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División de Ciencias Biológicas y de la Salud Ingeniería Bioquímica Industrial Ingeniería Enzimática Trimestre 2016-O 03 de octubre de 2016 1. Considera una enzima industrial importante, la cual cataliza la conversión de un sustrato para formar un producto con un valor agregado mayor. La enzima sigue el siguiente mecanismo: E S k 1 k 1 k ES cat E P Un análisis inicial de las tasas de reacción para la reacción en solución, con E0 = 0.10 μM y varias concentraciones de sustrato S0, produce los siguientes parámetros de la ecuación de Michaelis-Menten: Vmax = 0.60 μM/s; KM = 80 μM. Un tipo de experimento diferente indica que la constante de la tasa de asociación, k1, es k1 = 2.0 x 106 M-1s-1 k1 2.0x10 6 1 1M 2.0μM 1 s 1 M s 1x10 6 μM Estima el valor de kcat y k-1. Solución: De la definición de Vmax tenemos: k cat Vmax k 2 E0 Vmax 0.6 μM/s 6 s -1 E0 0.1 μM De la definición de la constante de Michaelis-Menten, KM, tenemos: k k cat K M 1 k1 División de Ciencias Biológicas y de la Salud Ingeniería Bioquímica Industrial k 1 K M k1 k cat 80 μM 2 μM 1s 1 6 s 1 154 s 1 2. Calcule la concentración de sustrato necesaria para observar un 75% de la velocidad máxima de una reacción enzimática con una constante de afinidad, KM, 3 M. Solución: Re-arreglando la ecuación de Michaelis-Menten S v Vmax K M S despejando [S] tenemos KM 3 M S 9 M 1 1 1 1 0 . 75 v / V max
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