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1-Para una reacción catalizada por una enzima, la presencia de 5 mM de un inhibidor reversible
produce un valor de Vmax que es el 80% del valor en ausencia de inhibidor. El valor de Km no
cambia
a) Qué tipo de inhibición es probable que esté teniendo lugar?
b) Calcule la constante de inhibición
2) Sobre las bases de mediciones experimentales preliminares usted sospecha que una muestra de
enzima contiene un inhibidor irreversible de la enzima. Usted decide diluir la muestra 100 veces y
volver a medir la actividad enzimática. Que mostrarían sus resultados si el inhibidor de la muestra
es a) irreversible b) reversible
3)La enzima A cataliza la reacción S P y tiene una Km de 50 µM y una Vmax de 100 nM.s-1 . La
enzima B cataliza la reacción S Q y tiene una Km de 5 mM y una Vmax de 120 nM.s-1. Cuando se
agregan 100 µM de sustrato a una mezcla con cantidades equivalentes de las enzimas A y B luego
de un minuto, ¡Cual de los productos de reacción será m’as abundante P o Q?
4) Como determinaría experimentalmente la afinidad de la enzima A por su sustrato en una
reacción bisustrato
S1 + S2
P +Q
5) Cómo determinaría el mecanismo de reacción para una reacción bisustrato?
6) Cómo determinaría la estabilidad de la enzima A frente al pH? Indique claramente las
condiciones de reacción.
7) Cómo determinaría el efecto del pH sobre la velocidad de una reacción bisustrato catalizada por
la enzima A
8) Interpretando una curva de cinética enzimática de forma "S"
La gráfica muestra los resultados de la velocidad de reacción
frente a la concentración del sustrato para:
A. una enzima en presencia de un inhibidor competitivo
B. una enzima en presencia de un inhibidor no-competitivo
C. una e nzima alostérica
D. una e nzima en presencia de un inhibidor acompetitivo
E. dos enzimas compitiendo por el mismo sustrato
Interpretación de una cinética enzimática michaeliana
Esta gráfica representa la variación de la velocidad de reacción frente
a la concentración del sustrato; la razón por la que la curva alcanza
una meseta y la velocidad no sigue aumentando para mayores
concentraciones de sustrato es porque:
A. El centro activo del enzima está saturado de sustrato.
B. Hay un inhibidor competitivo presente
C. Hay un inhibidor no competitivo presente
D. La enzima alosterica está bloqueada en una conformación inactiva
E. Todo el sustrato ha sido convertido a producto