Download mapa conceptual de la unidad 2 las proteinas taller # 3 enzimologia

Survey
yes no Was this document useful for you?
   Thank you for your participation!

* Your assessment is very important for improving the work of artificial intelligence, which forms the content of this project

Document related concepts

Inhibidor enzimático wikipedia, lookup

Enzima wikipedia, lookup

Cinética enzimática wikipedia, lookup

Inhibición no competitiva wikipedia, lookup

Sitio activo wikipedia, lookup

Transcript
TALLER DE LA UNIDAD #1
LOGICA MOLECULAR DE LOS ORGANISMOS VIVOS
CONSIGNA DE APRENDIZAJE Y EVALUACION
1-Haga un listado de las características utilizadas para clasificar los
biocompuestos: son 4 los bioelementos más abundantes en los seres vivos:
El carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno, representa el 99% de la masa de
la mayoría de las células.
Se clasifican en :
1-lipidos: reserva energética
_estructural (fosfolípidos de las bicapas)
_reguladora (esteroides)
2-Proteinas: moléculas versátiles diversos funciones:
_estructural (colágeno, queratina)
_reguladora (insulina, hormona del crecimiento)
_transportadora (hemoglobina)
_Defensivas (anticuerpos)
_ Enzimática (sacarosa y pepsina)
_contráctil (actina, miodina)
3-Acidos nucleicos: son macromoléculas formadas por repetición de
monometros.
4-glucidos: carbohidratos, hidratos o sacáridos.
_responsable de mantener la actividad muscular.
_energía estructural y energética.
GRUPOS ORGANICOS CON SUS CARACTERISTICAS Y NOMENCLATURAS:
Los diferentes grupos orgánicos se dividieron en grupos debido a que cada
grupo tiene diversas maneras atendiendo su origen a su estructura,
funcionalidad, peso molecular.
1- ALIFATICOS: compuesto orgánico constituido por carbono e hidrogeno
forman cadenas abiertas CH
2- Aromáticos: compuesto orgánico cíclico
3- Hetercilios: son compuestos orgánicos cíclicos en los que al menos uno
de los componentes del ciclo es un elemento diferente al carbono.
4- Organometilicos: compuestos en los que el atomo de carbono forman
enlaces covalentes comparten electrones.
Polímeros: compuestos macromoléculas formadas por la unión de
moléculas más pequeñas.
MAPA CONCEPTUAL DE LA UNIDAD 1
.
TALLER DE LA UNIDAD #2
LAS PROTEINAS
1-Significado de la palabra aminoácido: aminoácido son las unidades
elementales constitutivas de las moléculas denominadas proteínas son
como los ladrillos los cuales el organismo reconstituye permanentemente
sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.
Se pueden clasificar en:
_Aminoácidos esenciales
_aminoácidos no esenciales
_aminoácidos condicionales
2-Etapas entre la formación y unión entre proteínas:
MAPA CONCEPTUAL DE LA UNIDAD 2 LAS PROTEINAS
TALLER # 3
ENZIMOLOGIA
Desarrolle las siguientes preguntas de problemas de aplicación:
1-La energía de activación:
R= es la energía que hay que suministrar a los reactivos para que tenga
lugar la reacción
2-En un proceso químico la energía de activación:
R= disminuye por la acción de los catalizadores
3-En la reacción química los productos finales tienen menor energía libre
de gibbs de los reactivos. Se dice que esa reacción es :
R=espontanea
4-En una reacción química, la velocidad de formación de los productos es
independiente de la concentración del sustrato.se trata de una reaccion:
R=es de orden cero
5-Si en una reaccion química la velocidad de formación de los productos
es directamente proporcional a S
R=es una reaccion de primer orden
6-Las enzimas de la clase 3 son:
R=hidrolasas
7-La reacción glucosa + ATP=ADP+ GLUCOSA-6-FOSFATO esta catalizada
por:
R=la enzima hexoquinasa
8-Si una enzima cataliza la unión de dos sustratos con hidrolisis
simultánea de un nucleótido trifosfato se trata de:
R=una ligasa
MAPA CONCEPTUAL DE UNIDAD 3
ENZIMOLOGIA
TALLER # 4
METABOLISMO
1-Listado de características utilizadas para determinar la velocidad de
reacción:
FACTORES QUE MODIFICAN
REACCIONES QUÍMICAS
LA
VELOCIDAD
DE
LAS
Una determinada reacción química ocurre solo en condiciones
termodinámicas favorables, esto es cuando la energía de los reactivos
o sustratos es mayor que la energía de los productos. La velocidad
con que dicha reacción ocurrirá depende de distintos factores como
ser la cantidad de reactivo o sustrato que interviene, la temperatura, el
pH, etc.
Como hemos mencionado, las enzimas aumentan la velocidad de las
reacciones químicas, sin embargo no las provocan, por lo tanto la
concentración de enzimas es otro de los factores que modifican la
velocidad de la reacción así como también aquellas sustancias que
pueden inhibir la acción de la enzima (inhibidores).
1.
Concentración de sustrato
En general a medida que aumenta la cantidad de reactivos o sustratos
la velocidad también aumenta. En el caso de las reacciones químicas
conviene aclarar que la velocidad se mide como cantidad de producto
formado por unidad de tiempo, las unidades serán: gr/seg, moles/seg,
moles/min, etc. De este modo cuanto más reactivo tenemos, más
producto se formará.
En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas, el efecto de la
cantidad de sustrato es el siguiente:
A medida que aumenta la cantidad de sustrato la velocidad aumenta
en forma lineal (zona proporcional), luego si bien la velocidad continúa
aumentando ya no lo hace en forma lineal (zona mixta) hasta que
finalmente la reacción alcanza una velocidad máxima que es
constante, se vuelve independiente de la cantidad de sustrato (zona
de saturación). Esto ocurre debido a que los sitios activos de las
enzimas se encuentran todos interactuando con las moléculas de
sustrato, por lo tanto hasta que no finalice la reacción la enzima no
puede unirse a otro sustrato.
Fig. 3.8 - Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética
enzimática
2.
Concentración de enzimas
La concentración de enzimas es otro de los factores que modifica la
velocidad, cuanto mayor cantidad de enzima este presente, mayor
será la velocidad que se alcanzará, debido a que necesito más
cantidad de sustrato para alcanzar la saturación.
3.
Temperatura
En general las reacciones ocurren más rápidamente cuando se le
otorga calor, ya que el aumento de la temperatura hace que aumente
la energía cinética de las moléculas y de esta manera reaccionen con
facilidad.
Cuando las reacciones están catalizadas por enzimas se produce
primero un efecto complementario, es decir, la velocidad va
aumentando conforme al aumento de temperatura, sin embargo la
velocidad llega a un punto óptimo a partir del cual la velocidad
comienza a decaer. No nos olvidemos que las enzimas son proteínas,
por lo tanto son susceptibles a la desnaturalización, es decir que la
velocidad decae porque las enzimas pierden su actividad biológica
como consecuencia de la desnaturalización. Algunas enzimas son
termoestables, es decir su actividad biológica permanece aun a
temperaturas mayores a 90 °C.
4.
pH
El gráfico de actividad en función del pH es similar al de la
temperatura, es decir a pH extremos las proteínas se desnaturalizan,
por lo tanto la actividad biológica decae. Algunas enzimas no varían su
actividad con el pH sino que esta se mantiene constante en un amplio
rango. Otra tendrán el pH óptimo ácido o básico teniendo en cuenta el
medio en donde actúan.
Fig. 3.9 - Efecto de la temperatura (a) y el pH (b) sobre la actividad
enzimática
5.
Inhibidores
Aunque hay muchos ejemplos de inhibidores, los mecanismos de
inhibición pueden ser de dos clases: reversibles e irreversibles,
también hay mecanismos intermedios
Fig. 3.10 - Perfil de una reacción en presencia de inhibidor
COMPETITIVO y sin inhibidor
5.1. Inhibidores irreversibles: estos inhibidores se enlazan con fuerza a
la enzima, generalmente se unen covalentemente a algún aminoácido
del sitio activo. Existen algunos inhibidores que se conocen como
sustrato suicida, que se enlazan al centro activo y químicamente se
transforma en una especie reactiva que modifica en forma irreversible
al aminoácido del sitio activo.
5.2. Inhibidores reversibles: este tipo de inhibidores se disocian
fácilmente de las enzimas, dentro de este grupo encontramos los
inhibidores competitivos y los no competitivos.
5.2.a. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio
activo de la enzima, y si aumentamos la cantidad de sustrato, el efecto
inhibidor se revierte alcanzándose la velocidad máxima.
Fig. 3.11 - Perfil de una reacción en presencia de inhibidor NO
COMPETITIVO y sin inhibidor
5.2.b. Los inhibidores no competitivos se enlazan a un sitio distinto del
sitio activo, de manera que el inhibidor se puede unir a la enzima libre
o bien al complejo enzima sustrato, pero en ninguno de los casos
obtendremos productos. El efecto de estos inhibidores no se revierte
por el agregado de mayor cantidad de sustrato, de manera que se
llega a una velocidad máxima menor que si no tuviera el inhibidor.
No es raro observar algunos inhibidores a los cuales no se les puede
comprobar el mecanismo exacto de inhibición, siendo en algunos
casos un tipo de inhibición mixta.
CUADRO DE CRACTERISTICAS
VELOCIDAD Y REACCION:
QUE
DIERENCIAN
LOS
MAPA CONCEPTUAL DE EL TALLER 4
METABOLISMO
TALLER 5
BIOLOGIA MOLECULAR
Desarrolle las siguientes interrogantes:
1-Represente con un esquema los procesos de transcripción, replicación y
formación de las nuevas hebras genéticas
2-Haga un cuadro sobre las diferencias de los ARN, efectos e importancia
de cada proceso identificador células
3-Esquema sobre la replicacion del codigo genetica
MAPA CONCEPTUAL DE LA UNIDAD 5
BIOLOGIA MOLECULAR