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QUIMICA BIOLOGICA
IA, LCyTA, LBM
Bolilla 7 (IA y LCyTA). Macronutrientes: Proteínas. Proteínas de los alimentos.
Importancia. Digestión de proteínas. Acción de proteasas y peptidasas. Metabolismo
de aminoácidos. Absorción de aminoácidos. Vías generales del metabolismo de
aminoácidos. Degradación de aminoácidos: transaminación. Desaminación
oxidativa. Destino metabólico del amonio formado. Ciclo de la urea. Destino de las
cadenas carbonadas. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Biosíntesis de
aminoácidos. Los aminoácidos como precursores de otras biomoléculas. Fijación
de nitrógeno. Modificación de los alimentos: Pardeamiento enzimático.
BOLILLA 8 (LBM): PROTEINAS Y AMINOACIDOS. Digestión de proteínas. Absorción
de aminoácidos. METABOLISMO DE AMINOACIDOS: Catabolismo del nitrógeno de
aminoácidos. Transaminación. Desaminación oxidativa del glutamato. Desaminación
no oxidativa. Vías metabólicas del amoníaco. Formación de glutamina. Glutaminasa.
Formas de excreción del nitrógeno (amoniotélicos, ureotélicos y uricotélicos).
Formación de urea: Ciclo de la ornitina. Costo energético. Interconexión con el ciclo
de Krebs. Ciclo de la glucosa-alanina. Catabolismo del esqueleto carbonado de los
aminoácidos. Aminoácidos cetogénicos y glucogénicos. Vías metabólicas a
piruvato. Vías del alfa-cetoglutarato, del oxalacetato, de fumarato y acetoacetil CoA.
Biosíntesis de aminoácidos no esenciales. Funciones precursoras de los
aminoácidos. Biosíntesis de aminas biógenas: Adrenalina, Noradrenalina,
dopamina, histamina,triptamina, tiramina, ác. gamma aminobutírico, serotonina.
Síntesis de: Glutatión, creatina, creatinina y óxido nítrico
Fuentes exógenas
Fuentes endógenas
Proteínas de la dieta
(vegetales o animales)
Digestión y absorción
ANIMALES
Proteínas de membranas,
enzimas, hormonas, etc.
Biosíntesis endógena
Degradación
AMINOACIDOS
Transaminación y/ó Desaminación
Degradación
α - cetoácido
Biosíntesis
amoníaco
NH3
- Proteínas
- Aminoácidos No esenciales
- Constituyentes nitrogenados
no proteicos: purinas, pirimidinas,
porfirinas, ácidos biliares.
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS
• Los mamíferos sintetizan los aminoácidos no esenciales,
mientras que bacterias y vegetales sintetizan todos los AAs.
• El esqueleto carbonado de la mayoría de los aminoácidos
proceden de: 3-fosfoglicerato, piruvato, a-cetoglutarato u
oxalacetato.
• Varios aminoácidos se obtienen por reacciones de
transaminación.
• En varias reacciones de síntesis, se utilizan como dadores de
equivalentes de reducción NADPH ó NADH y como dadores de
carbono derivados del folato ó S-adenosil metionina (SAM).
• Se gasta energía metabólica del ATP
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Química Biológica
Síntesis de aminoácidos
Los grupos –NH2 provienen de
glutamato o glutamina.
Via de las
pentosas P
Via de las
pentosas P
(en plantas y bacterias se sintetizan
todos, inclusive los esenciales).
Via
Glicolítica
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
BIOSINTESIS DE SERINA, GLICINA Y ALANINA
(GPT)
3-P-GLICERATO
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
BIOSINTESIS DE GLUTAMATO, GLUTAMINA, PROLINA,
ASPARTATO Y ASPARRAGINA
Glut. quinasa +
deshidrogenasa
GOT
Prolina
carboxilato
reductasa
Gluconeogénesis
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
AMINOACIDOS COMO PRECURSORES EN LA
BIOSINTESIS DE AMINAS BIOLOGICAS
• Muchas de las aminas biológicas
formadas por descarboxilación de algunos
aminoácidos son sustancias de
importancia funcional.
• Para este proceso de síntesis el
organismo utiliza piridoxalfosfato (PLP)
como coenzima.
Descarboxilación de aminoácidos
• Microorganismos del intestino y ciertas bacterias presentes en
productos de fermentación, poseen enzimas que catalizan la
descarboxilación de aminoácidos.
• Estas reacciones dan lugar a la formación de POLIAMINAS con
gran actividad fisiológica denominadas en general “AMINAS
BIÓGENAS”.
• Este tipo de proceso forma parte de la putrefacción de proteínas
por acción de enzimas bacterianas. Por ejemplo a partir de lisina
se obtiene cadaverina y a partir de ornitina se obtiene putrescina.
Estos compuestos sirven de marcadores para medir la calidad de
la carne y de su estado de conservación.
• En tejidos animales también existen enzimas que catalizan este
tipo de reacciones y las aminas biógenas formadas por este
mecanismo son sustancias de importancia funcional. Por ej.:
histamina, serotonina, triptamina y dopamina.
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
AMINAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
• Histamina, Tiramina, Triptamina.
• Acido g-aminobutirico (GABA)
• Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina
y Adrenalina)
• Hormonas Tiroideas
• Melatonina
• Serotonina
• Creatina
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Química Biológica
SINTESIS DE ALGUNAS AMINAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
Histamina
Histidina
Tirosina
Tiramina
Descarboxilasa
(PLP)
Triptofano
Triptamina
CO2
GABA
Glutamato
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
SINTESIS DE ALGUNAS AMINAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
 La histamina posee acción vasodilatadora, disminuye la
presión sanguínea, colabora en la constricción de los
bronquiolos, estimula la producción de HCl y estimula la
pepsina en estómago, se libera bruscamente en respuesta al
ingreso de sustancias alergénicas en los tejidos.
 Tiramina y triptamina son sustancias vasoconstrictoras.
 El Acido γ-aminobutírico (GABA) es un compuesto
funcionalmente muy importante, ya que es un intermediario
químico regulador de la actividad neuronal, actuando como
inhibidor o depresor de la transmisión del impulso nervioso.
 Las catecolaminas, Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina, se
producen en el sistema nervioso y en la medula adrenal. Son
vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores en
otros, aumentan la frecuencia cardíaca, son relajantes del
músculo bronquial, estimulan la glucógenolisis en músculo y la
lipólisis en tejido adiposo.
REACCION DE BIOSINTESIS DE OXIDO
NITRICO
Oxido Nítrico
Sintetasa
NO: Molécula señalizadora
5 segundos de vida media
NO: (+) Guanilciclasa
GMPc: Vasodilatación
Radical Libre factor de
relajación vascular y en
macrófagos destruye
microorganismos.
REACCION DE SINTESIS DE CREATINA-P
Arginina
Glicina
Ornitina
Creatina
Creatina
quinasa
Guanidinoacetato
S-Adenosil
metionina
(SAM)
S-Adenosil
homocisteína
Creatina fosfato
• Producida en el hígado y almacenada en la fibra muscular.
• Es la combinación de 3 aminoácidos: glicina, arginina y metionina.
• Esta combinación es una reserva energética de ATP en músculo.
• La creatinafosfato es
un compuesto
inestable  se cicla
espontánea e
irreversiblemente para
formar creatinina y
fosfato libre
Síntesis de ATP
(ATP sintetasa)
• Creatinina se elimina por orina  la cantidad excretada en 24h es
relativamente constante en cada individuo y está relacionada con la masa
muscular. Valor de referencia de funcionamiento renal.
SINTESIS DE GLUTATIÓN
En su forma reducida, GSH, es el
antioxidante no enzimático más
importante. En los glóbulos rojos
mantiene el Fe2+ del HEM de la
hemoglobina. Es sustrato de la
enzima glutatión peroxidasa
(GPx) en la reducción de
lipoperóxidos en todas las células
y tejidos del organismo.
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Qué sucede con el metabolismo del N2 y aminoácidos
en las plantas??
Absorción del nitrógeno por las plantas
N2
N2
N2
AAs
AAs
NO3-
N2
N2
NH4+
NH4+
NO3
-
AAs
NH4+
N2
N2
NO3-
Fijación del Nitrógeno en las plantas
N2
NH4+
Nódulo radical:
bacteria, u otro
microorganismo en
asociación simbiótica
con raíz.
Fijación del Nitrógeno en las plantas
N2
NH4+
NADH
NADPH
Nitrogenasa
NH4+
Oxidación de CH (Ej. Glu y Fru)
NADH
NADPH
Flavodoxina red.
Fijación del Nitrógeno en las plantas
COMPLEJO NITROGENASA
16ADP + 16Pi
Ferredoxina reducida
eFerredoxina oxidada
eFe-Proteina
reducida
N2 +10H+
Fe-Mo-Proteina
reducida
Fe-Proteina
oxidada
Fe-Mo-Proteina
oxidada
16 ATP
e2 NH4+ + H2
AMINOACIDOS
PROTEINAS
Absorción del nitrógeno por las plantas
N2
N2
N2
AAs
AAs
NO3-
N2
N2
NH4+
NH4+
NO3
-
AAs
NH4+
N2
N2
NO3-
La absorción de NO3- esta mediada por un mecanismo de
simporte 2H+/NO3
Plantas que no pueden fijar N2
(mayoría de los cultivos excepto leguminosas)
Fuentes importantes de nitrógeno: NO3- y NH4+
Citosol
NO3-
Nitrato reductasa
NO2- + H2O
NAD(P)H + H+ NAD(P)+
-
NO2 + 3H2O +
2H+
Nitrito reductasa
LUZ
Ferredoxina
Cloroplastos o Protoplastidios
NH4+ + 2H2O + 1.5 O2
AMINOACIDOS
PROTEINAS
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
FACTORES Y MECANISMOS INVOLUCRADOS EN
EL DETERIORO DE LOS ALIMENTOS
 Pardeamiento enzimático y no enzimático
 Actividad de enzimas naturales
 Oxidación de lípidos
 Reacciones de hidrólisis
 Contaminación microbiana
 Temperatura, luz, O2, pH, humedad, etc.
 Insectos, parásitos y roedores
En general operan en forma simultánea o sucesiva
Química Biológica
PARDEAMIENTO
La formación de pigmentos
oscuros durante el
procesado y el
almacenamiento de los
alimentos, es un fenómeno
muy común.
El tema es de interés
primordial, ya que no solo
involucra el color y el
aspecto del alimento, sino
también su sabor y su valor
nutritivo.
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Química Biológica
Enzimático
 Reacción de las
polifenol oxidasas.
pigmentos pardos
Quinonas
PARDEAMIENTO
No Enzimático
(o Químico)
 Reacción de Maillard,
(entre azucares y
aminoácidos).
 Reacciones que
involucran el ácido
ascórbico.
pigmentos pardos y negros
Melanoidinas
 Caramelización de
azúcares.
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
REACCION DE MAILLARD
(Reportada en 1912 por Louis-Camille Maillard)
Etapas de la Reacción de Maillard
I Etapa inicial: Productos sin color.
Reacción A: Condensación azúcar-amina.
Reacción B: Reordenamiento de Amadori.
Reacción C: Reacciones por radicales libres.
II Etapa intermedia: Productos sin color o amarillos
Reacción D: Deshidratación de azúcares.
Reacción E: Fragmentación de azúcares.
Reacción F: Degradación de aminoácidos
(Degradación de Strecker).
III Etapa final: Productos muy coloreados.
Reacción G: Condensación aldólica.
Reacción H: Condensación aldehído-amina y
formación de compuestos heterocíclicos
nitrogenados.
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Química Biológica
Condensación
(A)
Reacción de Maillard
Azúcar reductor
(aldosa o cetosa)
Grupo amino libre
(AA o proteína)
Reordenamiento
(B) de Amadori
Productos de Amadori
Aminoácido
Reductona
(dicarbonilos)
Deshidratación
(pH ácido)
Enolización
(pH neutro o
alcalino)
(D)
Aminoácido Degradación
de Strecker
Escisión por
radicales libres
Aminoácido
(C, E)
(F)
Dihidroreductona
Isomaltol y Furanona
(sabor ligeramente amargo
similar al azúcar
caramelizado)
Aminoácido
(G, H)
Polimerización
(Condensación aldólica
y aldehído-amina)
Melanoidinas
Química Biológica
A modo de ejemplo:
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Química Biológica
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Bibliografía
1- BLANCO A., “Química Biológica”, Ed. El Ateneo, 8a edic., Bs. As. (2007).
2- LEHNINGER, A.L., "Principios de Bioquímica", Ed. Omega, 4ª ed. (2008).
Bibliografía Complementaria
1- CAMPBELL Y FARREL, “Bioquimica”, Thomson Eds., 4ta. Ed., (2005).
2- SALISBURY Y ROSS, “Fisiología vegetal”, Grupo Ed. Iberoamericana, (1994).
3- HILL, WYSE Y ANDERSON, “Fisiología animal”, Ed. Med.
Panamericana,(2006), Madrid, España.
4- LIM M.Y., “ Lo esencial en Metabolismo y Nutrición”, Ed. Elsevier, 3ra. ed.,
Barcelona (2010).