Download Guia Ejercicios Proteínas y Enzimas Kine 2013
Document related concepts
Transcript
UNIVERSIDAD MAYOR FACULTAD DE MEDICINA ESCUELA DE KINESIOLOGÍA QUIMICA Y BIOQUIMICA EJERCICIOS: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS y PROTEINAS. 1. - Clasifique los siguientes aminoácidos según los grupos de sus cadenas laterales en: polares, no polares, ácidos o básicos. O H3C NH2 OH HN NH O OH OH Asparagine (Asn) NH2 OH Cysteine (Cys) O O O OH NH2 H2N NH2 Glutamic Acid (Glu) OH NH2 Aspartic Acid (Asp) O Glutamine (Gln) O H N HS NH2 O HO O HO NH2 O Aminobutyric Acid (Abu) Arginine (Arg) O H2N CH3 O H3C OH NH2 OH NH2 NH2 Homocysteine (Hcy) Histidine (His) Isoleucine (Ile) O O O H2N OH H3C S OH H2N OH NH2 NH2 NH2 Lysine (Lys) Methionine (Met) Ornithine (Orn) O O O H3C OH H3C OH OH NH2 NH2 NH2 Norleucine (Nle) Phenylalanine (Phe) Norvaline (Nva) O O HO OH CH3 O OH HO OH NH2 Proline (Pro) NH2 Serine (Ser) Threonine (Thr) O O NH2 Tryptophan (Trp) CH3 O OH OH NH OH Glycine (Gly) O HS OH H N OH NH2 NH2 Alanine (Ala) N H3C OH NH2 O O O HO NH2 Tyrosine (Tyr) H3C OH NH2 Valine (Val) 2. - Escriba la fórmula de proyección de Fischer para la L-cisteína y para la D-cisteína. ¿Cuál de estos isómeros predomina en la naturaleza?. 3. - Defina los siguientes términos: a) b) c) d) Zwitterión. Punto isoeléctrico o pH isoeléctrico. Especie catiónica Especie aniónica 4. - Indique la especie que predomina en solución acuosa de un aminoácido a un pH inferior a 2. 5. - Indique la especie que predomina en solución acuosa de un aminoácido a un pH superior a 9. 6- Para los siguientes aminoácidos: O H3C NH2 OH O NH2 Alanine (Ala) O O OH NH2 Glutamine (Gln) HS O OH HO NH2 Cysteine (Cys) O OH NH2 Glutamic Acid (Glu) Escriba un tetrapéptido con estos aminoácidos de tal manara que la cistina sea amino terminal y la glutamina carboxilo terminal. 7. - A que grupo funcional corresponde el enlace peptídico. 8.- Indique cuales son las principales características del enlace peptídico 9. - ¿Cuál es la diferencia entre un polipéptido y una proteína? 10. - Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura secundaria 11.- Indique las principales características de las estructuras secundarias 12. - Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura terciaria 13. - Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura cuaternaria 14. a) b) c) d) 15. - Defina los siguientes conceptos: Proteína simple. Proteína conjugada. Proteína fibrosa. Proteína globular. Describa y defina las formas de desnaturalizar una proteína. EJERCICIOS: ENZIMAS 1. ¿Qué es un catalizador? Señale las características generales de su acción. 2. ¿Qué deferencias existen entre un catalizador inorgánico y una enzima? 3. ¿Qué es la energía de activación de una reacción química? ¿Qué efecto tiene sobre ella la enzima? 4. ¿Qué influencia tiene una enzima sobre la velocidad y sobre el equilibrio de la reacción que cataliza? 5. Basado en sus conocimientos sobre estructura de proteínas. ¿Cómo explicaría la eficiencia catalítica, la especificidad y la modificación de la actividad de una enzima? 6. ¿Qué es el sitio activo de una enzima? 7. Discuta los modelos de interacción enzima – sustrato “llave cerradura” y “ajuste inducido”. 8. Defina grupo prostético. 9. Indique para cada una de las siguientes coenzimas, cuales serían los grupos transferidos en forma transitoria: a) Flavina Adenina Dinucleótido (FADH2) b) Nicotinamida Adenina Dinucleótido (NAD+) c) Coenzima A d) Piridoxal Fosfato e) Biocitina f) Timina Pirofosfato 10. ¿Cuál es la diferencia entre una Apoenzima y una Holoenzima? 11. ¿Qué entiende por espontaneidad de una reacción? 12. ¿Qué se entiende por actividad enzimática y cuales son los factores que la pueden modificar? 13. A la relación (k-1 + k2)/ k1 se le denomina constante de Michaelis – Menten (Km), puede esta constante relacionarse con la afinidad de una enzima? 14. ¿Con qué concentración de sustrato puede alcanzarse la velocidad máxima de una reacción enzimática? 15. Los siguientes datos corresponden a los de una reacción catalizada por una enzima. a) Determine si la enzima sigue una cinética michaeliana b) Si es así calcule Km y velocidad máxima [S] Mm V (mmol mL-1 min -1 ) 0,1 3,33 0,2 5,0 0,5 7,14 0,8 8,0 1,0 8,33 2,0 9,09 16. ¿En qué forma una variación de pH o temperatura, puede afectar a los componentes de un sistema enzimático? 17. ¿Qué es un inhibidor? 18. ¿Qué diferencia existe entre un inhibidor reversible y otro no reversible? 19. ¿Qué es un inhibidor competitivo? ¿Cómo se explica que la inhibición competitiva sea reversible? 20. ¿Qué es un inhibidor no competitivo? ¿Qué efecto tiene el aumento de la concentración del sustrato sobre la inhibición no competitiva de una reacción enzimática? 21. ¿Cómo se ve afectado Km y Vmáx en cada uno de los dos tipos de inhibidores comentados anteriormente? 22. ¿Qué función cumplen las enzimas reguladoras? 23. Señale los mecanismos de acción de las enzimas reguladoras. 24. ¿Qué es el sitio alostérico?