Download Miércoles 30 - GEOCITIES.ws

Cátedra de Bioquímica
30/10/02
Dra. Bustos.
La respuesta inmune humoral compromete la participación de linfocitos B, y
fundamentalmente también a la respuesta celular. Ésta única célula del sistema inmune
tiene la potencialidad de producir anticuerpos y fundamentalmente ella se va a
diferenciar a célula plasmática.
La célula Plasmática:
Es una célula histológicamente distinta al LB (linfocito B), es por esa razón que
se habla de un linfocito B activado por el antígeno, prolifera y se diferencia a una célula
plasmática.
Inmunoglobulinas:
Los anticuerpos son también llamados inmunoglobulinas. Al poner esto de
globulina, estamos hablando de una proteína, existiendo varias clases de
inmunoglobulinas, siendo la clasificación desde el punto de vista proteico. La
Inmunoglobulina G es la mas estudiada, siendo ella la mas importante ya que se
encuentra en mayor concentración.
Los anticuerpos son glicoproteínas, es decir, proteínas que contienen
carbohidratos y esta conformado por cadenas polipeptídicas. Está constituidas por dos
cadenas polipeptídicas, una cadena que se conoce como CADENA PESADA
(Estructura fundamental de AC (anticuerpo)mas grandes, mayor peso molecular) y 2
cadenas livianas unidas entre ellas, es decir, se establece entre cadenas pesadas, y entre
cadenas pesadas y livianas uniones de tipo covalente y no covalente (dado por otras
fuerzas, van der walls)
Las distintas Ig G (5, descripción más abajo) como se observa en la figura se diferencian
por la cadena pesada que poseen, dándoles nombres distintos a cada una de estas
inmunoglobulinas G, Los nombres son dados por Letras griegas en base al tipo de
cadena pesada:
Ig G  γ
Ig A  α
Ig M  υ
Ig D  ς
Ig E  ε
Estas distintas moléculas de AC, son capaces de reconocer distintos antígenos. Entonces
si nosotros consideramos las moléculas de Ig G que se encuentran en promedio en una
concentración 1000 gramos % (circulación) de esas moléculas de IgG reconocen Ag
diferentes entre ellas. Esto se explica porque no toda la cadena varía de la misma
manera. Es probable q una parte de la cadena, la parte o extremo amino terminal,
corresponda a la región variable de la cadena liviana y el resto de la cadena es
constante, lo mismo para la cadena pesada, hay una porción variable y otra constante.
Las proteínas varían cuando varía su secuencia de aminoácidos. Al tratar a la Ig G con
papaína (Enzima proteolítica) se observa que se generan fragmentos y se determinó que:
1.- Se le dio nomenclatura a los distintos fragmentos o porciones de Ac (Ig)
2.- Se vio que habían 2 fragmentos idénticos.
Entonces si nosotros relacionamos lo que estábamos planteando, decíamos que
las regiones variables de ambas cadenas liviana y pesada, ambas regiones se
encontraban en el extremo amino terminal. Estas porciones variables coinciden con los
fragmentos del AC que interactúa con el Ag.
Cuando estudiábamos antígenos hablábamos de Epítopes o Determinante antigénico
que corresponde a aquella región del antígeno que era reconocido por la molécula del
anticuerpo. Ahora estamos estudiando la molécula de AC y tratando de entender como
esta globulina interactúa específicamente a través de un sitio que sería las porciones
variables con el epítope, existía una complementariedad estructural entre el epítope y el
paratope.
La porción variable de ambas cadenas están comprometidas o representan el sitio de
unión al antígeno.
Dentro de la porción variable no todas las porciones aminoacídicas variaban de
igual manera, habían ciertas posiciones que variaban más y estas regiones se les conoce
como regiones hipervariables.
Estas regiones hipervariables están dentro de las regiones variables. Existen tres
regiones hipervariables para c/1 de las porciones de la cadena liviana y la cadena
pesada, estas son:
a) HV1 ó CDR1
b) HV2 ó CDR2
c) HV3 ó CDR3
Estas regiones dentro de las regiones variables que finalmente la molécula de AC
establece estrecho contacto con el epítope o determinante antigénico, son regiones que
determinan la complementariedad del antígeno. Son regiones que están proximas en el
espacio gracias al plegamiento de la estructura (B plegada), a través de estas regiones de
la molécula de AC interactúa con el antígeno.
A través de la región variable de la cadena pesada y región variable de la cadena
liviana, el AC interactúa con al AG.
IgG
1.- Ig G1 (Es la mas importante mas del 70% [ ])
2.- Ig G2
3.- Ig G3
4.- Ig G4
5.- Ig G5
Entre las cadenas pesadas existe un gran número de puentes disulfuro.
Ig A1:
Existen dos subunidades A1 y A2
La Ig A1 se encuentra como monomero en el plasma.
La Ig A2 forma dímeros, se encuentra en secreciones en todos los aparatos
(Respiratorio, digestivo)
Existe lo que se llama el componente Secretor, que es parte del receptor de la Ig
A, que se incorpora en la parte basal de la célula epitelial y se libera por la zona apical
hacia el lumen (mucosa), la función del componente secretos es proteger a la IG de la
acción de enzimas proteolíticas y además ayudan en el transito transcelular de la Ig.
Recordemos que las células plasmáticas son las que producen Ig.
IgM:
Es la más grande porque está conformado por 5 estructuras básicas, entonces ella
contiene 10 cadenas pesadas y cadenas livianas.
La Ig M tiene una estructura pentamerita, ya que está estructurada por 5 de estas
unidades estructurales básicas.
La Ig M es la Ig de mayor peso molecular, pesa aproximadamente 900 kd.
Predominio en el aparato vascular, en el espacio intravascular.
La inmunoglobulina G por un tamaño puede alcanzar el espacio extravascular,
debido a su pequeño tamaño.
La Ig M por su tamaño no puede alcanzar el espacio extravascular.
Una toxina, bacteria o antígeno va a inducir la producción de anticuerpos.
Los Anticuerpos más específicos son los anticuerpos de la serie Ig G.
Fonta: ¿Que hace un Anticuerpo frente a una Toxina? ¿Que es la Opsomización?
Respuestas:
- El anticuerpo va a interactuar, neutralizar la acción de la toxina. El Ac va a
neutralizar la acción del antígeno.
-
La inmunoglobulina G se dice que es una Opsomina, la Opsomización es la
facilitación de la fagocitosis y los fagotitos pueden ser macrófagos,
neutrófilos (PMN).
Las células fagocíticas tienen receptores para una parte de la Ig G que es el
fragmento Fc (Carboxilo terminal). Fc = fragmento cristalizable.
Cuando se trate de una respuesta inmune especifica con producción de anticuerpos, esta
está ligada a eventos de la respuesta inmune inespecífica como es la fagocitosis.
La Ig libres no se unen a los receptores del macrófago, la Ig tiene que estar unido al AG
que además tiene que estar unido en una cantidad considerable a la membrana del Ag.
Oyó y escribió Mario Ponce. tipedo Pablo.
Pd: existen algunas transparencias están en anato