Download Guia Ejercicios Proteínas y Enzimas Kine 2013

UNIVERSIDAD MAYOR
FACULTAD DE MEDICINA
ESCUELA DE KINESIOLOGÍA
QUIMICA Y BIOQUIMICA
EJERCICIOS: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS y PROTEINAS.
1. -
Clasifique los siguientes aminoácidos según los grupos de sus cadenas laterales en: polares,
no polares, ácidos o básicos.
O
H3C
NH2
OH
HN
NH
O
OH
OH
Asparagine (Asn)
NH2
OH
Cysteine (Cys)
O
O
O
OH
NH2
H2N
NH2
Glutamic Acid (Glu)
OH
NH2
Aspartic Acid (Asp)
O
Glutamine (Gln)
O
H
N
HS
NH2
O
HO
O
HO
NH2
O
Aminobutyric Acid (Abu)
Arginine (Arg)
O
H2N
CH3 O
H3C
OH
NH2
OH
NH2
NH2
Homocysteine (Hcy)
Histidine (His)
Isoleucine (Ile)
O
O
O
H2N
OH
H3C
S
OH
H2N
OH
NH2
NH2
NH2
Lysine (Lys)
Methionine (Met)
Ornithine (Orn)
O
O
O
H3C
OH
H3C
OH
OH
NH2
NH2
NH2
Norleucine (Nle)
Phenylalanine (Phe)
Norvaline (Nva)
O
O
HO
OH
CH3 O
OH
HO
OH
NH2
Proline (Pro)
NH2
Serine (Ser)
Threonine (Thr)
O
O
NH2
Tryptophan (Trp)
CH3 O
OH
OH
NH
OH
Glycine (Gly)
O
HS
OH
H
N
OH
NH2
NH2
Alanine (Ala)
N
H3C
OH
NH2
O
O
O
HO
NH2
Tyrosine (Tyr)
H3C
OH
NH2
Valine (Val)
2. -
Escriba la fórmula de proyección de Fischer para la L-cisteína y para la D-cisteína. ¿Cuál de
estos isómeros predomina en la naturaleza?.
3. -
Defina los siguientes términos:
a)
b)
c)
d)
Zwitterión.
Punto isoeléctrico o pH isoeléctrico.
Especie catiónica
Especie aniónica
4. -
Indique la especie que predomina en solución acuosa de un aminoácido a un pH inferior a 2.
5. -
Indique la especie que predomina en solución acuosa de un aminoácido a un pH superior a 9.
6-
Para los siguientes aminoácidos:
O
H3C
NH2
OH
O
NH2
Alanine (Ala)
O
O
OH
NH2
Glutamine (Gln)
HS
O
OH
HO
NH2
Cysteine (Cys)
O
OH
NH2
Glutamic Acid (Glu)
Escriba un tetrapéptido con estos aminoácidos de tal manara que la cistina sea amino terminal y la
glutamina carboxilo terminal.
7. -
A que grupo funcional corresponde el enlace peptídico.
8.-
Indique cuales son las principales características del enlace peptídico
9. -
¿Cuál es la diferencia entre un polipéptido y una proteína?
10. - Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura secundaria
11.- Indique las principales características de las estructuras secundarias
12. -
Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura terciaria
13. - Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura cuaternaria
14. a)
b)
c)
d)
15. -
Defina los siguientes conceptos:
Proteína simple.
Proteína conjugada.
Proteína fibrosa.
Proteína globular.
Describa y defina las formas de desnaturalizar una proteína.
EJERCICIOS: ENZIMAS
1. ¿Qué es un catalizador? Señale las características generales de su acción.
2. ¿Qué deferencias existen entre un catalizador inorgánico y una enzima?
3. ¿Qué es la energía de activación de una reacción química? ¿Qué efecto tiene sobre ella la
enzima?
4. ¿Qué influencia tiene una enzima sobre la velocidad y sobre el equilibrio de la reacción que
cataliza?
5. Basado en sus conocimientos sobre estructura de proteínas. ¿Cómo explicaría la eficiencia
catalítica, la especificidad y la modificación de la actividad de una enzima?
6. ¿Qué es el sitio activo de una enzima?
7. Discuta los modelos de interacción enzima – sustrato “llave cerradura” y “ajuste inducido”.
8. Defina grupo prostético.
9. Indique para cada una de las siguientes coenzimas, cuales serían los grupos transferidos en
forma transitoria:
a) Flavina Adenina Dinucleótido (FADH2)
b) Nicotinamida Adenina Dinucleótido (NAD+)
c) Coenzima A
d) Piridoxal Fosfato
e) Biocitina
f) Timina Pirofosfato
10. ¿Cuál es la diferencia entre una Apoenzima y una Holoenzima?
11. ¿Qué entiende por espontaneidad de una reacción?
12. ¿Qué se entiende por actividad enzimática y cuales son los factores que la pueden
modificar?
13. A la relación (k-1 + k2)/ k1 se le denomina constante de Michaelis – Menten (Km), puede
esta constante relacionarse con la afinidad de una enzima?
14. ¿Con qué concentración de sustrato puede alcanzarse la velocidad máxima de una reacción
enzimática?
15. Los siguientes datos corresponden a los de una reacción catalizada por una enzima.
a) Determine si la enzima sigue una cinética michaeliana
b) Si es así calcule Km y velocidad máxima
[S] Mm
V (mmol mL-1 min -1 )
0,1
3,33
0,2
5,0
0,5
7,14
0,8
8,0
1,0
8,33
2,0
9,09
16. ¿En qué forma una variación de pH o temperatura, puede afectar a los componentes de un
sistema enzimático?
17. ¿Qué es un inhibidor?
18. ¿Qué diferencia existe entre un inhibidor reversible y otro no reversible?
19. ¿Qué es un inhibidor competitivo? ¿Cómo se explica que la inhibición competitiva sea
reversible?
20. ¿Qué es un inhibidor no competitivo? ¿Qué efecto tiene el aumento de la concentración del
sustrato sobre la inhibición no competitiva de una reacción enzimática?
21. ¿Cómo se ve afectado Km y Vmáx en cada uno de los dos tipos de inhibidores comentados
anteriormente?
22. ¿Qué función cumplen las enzimas reguladoras?
23. Señale los mecanismos de acción de las enzimas reguladoras.
24. ¿Qué es el sitio alostérico?