Download Bioquímica - Inter Metro - Universidad Interamericana de Puerto Rico

UNIVERSIDAD INTERAMERICANA DE PUERTO RICO
RECINTO METROPOLITANO
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS NATURALES
PRONTUARIO
I.
INFORMACIÓN GENERAL
Título del Curso:
Código y Número:
Creditaje:
Co-requisito:
Término Académico:
Profesor:
Horas de Oficina:
Teléfono:
Dirección Electrónica:
II.
Bioquímica
CHEM 4220
4 créditos
CHEM 3320 y CHEM 2222
Descripción del Curso:
Reacciones químicas que ocurren en la materia viva, usando técnicas modernas de
análisis de carbohidratos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos, hormonas y
minerales. Requiere 45 horas de conferencia y 45 horas de laboratorio.
III.
Objetivos
A.
Terminales
1. Familiarizar a los estudiantes con las moléculas constituyentes de la
materia viva y con las reacciones químicas necesarias para mantener la
homeostasis en los sistemas biológicos.
2. Concienciar a los estudiantes sobre las aplicaciones directas de los
estudios bioquímicos en otros campos del vivir.
3. Introducir a los estudiantes al manejo de la literatura científica usando:
a.
b.
c.
Internet
“web pages” de profesores en diferentes universidades
“web pages” que traen textos de bioquímica
4. Familiarizar a los estudiantes con el análisis de varios compuestos
biológicos a través de experimentos.
B.
Capacitantes
1. Aminoácidos y Proteínas
a.
Clasificación de los aminoácidos
1. Reconocer a los L-aminoácidos y sus estructuras químicas.
2. Clasificar a los aminoácidos de acuerdo a:
1
a.
b.
c.
d.
la polaridad de cadena laterales de aminoácidos
cadenas laterales polares pero sin grupos ionizables
cadenas laterales polares pero con grupos ionizables
cadenas laterales aromáticas y alifáticas
2. Propiedades generales de los veinte aminoácidos comunes
a.
b.
c.
Reconocer a los grupos funcionales en aminoácidos que
pueden comportarse como ácidos débiles e identificar el valor
de las constantes de acidez (pKa) para estos grupos.
Construir curvas de titulación para aminoácidos e identificar
las especies en equilibrio presentes en las diferentes regiones
de la curva de titulación
Definir a lo que se conoce como el punto isoeléctrico de un
aminoácido (pI), y usar a los valores numéricos de las
constantes de acidez para calcular su valor numérico.
3. Aminoácidos no estándares
a.
Describir las propiedades fisiológicas y reconocer las
estructuras químicas de:
1. los derivados de los aminoácidos hallados en las
proteínas
2. D-aminoácidos
3. aminoácidos activos biológicamente.
4. Proteínas
a.
b.
c.
d.
e.
f.
Reconocer y definir los grupos y enlaces presentes en las
proteínas, tales como enlaces peptídicos, puentes de hidrógeno
enlaces disulfúricos y otras interacciones no-covalentes.
Reconocer a la estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria en proteínas.
Describir en detalle las estructuras secundarias: hélice α y
láminas β plegada e identificar a los aminoácidos que prefieren
una u otra conformación utilizando ejemplos de proteínas
fibrosas y globulares. Describir estructuras supersecundarias y
cuaternarias.
Describir las fuerzas intermoleculares que estabilizan la
estructura terciaria de las proteínas y enfermedades
relacionadas con el desdoblamiento de éstas.
Describir el proceso de desnaturalización de una proteína y los
factores químicos y físicos que puedan causarla.
Describir los métodos más importantes usados para la
purificación y secuenciación de proteínas.
2
5. Hemoglobina y Mioglobina
a.
b.
c.
Describir el transporte de oxígeno en vertebrados.
Describir las propiedades estructurales y biológicas de
hemoglobina y mioglobina. Describir alosterismo.
Interpretar las curvas de saturación de estas proteínas.
6. Enzimas
a.
Enzimas como catalizadores
1. Reconocer e identificar los factores por los cuales una
enzima aumenta la velocidad de la reacción.
2. Reconocer las bases experimentales para postular la
existencia de un complejo enzima-substrato (ES).
b.
Cofactores y coenzimas
1. Describir los conceptos de cofactores y coenzimas y dar
ejemplos de éstos.
2. Reconocer las vitaminas solubles en agua como
componentes de las coenzimas.
c.
Cinética enzimática
1. Describir en forma general los siguientes conceptos
aplicados a curvas de rapidez en función de sustrato:
a.
b.
c.
Rapidez de reacción
Constante de rapidez
Orden de reacción
2. Describir al equilibrio que caracteriza la interacción de
una enzima con su sustrato.
3. Reconocer la ecuación de cinética que describe este
equilibrio (ecuación de Michaelis-Menten).
4. Definir e interpretar a los conceptos:
a. KM
b. Vmáx
c. kcat
5. Utilizando métodos gráficos, distinguir entre los tipos
de inhibiciones, competitivo, acompetitivo y no
competitivo (gráficas de Michaelis-Menten y de
Lineweaver-Burk).
d.
Mecanismo y la regulación de las enzimas
3
1. Describir los mecanismos químicos propuestos para la
hidrólisis de un péptido o una proteína por la familia de
proteasas de serina y la familia de proteasas aspárticas
2. Describir el mecanismo químico de anhidrasa carbónica
3. Describir el mecanismo químico de lisozima.
4. Identificar los mecanismos reguladores de la actividad
enzimática.
7. Lípidos
a.
b.
c.
Clasificar las diferentes clases de lípidos a base de la estructura
molecular.
Reconocer las características biológicas principales de los
diferentes lípidos.
Describir la función de las lipoproteínas en humanos.
8. Carbohidratos
a.
b.
Clasificar los diferentes tipos de carbohidratos a base de sus
grupos funcionales.
Reconocer la estructura, nomenclatura y conformación de los
mono-, di- y polisacáridos principales.
9. Nucleótidos
a.
Clasificar los nucleótidos y nucleósidos a base de sus
estructuras químicas.
10. Metabolismo
a.
Carbohidratos.
1. Reconocer e integrar las diferentes reacciones de
glucólisis.
2. Reconocer las rutas metabólicas de glucólisis.
a. Integrar en forma general las reacciones del ciclo
de Krebs.
3. Identificar las reacciones envueltas en la fosforilación
oxidativa y lugares de síntesis de ATP.
4. Integrar a las diferentes reacciones de Glucogénesis,
Glucogenólisis y Gluconeogénesis.
b.
Los lípidos
1. Integrar las reacciones de:
a.
La activación de un ácido graso
4
b.
Transporte del ácido graso activado a la matriz
mitocondrial.
β-oxidación
c.
2. Integrar diferentes etapas del mecanismo de tiocinasa.
3. Calcular la producción de ATP durante la β-oxidación
de un ácido graso.
4. Integrar diferentes reacciones de cetogénesis.
5. Reconocer la importancia de los cuerpos cetónicos en:
a. la producción de energía
b. cetósis
c.
Aminoácidos
1. Catabolismo del nitrógeno de los aminoácidos:
a. Integrar las reacciones de desaminación:
1.
2.
transaminación
desaminación oxidativa
b. Reconocer el rol del PLP (piridoxal fosfato) en la
transaminación.
c. Integrar las reacciones de degradación y excreción
de amoniaco y ciclo de urea.
d. Reconocer los defectos metabólicos en el
metabolismo de fenilalanina y tirosina.
e. Reconocer los aminoácidos como esenciales y no
esenciales.
f. Integrar las reacciones necesarias para convertir los
aminoácidos – Triptófano, Fenilalanina, Tirosina,
Ácido glutámico, Glicina y Arginina- a productos
especializados.
d.
Información genética
1. Copiar la información
a. Reconocer
la
replicación
de
ácido
desoxiribonucleico (ADN) en E. Coli.
b. Reconocer las características de las polimerasas de
ADN I, II y III.
c. Describir el mecanismo de reacción de ADN
polimerasa III y ADN ligasa.
d. Reconocer las diferentes etapas envueltas en la
preparación de ADN complementario (cADN).
2. Transferencia de información
5
a. Reconocer el ADN como un molde.
b. Reconocer las características de ácido ribonucleico
(ARN) polimerasa.
c. Describir el mecanismo de transcripción.
d. Reconocer diferentes tipos de ARN y sus
características estructurales.
3. Descodificación de la información
a. Reconocer las características del código genético.
b. Reconocer los participantes mayores en la
traducción.
c. Reconocer los mecanismos de traducción.
4. Tecnología de ADN recombinante (rADN)
a. Reconocer los vectores importantes para clonación
del ADN.
b. Reconocer las características de las enzimas usadas
para preparar un rADN
c. Reconocer las etapas envueltas en la expresión del
gene clonado.
COMPETENCIA DEL PERFIL DEL EGRESADO QUE SE ATIENDEN EN ESTE
CURSO:
1.
Utilizar la estructura tridimensional de biomoléculas para explicar su función
química y biológica.
2.
Analizar e interpretar datos experimentales y literatura científica relacionada con los
temas del curso.
3. Conciencia de los valores éticos y culturales en la práctica de la bioquímica.
IV.
Experimentos
Todos los estudiantes efectuarán los siguientes experimentos y luego cada
estudiante entregará un informe individual sobre dicho experimento:
1.
2.
Determinación de la concentración de una proteína por la técnica de
Biuret.
Separación de los componentes – aminoácido, proteína y polisacárido – en
una mezcla por cromatografía de columna (CM-Sephadex, G-50).
3.
Identificación de un aminoácido determinando el pKa y su peso molecular
por titulación.
4.
Cinética de Fosfatasa Acídica
6
a.
b.
c.
d.
e.
Preparación de la curva estándar para p-nitrofenol, un indicador de
hidrólisis de p-nitrofenil fosfato por fosfatasa acídica de germen de
trigo.
Determinación del pH óptimo para la enzima.
Determinación de la dilución de la enzima que sigue hidrolizando
el substrato linealmente por 30 minutos.
Determinación de la constante de Michaelis-Menten (KM), Vmáx y
kcat
Determinación del tipo de inhibición y la constante de inhibición
(Ki) para fosfato inorgánico.
El manual de laboratorio y las guías de los informes han sido preparadas por
el Profesor Colom y están disponibles en Blackboard.
NO HAY REPOSICIONES DE LABORATORIOS. SI SE AUSENTA A UN
LABORATORIO NO PUEDE ENTREGAR EL INFORME DE ESE
EXPERIMENTO.
V.
Criterios de Evaluación:
La evaluación del curso consiste de dos partes:
A.
Una parte teórica (conferencia) 70%. Se ofrecerán de tres exámenes
parciales (100 puntos cada uno) y un examen final de todo el material
(150 puntos) discutido en el curso. También se acumulará una nota de
pruebas cortas (a base de 100). Las pruebas cortas se ofrecerán al
comienzo de cada clase. Si la nota de las pruebas cortas es mayor que
la de uno de los exámenes parciales se sustituirá la nota de la prueba
corta por la nota de ese examen parcial (esto no aplica al examen
final). Esta parte de conferencia constituye el 70 % de la nota del
curso. NO hay reposiciones de exámenes ni de pruebas cortas,
tampoco hay trabajos especiales para reponer notas.
El cálculo del 70% se hará de la siguiente forma:
70% =
B.
nota 1 + nota 2 + nota 3 + final
× 70
450
Una parte de laboratorio. Esto constituye el 30 % de la nota del
curso. La evaluación del laboratorio consiste de: 20% en nota de
informes, 5% en nota de apreciación y 5% de un examen final de
laboratorio. La nota de apreciación se dará según su desempeño en el
trabajo de laboratorio. Esta nota tomará en cuenta (entre otros
aspectos): tardanzas, ausencias, buenas prácticas de laboratorio,
aspectos de seguridad en un laboratorio, etc. El 30% se calcula de la
siguiente forma:
7
20% =
suma notas de los in formes
x 20
total puntos in formes
5% = Nota de apreciación dada en la escala del 1 a 5
5% = Nota de examen final
Estos tres por cientos se suman para obtener la nota de laboratorio a base
del 30%.
La nota final del curso es la suma del 70% y el 30%.
Curva utilizada:
100-85 A
84- 75 B
74 - 65 C
64 – 55 D
54 - 0 F
El manual de laboratorio y las guías de los informes han sido preparadas por
el Profesor Colom y están disponibles en Blackboard.
VI.
Notas Especiales
Todo estudiante que requiera servicios auxiliares o asistencia especial deberá
solicitar los mismos al inicio del curso o tan pronto como adquiera
conocimiento de los servicios que necesitará, a través del registro en la
Oficina del Consejero Profesional, el Sr. José Rodríguez del Programa de
Orientación Universitaria.
Plagio y fraude:
Es importante que tenga claro que las diferentes formas de plagio (el uso de
ideas o palabras de otra persona sin el debido reconocimiento) es una
infracción académica con consecuencias muy serias. Ver el Reglamento
General de Estudiantes de la Universidad Interamericana 2004, desde la
página 60 en adelante para ejemplos de los tipos de plagio y las sanciones que
aplican. En este curso se penalizará este tipo de práctica.
Uso de dispositivos electrónicos:
Se desactivarán los teléfonos celulares y cualquier otro dispositivo electrónico
que pudiese interrumpir los procesos de enseñanza y aprendizaje. Las
situaciones apremiantes serán atendidas, según corresponda. Se prohíbe el
manejo de dispositivos electrónicos que permitan acceder, almacenar o enviar
datos durante evaluaciones o exámenes.
8
VI.
Recursos
A.
Libro de Texto: Berg Jeremy, Tymoczko John, and Stryer Lubert,
Biochemistry, 7th Edition, W. H. Freeman and Company: New York,
(2012).
B.
Manual de Laboratorio: Procedimientos de Experimentos y Guías de
Informes para Bioquímica (Chem 4220), A.Colom. (Disponible en
Blackboard)
C.
Referencias:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Lehninger Principles of Biochemistry 5th Edition, David L. Nelson
and Michael M. Cox, Freeman: 2008.
Principles of Biochemistry, Horton et al., 3rd Edition, Prentice Hall:
2002
Modern Experimental Biochemistry, Boyer, Benjamin Cummings:
2000.
Biochemistry, 5th Edition, Berg, J.M. et al., W.H. Freeman and
Company: New York, 2002.
Fundamentals of Biochemistry, Donald Voet, Charlotte W. Prattt and
Judith G. Voet, Second Edition, John Wiley: June 2004.
www.ncbi.nih.gov (Página de Internet del Gobierno Federal)
Revisado: Noviembre 2012
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