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Enzimas
2º Bach
UNIDAD 16. METABOLISMO. ENZIMAS.
Reacción metabólica. Cualquier reacción entre biomoléculas que ocurre en los seres vivos.
Características de las reacciones metabólicas:
Actúan secuencialmente.
Existen rutas convergentes y divergentes.
Son rutas comunes a la mayoría de los seres vivos.
Existen rutas catabólicas y anabólicas.
Están catalizadas por enzimas.
ENZIMAS.
Catalizadores biológicos proteicos.
Estructura de una holoenzima
Parte proteica
(centro de unión)
Apoenzima
Grupo prostético.
(molécula orgánica que se encuentra unido covalentemente a la
apoenzima)
 Catión metálico
Cofactor
 Coenzima: Vitamina
Parte no proteica
(parte catalizadora)
Propiedades de las enzimas



Desnaturalización
Alta especificidad.
No se consumen en el transcurso de las reacciones.
Mecanismo de las reacciones enzimáticas.
Las enzimas rebajan la energía de activación para llegar más fácilmente al estado de transición y permitir
que la reacción se lleve a cabo.
Si la energía de activación es baja, la reacción se lleva a cabo de forma espontánea.
Si la energía de activación es alta, la reacción no es espontánea.
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Etapas de las reacciones
enzimáticas
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1.- Formación del complejo ES. El sustrato se une al centro activo.
E+S
ES
Modelo llave cerradura.
Modelo del ajuste inducido.
2.- El cofactor o coenzima lleva a cabo la reacción enzimática y se obtiene el
producto.
3.- Liberación del producto y la apoenzima queda de nuevo libre.
Cinética enzimática.
Ecuación de Michaelis-Menten
La constante de Michaelis-Menten o Km es la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la
mitad de la velocidad máxima. Es propia de cada enzima y nos da una idea de la afinidad del enzima por el
sustrato:
Una Km baja, significa que antes se alcanza la velocidad semimáxima, por lo tanto la afinidad del enzima por
el sustrato será alta. Una Km alta indica lo contrario, que se tarda en alcanzar la mitad de la velocidad
máxima y por lo tanto, la afinidad del enzima por el sustrato será baja.
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Factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas:
 La concentración de sustrato.
 El pH. Variaciones en el pH pueden desnaturalizar la enzima.
 La temperatura. Variaciones en la T pueden desnaturalizar la enzima.
Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática.
Compartimentación celular.
Reacciones en cascada. El P de una reacción actúa como E de la siguiente.
Complejos multienzimáticos. Agrupación de enzimas que llevan a cabo reacciones consecutivas.
Isoenzimas (poseen distintas Km y por tanto pueden actuar a distinta velocidad).
Regulación de la actividad enzimática.
Regulación a través de la síntesis de enzimas (transcripción)
Activación
enzimática
Regulación de la velocidad de la
actividad enzimática
Inhibición
enzimática
Activadores:
o Algunos cationes.
o El propio sustrato.
Inhibidores:
 Algunos iones.
 Algunas moléculas orgánicas.
 Producto final (Feed-back)
Irreversible (venenos).
Reversible.
Según el sitio de unión del inhibidor:
o Competitiva.
o No competitiva.
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Alosterismo.
Las enzimas alostéricas catalizan reacciones importantes. Catalizan sobre todo el primer paso de rutas
metabólicas y las ramificaciones por lo que constituyen un buen sistema de regulación.
Características de las enzimas alostéricas:
Formadas por varias subunidades. Tienen estructura cuaternaria.
Existen varios sitios reguladores (unión de activadores e inhibidores).
Adoptan dos conformaciones:
o Estado T (baja afinidad por el sustrato)
o Estado R (alta afinidad por el sustrato).
-
Tienen una cinética enzimática distinta al resto de enzimas.
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