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sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición.
ALFREDO ABADIA G.
RESIDENTE III AÑO
MD DE LA ACTIVIDAD FISICA Y EL DEPORTE
FUCS-HISJ.
METABOLISMO DE PROTEINAS Y
AMINOACIDOS
sección III, metabolismo de proteínas
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición.
y
BIOSÍNTESIS DE AAS NO ESENCIALES DESDE EL
PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL
Destino de AA
Origen
Síntesis de
Proteínas
Absorción
Intestinal
Síntesis de
aa (hígado)
AMINOÁCIDOS
Fondo metabólico
Común o “pool de aa.”
Degradación
de Proteínas
Tisulares
Producción
de Energía
Síntesis de
Compuestos
Nitrogenados
No proteicos
sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a
edición.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS Y
DE NITRÓGENO DE AMINOÁCIDOS
Recambio: 1 a 2% por día (muscular)
De los aminoácidos liberados, alrededor de
75% se reutiliza.
se convierte en intermediarios anfibólicos
El nitrógeno amino se convierte en urea y se
excreta en la orina.
sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición.
PROTEASAS Y PEPTIDASAS DEGRADAN
PROTEÍNAS HACIA AMINOÁCIDOS
La susceptibilidad relativa de una proteína a
degradación (t ½ ), el tiempo necesario para
disminuir sus cifras a la mitad del valor inicial.
 secuencias PEST, prolina (P), glutamato (E),
serina (S) y treonina (T), (degradación rápida.)
 proteasas intracelulares hidrolizan enlaces
peptídicos internos.

sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición.
PROTEASAS Y PEPTIDASAS DEGRADAN
PROTEÍNAS HACIA AMINOÁCIDOS






Endopeptidasas: enlaces peptídicos internos, mediante
aminopeptidasas y carboxipeptidasas
El residuo presente en su amino terminal influye sobre el
hecho de si una proteína es ubiquitinada.
Met o Ser retarda la ubiquitinación
Asp o Arg la acelera.
Las proteínas solubles pasan por poliubiquitinación,
proteasoma, una macromolécula.
Catabolismo de los Aminoácidos
Separación del grupo amino:
Transaminación
Desaminación
-NH2
NH3
Tóxico
Urea
Hígado
ORINA
Catabolismo de los Aminoácidos
R. de Transaminación
• Transferencia del grupo -amino de un aa a un
-cetoácido.
aminoácido2 + cetoácido1  cetoácido2 + aminoácido1
• Es una reacción reversible.
• Las enzimas catalizadoras utilizan piridoxal fosfato como
coenzima.
• Las transaminasas presentan isoenzimas con diferentes
localizaciones.
Catabolismo de los Aminoácidos
Destino final del grupo amino de aminoácidos
A
R
D
C
F
G
Q
H
I
L
M
S
Y
W
V
Cisteína
Transaminación
-cetoácido + alanina
+ piruvato
+ oxaloacetato
+ -ceto glutarato
-CG
-CG
Transaminación
- cetoácido + aspartato
- cetoácido + glutamato
Desaminación
oxidativa
GLUTAMINA
- ceto glutarato
+
NH3
UREA
Catabolismo de los Aminoácidos
R. de Desaminación de Glutamato
• El - CG es el sustrato más frecuente en las reacciones de
transaminación  Glutamato
• Glutamato: desaminación y oxidación catalizado por la
glutamato deshidrogenasa (enzima de la mitocondrial).
• La misma enzima cataliza la reacción inversa.
• Esta enzima utiliza NAD o NADP como coenzima
• Esta reacción provee la mayor parte del NH3 tisular.
Catabolismo de los Aminoácidos
Vías Metabólicas del Amoníaco
• Principal fuente de NH3: DO de glutamato
• El Hígado elimina la casi totalidad de NH3
NH4+ + -CG
Glutamato + H2O
• Vías de eliminación de NH3
Sintesis de Glutamina
Síntesis de Urea
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Glutamina
• El NH3 puede ser unido al ácido glutámico por acción
de la glutamina sintetasa (enzima mitocondrial).
• La reacción es prácticamente irreversible.
• Este mecanismo es especialmente importante en
cerebro.
• La reacción inversa ocurre por acción de la
glutaminasa (hígado y riñón) y no es la inversión de la
formación de glutamina
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Glutamina
sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a
edición.
EL INTERCAMBIO INTERÓRGANO MANTIENE LAS
CONCENTRACIONES CIRCULANTES DE AMINOÁCIDOS

Ala: trans de
N en plasma
sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a
edición.
EL INTERCAMBIO INTERÓRGANO MANTIENE LAS
CONCENTRACIONES CIRCULANTES DE AMINOÁCIDOS
Ala: aa
gluconeogenico
clave.
 Hígado; satura
hasta [Ala 20-30
veces]

sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición.
BIOSÍNTESIS DE UREA





cuatro etapas:
1) transaminación
2) desaminación oxidativa de
glutamato
3) transporte de amoniaco
4) reacciones del ciclo de la urea
sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a
edición.
La (GDH), que puede usar NAD + o NADP , libera este nitrógeno como amoniaco.
La conversión de nitrógeno α-amino en amoniaco por la
acción concertada de la glutamato aminotransferasa y la GDH “transdesaminación”.
La GDH hepatica es Inhibida por ATP, GTP Y NADH
Activada Por ADP.
La Reacción De GDH es libremente reversible, y funciona también en la biosíntesis de
aminoácidos
sección III, metabolismo de proteínas y
aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a
edición.
LAS AMINOÁCIDO OXIDASAS TAMBIÉN
ELIMINAN NITRÓGENO COMO AMONIACO
Los grupos que contienen
nitrógeno que contribuyen a la
formación de urea están
sombreados. las reacciones  y
 en en la matriz de las
mitocondrias hepáticas, y las
reacciones ,  y  en el
citosol hepático. El CO2 (como
bicarbonato), el ion amonio, la
ornitina y la citrulina entran a la
matriz mitocondrial por medio
de acarreadores específicos
(véanse los puntos de color
rojo) presentes en la
membrana interna de las
mitocondrias del hígado.
Destino del esqueleto carbonado de los aa.
Los aa pueden ser glucogénicos o cetogénicos, ya sea
que participen en la síntesis de glucosa o de cuerpos
cetónicos.
- Aminoácido cetogénicos: acetil-CoA, acetoacetato.
- Aminoácido glucogénicos: piruvato e intermediarios del
C.A.C.. dan lugar a glucosa.
Casi todos los aa no esenciales son glucogénicos, por el
contrario, casi todos los aa esenciales son cetogénicos
Ciclo de Krebs
Otros mecanismos generales del metabolismo de aa
Descarboxilación: utiliza enzimas que se denominan
descarboxilasas cuya coenzima es el fosfato de
piridoxal.
Genera aminas biogénas y también a los productos de
los procesos de putrefacción de proteínas.
Transferencia de restos monocarbonados: el donante
de metilos es la metionina, a través de la SAM (Sadenosil metionina).
Otros transportadores de grupos monocarbonados son
el ácido THF y la Biotina
Transpeptidación: :utiliza transferasas, las
transfieren aminoácidos entre oligopéptidos.
cuales
TIP NUTRICIONAL
MOJARRA FRITA
1.090 calorías.
Calorías
Grasas totales
1.032 Sodio
21 g Potasio
448 mg
3.040 mg
Saturadas
7g
Carbohidratos
totales
0g
Poliinsaturados
5 g Fibra dietética
0g
Monoinsaturad
os
8 g Azúcares
0g
Trans
0 g Proteínas
208 g
Colesterol
456 mg
Vitamina A
0% Calcio
1%
Vitamina C
0% Hierro
6%
Estimado: sujeto de 70 kg
Caminar
Andar en Bicicleta
Correr/Trotar
Nadar
305 Minutos
164 Minutos
120 Minutos
87 Minutos