, a partir de F
naturales, así como para la separación de fracciones proteicas.
También da idea de las potenciales aplicaciones de las P.
El grado de insolubilidad es, probablemente, la medida más
práctica de la “desnaturalización-agregación” proteica
La solubilidad de la mayoría de las proteínas se reduce en forma
irreversible durante el calentamiento, aún los tratamientos suaves
(extracción o purificación) pueden provocar desnaturalización e
insolubilidad.
No siempre buenas propiedades funcionales se corresponde con alta
solubilidad, la formación de espumas, emulsiones y geles, presupone
diversos grados de desdoblamiento, agregación e insolubilización de la
proteína.
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La solubilidad inicial facilita la difusión de la proteína en las interfases
aire/agua, mejorando su actividad superficial.
Viscosidad
La m de un fluido refleja su resistencia al deslizamiento, se expresa como:

 m
Los fluidos newtonianos tienen una m constante independiente de la F
de cizallamiento.
Las soluciones, dispersiones o suspensiones, emulsiones, pastas o
geles de la mayoría de las macromoléculas hidrófilas, incluidas las
proteínas, tienen un comportamiento pseudoplástico (el coeficiente de
viscosidad decrece cuando la velocidad de cizalla aumenta)
n
  m

Donde:

m es índice de consistencia
n es el
N índice de comportamiento
hidrodinámico (n<1)
Newtoniano
Pseudoplástico

P
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El factor principal que influye en el comportamiento viscocinético de
los fluidos proteicos es el
diámetro aparente de las moléculas o partículas dispersas.
Depende de:
1. Características intrínsecas de la molécula proteica: masa, tamaño,
volumen, estructura, asimetría molecular, cargas eléctricas,
facilidad de deformación, algunos factores como: pH, F iónica o T
pueden afectar.
2.
Interacciones proteína-disolvente, influyen la hinchazón solubilidad
y esfera de hidratación hidrodinámica que rodea la molécula.
3.
Interacciones proteína-proteína que determina el tamaño de los
agregados
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El comportamiento pseudoplástico puede explicarse por los sgtes
fenómenos:
1) Orientación progresiva de las moléculas en la dirección de
desplazamiento, reduciendo así la resistencia debido a las
fuerzas de fricción.
2) Deformación de la esfera de hidratación que rodea la proteína
en la dirección de deslizamiento.
3) Rotura de enlaces débiles , provocando así la disociación de los
agregados o de la red proteica
Cuando el cizallamiento se interrumpe, puede que la red original
se reconstruya o no, si así es el coef. de viscosidad es reversible
y el sistema se llama tixotrópico
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La m de la mayoría de los fluidos proteicos aumenta exponencialmente con
la concentración proteica (interacciones proteína -proteína)
En pastas o geles proteicos, puede observase un comportamiento
plástico viscoelástico y solo se produce el deslizamiento del fluido por
encima del umbral de fuerza de cizallamiento
La viscosidad y la consistencia son propiedades funcionales
importantes en los sistemas proteicos de los alimentos líquidos,
tales como bebidas, salsas y cremas.
También tiene importancia práctica para aprovechar mejor
operaciones tales como absorción, mezcla, calentamiento,
enfriamiento y secado por atomización que implican transferencias
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de materia y/o calor.