Download Manual Teórico de Fotosíntesis, Ciclo de Calvin y Destinos del

UNIVERSIDAD LAS PALMAS DE GRAN CANARIA
FACULTAD DE CIENCIAS DEL MAR
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA
2.
Manual teórico de Fotosíntesis, ciclo de Calvin y
destinos del carbono fotoasimilado
Asignatura: Fisiología de los vegetales marinos
\2
t
Pascual Caballero Ortega
Profemr Titular de Universidad
Manual teórico de Fotosíntesis, ciclo de Calvin y
destinos del carbanúfútoasimilada
Edtd^: UmvCTádad de Las Vzhtm de Gran Canaria
Impresión:
Universidad de Las palmas de Gran Canaria
Servicio de Reprografia, Encuademación y
Atttoedidón defeíULPGC.
Maquinana:
Marca: XEROX
Modelo: DOCUTECH
W de serie: 1104516609
Dqjósito L ^ : GC-677-2004
U.L.P.G.C.
ciencias Básica»
Biblioteca
N«D.
N«C.
~ÍC£¡^-
A modo de explicación
El presente Manual ha sido redactado con el deseo de que ios alumnos de T curso de la Facultad de Ciencias del Mar, tengan una guia
para seguir las exposicitmes dadas en el aula, y poder tomar notas de
las explicaciones asociadas a cada di^rasitiva sin necesidad de preocuparse de copiar tas mismas. Durante años, lo que se entregaba,
tema a tema, en la ibtocq;>iad(»a del Edificio de Ciencias Básicas,
con la antelación suficiente para seguir las clases, hoy se hace en
forma de manual completo como consecuencia de ta^evaluación de
los méritos del i^ofesorado de las Universidades públicas c^mrias...". Parece que a la Consejería de Educación, Cultura y Dqxirtes
del Gobierno de Criarías s ^ le interesa la lab» docente con apariencia de hlwo, menospreciando la labor diaria de transmisirái de la
información yfiarmaciónque la inmensa mayoría de los profesores
anfversit»Yos nealísM d^ a (fia.
Los esquemas,figuras,tablas, etc., que aparecen en el manual son las
usadas en clase y han sido recopiladas principalmente a partir de los
CE>s distribuidos con tres de los libros rec(Mnendados en la bibliografía del curso. Estos libros son: (a) Buchanan, Gruisen y Jones ("Biochemistry & Molecular Biology of Plants"); (b) Nelson y Cox
("Lehninger: Pricipios de Bioquímica"); y (c) Stryer, Berg y Tymmoczko ("bioquímica"). Los autores (o editores) autorizan la utilización de las imágenes con fines doc^ites ^ clase y en la información
que se le aporta al alumno. Su distribución libre está prohibida. Por
tasto, la vem» direct» de estí M»ital teórkow» está aiiloRzadft.
Las. Pahuas, de Gnm OmofiOr Septíeo^re de 2004
if^lice ib im^^ias
1. Tema inicial: Concqrtos deméntales y muy básicos sobre organismos
2. Tona I. Entroduccirái al metabdisino
3. Tema 2. Enzimas y coenzimas
4. Tona 3. Fotosíntesis
5. JenoA 4. Fotosíateás, contínuadón
6. Tema 5. Fotosíntesis, continuación 2
7. Tema 6. Fqación dd dióxido de carbono
8. Tema7.PlantasC4yCAM
9. Tema 8. Fotorresiñración
I O. Twna 9. E>estino dd carbono a»miIado
II. T«na 10. destinen de la sacarosa y alnüdón
t2. T€»»H.O»dae^decofBeuesi06fonÉBÍco5
1
9
23
35
^1
6^
SI
^1
97
í 05
11^
125
Tam&nkáaLConoBptaV9bmontat»yim^bátííx>&sabf»organi^^
Fisiología de los vegetales marinos
Facultad de Ciencias del Mar
Dn Pascual Caballero Ortega
Departamento de Biología
Universidad Las Palmas de Gran Canaria
Curso 2003/04
Tema inicial
Conceptos elementales y
muy básicos sobré organismos
B'BLIOTECA '
DE
•
CIENCIAS £
. BÁSICAS Si-^
^^
r B U n O B S fUt Mlat H H Q B Í B B S I U S T B I U B
TamaioGáLOoacaptoiakimoníalas^ymif^bisioossaUBixgattbmK»
Bibliografía usada
Prescott. L.M.. J.P. Harley y D.A.
Klein. "MtcrobMogm" McGraw-HillInteramericarrade España S A U
Madrid. 1999.
'
' '
Neíson, D.L y M.M. Cox, "Lehninger:
Principios dé Bioquímica" 3>
Edición. Ediciones Omega. Barcelona
2001.
Organismo según requerimientos de Q Hy O
Las necesidades de carbono, hidrógeno y oxígeno suelen
cubrirse al mismo tiempo. Las mofécuJas org^icas están
construidas sobre esqueletos de carbono. Las moléculas
que sirven como fuente de carbono también ^)ortan
generalmente, átomos de oxígoio y de hidrógoio.
El dióxido de carbcmo (CO2) es una excepción, carece de
H y está oxidado.
Probablemente, todos los organismos puedenfijarC02- es
decir, reducirlo y transformarlo en moléculas orgánicas'
pero sólo en reacciones concretas. No pueden hacerlo'
siempre. La excepción de esta regla son los organismos
autótrofos.
La reduccií^ del CO^es un proceso que consume gran
cantidad de energía. Es por ello, por lo que muchos
orgmiismos no lo u s ^ como única ñiente de carbono sino
qi^ dependen de la presencia de moléculas comoleias
reducidas, comofiíentede carbono.
^ ^ '
FistaloíiíaaBioeyeffBiammmino$
Tatna tádat Conceptos olamantaln y auy báskx» «oftro orgatúsmos.
Tipos nutricionales de organismos:
Según fuente de energía
Todos los organismos vivos se pueden agrupar en
tipos nutricion^es, según satisfagan sus necesidades.
Existen únicamente dos fuentes de energía disponibles para los organismos:
1) la energía himímca captada durante la
fotosíntesis, y
2) la energía química derivada de la oxidación
de moléculas orgánicas o inorgánicas.
Los foíótrofos emplean la luz solar como fuente
de energía; los qmmiótrofos obtienen la energía a
partir de la oxidación de compuestos químicos,
sean inorg^icos u orgánicos.
Tipos nutricionales de organismos:
Según fuente de carbono
Los organismos vivos se pueden dividir^ según sea
la forma química a través de la cual obtienen el
carbono del medio:
-Auíótrofos: usan el CO2 de la atmósfera como
única o principal fuente de carbono a partir de
la cual forman todos sus compuestos orgánicos.
Bacterias, algas y plantas superiores. Las cianobacterias, pueden también usar el N2 atmosférico para construir sus componentes nitrogenados.
-Heterótrofos: Obtienen su carbono del ambiente en forma de compuestos orgánicos preformados reducidos, más o menos complejos. La mayoría de los microorganismos y los animales.
dB las vByulúioi' fíiodnot
ToinaáTitáai^Cbíicflpeasatemflrtiat^yinty
Tipos nutricionales de organismos:
Según fuente de electrones o hidrógeno
Los organismos también tienen sólo dos fuentes
posibles de electrones o de hidrógeno:
• Los litótrofos C*que comen rocas"), usan sustancias inorgánicas reducidas como fuente de
elctrones. .ttp', NH3,..,
• Los organátrofos obtienen los electrones o el
hidrógeno a partir de compuestos orgánicos.
Tipos de orgaBísmésn
•WMimmmrwi
^•m^eem'^W'
^
. —p^ -mmiv^/m -
CHi^iótrofos
Fotótrofos
& oonmoestDs orgánicos
e iBotK¿btic(K tedadik»)
(energía del Sol)
Autotrelbs
Heterotrofe»
Aufofrofos
(COz de fa ^mó^^a
^loiéc^bs orgámcasjTOfórm»ctHDODiHcaoiiríiictpai cbs,reéwácfas,a|Mvtffdeotro9
fiaente de Q
oignó^Bos)
Litótrofos
-(»oléc»Ias
laotgáaicas
•educidas)
Ormótrofbs
(molccnlas
oq(ánicas)
Heferélrofos
—
fiíMastt dls J» ««SaMfermMiiw
-Orgsnétrofos
Tíwng jfffifnRif'QyicwpftHf
ytmqr batía» satim tíigaiÉsmo&
Agrupamientos de organismos
A pes^ de la OKMfme diversidad metabólica que f»-es«ita el mmido
vivo, la may(»ía |mede incluirse en uno de los cuatro grupos nutríci<Hiales, tc»n^Kk> CCHUO base sus fuentes {nrim^as de energía, hidrógeno y/o electrones, y carbono.
O Los autótrofos fotolitotrófícos (foíoautóírofos ofotolüoautótrofos) usan energía lumínica y CO2 ccnno fuente de csffbono.
Las cianobacteñas (bacterias verde-azules), las atgas, y las plantas superi<»res usan el agua como donante de electrones y liberan oxígeno. Las bacterias púrpuras y verdes del azufre no pueden oxidar agua, pero capt^ electrwíes de donantes inorgánicos, como hidrógeno, sulfuro de hidrógeno y azufre.
O Los autótrofos quimioUtotróficos {quimiolüoautótrofo) oxidan
compuestos inorgánicos reducidos, liberando energía y electrones para la biosíntesis. El CO2 es la fuente de carbono. Unos
pocos pueden obtener el carb<»io de fuentes orgánicas, son
heterótrofos. Ejemplos son las bacfmas oxidadoras del azufre,
bacterias del H2, bacterias nítrifícantes y bacterias del hierro.
Agrupamientos de organismos^ 2
Los heterótrofos fotoorganotrófíco (fotoorganoheterótrofos) usan la energía lumínica, donantes orgánicos de
H/e- y una fuente (^gánica de carbono (aunque también
pueden usar C(X). I ^ bacterias púrpuras no del azufre y
las verdes no del azufre. Habitantes recuentes de lagos,
ríos y arroyos contaminados.
Los heterótrofos quimiorganotróficos (quimioheterótrofos, químioorganoheteotrofos o heterótrofos) usan
compuestos orgámcos como fuente de «lo-gía, hidrógeno, electrones y embono para realizar la biosíntesis. Protozoos, hongos, la mayona de las bacterias no fotosintéticas, los ammales.
A los oiiganismos que dependen de fuentes inorgánicas de
energfa V de fuentes or^icas de carbono se denominan
mixotroficos (combina los procesos metabólicos autotróficos y heterotrófícos).
FmetogieáUBgvBffMalKmBñnM
TgntgjñfXSt fPOIKSntfff
¥ fTfíty tf4Mcvs rfrfVT'
Requerimientos de nutrientes
Todos los org^i^nos est^ constituidos por unos pocos elem^tos,
deiKjminados bioelementos primarios. Soa: caáxmo^ oxígeno,
hidrógeno, nitrógeno, azofíre, fósfcnro. Estos elementos son ios
c(»istituventes daves de los ccmmiiestos orgánicos de los seres
vivos: glúcidos, proteínas, lípidos y ácidos nucleicos.
Además, los organismos requieren una serie de bioelementos secundarios que son todos los restantes. Algunos son indispensables
para la vida y se requiereu en cantidades mvioisa^ otros están
presentes en unos organismos y ausentes en otros, son los
variables.
Elementos indispensables son: potasio, calcio, masiesio, hierro,
sodio, cloro, cobre, manganeso, zinc, cobaho, moub^no, níquel,
etc.
A los elemeitfos que se encuentran en ccHicentraciones inferiores al
0,1 % (tel peso se les conoce con el nombre de o^oelementos o
micronutrientes. A los que están en concentraciones superiores se
les denomina macronutrieníes o macroelementos.
Algunos de los tñoelementos secundarios se ^icuei^an
generalmente en forma de iones (cationes y aniones).
Funciones de los bioelementos
Desempdian d¡v«-sos pieles:
- Componentes de enzimas, proteínas y cofactores:
actúan en el mwtenimiento de la estructura de las
mismas; facilitan la actividad catalítica de oizimas
(como iones o cofectores); constituyentes de citocromos
y de proteínas tran^wrtadoras de electrones y oxígeno
(Fe en hemoglobina y Cu en heroociffliina).
- Mantenimiento del equilibrio osmótico.
- Transmisión del impulso nervioso (Ca^^ ^^^ K:+)
- Formación de c^arazones de nK)tuscos y esqueletos de
otros animales.
- Componentes de pigmentos (Mg en clorofila).
- P»n¿abilidad y estabilización de membranas celulares.
- Estabilización i& ribosomas.
- etc., etc.
TemankáatConcepiMelBmenUánymuybáskx»sobf»ofgattiuM
Asimilación de nitrógeno
Los organismo necesitan nitrógeno para ta síntesis de
aminoácidos, nucleótidos y otros compuestos.
Los vegetales usan los nitratos solubles en el medio como
ñiente principal de nitrógeno. Algunos pueden usar también el amonio o amoníaco.
Los animales obtienen su nitrógeno a partir de aminoácidos u otras sustancias orgánicas ingendas en la dieta.
Las cianobacterias y muchas especies de bacterias del
suelo que viven simbióticamente en tas raíces de algunas
plantas (leguminosas), son los únicos organismos chaces
defijarel Nz atmosférico convirtiéndolo a amoníaco.
Las bacterias nitríñcantes oxidan el NH? a nitritos y
nitratos y las bacterias desnítríñcantes convierten el
nitrato en nitrógeno atmosférico. Ciclo del nitrógeno.
Nitrógeno atmosférico
Bacteria*
Cicla del nitrógeno
Bacteria»
i
litamtrífitamtts]
• • • a J^^^M
deN
Amoníaco
^
'
r
IlMll mW JIMIH3
f
Nitratos,
nitritos
Aminoácidos
V
L
^
^
8
UtúxtducekMStmatabottma
Bibliografía consultada
I
I
Nelson, D.L. y M.M. Cox. ""Lehmnger:
Prindpios de Bioquímica*' 3* Edición.
Ediciones Oniega, Barcelona. 2001.
Stryer, L., J.M. Berg y J.L. Tymoczko.
"Bioquinúca** 5* Edición. Editorial Reverte,
S.A. Barcelona. 2003.
fítíoio^aaeíotvBgBtmsm&tnos
MillUWICCIOH mf
Introducción
Todos los organismos necesitan un aporte continuo
de energía para tres fines fundamentales:
1) Realización de trabajo mecánico para los
movimientos celulares;
2) transporte activo de iones y moléculas;
3) síntesis de macromoléculas y otras biomoléculas, a partir de moléculas sencillas.
La energía necesaria para estos procesos se
obtiene del entorno.
'ú
1
Definiendo el metabolismo
Es la suma de todas las transñmiiacianes químicas que se
producen en una célula u ws^iismo. Tiene lugar en una
serie de reacciones catalizáis enzimáticamente que constituyen las rutas metabólicas.
Cada uno de tos pasos consecutivos de una ruta metabótica ocasiona un pequeño c»nbio específico, norm^mente
la eliminación, transferencia o adición de un átomo o un
grupo funcional determinado. El precursor se c(»ivierte en
producto a través de una serie de mtermedios metabólicos
denominados metabolitos.
El término metabolismo intermediario se aplica ccm frecuencia a las actividades combinadas de todas las rutas
metabólicas que interconvierten precursores, metabolitos y
productos de^jo peso nn^cular.
El metabolismo es, por tanto, una actividad cdular muy
coordinada en la que mudios sistemas muftkmimáttcos
(rutas metabólicas; cooperan para cumplir cuatro ñmciones:
10
bUtüíÉtccIán id
Funciones del metabolismo
1) Obtener energía química a partir de la captura de
energía solar o de^iadando nutrientes ricos oi
energía obtenidos del ambiente
2) Convertir moléculas nutri^ites en las moléculas
caracUisticas de la precia céhila, incluidos los
precursores de macromoléculas
3) Polimerizar los precursosres monoméricos en
macromoléculas: proteínas, ácidos nucleicos y
polisacáridos.
4) Sintetizar y degradar biomoléculas requeridas cñ
funciones celulares especializadas, tales como
lípidos de membrana, mensajeros intracelulares y
pigmentos.
División del metabolismo
Catabolismo: Es la fase degradativa y liberadora de
energía del metabolismo, parte de la cual se conseva
en forma de ATP y en transportadores de electrones
en forma reducida (NADH, NADPH y FADHi). En
él, los sustratos orgánicos se convierten en productos más simples y pequeños.
Anabolismo (biosíníesis): Es la fase biosintéticay
consumidora de energía del metabolismo. A partir
de precursores sencillos y pequeños se forman moléculas mayores y complejas. Estas reacciones necesitan del aporte de energía del ATP y de poder reductor.
Dependiendo de las condiciones energéticas de la
célula, algunas rutas pueden ser tanto anabólicas como caíabolicas. Se les denomina vías anflbólicas.
FmemgtaaBioe^ffBtmsmmfnas
U
mttodueclón 9t
^^^^^^^^^^^^^^^^H
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Moiécalas
precursoras
^ Prodoctoft
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atermsL L
i?ii/iis catabólicas
ALIMENTOS
Azúcares
Gliccrol Ácidos grasos Aminoácidos
^
•
•
ATP
fíBMof^úBiotímgBtmtmmiños
12
tuúoducciónatmataboBana
ATPMMMttfo p u »
Rutas
anabólicas
ATP
Cnpm
AddM GMccral
é
AEáeum
.é>
Catabolismo
Lleva a la degradación de biomoléculas.
Oxidación química y producción de cofactores
reducidos: NADH, NADPH y FADH2.
Liberación de oiergía química (exergónico) y
producción de ATP a partir de ADP.
Convergencia de vías.
fígtalag/adBiKveggtatBsmañnos
13
tttitoduccíóo jrf
Anabolismo
Síntesis de biomoléculas.
Proceso de reducción química y producción de
cofactores oxidados NAD% NADP^ y FAD.
Requiere aporte de energía química (endergóníco)
y utiliza ATP.
Divergencia de rutas.
Tipos de rutas metabólicas
• Rotas lineales
FMtoiagtaaBkfty^&Biammminot
i4
Mrodueeióaid
• Rufas ramificada»: Se obtienen varios productos finales a partir
de un solo precursor o tansfoimando varios compuestos inicimes
en un s(^o producto final.
Divergente
Pi
J|
D<
G
Convergente
/
H
• Rutas adicas: Uno de los compuestos de partida se
regiera en una serie de reacci(mes que convierten a
otro compuesto <fe partida en un proaucto final.
B
C
metalizeos
^
£
fígtía^aBUxvegBtUKtntiñn»
15
Inbwluni^ión Ét
Convergencias y divergencias
en el metabolismo celular
El catabolismo goieralmente es convergente, y
el anabolismo es divergente.
!•
^niKjipjOBnm
• V
•-Ringraci*
K
ChiÉalUtji
)«CaA
KatamstlUCo^
sSnftO^BH
(W
K
COk
co.
Jijpi^s ífe reacciones meíabólicas
Las miles de reacciones metabólicas que ocurren
en un organismo, se pueden agrupar en solo seis
tipos. Es decir, existe una economía en el diseño
de las reacciones bioquímicas.
De cada uno de los seis tipos, parecen repetitivamente reacciones específicas, lo cual reduce enormemente el número de reacciones a estudiar.
Además, la mayoría de las rutas metabólicas requiere un paso de activación.
16
tntndticcíón 4it¡
Activación
Consta de los siguientes componentes:
• Sustrato inactivo
• Enzima
• Agente activador
• Producto activado
Enzima
S»*«'»^ +
J^ar'
Pr^ucto + Subproducto
activado
Tipos de reacciones bioquímicas del metabolisnto
Tiporeacdón
• Oxidación-reducción
Descripción
Transferencia de electrones
• Formación de enlacesque
nrecisan
precisan hidrólisis de ATP
Formación de enlaces covalentes (ej.,
enlaces C-C.
C-C, C-N>
C-N)
Reorganización de átomos para forTnasa isótncros
Transferencia de grupos fímcúmales
de ima molécula a otra
Rotara de enlaces con intervención de
agua
Adición de grupos funcionales a doUes enlacf» o etinúnacíói) de grupos
paraformardobles enlaces
• Isomerización
Q Transferencia de grupos
Q Hidrólisis
Q Adición o eliminación de
grupos funcionales
BIBLIOTECA
DE
CENCÍAS
^BÁSICAS
fmeío0B(iBix^gMm8ñmfino6
17
^-^
Mtoductíióñ9Í
Reacciones de oxidación-reducción
- il
O ' ^ ^ C ^ - ^ C / ^ ^ + FAD ^
H2
ó
O^
I
:
"
ii
-
Fumarato
Succinato
- ;l
í
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H2
Ha
^fT
^C-
/ i
H6
"
i;
+ NAD+ ^
O"^ ^ C
C^
+ NADH + H+
-
5
Ó
Oxalacetato
íi
Malato
Reacciones formadoras de enlaces
H3C
+ CO2 + ATP + H2O 5=
Piruvato
O
P
Oxalacetato
Fm¡log/adBlos¥0ffBtalgsmmtim
18
tnttotkiccUn^t
Reacciones de isomeiizadón
HQ
COO-
H
coo-
-ooc
"2
H ^H
Citrato
coo-
OOC
C
H2
coo-
H OH
Isocitrato
Isomerízación
Tipo Isomerízadóii
Enzima
Funcional
Isomerasa
Epimerízacíón
Epímerasa
Racemización
Racemasa
Cis-tr^s
Cis-trans isomerasa
fíWoiDgte d» las «egoMi» ffliMí»
19
Itttncluccíón 9t
Reacciones de transferencia de grupas
2-
CH2OH
í 1
'¡
OH
OH
Glucosa
ATP
,^ p^
HO
OH
^Jt»
p
ina
HO\—^OH
OH
Glucosa 6 fosfato
(G6P)
Flttí!ttfíf& <Hf fPi WQtttltmnH/tftift
ADP
HO
OH
20
biúwMiccíón id m&ltboBsitto
Reacciones de adición o eliminadén
de. prunos funcionales
XH2OPO32-
^ r
'^.
-H
HO-
HO-
-H
+
Dihidroxiacetona
CH2OPO3'-
Fructosa-l,6-bisfosfato
(F-l,6-bP; FdP)
H
C
-OH
GIiceraldehído-3-
fosfato (GAP)
fosfato (DHAP)
OPO32-
H-
CH2OPO32-
H
-OH
H-
"-V
XHjOPOs^-
:^
+ H2O
I
OPO32-
CH2OH
H
fosfoenolpiruvato (PEP)
2-fosfoglicerato (2PG)
Estrategia común y repetitiva
Cido dei úááo
dtríco
DenadadÓB
ádaosgran»
H H
SántesH ácidos
grasos
H- H
M H
H H
H H
S<M
H K
HjC-
HOOCOii
H H
S*CP
H H
^.
i
1
HjC
sea*
FNOH,
HOOCCM,-
S-CoA
H
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5 V - - ^ . . -.'Sc^ - ' S ^ .
<O0r
RCHj.
•* H
FMOKígOíáBilosvegBUíKauíflnos
H H
21
IntfodUGcíón Mt
fíüoiogfadBiafvBg&MMimañnos
22
LlaUen
loiilqiit
a 2: Enzimas y c
Enzimas y coenzimas
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos. Algunas realizan su actividad
con los aminoácidos que la componen. Otras requieren de componentes químicos adicionales denominados cofactores.
Los cofactores pueden ser pequeñas moléculas orgánicas o moléculas órgano-metálicas, llamadas
coenzimas. En oü*os casos» son los iones metálicos los cofactores usados. Estos son necesarios tanto para la integridad estructural como para la actividad catalítica de la enzima.
Cuando un lón metálico o una coenzíma están fuertemente unidos (enlace covalente) a la enzima se
denomina grupo prostético.
FmalogkióBloewgBtaiBstmflnoe
23
TaUal
Iones qoe actóan como co&clores oi diversas earimas.
Cu2+
Citocromo o»dasa
Fe2+ or Fe^^
CitocTomo axidasa.
K*
Pinivato kinasa
Mg2^
Hexokinasa, glucosa 6 fosfiaiasa, pínivato kinasa
Mn2^
Argtnasa, rüxMHicIeotido reductasa
Mo
Ni2+
Dinitrogenasa
Se
CHutationa peroxidasa
Zn2+
Anbidrasa carbónica, alcdx^ deshidrogenasa
Ureasa
Tai>la2
Co«Dzimas que «ctómi como transfNMtadores de átomos específicos
0 grupos ftmcíoiudes.
Biocytin
Coenzyme A
5'-0eoxyadenosyfc:ot>alanitn
(coenzyme B12)
Flavin adenine dinucleotide
Lípoate
Nícotinamkie adenine
dinucieotfde
PyridoKat phosphafe
Tetrahydrofolate
Thiamine r^rophosphate
Crfvpos ifnmncot
Ifjmswnmw
CO2
Acyi groui»
Hatomsand
afkyl groups
Electrons
Electrons and
acyi groups
Hydride ion (: H")
Amino groups
Orte-carbon groups
Aidehydes
inreoHrsor e n
Biotín
Pantothenic acid and
ather compountfe
Vitamin B12
Ríboflavin (vitamm 82)
Not required in díet
Nicotinic acid (niacín)
PyridcKine (vHamin Bg)
Foiste
Thianííine (vitamin Bj)
24
Recordando las estructuras de las proteínas^ 1
HCX)C^|^ NH2
I
R
HiO
D
" /^'
H
?
H,r
I
H
?
K/
Enlace peptídico
CarboxOo
teminal
AaÚBO
.Estructura primaria
Recordando las estructuras
de lasprotdnas, 2
Estructura |
secundaria
I
I
a-hélíce
Hoja p plegada
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria"
Fmoktgktáeloéi/Bge^tBSimftfic»
25
Fftrífnsiv Y1
Recordando las estructuras de las proteínas, 3
UtterstteíiHtn
Iliiirofóbicas y de
vamícrWaab
CMat»
"^
jif Jit
pwwpppiMliCa
Recordando las estructuras de las proteínas^ 3
Estructura cuaternaria del colágeno
Cadena
Estructura
cuaternaria de la |
hemoglobina
Cadcita ix
Fmsks0s ásfáswsgstsíss smmos
H e 111 o
26
Enzimas ycoaaama&
Papel de las enzimas
• Catalizan los mismos tipos de reacciones que se llevan a
cabo en un laboratorio de química orgánica: oxidación,
reducción, aíquiíación, hidróíisis, hioroxilación, eliminación, etc.
• Las enzimas proporcionan un ambiente específico dentro
del cual una reacción determinada es, enei^éticaraente,
más favorable. Las reacciones catalizadas por enzimas
tienen lugar en sitios específicos llamado sitio o centro
activo.
• Incrementan la velocidad de la reacción catalizada de 10^
a 10^^ veces. Las explicaciones para tal comportamiento
catalítico no son totalmente entendidas.
Es importante tener en cuenta que los catalizadores aumentan la velocidad de la reacción, sin
modificar el equilibrio de la misma.
"3
• vi
International Classificafion of Enzymes*
Class
Type of reactíon catalyzed
1
2
3
Oxidoreductases
Transferases
Hydrotases
Transfer of electrons (hydride ior>s or H atoms)
Group-transfer reactions
Hydrolysis reactíons (transfer of functional
groups to water)
4
Lyases
5
ísomerases
6
Ligases
Addition of groups to double bonds, or formatíon
of double bor}ds by removat of groups
Trar>sfer of groups within molecules to yield
isomeríc fomns
Formatíon of C—C, O—S, C—O, and C—N
bonds by condensation reactions coupíed to
ATP cteavage
No.
*Most enzytnes catatyze the transfer of etectrons, atoms, or functional groups. They are therefore
classified, given code numbers, and assigned ñames according to the type of transfer reaction,
the group donor, and the group acceptor.
Fmakfgfs ás tas vsgststss matíms
27
Cinética de reacciones enzintáticas
E + S-j
>ES—^^-^E-^P
Ecuación de
MkhseKs-Menleit
K» +m
Km
ConcertraCTÓrr <te swstrmo. [SI
Coordenadas de una reacción
Estatfe de tnntícié» Q>
Ertad»
m
Coordenada de reaccíéB
2S
EsUdo tnmsición <})
No catalizada
I
Energía de
activación, AG^
_ [Producto]
"I ~ [Sustrato]
Coordenada de reacdón
Las enzimas hacen que se llegue al equilibrio de
la reacción más rápidamente pero no afectan a
la constante de equilibrio
Algunas explicaciones
• Generalmente, cada enzima cataliza sólo un tipo particular de reacción, y sólo acq)tará un sustrato, o en la mayoría de los casos una
serie de sustratos estructuralmente relacionados. Esto significa, que
una enzima sólo acef^ará a uno de los enantiómeros presentes en una
mezcla racémica, y pi»de producir un producto ópticamente activo a
partir de sustratos inactivos. Tal especificidad se puede deber a la
reunión de sustrato y cofactor cñ el coitro activo de la «izima.
• La acidez y basicidad se incrementan por el ambiente orático del
centro activo donde el solvente es excluido. La catálisis ácido-base
necesita de la transferencia de un protón desde un residuo aminoacidico neutro o positivamente cargado (-SH, -OH, -NH3*, -CCXM) a
otro residuo neutro o ligativamente cargado (-S", -NH2, -COO").
• Los complejas esterospedficos enzima-sustrato-co&rtor se
estabilizan por interacctones no covalentes. Es decir, son fiácümente
dísodabies, y pueden disodarse espontáneamente para liberar los
productos si la configuración del estado de transición es alterada,
resultando en una reducción en el número de interacciones estabilizantes.
FmobsiBdBlosvogBtítBsmañnoB
29
Coenzimas
De los muchos cofactores que usan las enzimas, en
todos los procesos metabolicos, son de destacar los
siguientes:
•
•
•
•
•
Adenosin trifosfato, ATP.
Coenzíma A, CoA.
Nicotin adenin dinucleotido (fosfato), NAD(P).
Flavin adenin nucleotído, FAD.
S-adenosín metionína
Adenosin trifosfato (ATP)
• La reacción involucra casi
invariablemente el desplao
o
cHjo-p-o-p-o-p-oH
zamiento nucleofílico del
II
¿e c^ ¿© ADP o del AMP por un uncleófilo RO", para formar
OH
OH
un intermedio fosfato o
Adenosin tnfos&to (ATP)
pirofosfato.
o
Mg+2
-^ RO—P-cP +ADP
ROH + ATP
Enzima
1^
O
•I
_fi
RO—P—cP
+ HY
O
FriTÍmn
Fmefio(0aó8lo8wgBUt»ma/inm
RY+ HOJi-^
Cf
• Un posterior desplazamiento nucleofílico del
fosfato o del pirofosfato
por otro nucleófílo. Y',
rinde el producto RY.
30
CoenzímaA (CoASH, CoA)
>
N
Me
O
I
II
O
II
CtiflP— O — P — OCHjCJCHCaiXÍNHCBiCNHCHjCHjSH
Me
OH
Transfiere grupos acilos, y
forma acil-tioésteres reactivos, en reacciones con sustratos con grupos acilos.
O—P-^
R - C H 2 - C 0 - Y +C0ASH
R-CH2-CO-SC0A + YH
-*.
R-CH2-CO—SCoA + R,X —
CH-CO-SCoA +HX
•
El grupo tioéster activa a los acilos por ataque nucleofílico en el átomo de carbono carbonflico, con desplazamiento del CoAS', y también por alquilación en el átomo de
carbono a.
NAD(P)*/NAD(P)H
NH,
CONHN^*-
u
CHjO
¿¡
O
O
II
II
P— O— P— O— CHj
ÍH NAD"R = HQ
C
IH
I
NADP*R= p-<^
Intervienen en oxida¿H
clones y reducciones
^xn.
H
"V"* CONH biológicas. E n el ana^CONH,
Me
V
^,,--\^CONH2 •
_ Me-¿-«^H + r i|
^N-^
I
,.
O
^ ,
,
j
I
bolismo actúan las dosl
coenzimas, y en el catabolismo es el NAD\
Cuando un sustrato es oxidado, un hidruro (H) es
transferido desde el sustrato al C-4 del anillo de nicotinamida del NAD(Pr y un H"^ se pierde al medio.
fm(Éo0aúBiog¥BgBaintmfifioB
y\
Flavin adenin nucleótido (FAD)
O
O
II
II
CH:CHCHg«H3«HCH,-0—P^ O—P—O—CHi
I
OH
OH
OH
FAD
Ri.
FADHj
ÓH
El FAD facilita la transferencia
de hidrj^eno y, generalmente,
está unida a una enzima particu-t
lar. El mecanismo de la transferencia de hidrógeno aún no es
conocido.
Introducción de una unidad Cj
Oí
S Métmnañ
Muchos metabolitos contienen grupos N-metilo, O-metilo,
C aromático-metílo que, con pocas excepciones, derivan
del cofactor S-adenosil metionina. El proceso es un desplazamiento nucleofilico. El C transferido proviene de diversas fuentes: formaldehído, ácido fórmico, etanol, serina,
etc.
32
Sustituciones decírofüicas
Los radicales libres, al igual que los iones carbonio, buscan electrones para completar su octete. Por consiguiente,
son atraídos por centros de alta densidad electrónica y se
denominan electrófilos.
R-C
+H
Si se introduce un segundo sustituyente, Y, en un derivado
del benceno, QH^X,la posición que ocupará Y depende
del carácter electrónico del grupo X que ya está presente
en el anillo. En algunos casos se obtienen productos de
meta disustitución, en otros resulta una mezcla de compuestos orto y para.
Clase 1. Grupos que orientan a orto y para.
Clase 2. Grupos que orientan a meta.
Ejemplos
Las reacci(Mies de halogenación, nitración, sulfonación y alquilacíótt del benceno (por ejemplo) son
reacciones de sustitución electrofílica pwque, en
cada caso, el reactivo que ataca al anillo aromático
es un ácido de Lewis (un reactivo buscador de
electrones o electroñlíco), y este reactivo ácido
desplaza un protón del anillo.
33
Nucleófüos
Casi todos losnucleófílosfiíertes, sean iones(CN", R)
o ciertas moléculas (NH3, H2O), atacarán al grupo
carbonilo de un alddiído o una c^ona en el centro de
baja densidad electrónica que es el átomo de carbono.
X
R
R-C^
c=o + X
/
Nu
a
Nu
Adición nucleofüica
Los aldehidos reaccionan con los alcoholes originando
primero hemiacetales y por reacción con un segundo
equivalente de alco-hol dan acétales
Rx-OH
K-C
+Ri—OH
o
O
C^ + R2—OH _
R" '^R
OH
R-C-ORi
\
H
OH
R-C-R,
OR2
::.
OR2
\
R - C - O R , + HJO
H
R3-OH
•
^^
R - C - R 1 + H2O
OR2
34
Tema 3: Fotosíntesis
m^^''^'
-%^>^&p-'' ^-
-;:•'-í!V3^
t ? ;
Bibliografía consultada
Buchanan, B.B., W. Gniissem y R.L. Jones.
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Ediciones Omega, Barcelona. 2001.
Stryer, L., JM. Bere y }L. Tymoczko.
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ftBUtagfaóBtBenegatiÉBBttiañiiae
35
Ffítttsíntissís
FISIOLOGÍA V
Azcon-Bieto, J. y M. Talón. ^Fisiología y
Bioquímica vegetar. InteramerícanaMcGraw-Hill. Madrid. 1993.
BIOQUIMKfl
VéeCTRL
Azcott-Bteto, J. y M. Talón. ''Fundamentos
de Fisiología vegetar. (InteramericanaMcGraw-Hiíí. Madrid. 200Í.
¿ Qué es la fotosíntesis?
Proceso físico qoímico por el cual las plantas, algas y
procariotas usan directamente la energía lumínica con el
fin de sintetizar sus propios compuestos orgánicos.
Comprende una serie compleja de reacciones que
involucra:
-
Absorción de luz,
conversión de «lergía,
transferencia de electrones, y
una ruta enzimática de múltiples pasos que convierte el
dióxido de carbono y ef agua en carbohidratos.
—
t
H,0
I
FMskjgfs de Im 'ifsg^^ss m&mws
^
—
Reacdeoe»
del carbono
í
i
CO2
CHjO
36
Fotosintasís
Visión general de la fotosíntesis, 1
Dos fases principales;
- Reacciones con luz: Transducción de energía
•Utiliza energía lumínica y H2O
•Produce ATP, reduceNADP^ aNADPH y
rinde O2 como subproducto.
•Ocurre en la membrana tilacoidal de los
cloroplastos.
- Reacciones ligadas al carbono: Ciclo de
reducción del carbono (Ciclo de Calvin)
•Fijación de CO2. Utiliza ATP y NADPH
producido en la fase anterior.
•Produce glucosa (CeH^Oa)
•Ocurre en el estroma del cloroplasto
Fisiaksgfsd&tBSv&^sfssfímkfKíS
37
FnÉmcíttítiftít
Visión general de lafotosíntesis, 2
Proceso de oxidación-reducción.
CO2+2H2A
I
^ C H j O ] + H , 0 + 2A
1
aceptor de dador de
etectroaes etectrooes
i
carbohidrato
1
prodocto formado
por oxidada de H, A
En la fotosíntesis oxigénica, H2A=H2O,
CO2 + 2 H 2 0 - ^ ^ | C H 2 0 1 + H2O + O2
mientras que en la fotosíntesis anoxigénica, realizada
por bacterias se usa un dador de electrones distinto del
agua. Por ej., H2S en ías bacterias púrpuras del azufre:
CO2 + 2H2S
Visión general de la fotosíntesis, 3
• En los organismos fH-ocaríotas, la fotosíntesis tiene lugar
en un orgánuío especializado, los cloroplastos.
• Las dos fases de la fotosíntesis ocurren en diferentes
regiones del cíoropíasto. Las membranas tilacoidales
contienen los conrolejos multiproíeícos fotosintéticos ios
fotosistemas I y II, los cuates incluyen los centros de'
reacción responsables de convertir ía «lergía lumínica en
energía química. Estos centros de reacción son parte de
una cadena de transporte de electrones (CTE) en la aue
están involucrados diversos compuestos.
• Localizada en el tilacoide, la CTE fotosintético mueve los
electrones á&\ agua del mtenor ásX tilacoide a comnuestos
redox acüyos en el estroma. El ADP es fosforilado sobre
la superficie del cíoropíasto por la ATP sintasa localizada
en las membranas del tilacoide.
^ ^
• La reducción del CO2, en el ciclo de Calvin ocurre en el
estroma.
'
fMcOBgts és Pifs vs^stgs ffmmos
3%
Fotosíntesis
Descripción del
doroplasto
Membrana
'"'^'^
Membrasa
externa
Membrana
acio
titkoidai
Espacio
Lámela t
ratermembranal estratna
Tüacoide granal
Crana
Lamen
títaeotdal
F'f^^agís íte tss veg^^ss msfkms
^..
.\
Tüacoides
graaal
Tttacoldes
expuesto»
«¿estnana
39
Absorción de ía luz
• La captación de la energía de la luz es la clave de la
fotosmtesás.
• Lalazes^isorbídaparmolécolasfotoiTeceptoras,
denominadas pigmentos. La principal mofócula
fotorreceptora <» tos ckM'opiastos oe la may(»1a de los
OTganísmos íatosxsáéticos {plantas, algas y cianobactenas>
son la clorofila a y la clorofila b.
*
• Las l^cterias anaerobias fc^osintéticas producen una
vanante molecular de la clorofila denominada bacterioclorofila.
• Además de la clorofila, bay una soíe <fe pigmentos
accesorios, los carotenoides, carotenos y xmitofílas Los
más importantes son elfi-carotenoy la luteina.
• Las cianobactenas y algas rojas usanficobiUnastales
cotüofícoerürobilina yficocianobUinacomo pigmentos
c^taoM'es de luz.
CHO . ,
I eackxofilaft
Eahce
ntBvadoen
^
^»cterioclofofíIa
CR»
»<* ^
oitacterioclorofilaCHg
Cadena tatend de fitol
cais,
?
^^^^^X-X-X-vo/^-dT «X
CHjO
O
Estractaní «¡níniai defaidorofifai« y dífereiicúis con otn»
pigmcBtot.
fmatagkióBtxwgtnaimmmtnoB
40
\v*'
,H,
H^
H
r
o—c
I
o
I
?"'
CH
I
C—CK>
*•«/.
HC—I;M>
HC—CM,
I
CH
Otl
CH,
CHs
P-<aioteito
H/;,
.OH
HaC^^CH,
HO
CHs
CH,
bH,
HaC CHa
Uitetna (xaotofila)
fí!ÍOIOQtBÚBtO6¥BQ0tOtB8fíí&ttK¡S
41
coo-cooCH»
C5H2
CHa
.CH CH, ¿Ha CM. ,CH,qH, ,ÍH
FicooitrobiUna
CH,
CHa
/
,CHa
oi fioodaiobiiHia
Etdace msatmadoat fioocianobüina
Las ficobilinas son tetrafrároles de cadoia abierta que tienen el
sistema de polieno extendido que se encu^itra en las clorofilas,
p^o no fvesentan ni la estructura cíclica ni el Mg^^.
Las ñcobilinas están unidas covalentemrate a proteínas de unión
específica, formando las ficobilíproteínas, que se asocian en
compleios ahameitfe <»denados, los ficobilisomas, qae son las
principales eslrucluras de csqitaci^ de luz en las «ig^s tojas y en
las cianobactetias.
Efirvctiira de
b» fioobSiiías.
Las e^ructuras
de la ficocianofñlina y de ia fícoeritrobtlina, umdas a las pro>
teínas fícoduiina y fícoeótiiiia
pw medio de
«daces tioéster
que involucran a
losreñduosde
cisleina.(Cys).
Fit»alaglBaBloev9gBtalBgmaflfug
42
^Coíe
f(AP + APB)
20 nm
Estructura de un ficobiUsoina. A la izquio-da micrografía eteOrónica de tosficobiíisomasde la cianobactera Synechocysíis. A la derecha
rq>resratación de los íicobilisotnas de la dan(4>acteria antedor. Las
varillas que contienen fícooítrina (PE) yfícocianina(PC) sdiresalen
de un núcleo (cwe) formado por aloficocianina (AP) y atoficocianina
B (APB). La región del núcleo se une a la membrana tUacoidal.
L
Complejo de abitara
delaz,LHCII. La
unidad funcional es un
trímero LHC, con 36
moléculas de clcnofíla y
6 de lutetmi. Se nuestra
un monómero visto en el
plano de la memá^rana.
Hay 3 se^aetilos a>
bdicoidqales transmen)brana, 7 tnolécalas de
clorofila a (en verde), 5
de ck»rofila b (oí ro^) y
2 dd pigmento accesorio hitetna (en amarillo),
que forman una abrazadera intoma.
pmobgiaúBkmvegBtmsmmlnoe
43
Pigmentos presentes en organismos aerobios
Cioro&u
Oiymigmo
Plantas
a
+
b
+
c
-
Algas Verdes +
+
-
-f
-
+
Dinoflageiados +
-
-f
DiatcMneas
Algas Pardas
+
-
+
Algas Rojas
+
-
-
Cianobactoias +
-
-
d
Carotenoidcs Ficobiliius
+
+
+
Radiación electromagnética
Lafiíenteenergética que sostiene ia vida en la
Tiara es el soL
Ei sol suministra la energía ium&iica que las plantas
necesitan para la fotosíntesis, y el c^or que calienta
la tierra.
Controla nuestro clima, dirige nuestro sistema
horario, y regula los ciclos de vida de plantas y
animales.
La ener^ radiante, o radiación electromagnética ( R o n q u e el sol transmite continuamente a
través def espacio, alcanza la tiara de muchas
fcHrmas.
FislotogtBdeicf8¥Bg&t8t0ffinñníx
44
Espectro deetromaptético. A medida que la longitud de onda de la
ramación electrcMnagnética se incrementa, disminuye la energia y la
frecuencia de las oiraas. Las kMigítudes de <mda visibles son una parte
muy pequeña del espectro electromagnético (1 mn = lO^^ m)
Atmósfera externa
Supeiflcle terrestre
%det total
X(nm)
% del total
X.(nm)
5
<400
2
<400
28
VIS
45
VIS
67
>740
53
>740
FiskilogíadekxvegBttáKmafínoe
45
"^^^W
cresta
^AA/ÍV\
Velocidad ( C )
Punto donde se
Punto
éontie se ( V )
mhtelafrecuencKT
La lotrótud de onda se deñne como la distancia de cresta a cresta (o
de valle a valle). La energía es inversamente propcncioiúl a la
longitud de onda: kmgítudes de onda larga titira menor energía que
lascOTtas.
UMigttud de «ida y frecuencia óel» radiación electrc»nagnética. La
frecuencia de la radiación de ahafrecueiKia(alta energía) mostrada
en (b) es tres veces la de la onda de bajafrecuencia(baja energía)
ffwwirada ep.(a)>
^
46
Velocidad de la radiación
La radiación electromagnética viaja en ondas en todas
las direcciones, y lo hace siempre a ía misma velocidad,
aunque sus longitudes de cmda difieran. La velocidad, c,
tiene un valor máximo (2,9979 x 10* m -sr') cuando
viaja en el vacío, y disminuye muy ligeramente cuando
lo nace en el aire o en cualquier medio que contenga
átomos o moléculas.
En la ecuación de Planck, h = constante de Planck, de
valor 6,6262 X 10^^ Js
E = hxv = lix —
c
v=—
Radiación VIS
X(nm) E(Kjmol-i)
La radiación que vemos es la Color
radiación visáMe, la cual
471
<400
UV
constituye una parte de to292
|4CXM25
do el espectro electromagnético. Su longitud de onda
260
1425-490
varía desde qiroximada230
1490-560
mente 400 nm (violeta)
hasta ^«"oximadamente
210
9 560-585
700 nm (rojo).
193
1
Fitíaiogte de loe vggatatBS marinos
1585-640
|640-740
>740
IR
176
85
47
Fotometría: Ley de Lambert-Beer
A = D.O. = 8lc
Donde:
A = Absorbancia
D.O. = D^i^dad óptica
8 = coeficiente ás extinción molar
1 = paso óptico, o longitud de la célula
c= concentración molar de la sustancia absorbente
Espectros de absorción de las clorofilas
UV
VioleU
*
*
Axa
t
Vente
AnMriBo
*
*
N«nt>
*
Rof«
f-
IR
i
CkffofihiQ
fitíologfB dB los nogotalot/nañnot
4»
Espectros de absordén de los caroíenoides
uv
k
i
L
I i
-1
L
e
I
t-í
E^ectr» selu-víaMe
I
-Ffeodaida*
?00
800
19 «BÜOTECA I
(í ^ ^^ ^
\ f t CIENCIAS
flsiala00 dB ioí yoffBtttKtti&ftnos
49
Tramf&renda de electrones indiada
por la absorción de luz por las clorofilas
1
^
EP
—T
1
HMHM*
E^ado
basai
'
^^•(•M
Estado
excitado
La absordóa de luz fHrovoca
la excitación de un dectrón
que pasa a un nivel energético supaior desde ai nivel
basal
L
fariMogiff dl9to»«ogaiMB» imvM»
Mtáéaim Aceptar. A
eidta4i,D
D*
A
Separación de carga fetoindiicida Si
íay di^roble un aceptor de electrones
adecuado el electrón que se encuentra
en un nivri energético superíw, debido
a la ^soroon de hiz, puede ser transferido desde la molécufa excitada af
aceptor.
50
Canaüzacién de la energía absorbida a certíros de
reacción por transferencia de exdtones.
• Los pigmentos que absorben luz están ordenados
en fotosistemas.
* Dos tipos de moléculas:
- Moléculas copiadoras de luz o moléculas antena.
Absorben energía luminosa y la transmiten r^ida y
eficientemente al centro de reacción.
- Las moléculas asociadas al centro de reacción
fotoquímica Están especializadas en transducir la
ena'gía luminosa en energía química.
51
Organizadén de los
faíosiOemas en la
membrana tílacíñde
CMtmdereacriéa. LareaodénfeioqBfiiHca
convierte la eiKrj^ de mánéfim anasqiBR»cióB de ctfga, HHcimd&el fi^de electtmies.
Conq>lejo antena
• Es un conjunto de pigmentos captadores de luz,
en gran número (desde unos 50 hasta miles).
Sobre ellos incide la luz solar, de manera que se
va transfiriendo la energía de unos a otros, en
paquetes (excitones), pero sin oxidarse, cñ un
fenómeno conocido como resonancia inductiva.
• El complejo antena actúa como un "embudo",
captando energía lumínica, y canaüzándola hacia
el centro de reacción, donde podrá ser convertida
en una forma útíL
52
Transferencia electrones
OosoBütáA
centro Raoata
Fotón
Elfaíosistema
en acción
Acqitor priraanode
decÁnones
CeHtfode
icücción
Mcrféculade
pigmoitosdeki
Tians&ieaciadc
antena
Fostosistema
Transferencia de excOones
331
lcUon»kitloraaai
]víoiéciil»
«»«"»
Ctorofitedd
centro de
leaccá&a
i«
LUZ
3i
3]
1
La tttz &(ci(a una moiéI» culaanieaa (clorofila o i
1
J
1 , l ^ «cvanda OB aectron a
I ^H on nivd eiiergítioo
TlaKMO
i«
n..bctr<aiko)«iatb>
superior.
3 3i
Bul»»
r
3 31:
Tía •liiililli. if . | l M « Wmtmm^
BIBUOTECA ^\T|
DE
**
«ENCÍAS
BÁSICAS
fíKlaiagta<tBkte¥9g0aí8emaflfíot
La BMrfécida antesa Cl
excitaéb pasa energía a
una imdecula de dwolíia
vecina (transfereada de
eoeig^jxx' (es(uiaiidaX
excitándola.
La energía se tiansEieic a
ana dorofíla dd ooitro
de reacción, excitándc^
'TSS^
ciectromco
®
Acqxor
electrónico
3
3
La doroñla excitada de)
cortro de leacdÓD pna
un electrón a ua acq)tt>r
dectrónioo.
Donador
electrráiico
Et hueco dectrónico e& el
centro de leaccián se
cubre con m eiectrbn de
un donadoi dectrónico^
Laabaoicíándeuttibtóabaptod»^
cido nna separacián de carga ert d
centro de reaeeÍMt.
FitíotogíadelaeMgetalumafInoe
Donador l^—.
decWracol^
3
54
, ^,^M^tíí^tl»rkm
Tipos defofíosisíemas
Fotosístema I (FSI), tiene un centro áe reacción, el
centro F700 que tiene un pico de absorción a 700 nm.
- Formado por: 13 cadmas polipeptidicas, 60 moléculas
de clorofíía, una de quinona fvítamina K^) y 3
complejos ferro-sulfurados (4Fe-4S)
Fotosístema II (FSII), P680, que tiene un centro de
reacción con un pico áí absOTción a 680 nm.
- Formado OOT: 10 cadenas polipeptídicas, 30 moléculas
de clorofila, 1 ion hierro no hemo y 4 iones de
manganeso.
Los dos fotosistemas trabajan juntos para usar la energía
luminosa con el fin de generar ATP y NADPH en un
proceso de dos pasos áeaammaáofotofosforilación no
cíclica.
La absorción de dosfotonespor tos J^Qg doS
f&ÍOSÍStemaS
dos fotosistenras es necesano para
completar la transferencia de
NADr NADPH
electrones desde el ^ u a al NADP^.
Luz
(A. <700 nm)
(X <680 nm)
FiBlalagtaáBlasvegBtalBsmaftnos
55
pQtoBiKt99itK
nmttlntHKfón
Centro de reacción de las bacterias fotasiníéticas
Las bacterias fotosintetizadoras tales como Rhodopseudomónos viridis tienen un único centro cte reacción
fotosintético muy sencillo. Su estructura es conocida
a nivel atómico por difracción de rayos X:
- Posee 4 moléculas de bacterioclorofilas, de las
cuales dos (denominadas P960), asociadas
formando un dímero, son las fotoquimicamente
activas, debido a su asociación con tres proteínas
del centro de reacción (denominadas L, M y l^
Todo el conjunto se encuentra en la bicapa lipídica
A estas proteínas se une un tipo de citocromo c la
subunidad C (en el lado periplámico).
- 2 bacteriofeofítinas
- 2 quinonas (Q^ y Qn) y ^^ ^^ ferroso (Fe^^), que
constituyen el complejo Q-Fe.
' ^ ^
H J:H¡
H,C
CHj
OCHj
Bacteríodorofilafr,BChl-b
fíai0lagladalae¥BgBíaletmaHnot
**5^ •
I
ÜCH,
Bacteriofeoíitma, BPb
56
^^ABQjtfjUlflBCjÉC^ C O O t t f t C M B C l O f t
Spedaipaii
Centro
reacción
bactermno
Heme
chlorophyUN/^
Bacteríochlorophyll
S
^r\
Bacteriopheophytin
Nonheme iron
Estructura del FSl
Las subunidades psaA y psaB («> amarillo), con las regiones de
simititud coa el núcleo del FSn se muestran en rojo y en azul. Las
moléculas de clorofila se representan en verde y se nwestran tres
agregados 4Fe-4S.
fiaíeao^áeiaevegíÉBlesamttK^
57
mOuOSuxu^SMS^ C/^motumdoít
Estructura del FSII
D2
DI
Cadena de electrones en el CR. bacteriano
\»
•
:?í
®
•
•_
'
®
PMD*
^
®
# 0 .
#
®
•
3
m
\JB
^-w-
®
# 0 .
®
Q.^
1
QuJnnw
pool
fmakigfaóelae¥BggteíBsamtrKX
#0.H*
(k#
(r
5»
contíntiariAtt
Primer paso
Cada Bchl a especial (P960 CB d ejentple qm cstanM» ertmOando), tra» excitarse (pasa a Bchla*), se exMa (pierde
dectréii), paaando a Bclfla^
/«Dsorcion
®
»
#
#
£1 electrón original de cada una de las dos Bchl especiales es
recogido por las bacteriofeofítinas.
Segundo paso
^^
acparacióii
de cargas
®
PQAr»+
^ *
BPh"
• >
L
Se origina una separación de cargas, de modo cpie se ha formado una especie de "agujero" cargado positivamente: las bacterioclorofílas ccm carga positiva tienen ahora ona alta afinidad por electrones.
FjSÉttjgís dí9 A» «egeía«95 msftios
59
^^C^BDSÍflttAífiv fiifldSiBUSClBQCt
La Bchr captara un eiectrán de an
tktKromo cercano (cít tj, l^ado al
centro de reacción). Nomudmaite
citocremo » HB donador dñil
electrones, pero ahora los cede,
al ÍBfei»o "i^ujero'' de
positiva representado porta
BcbT.
CuJ^
®
%
• »
Los dos electrones (uno por feofitina) pasan a una ubiquinona (Q^) estrechamente ligada al centro de reacción (la quinona se reduce: Q^H)
• >
®
El electrón de la
Q^ pasa a una se-:
gunda ubíquino- |
na del centro de
reacción (Qg).
FieieiagtadelasveggtatBSímrtnos
60
Fatotíntmtít, Goatínimriótt
El clectr6B abandona el centro de
reacdón y pasa a otra quinona,
que se encuentra Ubre en la bicapa
lipfdka.
^^
PQfin
P960
^ *
BPh
QA"
<-
®
OS
La quinona, una vez reducida, es un bttm
• + rednetor (donador de electrone»). El electrón
pasa a ta CTE (con citocromos b-c).
ralalagtad& las vegetales maffnos
6i
^^OuOSÉtMtlUSSSm G^OflBiQUSCíÉDtt
Pool de
^* ^"y^?*"?^'?'*" ^ ** ^"*"'^ pi woia ana
ti aiiMocacioit de pnMauu faera de i»
•Bembrau, o wa, im potencial electroquí- K^
mico de protones o fuerza protón motm,
coya disipación a faror de las ATP-asas se
tradMr en iRvdacciÓB de A » tfotofosfo-
Tipos de CTE en bacterias
0-*w,
-06
I
rPocoiies
».»
Bartm'a» púrpura
Bacteria» verde tklazafice
JáBLf
Fi8k¡lggtaá»tBSiíegBaiM marinos
62
^^0BDttiíBtlB8l&» C^UtOttMSttCfOt^
Modelo general
^
*f
1^
LUZ
1^
Heme» del típe
cUocnnnoc
Bacterioclerofíla (2)
BacteiTOctomñla (2)
(Pigmnitos accesorios)
—— Baderiofeofitina (2)
J,(D(2«>pB>
QB
qoínoiía
FisiotogtB óB tcfs vogMBlBS molinos
63
contbtuaciótt
Fieií*>gtad& tas vegetales marinee
64
ratatínftit, conttnuackmi
Tema 5: Fotosíntesis, continuación 2
Dos fotosistemas generan gradiente
de protones y NADPH
NAOr
NADPH
eiAocnimo bf
H20
02
Dos fotosistemas Para completar dflujode dectrones desde el agua
al N ADP^ se precisa de la absorcióa defotonespor dos fotoastemas
distintos. (FSf y FSII).
FmatoQktáBíaevBgBtstesmañnos
65
fitntfnuftcfón 2
El FSII transfiere er del agua a la plastoquinona
y genera efgradiente de protones.
Los c son transferidos desde
el P680 a ta feolítína, Pheo,
y, posteriormente, a aos
moléculas de plastoqaiaonas (QA y C^), que actúan
como aceptores nnales de
electrones. Con la llegada
de un nuevo e' y la captura
de 2H^, se reduce la plastoquinona de intercamoio a
QHz El P680^ es reducido
por Z. un resic^ de tiro- Meddoestnictoral dd CR. dd FS H,
sina ae la subunidad DI. nostraad» la eatrvctora doainada per
lat dM proteiiias DI v D2 dd CR. Tanbi^nieobaerva la oxidadón dd i^na por
d centro de Mn.
El O2 producido en la fotosíntesis
procede del H2O
PREGUNTA: ¿Cuál es d orign dd (oígeao
fotoaártétíco?
EXPERIMENTO 1 EXPERIMENTO 1
MÉTODO
RESULTAD<K
I
I
i
1
O;
g|
:0NCLUSIÓ1N: El agua es la
"iuenti
ente dd oxígeno producido por|
ibtosí
Ibtosintesis.
FieiatogfádB loe ¥BgetíÉBS merinos
66
rutatínftis, conOmoKióaZ
L
I i^'
Oj«^
.0-H
Ci
a—MI
t
Mn*'
ÜB residuo de tirosins participa también
cuando se transfieren an e~ y un Yt.
^e-,H*
iHjO-
Ca
r^
t?
Esquema del posible mecanismo para el desprendimiento de oxígeno
en el centro de manganeso. El centro sufre una oxidación secuencial,
de un e' cada vez, hasta que se unen dos moléculas de agua y se
[ fnm^a una de oxígeno, la cual se desprende del centro.
^
\
Mecanismo de la
oxidación del agua
El F680" es un oxidante muy tuerte que extrae e* de las moléailas de
agua unidas ai centro de manganeso.
El centro de Mn, en su wtado reducido, oxida dos moléculas de agua
generar una molécula de oxígeno. Cada vez que se absorbe un
Í>ara
Otón, se desplaza un er de P680, y el par e^jeciaí c a r ^ o positivamente extrae un e' del centro de Mn.
Se requieren cuatro pasos fotoquímicos para extraer los electrones y
remicir el centro de manganeso.
Los 4 e- se usan para redudr dos moléculas de Q a QHaEl centro de reducciói de la ouifHMia se encuwtfra en el lado del
estroma y el centro de oxidación del agua (el centro de nmtffifflieso)
se encuentra en d lado del lumen tilacoidai. Por tanto, los 2H usados para reducir a la plastoquinona proceden del estroma y los 4
proaucidos en la oxidación del agua se libran en el lumen.
Consecuencia: se origina un gradi^te de protones a través de la
membrana tilacoidal que se caracteriza por la presencia de mas
p>^>totiesearfhimenla<M»Ídftlffl^«»4«wtm)fl»,
FiskfkfglaáB toe vegeta/es móflaos
67
Fntntínftitf mntkimción 2
El complejo ciíocronw h^
conecta ios dosfotosistemas
El plastoquinol producido en FSII hace que los e' se
trasladen por la CTE y lleguen al FSI.
Los e' son transferidos, uno a uno, a ta plastocíanina
(Pe), que es una proteína soluble pequeña del
lumen tilacoidal que contiene un solo ion cobre
unido a un residuo de cisteina, dos residuos de
histidina y un residuo de metionina.
El complejo citocromo ¿>(/está formado por 4
subunidades: un citocromo con 2 hemos de tipo b,
una proteína Fe-S, un citocromo/con un
citocromo tipo c y una cadena proteica lateral.
Función; Catalizar la reacción mencionada por
medio del ciclo Q.
Estructura de la
plastocianina (Pe)
La Plastocianina. Pe,
transporta los electrones
desde el complejo b^dL\
FS I.
FistaksgtaáBtxyegBtsíBemaflnoe
6&
Fundón dd complejo citocronw h^
1" etapa del ciclo Q: Oxidación del plastomiiaol a
plastoquinona, 1 e' cada vez. Los e" de QH2 van a la
plastocianina oxidada, reduciéndose, a través de la
Fe-S. Los 2 H^ del plastoquinol se liberan en el
{jroteína
limen tilacoidal.
V etapa: El citocromo /^/reduce una segunda molécula de
plastoquinona procedente de la reserva Q a plastoquinol,
tomando dos H^ del lado del estroma, para fuego reoxidar
el plastoquinol y liberar ambos H^ en el lumen del
tilacoide.
Consecuencia: Se aumenta el gradiente de protones a
través de la membrana tilacoidal.
2H*
Contribución del citocromo ¿/al
gradiente de protones. Oxida QHj a Q
a través del ciclo Q. en cada ciclo se
liberan 4ff^en el lumen del tilacoide.
Suoma
2®*
zOTffsn) «-POM;
Lomen
En la V etí^a, en el sitio de unión del quinol, Qp, se oxida una
molécula de plastoquinol (PQHi) y 2 H^ son liberados al lumen.
Un e- überado del plastoquinol pasa a través de dos trasportadcH-es
de e- de alto potencial, la proteína Fe-S (RFeS) y citocromo/al
aceptor de e^ plastocianina (Pe). El otro e" pasa a través de los dos
citocro-mos hemo h^ {bi y b¿} a un lugar de unión de quinonas en el
lado del estroma de la membrana, Q„, donde reduce a una molécula
de quinona para formar una plastosemiquínona (PQ*).
Fisiaksgtadeíaeyegtíalesmefinos
69
****^frfffffff. contkuutcíón 2
Stroma
2(Rr
20^(PSII>
y
Lumen
2<8r
&i la 2* etapa, durante la oxidación de una s^unda molécula de
PQH2, la vía de transferencia de e- es idéntica excepto que el
segundo e- reduce a la piastosemíautnona en el sito Q, hasta un
plastoquinol totalmente reducido (PQ^, el cual toma protones del
estroma, es tibo-ado dd complejo y entra ea, d pocA de plastoquinonas.
El resultado neto del ciclo es que una molécula de plastoquinol es
oxidada a quínona (PQ; en el sitio Qp), dos electrones son transferidos a la plastocianina (PcX y cuatro protones son trasladados
desde el gstroma al lumen del rlornnlflff^^
El FSI usa la energía de la luz para generar
ferredoxina reducida^ un potente reductor
Los e~ son transferidos desde
P70© a una clorofila. A©, y
de %}ui al ac^tor electrónico \u filoquinona. La
transferencia c(mtinua a
través de una swie de élitros Fe-S, designados como
Fx, FA y F» y al final a la
protema soluble ferredoxina Fe-S (Fdx). El P700+
recibe electrones desife ta
plastocianina (PC). Diversas sttbunidades, tales como psaF, psaD y psaE estázi involucradas en la
M«del»MlrMtenri ilel CJL del FSI,
unión de sustratos solubles
•wmtriBilii li oiEiwii uUm ilf \vi <hw
sroteíiu» prindpjdes* psaA (A) y psaB que transfieren electrones
protí
al comptejo del FSI
Fitíakfgíaáeloev0g0talBemafífíoe
70
/=cfcrrfiT*^g^ Goatinuaciótt Z
Estructura de lajüoquinona
o
CH3
CH3
CH2-CH=C-CH2-(CH2-CH2-CH-CH2)3-H
O
FUiJo electrónico desde el FSI a la Fdx
El FSI cataliza la etapa final
de las reacciones de la fase
luminosa.
La absorción de luz induce la
transferencia electrónica
desde el P700 a través de
una vía de transferencia
electrónica formada por
una molécula de clorofila
(Ao), una molécula de quinona (Ai) y tres agregados
4Fe-4S parafinalizaren la
ferredoxina (Fdx). La carga positiva del P700 se neutrafiza mediante la transferencia de un e" desde la
plastocianina reducida.
fmatogitB(iBlo6VBgcaBt66amtno6
Ferredoxín
7J
Fcftftfntnfs. ciHttínuBciótt 2
Estructura de laferredoxina
En tas plantas, la Fdx,
contiene un agregado
2Fe-2S. Esta protema
c^jta los electrones del
FSI y los conduce hacia
la ferredoxina-NADP^
reductasa.
La Fdx reducida es un potente reductor que solo
transfiere un electrón, lo
que lo convierte en
inadecuado para muchas
reacciones.
Estructura de laferredoxina-NADP^ reductasa
Acepta un e* cada vez de la
Flavm
Wx Primero acepta d e
íormasiáo un intermediario flavina semiquinona.
Después, la enzima acq)ta un s ^ n d o e^ para formar ei FADH2, el cual
transfío-e dos «ectrones y
un protón al N ADP^ para
dar lugar al NADPH
Esta reacción tiene higar en
el lado áA estroma, to que
contribuiré además a la
eneractón <tel gradiente NAM»» *
rcoactaM ^r^
e protones a través de la radactaM
membrana del tilacoide.
§
^crredomM
WU
•
f^m*
M<n
^133
•MOPH
r«ADP*
"-
Fitíalogfadelae¥BgBtatB8meftmíe
72
FaíMínftí», Gonttnutcióa 2
Diagrama conceptual del esquema en Z
Redactor
foerte
-1.0-
\
Reihictor t
-0.5-
IMDT
I
O-
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^
0.5HjO,
1.0-
1
suteiua I^^
FotosisteiUi
OódaBte
íoeite
ÍS
FetoBÍstema
hu
Esquema en Z
17
^
BJ-
4 «i
«4-
0J-H|O^
1p«n
2®*
kv
Se muestran los valores de los potenciales de oxido-reducción
medio, £ „ , de los transportadores de electrones.
w
A£tf = £ ;agente oxidante — F¿^agente reductor
AG =-nFA£'<,
PiekfiogtadBiaevBgetaiBsmaftnos
n
^^OUOÍtMOmltStS^ C^tOmíOÉM9CwOtí 2
Coraposeetcs de CTE ffci cloroplaste y el ap«nito síntetízador de
ATP, ATP-sintasa íCFi-CFo). Los dectnmes ston timferídos desde
el ag^sí al N ADP*. Como coasecaenda de la tnuisfemida se establece Bit gradiente de protones a través de la membrana dd tOacoíde. Este gradiente etectroquímieo es usado en Mltima instancia
p»r»fais«iteis de ATP Borla ATP ««*ffff|,
El gnufíente de protones insulsa la síntesis de A TP
• En diversas etattjas de la transferencia de eiectrones a través de
los FSII y I y del complejo citocromo 6/se liberan protones
en el lumen tllacoídalo se captan del estroma, io que genera
mi gradiente de protones.
• La membrana del tüacoide es mi^ poco permeable a los
protones, lo que penmte el mantemmiaito del gradiente de
protcmes.
• El espacio tüacoidal se hace muy ácido, con un pH ^óximo a
4 El gradiente transmembranal es de unas 3 3 unidades de
pH ^
' El gradiente de protones penmte que la en^gía se conserve en
forma de potencial electroquímico, fuerza protón-motriz ÍAp).
Se orí^na un gradiente qoinüco no aconqumado de mi gradiente de carga (potencial de membrana).
• La transfor^icia de H* al lumen se acoo^aña de la transf^encia de Cr en el mismo sentido, o bien de Mg^^ (1 Mg^^ por
cada 2 H*) en sentido opuesto.
fieíakígitoáeíMyegBtatBsmartnoe
74
^^OBOtfaflSBSKSK- C^Ofl&DUSdÚD- 2
Fotofosforüadón
1954, Amon eí al, el ATP se genera a partir del
ADP y del P¡ durante la transferencia fotosintética
de electrones en cloroplastos de espinacas iluminadas.
Albert Frenkel, detectó la producción de ATP
dependiente de la luz en estructuras membranosas
que contienen pigmentos procedentes de bacterias
fotosintéticas.
1966, André Jagendorf demostró que un gradiente
de pH a través de membrana tilacoide podía
proporcionar la fuerza motriz para producir ATP.
Membrana fflacoide
varías kons
CarnUorápid»
de pH, aücíéB
>(^deADPjP,
Experimento de Jagendorf
Incubación de cloroplastos en tampón
de pH 4 en oscuridaa.
La síntesis ácido-base de ATP no
requiere luz y es insensible a los
inhibidores del tran^rarte de
electrones, indicando que solo es
suficiente la existencia de un jgradiente
depii para impulsar la síntesis de
Demostró que un gradiente depH a
través de una membrana constituye un
estado de energía elevada que puede
favorecer la transducción oe energía a
partir de la transferencia electrónica en
energía química del ATP.
Síntesis de ATP por los cloroplastos
como consecuencia de un gradiente de
pH impuesto.
FieiotogteáBiae vegetales marinos
75
FfTtntffítwft, cxMítínuMfión 2
Conqflejo A TP sintasa
La estructura presenta dos regiones príncipates: una porcia integrada (CFo) que funciona como un canal para que los protones pasen a través de la membrana, y una porción extrínseca
(CFi) que contiene los centros
cat^icos involucrados en la
síntesis del ATP.
CF] se compone de cinco subunidades dif^entes (a, p, y, 5, y e).
La subunidad ^ cofrtiene los centros catalíticos. CFo contiene ai
menos cuatro subimidades polip«ptíd}cas diferente» (L, n, m y
Estequiomeíría de lafotofosforiladón
En el transporte de e" desde el agua hasta el NADP^ se
moevMi 12 H^ desde d estroma hasta d lameo ddl
tilacoide por cada cuatro electrones (cada O2 formado). Cuatro am tran^xntados por el con^le^o que
deprende O2 y hasta 8 por el complejo ^ 1 cítocromo
La difo-encia eñ la concentración de protones a través de
la membrana tilacoide es de una 1.000 veces (ApH = 3).
En clor(^lastos iluminados, la oierEÍa almacoiada en ci
gradiente de protones por mol de protones es de 17
KJ/mol. El movimiento de 12 protones rg^res^ta la
conservación de unos 200 KJ oe energía. Energía
suficiente para inuHilsar la síntesis de varios moles de
ATP (AG= 30,5 KJ/mol).
^G = 2,3RTApñ + ZFÁ^f = -17 KJ / mol
fmatastaúBlBsimgBtalesmaflnee
76
^vjQnA^EÉflflOKK^^ CXlflKlBSU^BClDtt ^E
Formuladétt de lafotofosforUadón acíclica
• Se requiere la absorción de 8fotonesíl fotón/e" en cada
centro de reacción) para impulsar los 4 e" desde el agua
al NADPH. La cneraa de estos 8 fotones es suficiente
para sintetizar 3 moléculas de ATP.
• La síntesis de ATP no es la única forma de conservar
la energía lumínica. El NADPH formado también
conserva energía.
• La reacción global para )a fotofosforilación no cíclica
es:
2H20 + 8fotones+2NADP^+3ADP + 3 P i ^
0 2 + 3 A T P + 2NADPH
Ijgbt
Resumen. Ckrcwt» de prateae» v eicctrme» es ie» tSaceide». Los electrmes
ffiedias aziiles) se despoz»! desde d agua a través dd FSn, cadena de
flansportadoiomiennedioig., FSI y al NADP*, Los ptotrntes (flechas rcgas) se
t ) ^ 6 ^ al tornea dettílacoidepor d fli^o de electtoaes attavésde U cadem
tianspOTtadcnesOTtrcFSn y FSfy vnefven a enttar en d estroma a través de candes
prosaicos formados por la pnóón CF» de ia ATP (Bite»a.
FMSabffaáBiaeMegBatBsmafnos
77
FototíntuíMi €iMlinu9ci6tt 2
liE.eoU)
Bxrtocnofidrion
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V-fiiffg-'
f
•^ATI.
i
ComparaciCTt de latopcrfoeadel movimíeiito de protones y orientaaon de
ia ATP sHitasa en ias meniiHanas nútocomkiaies, de cloroplastos y de la
bacteria Esckerichia calí. Bi cada caso, la orientación del gradiente de
protones re^>ectoa kt ATP sintasaes b raisn^.
Flujo cíclico de electrones
Ruta alternativa para elflujode electrones inducido
por la luz que permite que los cloroplasto» varíen
la proporción entre NADPH y ATP formados.
Sólo interviene el FS I.
Los e- transferidos a la Fdx desde P700 no continúan hasta el NADP* sino que vuelven a través del
complejo citocromo ¿ / a la plastocíanina. La PC
cede c a P700, cuya iluminación promueve la
transferaicía de e' a la Fdx.
Puede ocurrir que los e" se ciclen continuamente
hacia fuera del centro de reacción del FS 1 para
volver después 2^ mismo.
El bombeo de protones a nivel ^ l complejo citocromo b/ permite la fosforilación del AE)P a ATP.
Fotofosforilación cíclica.
FiglBtos^miBmiiegaaniemmtnae
7*
conUttinrümZ
StfOOM
LUfffMW
Mecanismo del transporte efectrónico cíclico en dormrfsstos. La
ruta de transferencia invokicra al FS1, una ferredoxin-plastoquinona
oxido-reductasa y al citooromo b/. £1 único producto neto de la ruta
es el ATP, que es sintetizado graoas al gradiente {Mrotónieo generado a
través de la oxidación del pla^oqtánol
<?.^
qy'i
r $ BIBLIOTECA "%
'"
DE
ÚS»^
Píeiglagíad^iesífegeÉBíeemaflfíos
79
fflftufnfwft ciiiftinuBCfón 2
Pktíciog/BdBlaeífBgetaletafainoe
80
FStcfóff t/tf ffffttftfpflfrCÑi^ottO
ATP
STACE 3:
Regeneration , /
V Ribulose
5-phosphate
"'<
STAGE 1:
Ribulose
Fixation
1,5-bisphosphate
Tema 6: Fijación del dióxido de carbono
3-phosphoglycerate
2 ATP
2«
1.3-bisphosphoglycerate
Fructose
6 phosphate
STACE 2: Reduction
Ciyceraldehyde
3-pho5phate
Mecanismos de concentración dd CO2
• La m^orparte de las plantas terrestres toman el CO2 directamente cMsde la atmósfera v depem^n de la difíistrá del
CC^ desde la atmósfeca hasta los ctoroplastos donde tiene tugar
la íijacirái.
• Por su parte, los vegetales acuáticos (algas unicelulares y pluricelulares, plantas macrófít^ acuáticas y fanerógamas marinas) han desarrollado divo-sos mecanismos para mcorporar el
CO2.
• Adquisición directa del CO:^ por difusión. Pocos ejemplos
provenientes de ]:^antas acuáticas en pe(pieñas charcas temporales eutrófícas.
• Plantas y algas que usan bicarbonato para la acumulación
del carbOTJo morgánico. Mecanismo másfrecuenteen la mayor
parte de los vegetales ^niáticos. I>os modalidades:
- La que trasferma d bicariNmato en dióxido de carbono
cxtraceMarmeate y lo incorporan rápidamente id interior
celular.
La que
. bombea Incarbonato al interior de la célala y, postermente,
nórmente, lo convierte
. .^.»». en dióxido de carbono por acción de
bt anhidrasa carbónica.
fiK6t»o0atí»te8¥egBístBsmaánM
%\
FBKJón (M ÍMÚKMO d% ctriiono
Mecanismos de incorporación del COj
La mayoría de las plantas producen un compuesto de
3 cartxHios, el 3-fosfoglicerato como el primer producto estable en la conversión del CO2 en azúcares. A
este grupo pertenecen la mayoría de las plantas y son
denominadas plantas C3, y serán estudiadas en el presente tema.
Otros seres fotosintetizadores usan otras formas de
fijación del COJQTÍ hexosas, comopueden ser las
plantas C4 y las plantas CAM {drassulacean Acid
Metábolism).
En el mundo de las bacterias fotosintéticas también
hay excepciones. I>os ejemplos son: el ciclo reductivo de los ácidos carboxíhcos (una inversión del
ciclo del ácido cítrico) presente en las bacterias verdes del azufre, y la ruta del hidroxipropionato
presente en la bacteria verde no sulfurosa Chloroftexus.
Ciclo de Calvin
Sintetiza hexosas a partir de dióxido de carbono y
agua.
Ocurre en el estroma de los cioroplastos.
Presenta tres etapas:
- Fijación de CO2 sobre la ribulosa 1^-bisfosfato (RuBP) para formar dos moléculas de 3fosfoglicerato.
- Reducción del 3-fosfoglicerato para formar
hexosas.
-Regeneración de la ribulosa 1,5-bisfosfaío.
%2
fííatíónaa/tBáíddod^ci^ioi»
«
Esquema básico del ciclo de Calvin
El ciclo consta de 13
irnos con tres fases
diferenciadas:
carboxílación,
reducción y
regeneración. La
fijación de una molécula de CO2 requiere
m "•^> de 2 moléculas de
NADPHy3deATP.
i^^lMf
3-PGA = S-fosfoglkerato.
GAP = gücentktehído 3 fosfato
'flSSSS^
COi
3* etapa: "
Regeneraciói
del aceptor
r etapa:
Fijación o
arboxiiación
CHaO-d)
ProducciÓD
Ribulosa 1^<5)
cnerda via
bisfosfato (3)
doconais;
' ^ CHO
ñateáis
cooalmidono
<
*
^
CHOH
CHOH
azúcares
CH20-<gl
CH,0-<g)
Gliceraldeiiído 3-fosfato (6)
3-fosfoglicerato (6)
/ííMMagiff dk» Aw MBgafaAM fmMMM
»3
fíÍ»cióo<Mdióa(klo<itcagbooa
Formación de S-fosfoglicerato
Comáenameión de la moléciifai de CO2 con ríbulosa 1,5-tHsfosfato,
formándose un compuesto mestdl^te de 6 átomos de C míe se
hidroUza r^idamente para dar 2 moléculas de 3-fosfo^icerato.
La reacción está catalizada por ía enzima ríbulosa 1,5-bisfosfato
carboxilasa/oxigenasa (RubiscoX oizima localizada en la superficie de tas membranas ttlacoides que da al estroma de los cloroplasto
CHjOPOj^
CHjO»^
i=o
H
i-Pttospho^YUím»
C
COj
OH
na—c-
^ **
CH¿3PP»»
1^0
^
C = 0
^.
.•
» 2HC>-
cor.
CHíOPO»*-
CHflPO^If^MvwiCiw
> ! .
Desfmo del COi^ En cultivos Onnúnados de algas,
a fe» 5 segundos, la ra«fia€tívidad del ^*COz se
incorpora at 3-PG. Después de 60 segundos la
radiactividad está presente en muchos
compuestos intermediarios del ciclo de Calvin.
Infuse de la asimilación de CO2
^
CHíO-<g)
I
6=c
H—C—OH
B-C—OH
= í
CH,0-®
Ribidosa 1,5-
o
^ - - C
ir-O
C-O-H ;
H-C-OH
CH,0-®
¿
iB<eniie<fio
i/ H
CBCOIOI
H*
00c—C—OH
B-C-OH
^H*
CH20-(g)
- ^ HO—C—COO
>
CmitrniioD
34iasf<BgiKeratB
+
COO"
I
H-C-OH
CHiO-®
3-foffoglicerato
Filtetogte^ik^lB8vtlgeímamartno&
Irtci mcidiaries de é carlwoj i
a \M. rHnriosa 1^-bísfosfaio cailNuilasa(rubisco).
%A
FiiacióntMaáKkladécafboaa
2^fase: reducción del 3-PGA
Consta de dos pasos:
1. CataiizEéa por la 3-fosfoglicerato quinasa del estroma.
Cataliza la tnmsfereitcia de un grupo fosfato desde el
ATP al 3-PGA, originándose el 1,3-bisfosfoglícerato
(1,3-BPG).
2. En la segunda ^ ^ , el NADPH transfiere sus dectrones a l ^ B P G en una reacción catalizada por la
enzima gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa,
originándose el gliceraldehído 3-fosfato (GAP).
• La triosa fosfato isomerasa interconvierte las triosas
fosfato gliceraldehído 3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato
(DHAP)
• La mayor parte de las triosas fosfato continuarán el ciclo.
El resto puede sufrir destinos diversos:
- almacenarse en el cloropíasto en forma de almidón,
- ser exportada al citosol y convertidas en sacarosa, o
- ser exportada al citosol y ser degradada vía glucólisis
para producir energía.
fietatBsilen»tB6¥9gBtal08m»lnoé
%S
fíffiycftVrrftfffthritfprf>cwfcowo
3"fase: Regeneración de RuBP
Para que el ciclo continué es necesario que la RuBP se
regenere.
ACómo se puede producir un azúcar de 5 átomos
de carbono a partir de azúcares de 3 y 6 carbonos?
Este se lleva a cabo por medio de dkz reaccioiies en
la tercera fase del ciclo.
En esencia, consiste en una serie de reordenamientos
de los esqueletos carboneos del GAP y de la DHAP.
Entre los intermediarios se encuentran azúcares de 3,
4,5,6 y 7 átomos de carbono.
EÍOS enzimas desempeñan los papeles claves en esta
reorganización de átomos de carüono: una transcetolasa y una aldolasa.
- Transcetolasa, transfiere una unidad de dos cartxMíos (COCH2OH) desde una cetosa a una aldosa.
- AMolasa, cataliza la cíHidensación aldólica entre la DHAP
I
Ho—c—H
°^f-''"
+
I
R
Cetota
Transcetolasa
I
R'
Aldota
(mcaiboBOS)
°^«-/"
-
I
|
+ HO—C—H
R'
AldoM
Ceton
(ii-2 caibonos)
{vaVl caiixmc»)
O..^
'^r
/CH2OPO32-
(ncaitxmoK)
,CH20P03^
Aldolasa
+ 0=C
R
AMora
\.
HO—C—H
H—C—OH
CH2OH
DibMi'iuiJKC(oii<i
Fm0logt»d»i0B¥fgíaiB§m»inoé
Cetosa
%á
Regeneración
de la ribulosa
IfS'bisfosfaío
IC
^j<
i n Bk fructow 1 .a-lmp>iOKiihataw
ac
ac
C|7Jltnn
tniwkctolatc
ircc
4C
(^)i}M
1 tnu>MhlolM«
tnuw
i-phmjitme
Sadalwpbiiow l.l-bimfhmtttaitt
SI
ROUIOM S-phoqitete
-w
- 7-tiúpkcopluuw
"^
J ^ k
alyearaUdilde S-phoiJ*»»»
ac
®É >™
toUM
^ ^
5 ^
Xyluloae S-iiliai^aie
ISboM S-|ilu»Iliute
ribnM
epímHwe
ac
ac
®:
R a m t w 5 |ihotph>lg
ribukNw .VphoRiiltalr * ^
#
se
i>.riiowint«
••^
CH2OH
c=o
tHO-C-H
H—C—OH
+
V"
I
O.
V
-
I
+
I
HO-C-H
I
H—C—OH
CHaO-íD
CHgO-d)
Güceraldehído
3-fMfato
CH20-(P)
C=0
í H—C—OH
H—C—OH
H-C-OH
CH2OH
H
H-C—OH
CH20-<g)
Xilnlota
5-lwfato
Eritrosa.
4-IÍMrat»
CH2OH
O.
C=0
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
H-C-OH
CH2O-®
+
V
V
I
H-C-OH
CH2O-®
GSceraUeMda
H
CH2OH
C=0
I
í
H-C—OH
I
H—C—OH
I
H—C—OH
CHzO-®
RSMM
I
+
HO-C-H
1
H-C-OH
CHzOHg)
xanioM
5-fee£írt»
fiWeiDaíé ¿tola» M^goMüM MO*»»
%!
V
I
H-C—OH
I
H-C—OH
i
H-C-OH
CH2O-0
RibosaSfosfato
isomerasa
CHjOH
CHíO-<g)
c=o
- H-C—OH
H-C—(MI
CH2O-®
Ritmloul^
bisüMfato
H-C-OH
CH2OH
c=o
UbosaSfosfato
epimerasa
Ribulosa
H-C—<W
5-fosfato
CHjO—(£) kínasa
Mosfato
el ciclo seprednceii dos pnttoMs. La SCCÍÓD de usa
isomerasa y dcMma epimerasa las convierten en
Ribulosa 5-fosfato, la caal se transformari en RoBP
mediante pna fosforilación desde el ATP, por acción
de nñá quinasa.
EB
HO-C-H
H-C-OH
CHzO-^
Ribulose 5-phosphate
Ribose 5-pho^hate
X
Xyfulose
5-phosphste
3 ATP
3ADP
Ribulose 1,5-bis|>hosphate
GAP Sedoheptulose 7-phosphate
DHAP
88-
FíhKjón (M xStóxkÉorf>cwbono
Estequiometría de la asimilación del CO2
i^^^^i
en el ciclo de Calvin
I >| IWmlwii! LlUiililiiwi^wte
¡6|j-PliBiil!titfy«r«lE
^ • " ^ SADI
[«114«t>hM|*«»li
»«6H*
!Í
J-phocpbatc
I {Gb«nldtliydt3-|
5
11
CRjicanlfcbyik S^lMspiíate
VSsfimfimamfbmfiha»»
1 (HycanUdtydt 3-^i^bUe^
Por cada tres moléculas de COj
fíiadas se produce una molécula de
gliceraldenído 3-fosfato y se consumen nueve moléculas de ATP y seis
de NADPH
¿ Cuál será el consunto de energía
en la síntesis de una hexosa?
• Se requieren 6 vueltas al ciclo de Calvin.
• Se consumen 12 moléculas de ATP en fosforilar 12
moléculas de 3-PGA a 1,3-BPG, y
• se gastfflj 12 moléculas de NADPH en reducir las 12
moléculas de 1,3-BPG a GA3P.
• 6 moléculas de ATP se consumen en regenerar la RuBP
desde Ru5P.
¿ Cuál será la ecuación general
para la síntesis de una hexosa?
6CO2 +I8ATP + I2NADPH + I2H2O
>
C6H12O6 +18ADP4^18Pi -hlZNADP'^ÓH^
Fieietegtaá^lBsvBgefátBemeffMs
89
FJhtcHffí xM í/fú?fft/tf rf> cvbooo
90
PlaaiÉs^CdyCAU
••«iiiiU.iiiar
mrmaf^Miiii mnj
Omtamnmm-
w
•>>~;5 ' •
co.
pimHm
"V
' ^pnnrvMi
•• •
I rvTfc-
T^WM 7: Píamms:€:i0^AM
1»
NAD
' » A^^MTtMP-
'7^
Píantas C4
Ruta de Hatcb y Slaek.
En piritas tropicales (ej., caña de azúcar).
El CO2 sefijasobre un compuesto de 3 átomos de
carbono, originándose oxalacetato y malato, en
las células del mesófílo, que están en contacto con
el aire, y que trasladan el CO7 a las células de la
vaina del haz (o túnico-vasculares) que constituyen
el principal centro fotosintético.
La descarboxilación de estos compuestos en las
células de la vaina mantiene una ata concentración
de CO2 en el sitio donde tiene lugar el ciclo de
Calvin. El compuesto resultante de 3 átomos de C
vuelve a las células del mesófílo.
fmatoglla<»laevBgBatBsmañnoe
9\
fHaáta&CáyCám
Air
Mesophyll cell
Oxafoacetate 3 " ^ Mátete
Bundie-sheath cell
Matate
Ruta C4
CO,
•ÍIRSATP
El CO3 se concentra en ta céhila de la vaina mediante gasto de ATP El
proceso se inicia en el naesófilo, con ía ctHidensación del CO2 con el
fosfoenolpiruvato (PEP) para dar oxalacetato (OAA), en una reacción
catalizada por la enzima fosfoenolpiruvato carboxilasa. En algunas
plantas, el OAA se convierte « i malato por acción de la enzima malato
deshidrogenasa unida ai NADP+ El malato se desplaza a la célula
túnico-vascular, donde sufre descarboxílación oxidativa dentro de los
cloroplastos. El CO2 entra en el ciclo de Calvin por el proceso ya
explicado. El piruvato formado retoma al mesófílo donde se transforma
en PEP por acción dé fa enzima piruvato-fosfato diquinasa.
Célota dd mesáñlo
Célalas de la vaina
t^^^egísmtmv&getiSssfímWies
92
Plááta&CdyCAU
f ^- ^'—Célula mesófüa
-PlasiBodesmata
"
l
r*
f^^e^mtGsveg^Mesmsáfías
Célula tóBÍcovasciilar
OoropJastos de ía célula de mesófilo (arriba)
y de la vaina del haz
(abajo). La morfología
de ios eloroptastos muestra ía diferente función
que realizan en las dos
celólas. La vaina carece
de tüacoídes apilados y
contiene poco FSII. El
cloroplasto del mesóñlo,
por su parte, contiene tote los complejos requeridos para las reacciones
lumínicas de ía fotosíntesis, pero poco o nada
deRubisco.
93
Pía^a&CdyCAU
Variantes de la ruta C4
Tipo enzima málica-NADF^
Tipo enzima málica-NAD^
í
/f *
Jr
MAM—«_-.
nnnt -•
r
Tipo fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa
Rendimiento neto en las plantas C4
• En el transporte del CO2 a los cloroplastos se consomé
el equivalente a 2 motécnlas de ATP.
• El transporte es de tipo activo: el bombeo se realiza
gracias a la hidrólisis de ATP dando AMP y 2 moléculas
de fosfato.
• La concentración de CO2 en la vaina pnede ser 20 veces
mayor que en el mesófilo.
Ecuación general cuando operan conjuntamente la vía
C4 y el ciclo de Calvin.
6CO2 + 30ATP + I2NADPH + I2H2O
>
C ^ 1 2 0 6 +30ADP + 30P¡ +12NADP'^ +lgH^
Fftíe^g^á&tesmgmmsmm^ús
m
Plat^&CdyCMd
Plantas CAM
Metabolismo ácido de las crasuláceas
Plantas suculentas del género Crassulacea de ambientes secos y
altas temperaturas.
.
Los estomas permanecen cerrado durante el día para impedir la
pérdida de agua pOT transpiración. .
,
^
^
Durante la noche, se fija el CO2 mediante la ruta C4 y forma malato
que se almacena en vacuolas.
Durante el día, el malato se descarboxila y se inicia el ciclo de
Caívíñ.
Fijación de COjpor las plantas CAM
Separación temporal más que e&pacíaL El almacenamiento y utilización del CO2 están
separados en el
tiempo, no en el
espacio.
'fB BIBLIOTECA ' ^ 1
i% CIENCIAS
%^ BÁSICAS
F^útsgm á» tm vsgetÉám iffistK^
95
SJ
^^^
PlaáíÉs.C4yCMU
fitíalogíaá»la8¥BgBatBgnañnas
96
pfffpffiffpjfff^^n
f^.,^^^^
«*•
c. — o
O,
cco-
I
«•
Tema 8: FotorrespiÁición
l.>-lllHPlMlip>llll'
C^kMnlMW
I»*
Actividad oxigenasa de la Rubisco
La enzima Rubisco no es totalmente específica para
el CO2. La Rubisco también cataliza una reacción
oxigenasa. El O2 compite por el centro activo.
RuBP carboxilasa/oxigenasaLa condensacÍOTí del O2 con la Ribulosa 1,5-bisfosfato
c»-igina 3-fosfoglicerato y fosfoglicolato, sin utilidad
metabólica conocida.
La condensación tiene lugar a la vez que la del CO2, lo que
provoca una disminución del 25% en la capacidad de
fijar CO2
La actividad oxigenasa de la Rubisco, combinada con la ruta
de reciq)efación consume O2 y produce CO2, por lo que se
denomina fotorrespiración £i proceso. Este proceso, a
diferencia de la respiración mitocondrial, no conserva
energía.
fiskftogta da tx vegetales maffntfs
i
97
Fotorrespiración
Reacción ÍBÓtíl.
El reactivorntomectianaene^ol en
la Rubísco reacckma con el O2 para
formar un intermediario bidroderóxído, el cual se rooqie fbnnando
fosfoglicolato y 3-fosfoglicerato.
Tanto el CO^ como el O2 pueden
reaccionar du'ectamente con el intermedio enediolato, ¡M^oduciendo, respectivamente, un compuesto C6 o
uno C5 inestable que se rcttnpe en
los productosfínaiesrápida e
irreversiblemente.
CO2 y O2 actúan como sustratos
competitivos para la Rubisco, con el
O2 inhibiendo la carboxiíacíón de la
RuBP y el COj inhibiendo la oxigenación de la RuBP,
Fotorrespiración^ contínuación
La actividad de la etaima hada uno u otro sustrato d&penáerá de las
cantidades reiatívas en ef ambiente.
A 25 X , en condiciones atmosféricas normales, la reacción de
carboxiiaci^ es 3-4 veces más rápida que b reaccicm oxigenasa.
Esto m> impide tas reacciones de ox^enacióo, ya oue la atmósfera
c(»itiene más de 600 moléculas de O2 pw c«da nnolécula de CO2.
La actividad oxigenasa tiene proftrodos efectos sobre ia eficiencia
global de fijación de CO2 en las plantas €3, Se tía estimado cue, en
algunos casos, por la fotorrespiración se reduce en casi un 5Ó% d
CO2 fijado.
KM para CO2 = 9 nM; KM para O2 = 350 MM
[COiirtn»» = 10 nM; fOiU»-» = 250 ^iM. A medida que el COj es
consumid en las reacciones de asmñladón, axnnenta la proporaón
de O2 en los espados a^eos alrededcM' de la hoja.
La afinidad de ía Rubísco por eí COi dismímiye al aumentar la
tonperatura inoementando la tendencia de la enzima a catatÍTar la
reacción oxigenasa.
9»
Fat»ns^fatíóa
Relación entre actividad carboxilasay
actividad axigenasa
V
.0
'
K^M
rO
^aco2r
V
V KM j V ^máx J
[02I
V= vV" = velocidades máximas, y
K» vK" = las constantes deMichadis-Meirten
de las reaccionescarboxilasa (c> y osigenasa (o)
m)-
= Factor de especificidad
Fn las condiciones atmosféricas actuales se obtiene un factor
deespecifícídadpromedío para muchas plantas tar«fres de
100 (rango 80-130). Este factor da una relación V/w'' de 3^. I
Mecanismo de reacción de la rubisco
La enzima requiere estar unida a un ion metálico
(generalmente, ma^esio) para su actividad. Este
ion activa a la molécula del sustrato imida medíame
la estabilización de su carga negativa.
Además para completar el ensamblado del centro de
unión con el Nfe es necesario la presencia de otra
molécula de CO2 activadora distinta de la que actúa
como sustrato. Esta molécula de CO2 se une al grupo 8-amino de la Usina 201 para formar un carbamato.
La reacción oxigenasa requiere de la presencia de
este carlmmato en el residuo de Usina, el cual sólo
se formaenpresenciade CO2 Estaparticularidad
impide que la Rubisco catalice exclusivamente la
oxigenación en ausencia de CO2.
Fiskik)gía<t9loe¥9g0tmsmaftfioe
99
Foíofr^spiracíóñ
feSS,^S°«„^
Ei^ructura de la Rubisco
des grandes (1 en rojo y el
resto en amarillo) y por 8
subunídades pequeñas (en
azul y en blanco). Los
centros activos están en las
subunidades grandes.
Cadem s Cadena L
\ I ^^ Centro
Clu
J3H2
OPOj'"
lütenuediú eoediolata
Cadena tatenit de tísma
-co.
•-<r
^ofoi-
Participación del ion magnesio enIelel
mecanismo de reacción oe la Rubisco.
\
Formación del carbamato en el radical
de la lisina en la posición 201 de la
Rubisco.
f^eÉsgts m f&s vegmiries msñfim
iOO
Fotoein^^faa^
Fííi i/^ recuperación del fosfoglicolato
CHLOROPLAST
r
La vía de recuperación recicia
parte del esqueleto carbonado del
fosfoglicolato.
La rufa de recuperación usa
energía celular e implica la
conversión de 2 moléculas de
fosfoglicolato en ima de serina y
una & CO2.
ÜFltutosef^&iiípftospfa»
COj-Jj .o,
'•A
.j
rtiO
MnOCHONDRION
PHWiOSOMe
K^
-ooc-^*"»
aCtycíne —"=—-^
'-y
Peroxísoma o
microcHerpo
situado eotre
dos doropUistos.
áeráie
Reacciones de la fotorrespíracíán.
500 nm
Microfotografia electrónica de transmisióii de un peroxisoma de hoja de
tabaco (P) en estrecho contacto con un
cloroplasto (C) y una mitocondria (M).
A destacar es eí gran cristal de catalasa en el peroxisoma.
Microfotografia electrónica de transmisión de un peroxisoma de hoja de
tabaco teñido con diaminobenñdina
para d^nostrar la presencia de catalasa
en el orgárailo.
Fmeíe&í&áemwg^stmfmíffm
lOl
Esquema de la ruta delgUcolaío
Oyrtnc
,-/
y'
/
/
Dtsgnima de la ruta del glicolato, en la que está ínvotucrado
sistemas eozÍBiltkf»tecalizadosen el cloroplasto, peroxisoma y
mitocondria.
Secuencia de reacciones de
la rula delglicolaio
Intervienai 3 compartimientos ceM^&:
ciorc^iasto, peroxisoma y mitocíMidna.
1. El glicolato, es formado en el cloroplasto
pordesfosfonlactón del fosfoglicolato por
accirái de una fosfatasa e^)eciíica.
2. La glicolato oxidasa oxida el glicolato a
glioxilato, el eral se amina pOT ttansamnacíon propardona glicina en el peroxisoma.
3. La catalasa rompe el H2O2 producido en
agua y oxigeno.
4. En la mitocondria se condensan dos moléculas de glicina origin^dose serína y liberándose CO2 y am(»iio.
5. La serina se coovieitB en hidroxipinivato y, luego, en glicerato en el peroxisoma, el cual vuelve a entrar en el cloroplasto para ser fosforilado a 3-PGA, incorporándose así al dclo de Cahin.
r l ^ P H R ^ y p v C ^ ^ K V V i^l^^ra^PvwwvBnMéMf'
loa
Balance neto
La ruta sirve para recuperar 3 de los 4 átomos de
carbono de 2 moléculas de glicolato. El cuarto se
pierde en forma de CO2.
Durante la fotorrespíradón se consume oxígeno en
dos pasos, y una molécula de ATP en el cloroplasto.
Se consume O2 y se libera CO2. Por ello, el nombre
dado a la vía: Fotorrespiración.
Es una ruta inútil ya que el carbcmo orgánico se
convierte en CO2 sin producir ATP, NADPH u otro
compuestoricoen energía.
fmfi0^tí»iB8¥Bgg^t8Sñiañtios
\m
Resumenfinal
Ciclo de Caivín
CO2
^
RUBISCO
* ¿ «3rGA
RUBP
Fotorrespiración
^2
RUBISCO
RUBP
13PGA
* Phosphoglycolate
s
El fbsíbgiicolato es recíclado
para prochtcú- más 3PGA, k)
que coiisttiiie energúi en
forma de ATP y libera CO^.
^iMolbgtaF di»/te ««00<aNiff iM«Ki»
)
C02
ÍM
Pwffm? tM ráffióf*" Hñ^ñamimOáela
í<>
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C:»ll \ar»U C » ^ » l y T * l—wMi
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rümmmfmmmmgmmM!
f>ur»nn» .
TT
• . 3 - nii>i|»iiiMtPi»«»R»y*M^»<«^
•«I i . i t»..»«i
JT^g/wg 9/ Destino del
cprpd'no fotoasimilado
}•
2 ' PVkovphoalycrrvtc
wphoflKlyc
1 t
•«««MI P3rv«av«t«
Aantn^
/Kc««>-l-C;a>A ;
mck€í» - ^ i -
^
C M r l r ^ k f «>«•«-
V
pwr»>»*y«-i«*
ff*yrl««Bl<llnra
Papel central de las tríosas fosfato (TP) en
el metabolismo de los carbohidratos y en el
suministro de esqueletos carbonados para el
anabolismo (reacciones biosintéticas).
SACAROSA
ALMIDÓN
H E X O S A S ^ I Z I I X KE3H»4Slil3íSR«ro
^PARED CELULAR
<POLISACARn>OS)
iOPDHl
16PGDH
S
PBPiwel
S
• t
AGIDOS,^
NUCLEICOS
PURINAS
FÍ9i0t0gkkd»l09V9ff9lS0990t»lfí08
GUCOtOU—
PfSíTOSASfQfirATOi
TRIACILGUCERIDOS
AMINOÁCIDOS
105
ffÉitiivf ttif rÉfffiww fñffftnf'fíffw^^
Utilización de Triosas fosfato
Producidas durante el día en el ciclo de Calvin.
Pueden ser
• Temporalmeirte almacenadas en d cloroplasto en
forma de almidón,
• Convertidas en sacarosa y exportadas a partes no
fotosintéticas de la i^nta,
• Usadas inmediatamente en la respiración.
• Síntesis de compuestos no glucídicos en d
clOT(^Iasto
Los dos primeros procesos requieren una regulación
estrecha y coordinada con la velocidad defíiaciónde
CO2.
• 5/6 partes de la TP se destinan al Ciclo de Calvin y
1/6 parte p^a la síntesis. De lo coiitrario, ciclo se
enlentecerá o incluso se detendrá.
• Una conversión insuficiente de TP en sus productos
secuestraria P^<fcíando al cloroplasto deficiente en P^. !
Interconversión de las TP
El GA3P y la DHAP S(MIfécilmentetransformadas una en
otra según las necesidades celulares.
Enzima responsable: Tríosa fosfato isomerasa.
Presente en clcH'opIasto y citosol.
Q.
f^
H—C—OH
CHjOPO^^
GlleeraMehHlo 3>fosf«to
Trlosa fosfato
iaonwrua
CHjOH
c o
I
CHjOPOj^Dihitfroxiacctona fosfato
t06
Patinó tltt cütwtió ftrff^fffffnfftlfFit
raftaM Maacffln^ r t .
¿Por qué la
sacarosa?
CH OH
\
OH
M/l
n
CH.eiH
OH
EafactMttKlMdm
cilnmw rcAutorat
(.H,I)H
H
ni.OH
Hl> V i
HO
SACAROSA
La sacarosa presenta un enlace poco nsaal aitre el Cl
aaoméñco de la glucosa v el C2 anomérico de la fructosa.
El enlace no es hKfrolizaDle pw amilasas u otras enzimas
carbohidrasas coman», y la inaccesibilidad de los carbono
anoméricos evita que la sacarosa reaccione químicamente
con aminoácidos y proteínas.
Síntesis de sacarosa y almidón
La síntesis se produce a partir de ías triosas fosfato
(TP) originadas en el ciclo fotosintétíco de
reducción del carbono (CFRC) o ciclo de Calvin.
La síntesis de sacarosa ocurre en el citoplasma
La del almidón sucede en el ctoroplasto, donde se
acumula durante el día y es movilizado y exportado
durante la noche.
Para la síntesis de almidón se usa los excedentes de
TP no usados en la síntesis de sacarosa.
Fi&ktt0^a8^l0sif9g8^t96ma«fm
107
ttúÉfínó ttÉJ cÉtfwñfí fétttÉiffhílÉffó
Síntesis de sacarosa, 1
Requise del tran^x^e de TP desde el cloro{^sto al citosol.
Mecamsmo: intercambio de TP con fosfato inorgánico (P^)
procedente del citosol a través de un tran^)oitaaor situado en la
membrana interna del doroptasto, translocador de fosfato.
3-PGA 4 * 3-PGA
'(D
i Translocador
de fosfato
El transportador acuita el intercambio de P, citosólico por DHAP del
exorna. Losfotoasimilados setranaxirtanasí al citosoldonde son
utiliza*» como precursor^ para te biosíntesis de sacarosa, mientras
^íc eí P. requerido para la fotofosforflacion pasa al estroma Este
sistema de cotransporte antiparalelo permite transportar 3-fosfogücerato
en la lanzadera para exportar ATP V
poder»«»UWÜÍ
reductor
en forma ydeactúa
NADPH
^ *^^
iO»
DnOñóflWcÉfhdn^ fotftafffttífÉffi^
hit DHAP sa!e del CIOTOplasto y se transfonna en
ijA3P en el citosol. Las
reacciones de la
GA3PDH cifos^ica y de
la PGlicK producoi
lSADH,ATPy3-PGA.
Este vudve a entrar en eí
cloroplasto reduciéndose
a DHAP, lo qoe conq>leta
un ciclo que tnan|M>rta
efectivamente ATP y
equivalentes de reducción
(NADPH/ NADH) desde
el cloroptasto al citosol.
Papel del cotransportador antiparalelo de Pjtriosa fosfato en el trasporte de ATP y
equivalentes de reducción.
Síntesis de sacarosa, 3
Las reacciones que tibien tugar son:
1. Combinación de una niotécula de GA3P con una ntolécula de
DHAP, originándose fructosa-1,6-bisfosfato (FBP).
2. La FBPOTÍginaja fructosa 6 fosfato (TóP), al perder un
fosfato, por acción de ía enzimafructosabisfosfatasa, en una
reacción irrevosible.
3. Transformacíwi de F6P en Glucosa 1 fosfato (GIP), a través
de la isomerización en Glucosa 6 fosfato (G6P>.
H
I
C —O
C —O
TtiúfifiémftiM
iMimuMf]
MC—OH
I
CH^H
MMmt\
DihjidniQíwMi
OH
MO.
•H,0#
OH
109
Pmctoss
bJiftwftrtaai
B2O
lOCH,
OH
^^
OH
—" K? ^
OHy
CH2C>#
OH
lOCH,
H
P,
OH
H
FnMM» ft-piMMplMte
CH^OH
H
J
O. H
H
HÍS^^O^
H
J
O
H
HIS^I^OH
OH
H
K^ y i ^
OH
OH
ChKinc C-phosptatc
If
H
FmcMwC-phoHilialc
GliMxne'6'pliospfiMB
Las «iztmas fosfoglucomutasa y glucosa-6-fosfato isomerasa son
fas encargadas de reafízar las interamverckmes de los intermediarios
hexosa fosfato.
o-I
o
.
I
/
JAaúcK—o—P—o +
O
O
o^ o
I
\ l l
P- ü - l ' - O — I » — O H R i b c w ^ íBacei
O
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\i]['-.»iámr
o
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O-P-O-P-
o
o
A
o
o
o
,T_0-¿-0-|-i
0-tHiboMrjB<—I
nzmr'
i
fMrof)>ilitlii|
O
Z
O5-- P - O H
I
O
WMfa>ú(P^
Formactén de un nucieóttdo-azúcar. Se da una
reacctrái de ctMidensadón entre im nucleótído
trifosfito (NTP) y un azocar fosfato. El oxígeno
cargado negativamente en el azúcar fosfato actúa
de nucleófíjo atacando al fo^ato a del NTP con
(feqrfazamíento de pírofosfato. La reacción es
imiwlsada por la fcmnación y posterkM^ hidrt^isis
del PPi por ia enzima pírofosfato inorgánico
hidroiasa.
liO
OéÉtírió dáí cÉrboña tútóatlmUÉtlá
-0-®
OH
MPf tlunw
o
H
I
:¿x
o"
o—p—o—p—o
L,
(s^fcu [V, ODF
CHiOH
.H -«TV^H
-0-<g)
CHtOU
Síntesis de sacarosa. La
sacarosa se sintetiza a partir
de ÜDP-gfucosa y F6P. La
sacarosa 6-fosfato sintasa
está regulada por G6P y P,-.
OH H
H oa
La sacarosa es transportada a todos los
tejidos nofotosintéticos desde las hojas
Loas a< walar by tuntiwalian
ÜPMWli
«Mter mommant
Sucr(«»*nflw«Mr
-•novwnsm
in GSIMM phkMfn
fiBí0ieglaa»tas¥8gem»smi/tnos
\\\
Dos tipos de polímeros de gjucosa:
• Amilosa: cadenas largas y no ramificadas de unidades de Dghicosa conectadas por enlaces (al -^4).
• Amilopectína: Polimero de unidades de D-ghicosa altamente
ramificado, con enlaces glucosídicos (aI->4) en las cadenas y
enlaces (a 1-^6) en los puntos de ramificación cada 24-30
residuos.
Estructora» de
la amitota y de la
amíiopectÍBa.
ti2
DwffiióflWrárfKwióftrfitgfftníterfit
CH^H
J
H / „H
.OH
HO
AWf»»»
y ^
[rynnAowliaiylw / ^ ,
H
Síntesis de almidón
O
\ H
^
H,
'Ó—P—O
OH
La cadmía de almidm se alarga gracias
a la almidón sintasa. La oizima transfiere el re^duo glucosilo de la ADPglucosa al extremo no reducttM" de una
rsna del alnúdón formando un nuevo
enlace (a I-^4).
La enzima ADP-giucosa pirofosforilasa es una oazima regaladora.
**
OmM I
CHjOH
J
O
' V OH
Hyi
^"V-^l o
H
HO i
II
O—P—O-P—ff
o
CHiOH
O-CH,
H
OH
Miwmiliiiiiig—dflf
• starch ckai»
al^OH
J
O
'S. OH H y l
HOX|
i^ -
Los oilaces (al ->6) del
almidón son producidos
por enzimas ramificantes
específicas.
o
H
Fisfiaiis^ di»toffM^efalM martuos
OH
IB
Dwttfñó iití
CÉTUOIÍÓ
f&t'*fítíihUÉáó
fmeilogtotifiMmgslatMmarínoe
114
PMÍÚHft tff ft tJfBTfffg Y 9bllM6n
EHood
Sucro««
9t4Uti]l
CHycaeen
i¿^ DestmosLále la
irosa y almidón
fhomphtmaaívyrtxrmtm
a degradacwn de
—*~ genem
ofiwtPMn hexosas fMfaw.
r^rruv«t«
TrM*cylc0yattr«*ta»
xaitMn
fixi
Ptfa/ de hexosas fosfato
• CíMisíste de 3 intermedios metabólicos:
• Glucosa 1-fosfato,
• glucosa 6-fosfato, y
• fructosa 6-fosfato
• Los tres c(»npiiestos pom^iecen en equilibrio por acción
de las enzimas fosfoáacomiitasa y ¿ocosa-ó-tosfato
Bomerasa (hexosa-fosfafo ísomerasa). Las reaccicHies
son reversibles y están próximas al equilibrio in vivo.
CH,0#
CHjOH
lOCHj ^ O , ^ ^ ^
OH
CHjOH
H
OH
fiBi0iBgtoa»tBg¥BgotíÉifsmailno9
115
Destinos de las hexosas
Cdlw»«»|
, ,
1
„--•'•*' ^^'***** 1
Ciucoar l-pl«phMr ¡ ^
11 ,
Snrcli
j
'
'Vkñtl^f*"t
\
^'——^
1
1
•fUÉMit
'^i£i
\
CtfHlym
1
Las hexosas fos&to contribuyen con intennediaiios para ta glucólisis
así como para muchos otros procesos biosintéticos: síntesis de sacarosa y almidón, formación de ia pared celular, las reacciones oxidativas de la ruta de las pentosas fosfato. Divo^sas rutas qxirtan hexosas
fosfato al pool, tales como la sluconeogénesis, fosforilación de hexosas libres, como productos de la degradación de sacarosa y almidón
y por inversión de la ruta glucolítica desde las triosas fosfato producidos en la fotosínteñs,
Degradación de sacarosa
La sacarosa puede ser hidrotizada a hexosas libres o
convertida a uDP-glucosa y fructosa.
CHjOH
CHOH
HOCH; - ^ O ^
T''**!^n
HO^^^^^^wi
"
M
OH
OH
HOi
CM.-Ot-
H
La sacarosa sintasa catatiza una reacción reversible,
pero en las células de las
plantas la enzima está asociada primariamente con la
d^radación de la sacarosa.
116
D0gtínot 09 ht tBctfott Y tbttíóóit
Diferendas entre las dos enzimas
La invertasa fH^oduce hcxosas Kistes que pueden ser fosfcM-iladas
sólo a expensas de ATP.
La sacarosa antasa, pw su part^ produce residuos de UDP-glucosa
oue pueda» reacckmar con pirofesfato para Moducir glucosa 1fosfato y uridin trisfosfato (UTP](. E>e esta Forma, la sintasa puede
combinarse con la UDP-glucosa pirofosforilasa propordonando
una ruta indqp^idiente de fosforilación de hexosas indepradiente
áthT?.
.__- I
Sucwne syntlMBC {
Clucoar
+
Fniciose
l¿^
Ffucii»»
UDP-ghicoie
fiyroplMs-
^
Hesofcliwc
K-y[
GliKiose
B-fhosptiaie
Fructose
6-pliosphaw
iSl^-tíaBaat
f
FniclOM
6-pbasphale
Ctuco«e
l-phosphalc
Biosintesis de la pared celular
Las paredes celulares de las plantas superiores
contienen dos tipos de componentes derivados de
carbohidratos: polisacáridos y ligninas. La lignina
deriva de la eritrosa 4-fosfato y fosfoenolpiruvato, mientras que tos polisacáridos son sintetizados a
partir del pool de hexosas fosfato.
El principal polisacárído presente en las paredes celulares es la celulosa. Es un polímero de unidades de
glucosa unidas por enlaces p(l->4). Así, cada residuo está rotada 18(r respecto a las unidades vecinos. La cadena adopta una ccmñguración lineal formada por 2.000-20.000 residuos. Unas 36 moléculas paralelas de celulosa se pueden asociar para formar unafibrillacristalina unidas por puentes de hidrógeno entre los residuos de glucosa, de forma
intra e intercadena,
Fkii0iBgi9mtBS¥Bg9^É99mmi(i09
]
117
[*n1iftxv cff ft fwrwftfft Y tímítlón
Estructura de la celulosa
o n III11 M(w
Ol I I
unidas por enlaces O l->4).
^
^
Segmento de dos cadmai paralelas
de cetulosa^ mostrando la confor-^111 mación de las unidades de D-^n^
cosa y los eidaces de hidrógeno entrelazantes..
" ""'v^,..^
HOH2C
Celulosa, enlaces O 1-^4)
Estructura dd almidón: anulosa y amUopectina
Extremo
ny^ \ B
fcoreAírtor{[^4«_B^
T%B
xtiemo
ednctor
?
n U
k im.
B óH
SegpneMo de aoSasa, iMlimeni liiiesl con omdaiies de IHlhH^
unida» por enlaces (a I->4)
X
Ramiñcacióa
\Qa. B
É
ÓH
Punto de
namQeaáím
(a 1^6)
pciocipül
Ponto de rmificscíán de la amitopecthia.
II»
D^ttiítOS 08 ¡9 SSCBfXíSt Y 9ÍinÍt/Ófí
Estructura del almidón, 2
Amilosa
Extremos no
reductores
í S £ ^ Agnipació» de amaesa y
amilopectina.
o
HOA
/
Estructura helicoidal de
nn segjneirto de anñlosa
estrechamente enrollada
Dos unidades de Dglucosa unidas por
fitbicff («1-^4)»
Estructura de la celulosa
Macioñbriis or bundks
ÍQ"
BIBLIOTECA
DE
-j CiEi\C¡AS
•>, BÁSICAS
PfStdtBffnl wP Wff Vl^JiüfUws íWuWWí
119
Biosíniesis de la celulosa
La síntesis ocurre por la actividad de un complejo
enzimático asociado con la membrana plasmática.
El sustrato es la UBP-glucosa, formada a partir de
sacarosa por acción de la sacarosa sintasa y con
participación de la UDP-j^ucosa pirofosforílasa,
originándose glucosa 1-íosfato.
Existen dos nu)delos que intenta explicar el mecanismo de síntesis.
Uno de los modelos postula la existencia de una
ísoenzima de la sacarosa sintasa ligada a la membrana plasm^ica, que forma un complejo con la
celulosa sintasa, y que canaliza directmnente a la
UDP-glucosa desde el catabolismo de la sacarosa
hacia la biosíntesis de la celulosa.
Modelo del con^lejo celulosa sintasa
on«ran
OyitaOtatian
La cdutosa se formafiíerade la cétuta por ta adición de
iHiidades de glucosa a la molécula de
celulosa ea crecimiento. La glucosa
usada proviene de
la UDP-ghicosa
(UI^G),tacuales
p(^)ora<Miada por
la sacarosa sintasa
asociada cond
complqo que sintetiza celulosa.
FradosF
Cytopltuñ
i2&
Cl98tiaosd9Í»sacafos»]fataiidóo
Polisacátidos de algas
Qnipo
PoÜsacárido de reserva
Composición
CBófópSyüTXÍmSSii
AmiloM: a-I>-gIucosa 1-4; y
amiiopectuia: a-lX-glucosa 1-4 y
a- D-glucosa 1-6
Pbaeopfayta LamínaríiMi
p-D-ghicosa (1-3 y I-é>
Rhotfophyta Alimdán de floridea Amitopectina con algunos a-D^^
glucosa 1-3
PpKsacáridos de pared
rUorophyta Xylogatactoaratñnano Bloques de L-arabinosa separados
'^
por D-galactosa con filóles de Dxilosa y D-galactosa
PhaeophTta A^ínato y fiicoidano Manarónico-eutuióaico en el
r
^
a]gínico;mcosaeaetfiicoidano
Rhodophyta >^ar y carragenano p-D-satactosa atternado con a-L•^^^^
galactosa en et a j ^ (poco
sulfótado) c(»i a-i)-galactosa en
el canageno (sulfótados en
lambda, galactosa aidúdro en
kappa e totta).
CHO
^CHO
H-íC-OH
HoA;-H
HO-^—H
H-k:-OH
HAJ—OH
H-C-OH
5I
H-C-OH
^CHzOH
D-Manosa,
efímero en C2
6Í
CH2OH
IMHocosa
CHO
H—C—OH
HO-^—H
HO—C—H
H-C-OH
el
CH2OH
EMjalactosa,
epúnero en C4
Oí
fíStEtOf^tr 09 faS VBQovaISS
mínfl06
121
Agar, agarosa
J—O O
COOH
hl" "V
—O
R ' = H , R ' = COOHoiiw R' » C O O H , R ' « H
y.*
L
Carragenanos
'^^í^-- "¿r»¿^- í?^*^-
i22
Pf fífrfftf rff JB ncwvn
Y Mflrtftftío
Ejemplos de alginatos
bbvn
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r»I
2MH
n
i—JQ
COCW
J—n
o
Os.
A
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B
u c- b j
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^9Sf^SQf9 ^^ ^^ l^ffBn^BS
j^o
S
i^Q
V
tn&nnOS
123
124
QjíífÍBCÍÓfi 09 CtMUMJMÍlH tliutfl.lín>l
>J
Tetna 11: Oxidación de
compuestos orgánicos
Oxidaciones biológicas
Todos los seres vivos requieren energía para realizar
múltiples y variadas funciones: crecer, reproducirse,
moverse, trabajar, etc.
La energía necesaria la obtienen mediante la oxidación
de los compuestos orgánicos reducidos
Tres procesos conocidos de oxidaciones biológicas:
- Respiración aeróbica: Oxidación de compuestos
orgánicos hasta CO, y H2O, usando el oxígeno como
aceptor último de electiones.
- Respiración anaeróbica: Oxidación de compuestos
orgánicos hasta CO2 y HjO, usando como aceptor
final de electrones a compuestos inorgánicos distintos
del oxígeno (nitrato, sulfeto, etc.)
- Fermentación: Oxidación de compuestos orgánicos a
moléculas más sencillas usando compuestos
orgánicos como a c t o r e s de electrones.
pmaio&te^tBSifagiÉsÉosmmitios
125
CMcfcrián<l»roiwpi«<rt9»«g<wfccg
Respiración aeróbica
Oxidación controlada de compuestos orgánicos reducidos
hasta CO2 y H2O, usando el O2 como aceptor de electrones.
- Sustratos: C»1)ohidratos, lípidos, iwoteínas,
aminoácidos y ácüáo^ orgánicos.
- Producción de NADH, energía conservada en forma
de ATP
- En tejidosfiatosintéticosy no £6tosintéticos
- En luz y en oscuridad (no siempre a la misma tasa)
Etapas:
- Glucólisis
- Ciclo del ácido cítrico
- Transporte de electrones/fosforilación oxídativa
Conversión glucolítica de sacarosa
Convierte sacarosa en {Mruvato
-l\H
HO/1
>j—--jT^CHíOH
- Formación de ATP meOH
OH H
diaiite fosforilación oxidativa
ZHaoses
- Oxidación aceitada a la
reducción del NAD^a
4<^*S^.«8«
NADH.
,
B<^**<m**9i Los productos de la hidrólisis
^^^
de la sacarosa dependen de
la enzima que actúe:
c=o
fructosa y glucosa, o
CH,
fructosa y UDP-glucosa
CHjOH
H
CHpOH
StlCfOM
vPyfMvate
126
OxiaKi^d»eMVUMt»«aiatco9^
Hidrólisis de la sacarosa
Sucrase synthasc I
•
Gkíeosp
+
Fnictoae ¡
^
Fnidosc
:^
HexokinaxFl
HrxafcliHM'
y
Ghicosc
i-phosphaie
FrucKMe
6-phiisphaie
Fnitioíe
6-phosphaie
(^^-ghxme
UDP-ghKoír
pyrapiíMiphoiyhBi;
^^6»
CklCOM
1-piiQSphate
Los productos de la invertasa, glucosa y fructosa, son fosforilados por acción de la hexoquinasa que utiliza ATP. La
sacarosa sintasa y la UDP-glucosa pirofosforílasa actúan
juntas para generar hexosas fosfeto píor una ruta independiente del ATP.
¿s^-
-^cy.
JO'™
•t I» t», f » r;
Glucólisis
Enzimas cttosólicas, que oxidan azúcares a
ácidos orgánicos.
Se distinguen dos fiases:
• Preparatoria o de '*cebado": Preparación
de la hexosa para su cataboKsmo mediante
fosfOTÍIacimí, rompiéndose de^Hiés para
formar gUceraldehído 3 fosfato (GA3P).
Se invierten dos moléculas de ATP por
molécula de hexosa.
• Beneficio. Transformadón de GA3P en
pimvato: Ruta común a todos los azúcares C6. En ella ocurren las etapas de óxido-reducción. Se produce el cofactor redundo NADH, ast como ATP.
Rendimiento neto por motécula de hexosa:
2 ATP, 2 NADH y 2 piruvatos.
Tres tipos de rutas diferentes:
• Ruta de los átomos de carbono
• Ruta de los electrones
• Ruta del fosfato.
fiaialúgtadBlas¥Bgotatasmartfí0s
127
QKia»tíóoa9compumtt»otginici»
di
fimt
OH
Glucoae S-phosphate
Fase preparatoria: Fosfoñlaáón oe la ghicosa y su conversón a gliceraldetüoo 3 fosfitto
(g^-O-CH,
(D
OH
FrucUne 6-pliiwpliate
(D
^ ADP
<2hO-CB~,0
CB,-aH
OH M
Proetese l,M>is^mipliate
0
OITB
ObcenUcbyde S-pbMphite
raiycinizjraaetane pboaphate
Fase de benefícioft. Conversión
j , oxídatíva del GA3P en pínivato y
(g)_o-<3i,-cB-c^ Formación acoplada de ATP y
¿" " NADH.
+ H'
''o-<g)
J>
®-0-CH,-CB-C^
¡m
®
o
"^jajo
T"
12»
flíKJffgfifltf tff CCTIMMfff Ifft OfpÉÍIÍC<W
phosphorylaie
/
UDP-|püacta*e
/
•
ülJP-eluooie
MannoM S-plúcphate
phoflphomannoHC
Entradas de
otras hexosas
a la ruta
glucolítica
GljcenrkWiy* * D H w * ^ » » ' » »
trióse phoiiphaU'
*
V isonwrase> OlyaraUehjnie
... tnoí«e
tn«*
ktnaiie
Oitadaw
L-*TP
guUicUtkiniiÉrtM^
Transformación de galactosa
Kiae
CHtCm
HSJ
L / < > - < ^ Gabclme l-fixoplialc
H on
^.UBP—^[ iiDl'.iluK»«-.».l«cui»-l.
y' til"""" j phoiphftte uñdylyltraiuferM
FiSkfio&lBáBtas^gefátosffíatlñoe
129
ffxMBCÍÓttflfrCÍHBMHfWtíOf ÜfTÉÍnfCfíÉ
Glucose
I
Posibles
destinos
del
piruvato
gfytOTfBtO
reactírau)
tmaerabie
ZPyruvate
COBditMIIS
^ aerobic
H cuudiuvus
2 Etíianol + 200,
^ *
FermentaticM) to akoiul
inyeast
2COj
2AGetyI-CioA
I
citríc
aái
cjrde
2Lactate
Fermentatímt to
tactate m rigoroasiy
cootraetíng anísele,
eryútneyie», Botne
other eeils, and in
8«Hne laÍCTOorganiwn»
4CO2 + 4H,0 I
Animal, planft, and
many núerobial eeil»
imder asrobic OHiditíonB
V"
c=o
Fermentación láctica
P3Tuvate
CH,
NADH + H^
lactate
dehydrogena8e|k^j^^+
I
HO—C—H
I
Lactate
CHí,
10'*"= -26,lkJ/mol
FJBJBlogkutB los y90BiBit& itHrtnot
130
addacJóna^compMtío^orgáttícot
Fermentación alcohólica
0 = 0 Pyruvate
CHs
TPP, Mg**
pyruvate
decarbojcylase
C
alcohol
dehydrogenase
Acetaldehyde
CH3
^ NADH + H^
OH
1
CHa Ethanol
I
CH3
Ciclo del
ácido cítrico
Pyruvate
Matriz mitocondiial.
Oxidación completa
del pituvato hasta
CO2
Los electrones del PIR
son transf(»idos a cofactores redox, redud. endose 4 moléculas de
NAD^aNADHylde
FADaFADHz
Por fosforSacióii a nivel de sustrato se »ntetiza una molécula de
ATPdesdeADPyP.
CoASH
Oxaloacetate
* *>/
Cloic acid
<m*m,
fíglaiog^éBlosimggMBsmafínoe
YJ-
2CO,
n\
Ojódacmn efe campuBstos o^fánicos
Cristae
Intermembrane space
Matrix
SQT'»-
y
4TfTwmr
90-
4-
*<Xh
•»A<«yl-CoA
f^^úgfsástss¥es0s^esfmi^6s
112
gyícferñVtrfacomou^b»
orgánIcos^
Reacciones del CAT
ñ-g-CoA
tADP> Sucduyl-CftA
®
Subetr>tf-!«vel
í
CoívíH
®
OukliUivi.dwüTfcwirltttinti
stnirhínmetiv of Coenzwne Reduction and ATP Fwmation in the Aerobíc Otídadon
rt G S L ^ S l J c ^ S ! t t » Pyfwate Dehydroeenase Reactkm, the Citríc Acid Cycte,
a i d Cbiídative Phosplwiylaííon
Kumberof ATP
oriettiiced
Nucnbexrf
coeiajfines cRrectty
«TP
fornwé
uHimately fermed*
ReaeSon
I
ATP
-1
Giucose — * glucose 6-phosphate
- I ATP
-I
Fructose 5-phosphate — > fruclose 1,6-bísphosphate
2NACfH
• ,; ' 3 - s
2 Glyceraldehyde 3-phosphate — > 2 13-bisphospfwglycerate
2Arp
• z
2 13-ffisphosphoelycerate — 2 3-phosptoglycerate
2 ATP.
2
2 Phosphoenolpyruwate—• 2 pyruvate
£••
2 NAOH
5
2Pyruuate
• 2 acetyl-CoA
2NADH
5
2 Isocitrale
» 2 a-kefoglufarafe
2 NADH
5
2 a-Ketoglutarate — » 2 succinyl-CoA
2 ATP Cor 2 GTP)
2
2 Succinyl-CoA —<• 2 succinate
2FADHj
3
2 Succinate — > 2 fumarate
2 NADH
5
2 Matate — » 2 oxaloacetate
30-32
TsEal
•This is calculaled as Z.5 STP per KADH anrf 1.5 ATP per FADHj. A negafive valué indícales
consu«nplK».
Fi^ótógíAéeit66vúpetm§fm»s0s
m
Amino Ácidos
ácidos grasos
/
y
C
Etapa 1:
producdónde
AcetilCo A
Glucoca
d
Complejo
piruvato
deshidrogenasa
CO2
AcctílCAA.
AcctBCoA
Oádsáóuáá
acetSCoA
)• NADH,
FADH.
Tnmsportaáofeaáe
ÍM
{Tftffbfión Ú9 f owMpifWfry turiénftw
NADH,
FADH2
(Tianspottadoíes rtedockios)
foglbriliicián cBodativa
ér"
2Hr+|02
tnioBfereacia dbctrooes)
I ^
A D P + Pí
Cadena de transporte de electrones
y fosforilación ojddativa
Füialag^áBlBsvvgamiemattnoe
B5
OxitiKión 09 coiiMJu«lo> otoénícift
19-2
Standanf Reduction nitofriiais of Rnptaiiaíy Oíain Md ReblMt E l e c ^
OfllNvKlion)
2H* + 2e• H,
MAD* + H* + 2«
» NAOH
KADP- + H* + 2e. NAOPH
NAOH dehy(*c«enase IFUtfí * 2H' + 2e~
HAOH dehyílrageiuse (FMNHj)
Utuquinone + 2H* + 2 e ' — » ubtquinoi
(^tochrome b(Fe'*) + e' — » cjtoclKome 6 CFe"')
(^ochrofne c, (Fe**) + e^ —,q^tochrome c, (Fe*')
Cytochrome c(F«'*) + e —-»cyiochtome c(Pe^-)
C)rtocfirome3(Fe'")+ e —•c»toct»omea(fe'*)
(Voctírome 3} (Fe*') + «^ — • cytochfome ^ (F***)
| 0 j + 2H* + 2e- — . HjO
F'tn
-OA\A
-0320
-0324
-030
0.045
0.(577
0.22
0.254
0.29
0.65
0.816
Or^amzación de la CTE en la membrana interna
nníocondrial de las plantas
<m!>m
136
flyftjjjff^ tfy f CTijpifwfw (tttiéníi'ift
SurrinMf
Estructuras prepuestas de los complejos nutocondriales I (NADH:UQ oxidorredu^asa) y II
(succinatombiqumona oxidorreductasaj.
UiSkM
ivll
i®»
Estructuras propuestas de los cantpl^osmtocondriales III (ubiquitufna:citocroma-c oxuíorreductasa, o cUocromo bcj) y IV (cttocronto c oxidasa).
fiaiologtaé»loe¥BgoMt(S martme
m
rhñdtdón cfc
NADH + H* NAD*
Mirtriz
CiMWIIUu )
pOtORtMu I
/IpH
alkaüae) i
ATP
(mnde
negative)
4®'^
QraplMtfcAr
13»
^.vifSBCfóntítromnptwrtffff omtnífifs
n.\i 1 9 - 5
ATP Yleld from Complete Oxklation of Gtacose
Pracess
Diract pfodtict
Glycolysfs
2 NADH (cytoso»ic>
2 ATP
2 NADH (mitochondrial
matrix)
Pyruwate oxidation (two per
glucose)
6 NADH (mitochondrial
mafrix)
Acetyl-CoA oxklation in
citric acid cycfe
(two per glucose)
2FADH2
2 ATP or 2 GTP
Tota» yieW per glucose
FínetATP
3or5*
2
5
15
3
2
30or32
*The niimber depends on which stiuttte system transfeisreducingequivafents into mitachondria.
pyruvate
(PEFí
PEP
IJ9
OxftiBciífi tl9 fiHttputttot onsíoícct
146
ULPGC.Biblioteca Universitaria
*765752*
BAS 5 8 1 . 1 3 2 CAB n a n
Vkd
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