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TEMA 15. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS Y VITAMINAS.
TEMA 15
BIOCATALIZADORES: ENZIMAS Y VITAMINAS.
ENZIMAS
 Definición. Biocatalizador autógeno de acción específica.
1. COMPOSICIÓN QUÍMICA.
 Proteínas globulares excepto la ribozoma (ARN).
 Tipos
Holoproteínas
Heteroproteínas  holoenzimas
Proteínas  apoenzima
Prostética Cofactor (inorg.)
Coenzima (org.)
2. MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS (REACCIONES NO ESPONTÁNEAS).
Los aminoácidos de las enzimas intervienen en ellas de la siguiente forma:
 Los aminoácidos estructurales no poseen función dinámica.
 Los aminoácidos de fijación producen el “centro de fijación” cuando los
enlaces de los reactivos están debilitados o rotos y poseen sustrato.
 Los aminoácidos catalíticos producen el “centro catalítico”, cuando hay
enlaces con el sustrato, debilitando la estructura molecular.
El “centro de fijación” y el “centro catalítico” forman el “centro activo”.
Para que la reacción química tenga lugar, es preciso comunicar a los reactivos
cierta cantidad de energía (energía de activación). Ocurre en reacciones endotérmicas y
en exotérmicas.
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En las reacciones espontáneas la energía de activación es baja y se obtiene de la
propia energía cinética de las moléculas o de la luz que incide en el lugar de la reacción.
En las reacciones no espontáneas esta energía es tan alta que no se producen si no se
aplica calor.
La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de
activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se
lleve a cabo.
Los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación de las
moléculas de los reactivos, pero como no actúan como tales, no se consumen.
Únicamente ayudan a que se produzca la reacción.
Etapas de la reacción:
1. El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato
[ES], con un alto grado de especificidad  para cada tipo de sustrato y de reacción se
necesita una enzima concreta.
La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima,
la cual presenta una zona, denominada centro activo, con una forma espacial
característica en la que se acopla el sustrato (llave-cerradura).
En algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para
adaptarse al sustrato, de ahí que este proceso se le denomine de “ajuste o acoplamiento
inducido” (mano-guante).
La unión es reversible, pues una parte del complejo enzima-sustrato se
disocia. E+S↔ES.
Esta etapa es la más lenta.
2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la
reacción y se obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible.
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para
volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato.
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3. CINÉTICA ENZIMÁTICA.
La velocidad con que aparece el producto de una determinada reacción
enzimática está en función de la concentración de sustrato inicial, para una cantidad
constante de la enzima.
Al aumentar la concentración de sustrato, aumenta también la velocidad de la
reacción. Pero llega un momento en que la velocidad no varía. Se alcanza la velocidad
máxima que no es posible superar. Esta situación corresponde a la inexistencia de
moléculas de enzimas libres, pues todos están ocupados por moléculas de sustrato
formando complejos ES. A medida que se forman las moléculas de producto, las
enzimas van liberándose y pueden aceptar nuevas moléculas de sustrato que están “a la
espera”. Existe una constante de equilibrio para la primera etapa.
ke 
E S 
ES 
Cuando la velocidad de la reacción es la mitad de la máxima, el número de
moléculas de enzimas libres es igual al de enzimas ocupadas: [ES]=[E] y, por tanto,
ke=[S].
Esta constante se denomina de Michaelis-Menten (kM) y se define como la
concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la velocidad semimáxima.
Menor KM → Mayor afinidad.
La kM es característica de cada enzima y cuanto menor sea su valor, mayor
afinidad tendrá la enzima por el sustrato, ya que alcanza antes la velocidad
semimáxima.
Del grado de afinidad, relacionado con la kM, depende la velocidad de la enzima.
v  v máx 
S 
k M  S 
4. FACTORES QUE IMFLUYEN EN LA VELOCIDAD.
 La concentración de sustrato. Cuando se llega a la velocidad máxima de la
reacción, un aumento de concentración del sustrato no supone un aumento de la
velocidad de la reacción, por tanto, tiene un límite.
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 El pH. Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación. Los valores por enzima
o por debajo de este valor óptimo provocan un descenso de la velocidad enzimática,
debido a cambios eléctricos de los radicales de los aminoácidos que constituyen el
centro activo. Pueden cambiar las cargas eléctricas en el sustrato.
Por debajo de un pH mínimo y por encima de un pH máximo, se produce la
desnaturalización de la enzima y su actividad se anula por completo.
 La temperatura. Existe una temperatura óptima en la que la actividad
enzimática es máxima.
5. MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA.
 Compartimentación celular. Las enzimas implicadas se localizan juntas e
estructuras membranosas del citoplasma celular, donde se encuentran en mayor
concentración que si estuvieran dispersas en el citoplasma, asegurando la consecución
del proceso y el mantenimiento de unas condiciones ambientales de pH, de
concentración de iones, etc, adecuadas para la actividad enzimática.
 Reacciones en cascada. Si el producto de una reacción enzimática actúa como
enzima de otra reacción, cuyo producto es la enzima de una nueva reacción, y así
sucesivamente, la eficacia de la actividad enzimática es mayor, ya que el número de
moléculas obtenidas aumenta en cada paso de forma considerable.
 Complejos multienzimáticos. La agrupación de las enzimas que llevan a cabo
reacciones consecutivas de una ruta metabólica en un complejo único permite realizar el
proceso con gran rapidez, ya que nada más obtener el producto, éste puede actuar como
sustrato de una nueva reacción al estar en contacto con la enzima correspondiente, lo
cual favorece su acceso inmediato al centro activo de la célula.
 Existencia de isozimas. Las moléculas enzimáticas con la misma acción
catalítica y kM diferentes tienen velocidad distinta. En orgánulos donde se precisa una
determinada velocidad.
6. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Una vez conseguida la cantidad precisa del producto, la actividad enzimática
debe disminuir o anularse para evitar un gasto inútil.
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Es imprescindible una regulación de la actividad enzimática que cumpla el
principio de economía celular.
1. TIPOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA.
1. ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA.
La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenían
inactivadas se activen. Adecúa la forma de la enzima. Son activadores enzimáticos
algunos cationes (Mg2+ o Ca2+), diversas moléculas orgánicas o el propio sustrato  si
hay sustrato, se produce la activación para que ese sustrato lleve a acabo la reacción  el
sustrato activa su propia metabolización.
2. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA.
Disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Puede ser un ión, una molécula
orgánica o el producto final de la reacción  la enzima se inhibe cuando ya no es
necesario obtener más producto (Feed back, retroinhibición).
 Inhibición irreversible. Es el “veneno metabólico”. Se forman enlaces
covalentes en el centro activo.
 Inhibición reversible. La unión del inhibidor con la enzima se realiza por
enlaces iónicos o pph (fáciles de romper).
 Inhibición competitiva. El inhibidor se une al centro activo impidiendo la
unión al sustrato. Existe una competencia entre ambos para ocupar el centro activo. Si
éste es ocupado por el inhibidor, no se produce la reacción, ya que el sustrato no puede
entrar. A estos inhibidores de les llama análogos metabólicos.
 Inhibición no competitiva. El inhibidor no compite con el sustrato, sino
que se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo. Modifica la estructura de
la enzima y dificulta el acoplamiento del sustrato.
2. ALOSTERISMO.
Sistema de regulación enzimática es sumamente preciso. Las enzimas alostéricas
catalizan el primer paso de una ruta metabólica compuesta por varias reacciones
consecutivas o los puntos de ramificación de las rutas metabólicas. Características:
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 Están formadas por varias subunidades  estructura cuaternaria.
 Poseen varios centros de regulación.
 Adoptan dos conformaciones distintas: forma o estado R (afinidad alta) y
forma o estado T (afinidad baja).
 Existe un efecto cooperativo entre las subunidades  regulación más
rápida t con menor cantidad de activadores e inhibidores.
 Cinética sigmoidea.
DIFERENCIAS ENTRE ENZIMAS ORDINARIA Y ALOSTÉRICAS
ORDINARIAS
ALOSTÉRICAS
Forma activa.
Forma activa e inactiva.
Con transición conformacional.
Sin transición conformacional.
Se autorregula mediante feed back o
No se autorregula.
inducción.
Tiene un centro de regulación.
Tiene varios centros de regulación.
Su estructura es simple.
Su estructura es cuaternaria.
No tiene cinética sigmoidea.
Tiene cinética sigmoidea.
7. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
 Se clasifican según la reacción.
 Tipos:
 Oxidorreductoras: deshidrogenasas y oxidasas. Reacciones de oxidaciónreducción.
 Transferasas: transaminasas. Transferencia de grupos funcionales.
 Hidrolasas: peptidasa. Hidrólisis.
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 Liasas: hidratasas. Moléculas sencillas + dobles enlaces.
 Ligasas, sintetasas. Moléculas /grupo funcional + moléculas.
 Isomerasas. Transferencias de un isómero a otro.
VITAMINAS
Las vitaminas son moléculas imprescindibles para el correcto funcionamiento
orgánico. Se presentan en cantidades más pequeñas que otras moléculas biológicas y no
pueden ser sintetizadas por todos lo organismos vivos.
Vitamina significa “amina imprescindible para la vida”. Éste término se aplicó a
otros compuestos orgánicos esenciales para el ser humano, aunque la mayoría de las
vitaminas no contienen grupos amina.
1. IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS VITAMINAS.
Son moléculas biológicas muy activas. Resultan imprescindibles para los seres
vivos. Su carencia impide una adecuada acción de las enzimas correspondientes y puede
producir importantes alteraciones metabólicas.
2. PROPIEDADES DE LAS VITAMINAS.
Las vitaminas son moléculas muy lábiles  el calor, el pH o el propio oxígeno
del aire o la luz provocan su destrucción.
Los animales son incapaces de sintetizarlas, por lo que deben obtenerlas a partir
de los vegetales. Por ello son nutrientes esenciales.
3. NECESIDADES VITAMÍNICAS.
Las necesidades diarias de vitaminas son muy pequeñas y una dieta variada y
rica en alimentos frescos es suficiente. Las necesidades de algunas vitaminas pueden
satisfacerse con la ingestión de provitaminas, que tras un pequeño cambio químico
llevado a cabo en el organismo originan la vitamina activa. Los requisitos diarios varían
con la especie, la edad y el nivel de actividad. Durante la gestación o la convalecencia
incrementa las necesidades.
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El déficit de vitaminas en la alimentación puede generar trastornos o
enfermedades carenciales muy graves: avitaminosis  carencia total; hipovitaminosis 
carencia parcial.
4. CLASIFICACIÓN.
 Liposolubles. Solubles en lípidos. Una ingestión excesiva de este tipo de
vitaminas puede provocar hipervitaminosis.
 Vitamina A. Antioxidante. Participa en el ciclo visual. Mantenimiento de
los tejidos epiteliales. Enfermedades por su carencia: ceguera nocturna y alteraciones
epiteliales.
 Vitamina E. Antioxidante. Enfermedades por su carencia: esterilidad en
algunos animales (no en el ser humano).
 Vitamina D. Mineralización de huesos. Absorción de calcio y fósforo en
el intestino. Enfermedades por su carencia: raquitismo y osteomalacia.
 Vitamina K. Síntesis de protrombina  coagulación de la sangre.
Enfermedades por su carencia: hemorragias.
 Hidrosolubles. Solubles en agua. No se acumulan porque se eliminan en la
orina.
 Vitamina B1. Coenzimas de las enzimas descarboxilasas. Enfermedades
por su carencia: trastornos del sistema nervioso.
 Vitamina B2. Origina coenzimas que participan en reacciones de
oxidación-reducción. Enfermedades por su carencia: lesiones bucales, cutáneas y
labiales.
 Vitamina B3. Origina coenzimas que participan en reacciones de
oxidación-reducción. Enfermedades por su carencia: pelagra (dermatitis, diarrea,
demencia).
 Vitamina B5. Coenzima A  transporte de grupos acilo. Enfermedades
por su carencia: fatiga y alteración de la coordinación muscular.
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 Vitamina B6. Coenzima de la transaminasas. Enfermedades por su
carencia: trastornos en el sistema nervioso.
 Vitamina B8. Coenzima de la carboxilasas. Enfermedades por su
carencia: alteraciones musculares.
 Vitamina B9. Síntesis de las bases nitrogenadas, imprescindibles en el
ADN y ARN. Enfermedades por su carencia: anemia.
 Vitamina B12. Formación de células que se renuevan rápidamente
(glóbulos rojos). Enfermedades por su carencia: anemia.
 Vitamina C. Antioxidante. Síntesis de colágeno. Participa en reacciones
de hidroxilación.
Enfermedades por su carencia: escorbuto, aumento de la
susceptibilidad a las infecciones respiratorias, falta de concentración.
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