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Los ribosomas están en todas las células vivas. Son complejos
supramoleculares encargados de la síntesis de proteínas, en un proceso
conocido como traducción (Figura 1). La información necesaria para esa
síntesis se encuentra en la información genética que les llega del ADN en
forma de ARN mensajero (ARNm), cuya secuencia de nucleótidos determina la
secuencia de aminoácidos de la proteína. Se conoce que la proteína es una
cadena formada por aminoácidos. Entre los seres vivos se han identificado
hasta ahora 22 aminoácidos, aunque los más usuales son sólo 20.
Figura 1. Ribosoma durante la traducción. (fuente:
http://es.wikipedia.org/wiki/Ribosoma).
Debido a que los ribosomas ocupan un lugar central en la vida, por muchos
años los científicos alrededor del mundo estuvieron tratando de descubrir su
funcionamiento, pero sin conocer su estructura espacial era difícil plantear
una explicación comprensible. Para revelar una estructura tridimensional de
una sustancia a nivel molecular se requiere la formación de cristales, pero
cuando se ensayaba con los ribosomas, encontraban desafíos inherentes
debido a la complejidad de su estructura. La estructura de los ribosomas es
extraordinariamente intrincada; es inusualmente flexible, inestable y carente
de simetría interna, todo esto hacía que su cristalización fuera una tarea
extremadamente complicada.
Ada Yonath, cristalógrafa israelí y como investigadora del Instituto Weismenn
de Ciencia de la Universidad Hebrea de Jerusalem, dedicó cerca de 20 años en
dilucidar aspectos concernientes a los procesos de biosíntesis proteica en
células vivas. Fue galardonada con el Premio Nobel de Química en el año
2009 por sus estudios pioneros sobre la estructura y la función de los
ribosomas.
Fue un artículo sobre hibernación de los osos polares que Ada leyó, a partir
del cual, empezó su investigación. Su hipótesis era que para mantener la
actividad ribosomal por un largo tiempo, los ribosomas podían encontrarse
ordenadamente empaquetados en las células, en forma intacta y
potencialmente funcionales durante meses.
A mediados de 1980 el grupo de investigación de Ada Yodath visualizó un
método que abarcaba la subunidad-ribosomal grande y propusieron, sobre la
base de trabajos bioquímicos anteriores, que era el camino por el cual la
proteína naciente progresa a medida que se forma hasta que emerge el
ribosoma. Durante la investigación, fue desarrollándose una serie de nuevas
técnicas que hoy son ampliamente utilizados en los laboratorios de biología
estructural en todo el mundo. Una de ellas es la crio-bio-cristalografía que
consiste en exponer el cristal a temperaturas extremadamente bajas –185°C,
para minimizar la disgregación de la estructura cristalina bajo el bombardeo
con rayos X.
Gracias a los avances en cristalografía y a las facilidades desarrolladas en la
detección e identificación de las señales en la difracción de rayos X, se mejoró
la resolución de la técnica de crio-bio-cristalografía. A finales de los noventa,
se logró el primer mapa de densidad electrónica de una subunidad pequeña
del ribosoma. Entre los años 2000 y 2001 se publicó la primera estructura
tridimensional completa de las dos subunidades que conforman el ribosoma
de una bacteria.
Estos descubrimientos fueron el producto de 20 años de investigación, aun así
se estuvo bastante lejos de entender al ribosoma. Con la nueva visión interna
de la estructura ribosomal, se comenzó a tratar de explicar la acción del
ribosoma y cómo los antibióticos podían bloquear esa acción en los ribosomas
de las bacterias, inhibiendo su actividad. Luego de muchos ensayos con
antibióticos se encontró que las drogas se enlazaban en unos “bolsillos”
específicos en la estructura del ribosoma, localizados en o cerca al sitio activo,
de esta manera podían evitar la síntesis de proteínas en el centro activo. Hoy
en día, estos descubrimientos han permitido controlar muchas enfermedades.
BIBLIOGRAFÍA

http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2009/

http://es.wikipedia.org/wiki/Ada_Yonath

http://es.wikipedia.org/wiki/Ribosoma