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Hidrólisis enzimática y su
aplicación en alimentos:
Por: Cristian Salazar Posada
Introducción.
300
250
200
150
100
Aquacultura
50
0
1961 1970 1980 1990 2000 2009
Ano
Milhões de toneladas
Milhões de toneladas
Animal
60
40
20
0
1990 1995 2000 2005 2007
Ano
Introducción.
Problema: Generación de residuos (Hueso,
Plumas, sangre, pelo):
Sub-aprovechados.
Problemas ambientales.
Introducción.
Los hidrolizados proteicos se muestran
como una nueva alternativa de
aprovechamientos:
Recuperación de péptidos funcionales.
Obtención de productos con mayor valor
agregado.
Tratamiento de residuos agroindustriales.
Aspectos generales.
Hidrólisis Proteica:
Es la ruptura química o enzimática de
moléculas de proteína en péptidos de
tamaños diversos y aminoácidos.
Hidrólisis Química.
Uso de bases o ácidos fuertes.
Destrucción de algunos aminoácidos.
Dificultad en el control de procesos.
Productos con características
variables.
Hidrólisis enzimática:
Uso de enzimas proteolíticas.
Productos de elevado valor nutricional y
funcional.
Especificidad en las enzimas y en el control
de proceso.
Hidrólisis enzimática:
Se elabora en condiciones moderadas,
evitando excesos en las variables de
proceso que afecten los productos (T,
pH).
Procesos controlados mediante la
inactivación de enzimas.
Desventajas de la hidrólisis
enzimática:
Costo elevado, dependiente al
proceso.
Inactivación de enzimas por procesos
térmicos o control de pH, encarece
productos.
Sustratos y materias primas.
Tipo de sustrato (Muy Importante).
Naturaleza del sustrato (Alto impacto
en la calidad del producto a obtener)
Material libre de libre o bajo en lípidos.
Sustratos y materias primas.
Libre de componentes que puedan
interferir (Contaminación)
Perfil de aminoácidos (Calidad nutricional
o funcionalidad)
Estructura de las proteínas.
Sustratos y materias primas.
Enzimas Proteolíticas.
Condiciones “optimas” dadas
por el fabricante.
Refinadas según su utilización.
Enzimas Proteolíticas.
Enzimas Proteolíticas.
Endopeptidasas: Rompe la proteína en
cadenas mas grandes, mas péptidos
menso aminoácidos libres.
Exopeptidasas: mayor cantidad de
aminoácidos libres pocos péptidos.
Enzimas Proteolíticas.
Grado de hidrólisis y curva de
reacción enzimática.
Método pH-Stat
Grado de hidrólisis y curva de
reacción enzimática.
GH: Grado de hidrólisis (pH- Stat Adler
Nissen 1986)
GH(%) =
h
h total
100
h: Cantidad de enlaces peptidicos rotos, hTotal: N°
Total de enlaces peptidicos.
Grado de hidrólisis y curva de
reacción enzimática.
VnaOH  N b
GH(%) =
100 =
100
h total
MP α  h total
h
VnaOH: Volumen de base gastado,
Nb: Normalidad de la base utilizada.
MP: Masa de proteina.
Grado de hidrólisis y curva de
reacción enzimática.
El valor de h Total para carne es
aproximado de 7,6
1
α=
pK pH
1 + 10
T: Temperatura en K
298  T
pK = 7,8 +
 2400
298  T
Curva de hidrólisis enzimática.
Perfil de la curva de hidrólisis
enzimática.
Disminución de la concentración de
enlaces peptidicos.
Competencia entre el sustrato original
y los péptidos formados.
Disminución de la actividad
enzimática.
Variables
involucradas
Relación enzima sustrato.
Generalmente es 1:1
Menos agua, mayor economía en el
secado.
Muy viscoso el medio dificulta la
interacción enzima - sustrato

Temperatura.
Figura: Efeito da temperatura na cinética de hidrólise enzimática
de frango, usando Alcalase (pH 8.0 e razão enzima:substrato
ratio de 2.5%)
Relación enzima sustrato
Figura: Efeito da razão enzima;substrato na cinética de
hidrólise enzimática de frango, usando Alcalase (pH 8.0 e
60°C)
pH
Figura: Efeito da razão enzima;substrato na cinética de hidrólise
enzimática de frango, usando Alcalase (2,5% enzima e 60°C)
Aplicaciones.
Productos para individuos que no pueden
digerir proteína intacta.
Pequeños péptidos tienen mayor valor
nutricional. (gastrointestinal)
Fuente de nitrógeno para nutrición
deportiva.
Aplicaciones.
Retardan y previenen la oxidación
lipidica.
Pueden prevenir enfermedades
cardiovasculares, diabetes…
Fuente para saborizantes
(Aminoácidos libres) .
Propiedades Técnico- Funcionales.
Capacidad antiespumante.
Mejora de la solubilidad de las proteínas.
Retención de agua.
Formación de emulsiones.
Aplicaciones.
Péptidos bioactivos
¿ Preguntas?
Mil gracias !!!