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TEMA 13. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO
1. METABOLISMO.
2. TIPOS DE ORGANISMOS SEGÚN SU NUTRICIÓN.
3. LAS ENZIMAS
A. EL CENTRO ACTIVO
B. PROPIEDADES
C. INHIBIDORES
D. ENZIMAS REGULADORAS
4. EL ATP
5. COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
A. VITAMINAS
1. METABOLISMO.
La nutrición de las células supone una serie de complejos procesos químicos catalizados
por enzimas que tienen como finalidad la obtención de materiales y/o energía. Este conjunto de
procesos recibe el nombre de metabolismo.
En el metabolismo las reacciones químicas están encadenadas, de forma que el
producto de una reacción es el sustrato o metabolito de la siguiente. Cada uno de
los conjuntos de reacciones encadenadas que constituyen el metabolismo se
denomina ruta o vía metabólica.
Existen dos tipos de vías principales:

Anabolismo: vías metabólicas que tienen como finalidad la obtención
de sustancias orgánicas complejas a partir de sustancias más simples
con un consumo energía.

Catabolismo: vías en las que las moléculas complejas que son
degradadas a moléculas más sencillas. Esta degradación va
acompañada de una liberación de energía (reacciones exergónicas o
exotérmicas) que se almacena en forma de ATP, que posteriormente se
usa en el anabolismo.
2. TIPOS
DE
NUTRICIÓN.
ORGANISMOS
SEGÚN
SU
Ciertos organismos las obtienen a partir de sustancias inorgánicas, como el
CO2, H2O, NO3-, PO4-3, etc. A estos organismos se les llama autótrofos. Otros son
incapaces de elaborar los compuestos orgánicos a partir de compuestos inorgánicos
y deben obtenerlos del medio, son los organismos heterótrofos.
Los organismos además de materiales necesitan también energía. Esta
puede ser obtenida de la luz o de sustancias químicas, tanto orgánicas como
inorgánicas. Combinando la forma de obtener materiales y la de obtener energía,
tendremos cuatro tipos básicos de metabolismo:
▪ Fotolitotrofos: Obtienen la energía de la luz y los materiales a partir de
sustancias inorgánicas. Se les llama también fotoautotrofos y fotosintéticos.
Ejemplo: las plantas verdes.
▪ Fotoorganotrofos: Obtienen la energía de la luz y los materiales de
sustancias orgánicas. Este raro tipo de nutrición sólo es propio de ciertas bacterias
como las bacterias purpúreas.
▪ Quimiolitotrofos: Obtienen la energía de procesos químicos y los
materiales a partir de sustancias inorgánicas. Se les denomina también
quimiosintéticos. Ejemplo: las bacterias férricas, las sulfurosas y las nitrificantes y
nitrosificantes.
▪ Quimioorganótrofos: Obtienen la energía y los materiales a partir de
sustancias orgánicas. Se les llama también quimioheterotrofos. Ejemplo: los
animales y los hongos.
3. LAS ENZIMAS
Las enzimas son, en general, proteínas
globulares que actúan catalizando los
procesos químicos que se dan en los
seres vivos. Esto es, actúan facilitando
las
transformaciones
químicas;
acelerando
considerablemente
las
reacciones y disminuyendo la energía de
activación que muchas reacciones
requieren.
Intervienen
en
estas
reacciones
en
muy
pequeñas
concentraciones, ya que no se consumen
ni se alteran durante la reacción y
pueden, por lo tanto, actuar sucesivas
veces.
. Algunas son proteínas en sentido estricto (proteínas simples), y otras son
holoenzimas que poseen:

una parte proteica (apoenzima) y

una parte no proteica, (cofactor) que puede estar formada por iones o
moléculas orgánicas (coenzimas)
HOLOENZIMA = APOENZIMA (parte proteica) + COFACTOR (iones o coenzimas)
A. EL CENTRO ACTIVO
Las enzimas tienen una concavidad llamada centro activo o catalítico. Este centro
activo está formado por unos determinados segmentos de la cadena de aminoácidos de la
enzima (E) que determina una superficie complementaria a la molécula del reactivo o sustrato
(S).
El centro activo se une al sustrato mediante interacciones débiles, formándose así el complejo
enzima-sustrato (ES). Esta unión cambia el sustrato y el complejo ES se transforma en el
complejo enzima-producto (EP). A continuación se separan enzima y producto: E + S → ES
→ E+P
En la actualidad se acepta el modelo de ajuste inducido, según el cual el centro activo se adapta
al sustrato, aunque ya posea de antemano cierta complementariedad.
Por tanto, el centro activo están presentes dos grupos de aminoácidos:

Aminoácidos encargados de unir el sustrato.

Aminoácidos encargados de transformar químicamente el sustrato para dar los
productos.
El cofactor es imprescindible e interviene generalmente en la fase catalítica.
B. PROPIEDADES
Además de todo lo dicho, las enzimas tienen las siguientes propiedades:

Especificidad: una enzima actúa sólo sobre un sustrato o un grupo de
substratos relacionados, y solo efectúa un tipo de reacción. La especificidad por el
tipo de sustrato y por el tipo de reacción catalizada son la base de los criterios de
clasificación de las enzimas. Así, las enzimas se nombran añadiendo la terminación
asa, bien al nombre del substrato sobre el que actúan (sacarasa), al tipo de actuación
que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).
DENOMINACIÓN
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas



FUNCIÓN
Reacciones de oxidación-reducción
Transferencia de un grupo funcional.
Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O
Ruptura no hidrolítica de enlaces
Transformación en su isómero
Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)
Localización: muchas enzimas se encuentran en orgánulos específicos, lo que
permite un ambiente favorable para cada tipo de reacción metabólica y evitando
interferencias de moléculas con
estructuras similares.
Las enzimas presentan saturación por
el sustrato: la velocidad de una reacción
enzimática crece con la concentración de
sustrato de forma asintótica hasta un límite
denominado velocidad máxima.
La actividad enzimática depende de
factores como el pH y la temperatura.
Las enzimas tienen una temperatura
óptima y un pH óptimo. Al aumentar la
temperatura, la actividad enzimática
también aumenta, pero hasta un límite, ya
que los enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.
Por otra parte, el pH, al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura
del centro activo y por lo tanto también influirá sobre la actividad enzimática.
C. INHIBIDORES
Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y
disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de
distintos tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces, el producto final de la
reacción. A la acción que realizan se la denomina inhibición. La inhibición puede
ser:

Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente
la actividad enzimática, bien porque se une de forma permanente con
grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su
estructura. Ej. La penicilina inhibe las enzimas que sintetizan la pared
bacteriana.

Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal
mediante enlaces débiles e impide el normal funcionamiento del mismo,
pero
no
la
inutiliza
permanentemente.
Puede ser de dos tipos:
 Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir
al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato.
Es decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al
centro activo del enzima.
Inhibición competitiva
sustrato
inhibidor
Enzima
Sin inhibidor
Enzima
con inhibidor
 No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato,
puede actuar de 2 formas:
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos
compiten por la enzima.
 Sobre el enzima, uniéndose a él en un lugar
diferente al centro activo y modificando su estructura,
lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el
sustrato.
 Sobre el complejo E-S, uniéndose a él y dificultando
su desintegración y por lo tanto la formación de los
productos.
D. ENZIMAS REGULADORAS.
Estas enzimas poseen además del centro activo, otro centro llamado
centro regulador o alostérico donde se puede unir un modulador o regulador
alostérico que, puede ser un activador o un inhibidor de la enzima. Si el centro
regulador esta vacío la enzima actúa a velocidad normal; si está ocupado por el
regulador se producen cambios en la conformación, y dependiendo de que sea
activador o inhibidor adoptará una forma más o menos activa.
Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy importante en la
regulación de las reacciones metabólicas, suelen actuar en puntos estratégicos de
las rutas metabólicas como son: la primera reacción de una ruta metabólica o los
puntos de ramificación de una ruta metabólica. El propio sustrato de la primera
reacción es el que actúa como activador alostérico, al unirse con el enzima
produce el cambio que da lugar a la conformación activa. También el producto
final de la ruta metabólica puede actuar como inhibidor alostérico, produciendo la
aparición de la conformación inactiva. Este proceso se denomina retroinhibición
4.
EL ATP
El Adenosín Trifosfato (ATP) es un nucleótido que actúa almacenando y
transportando energía libre en los procesos metabólicos de todas las células. Es la
moneda de intercambio energético que permite todas las funciones celulares.
La energía liberada en las reacciones catabólicas se usa para fosforilar ADP,
generando ATP. La energía almacenada en el ATP se utiliza en la mayoría de los
trabajos celulares. Por lo tanto, el ATP acopla los procesos productores de energía
de la célula a los consumidores de energía.
Trabajo Mecánico: batido de cilios y
flagelos, lcontracción de las células
musculares, el movimiento de los
cromosomas durante la división celular.
Trabajo
de
Transporte
endocitosis y exocitosis.
activo,
Trabajo
Químico:
impulso
de
reacciones endergónicos (anabólicas)
Adenosín trifosfato
La capacidad para ceder y captar energía del sistema ATP → ADP se debe a la
repulsión entre las cargas negativas de los grupos fosfato. Estos grupos
almacenan la energía, que se libera cuando dichos grupos se hidrolizan.
Además del ATP, existen otros nucleótidos con funciones similares. Por ejemplo,
en la síntesis de proteínas interviene el GTP (guanosín trifosfato)
5. COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
En general la oxidación consiste en la perdida de electrones y la reducción
en la ganancia de electrones:
oxidación
Fe2+  Fe3+ + e-
reducción
Cl + e-  Cl- .
Para que un compuesto se oxide es necesario que otro se reduzca, es decir la oxidación
de un compuesto siempre va acoplada a la reducción de otro.
Las oxidaciones, también se denominan combustiones y en ellas se desprende
energía, mientras que en las reducciones se requiere un aporte energético.
Los procesos de oxido-reducción tienen gran importancia en el metabolismo, porque
muchas de las reacciones del
catabolismo son oxidaciones en las
que se liberan electrones; mientras que
muchas de las reacciones anabólicas
son reducciones en las que se requieren
electrones. Los electrones son
transportados desde las reacciones
catabólicas de oxidación en las que se
libera, hasta las reacciones anabólicas de
reducción en las que se necesitan. Este
transporte lo realizan principalmente 3
coenzimas: NAD+ (dinucleótido de
nicotidamina y de adenina), NADP
(fosfato del dinucleótido de nicotidamina y
de adenina)y FAD (mononucleótido de
flavina).
Estas coenzimas no se gastan, ya que actúan únicamente como intermediarios,
cuando captan los electrones se reducen y al cederlos se oxidan regenerándose de
nuevo.
A. LAS VITAMINAS
Las vitaminas son un conjunto de moléculas esenciales que intervienen en
numerosas funciones celulares específicas y que no pueden ser sintetizadas por
ningún proceso metabólico en nuestro cuerpo, por lo que deben formar parte de
nuestra dieta.
Pues bien, la función de las vitaminas hidrosolubles consiste en formar
parte de lo coenzimas:
Por ejemplo, la Niacina (vitamina B3) forma parte de la coenzima NAD+.