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Unidad N° 3:
Enzimas
Curso Bioquímica y Fitoquímica
Facultad de Ciencias Agrarias y Forestales
UNLP
Prof. Titular Sonia Z. Viña
Enzimas
 Definición
de metabolismo: conjunto de
numerosas reacciones químicas catalizadas por
enzimas, que se llevan a cabo en las células
vivas.
¿Cómo definimos a las enzimas?
¿Cómo definimos a los sustratos?
Características de las enzimas:
A excepción de algunas moléculas de ácido
ribonucleico (ARN) catalítico, la mayoría de las
enzimas son proteínas.
Características de las enzimas:
Las enzimas son catalizadores verdaderos: producen
cambios químicos en los sustratos pero no sufren
modificaciones en su propia estructura.
E + S  ES  E + P
E = enzima
S = sustrato
P = producto
Características de las enzimas:
En general, las enzimas
altamente específicos.
son
catalizadores
Fuente: Taiz y Zeiger, 2010.
Características de las enzimas:
Las enzimas incrementan las velocidades de
reacción varios miles o aún millones de veces con
respecto a la reacción no catalizada.
catalasa
Ejemplo:
2 H2O2
 2H2O + O2
Características de las enzimas:
Las enzimas no afectan la constante de equilibrio
(Keq) de las reacciones.
v1 = k1 [S]
k1
S


P
v-1 = k-1 [P]
k-1
En el equilibrio:
v1 = v-1
k1 [S] = k-1 [P]
Si k1 = 10-4 s-1 y k-1 = 10-6 s-1 :
Keq  k1  [P]  102
k-1
[S]
Estructura de las enzimas:
Las enzimas son macromoléculas con Mr
comprendida entre 12.000 y 1.000.000. Son, en
consecuencia, mucho mayores si se comparan con
los sustratos o grupos funcionales sobre los que
actúan.
El sustrato se une a la enzima en el denominado SITIO
ACTIVO. Los residuos de aminoácidos que conforman
el sitio activo son llamados GRUPOS CATALÍTICOS.
Interacciones
débiles, no
covalentes
Fuente: Voet et al., 1999
Estructura de las enzimas:
Definiciones:
 COFACTOR.
 COENZIMAS (O CO-SUSTRATOS). Ej.: NADH,
NADPH.
 GRUPO PROSTÉTICO. Ej.: FADH2 en las
flavoproteínas (enzimas óxido-reductasas).
 HOLOENZIMAS.
 APOENZIMAS (O APOPROTEÍNAS).
Cofactores orgánicos
Mecanismo de acción de las enzimas:
El ambiente celular normal se caracteriza por:
1) Medio acuoso
2) pH neutro
3) Temperatura moderada
En estas condiciones las reacciones
no catalizadas tienden a ser muy lentas
Mecanismo de acción de las enzimas:
En una reacción química, un valor de ΔG0´ negativo no indica
que la conversión S  P sea rápida. La velocidad de reacción
es dependiente de un parámetro diferente: la ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN (Ea).
Ea
Ea
Fuente: Nelson
y Cox, 2005
Modo de acción de las enzimas:
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea): es la diferencia
entre los niveles energéticos del estado basal y del
estado de transición.
Cuanto mayor es el valor de Ea, menor es la
velocidad de reacción (la reacción es más lenta).
Un catalizador actúa disminuyendo la Ea del sistema.
Ejemplo: oxidación de la glucosa a expensas de O2,
para producir CO2 y H2O a nivel celular 
glucólisis y ciclo de Krebs.
Mecanismo de acción de las enzimas:
Múltiples interacciones débiles, no covalentes, que se
establecen entre el sustrato y la enzima.
Energía de fijación
ESPECIFICIDAD y CATÁLISIS
Relaciones entre la enzima y el sustrato:
- Emil Fisher, 1894. Teoría de la llave - cerradura.
Fuente: Mathews, Van Holde y Ahern, 1999
Relaciones entre la enzima y el sustrato:
Fuente: Nelson y Cox, 2005
Relaciones entre la enzima y el sustrato:
- Daniel Koshland, 1958. Teoría del ajuste inducido.
Fuente: Mathews, Van Holde y Ahern, 1999
Factores que afectan la velocidad de las
reacciones enzimáticas
Definición de Cinética Química
1°) Concentración de sustrato
Dado que la [S] cambia durante el transcurso
de la reacción, es necesario realizar el estudio
de la velocidad inicial de reacción (v0), cuando
la [S] es generalmente mayor que la [E].
Vmáx
Vmáx/2
Fuente: Boyer, 2000
Km
Cinética del estado estacionario
La teoría general de la acción enzimática fue
formulada hacia 1913 por Leonor Michaelis y Maud
Menten.
Ecuación de Michaelis – Menten:
V0

Vmáx [S]
Km + [S]
Propiedades cinéticas de la enzima RubisCO
a 25°C
Fuente: Heldt, 2005
2°) Concentración de enzima
- Bajo circunstancias normales y cuando la [S] no es
un factor limitante, la velocidad inicial de reacción es
directamente proporcional a la concentración de
enzima presente.
- Es posible determinar o estimar la concentración de
una enzima a través de la medida de la velocidad
inicial de reacción.
3°) Temperatura
4°) pH
Las enzimas están sujetas a mecanismos de regulación y son
susceptibles a la inhibición
Metil naftilcarbamato
Insecticida Carbamato
Marca comercial: Clartex BB,
Enigma, Sevin 85S, Sevin XLR Plus
Lagarta rosada
Gusano del brote del
duraznero
Aplicación de enzimas como aditivos en alimentación animal
Fuente: Mc Donald et al., 2002
Aplicaciones de las enzimas en Agro-foresto-industrias :
producción de etanol a partir de biomasa vegetal
https://web.extension.illinois.edu/ethanol/cellulosic.cfm
Bibliografía:
- Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Stryer, L. 2008. Bioquímica Sexta Edición.
Editorial Reverté. Barcelona. España.
- Boyer, R. 2000. Conceptos de Bioquímica. International Thomson Editores
S. A. de C. V. México DF, México.
- Chesworth, J. M., Stuchbury, T., Scaife, J. R. 1998. An Introduction to
Agricultural Biochemistry. Chapman & Hall. London. UK.
- Guía de Productos Fitosanitarios para la República Argentina. Edición
2007. Tomos I y II. CASAFE (Cámara de Sanidad Agropecuaria y
Fertilizantes) República Argentina.
- Hans-Walter Heldt. 2005. Plant Biochemistry, Third Edition. Elsevier, Inc.,
MA, USA.
- Mathews, C. K., van Holde, K. E., Ahern, K. G. 1999. Biochemistry, 3rd
Edition. Prentice Hall. NY, USA.
- McDonald, P., Edwards, R. A., Greenhalgh, J. F. D., Morgan, C. A. 2006.
Nutrición Animal Sexta Edición. Editorial Acribia S. A. Zaragoza. España.
- Nelson, D. L., Cox, M. M. 2005. Lehninger Principios de Bioquímica. Cuarta
Edición. Ediciones Omega., S. A. Barcelona. España.
- Voet, D., Voet, J. G., Pratt, C. W. 1999. Fundamentals of Biochemistry.
John Wiley & Sons, Inc. NY, USA.