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ENZIMAS
Las reacciones bioquímicas de la
célula
ENZIMAS
son
BIOCATALIZADORES ORGÁNICOS
Aceleradores de reacciones
químicas (en este caso,
bioquímicas)
De naturaleza
proteica.
GLOBULARES
apoenzima
Grupo prostético
(parte no proteica)
(cofactor o coenzimas)
EJEMPLOS
ELEMENTOS DE UNA
REACCIÓN ENZIMÁTICA
EL CENTRO ACTIVO DEL
ENZIMA
Es una equidad tridimensional
en la que encaja el SUSTRATO
Es una pequeña porción del
enzima.
ESPECIFICIDAD
Molecula(s) que va a
transformar el enzima
COMPONENTES
Cofactor: bajo peso molecular ; Coenzima: mayor peso molecular
Algunas
vitaminas
actúan como
coenzimas
REACCIÓN ENZIMÁTICA
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO:
alcanza el estado activado o de transición
MECANISMO DE ACCIÓN
La presencia de los enzimas disminuyen la energía
de activación aumentando así su velocidad.
Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la
acción de la enzima.
Enzima
Substrato
1)
no se
2)La
Lareacción
enzima disminuye
produce
hace de
o eliminapues
la energía
falta
una energía
de y
activación
necesaria
activación
que
la reacciónpara
transcurre
transcurra
espontáneamente.
espontáneamente.
Producto
MODELOS DE ACCIÓN
MODELO LLAVE CERRADURA
(explica la especificidad)
Sólo el sustrato que tiene la
forma complementaria
puede encajar en el centro
activo del enzima cuya forma
es fija.
MODELOS DE ACCIÓN
MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA
(explica la especificidad)
El centro activo con forma similar a la de su sustrato específico se
modifica cuando éste se introduce en él hasta encajar
perfectamente.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Modelo de
Michaelis-Menten
Representación directa
Mide la velocidad
de las reacciones
químicas.
Vmax
v
100
80
Vmx s
v
Km  s
60
VM/2
40
PARÁMETROS
20
s
0
[S]
tiempo
0
20
Km
40
60
80
100
Concentración de sustrato para la
cual se alcanza una velocidad que
es mitad de la máxima.
ECUACIÓN DOBLES RECÍPROCOS
(Lineweaver-Burk)
Vmx s
v
Km  s
(y)
(x)
KM
KM 1

1 K M  S
S
1






V
VM  S
VM  S VM  S VM S VM
y = ax + b
(¡es una recta!)
¿y cuál es su pendiente?
(cte)
(cte)
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINÉTICA
AQUELLOS QUE DESNATURALIZAN PROTEÍNAS
• pH – Concepto pH óptimo
• Temperatura – Temperatura óptima
• Sustancias químicas
Inhibidores
BIOLOGÍA - Enzimas
© Prof. Víctor M. Vitoria (Profesor JANO) – Bioquímica 2º bachillerato
BIOLOGÍA - Enzimas
© Prof. Víctor M. Vitoria (Profesor JANO) – Bioquímica 2º bachillerato
son
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBIDORES
IRREVERSIBLES
El inhibidor se une
covalentemente al
enzima y lo inutiliza
permanentemente
(suelen ser
venenos)
Son sustancias que
disminuyen, neutralizan
o regulan la actividad
enzimática.
REVERSIBLES
COMPETITIVA
Unión del I al centro activo
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
Unión del I al un lugar
diferente al centro activo
(alosterismo)
INHIBICIÓN competitiva
El inhibidor competitivo se une al
centro activo del enzima.
En una inhibición competitiva se puede alcanzar la misma
velocidad máxima aumentando la concentración de sustrato.
INHIBICIÓN no competitiva
El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro
activo y también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.
(Es característico de los enzimas alostéricos)
La Km se mantiene
constante en presencia
del I no competitivo.
COMPARATIVA
INHIBICIÓN acompetitiva
El inhibidor acompetitvo
sólo se une al complejo
enzima-sustrato.
OTROS TIPOS DE REGULACIÓN
REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL
La L-isoleucina
es un inhibidor
competitivo de
la treonina
deshidratasa
OTROS TIPOS DE REGULACIÓN
CIMÓGENOS
•
•
•
•
Son enzimas que se secretan inactivos.
Una vez expulsados se activan llevan a cabo su función.
Es un mecanismo de protección.
Ejemplos:
–
–
–
–
Pepsinógeno
Tripsinógeno
Procarboxipeptidasa
Procolágeno