Download Metabolismo aa y proteinas

Metabolismo de Proteínas y
Aminoácidos
Asignatura: Bioquímica
Introducción
Digestión
Enzimas
Hidrolíticas
Proteínas
(dieta)
Absorción
Intestinal
Aminoácidos
AA
(sangre)
Sin modificación
Transformación
Degradación
AA
(tejidos)
Introducción
• Diferencias con glúcidos y lípidos
• Fuentes de Sustancias Nitrogenadas - Balance
Nitrogenado
• Digestión
• Clasificación de los Aminoácidos
Introducción
Destino de AA
Origen
Absorción
Intestinal
Síntesis de
aa (hígado)
AMINOÁCIDOS
Fondo metabólico
Común o “pool de aa.”
Degradación
de Proteínas
Tisulares
Introducción
Destino de AA
Origen
Síntesis de
Proteínas
Absorción
Intestinal
Síntesis de
aa (hígado)
AMINOÁCIDOS
Fondo metabólico
Común o “pool de aa.”
Degradación
de Proteínas
Tisulares
Producción
de Energía
Síntesis de
Compuestos
Nitrogenados
No proteicos
Catabolismo de los Aminoácidos
Separación del grupo amino:
Transaminación
Desaminación
-NH2
NH3
Tóxico
Urea
Hígado
ORINA
Catabolismo de los Aminoácidos
R. de Transaminación
• Transferencia del grupo -amino de un aa a un
-cetoácido.
aminoácido2 + cetoácido1  cetoácido2 + aminoácido1
• Es una reacción reversible.
• Las enzimas catalizadoras utilizan piridoxal fosfato como
coenzima.
• Las transaminasas presentan isoenzimas con diferentes
localizaciones.
Catabolismo de los Aminoácidos
Destino final del grupo amino de aminoácidos
A
R
D
C
F
G
Q
H
I
L
M
S
Y
W
V
Cisteína
Transaminación
-cetoácido + alanina
+ piruvato
+ oxaloacetato
+ -ceto glutarato
-CG
-CG
Transaminación
- cetoácido + aspartato
- cetoácido + glutamato
Desaminación
oxidativa
GLUTAMINA
- ceto glutarato
+
NH3
UREA
Catabolismo de los Aminoácidos
R. de Desaminación de Glutamato
• El - CG es el sustrato más frecuente en las reacciones de
transaminación  Glutamato
• Glutamato: desaminación y oxidación catalizado por la
glutamato deshidrogenasa (enzima de la mitocondrial).
• La misma enzima cataliza la reacción inversa.
• Esta enzima utiliza NAD o NADP como coenzima
• Esta reacción provee la mayor parte del NH3 tisular.
Catabolismo de los Aminoácidos
Catabolismo de los Aminoácidos
Vías Metabólicas del Amoníaco
• Principal fuente de NH3: DO de glutamato
• El Hígado elimina la casi totalidad de NH3
NH4+ + -CG
Glutamato + H2O
• Vías de eliminación de NH3
Sintesis de Glutamina
Síntesis de Urea
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Glutamina
• El NH3 puede ser unido al ácido glutámico por acción
de la glutamina sintetasa (enzima mitocondrial).
• La reacción es prácticamente irreversible.
• Este mecanismo es especialmente importante en
cerebro.
• La reacción inversa ocurre por acción de la
glutaminasa (hígado y riñón) y no es la inversión de la
formación de glutamina
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Glutamina
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Urea
CO2 +NH3 +4 ~P (3 ATP) +Aspartato +H2O  UREA +2ADP +2Pi +AMP
+PPi + Fumarato
• Los dos nitrógenos de la urea proceden de cualquiera de
los aa que participan en las transaminaciones.
• El NH3 que ingresa en la primera reacción proviene
ppalmente de la desaminación oxidativa del glutamato,
que a su vez lo adquiere por transferencia de otro aa.
• El segundo nitrógeno es introducido por el aspartato y
puede derivar de los aa que transaminan con oxalacetato.
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Urea
El fumarato liberado en una de las reacciones es
intermediario del ciclo de Krebs.
El balance energético del ciclo da como resultado el
consumo de 4 enlaces de alta energía.
Destino del esqueleto carbonado de los aa.
Los aa pueden ser glucogénicos o cetogénicos, ya sea
que participen en la síntesis de glucosa o de cuerpos
cetónicos.
- Aminoácido cetogénicos: acetil-CoA, acetoacetato.
- Aminoácido glucogénicos: piruvato e intermediarios del
C.A.C.. dan lugar a glucosa.
Casi todos los aa no esenciales son glucogénicos, por el
contrario, casi todos los aa esenciales son cetogénicos
Ciclo de Krebs
Otros mecanismos generales del metabolismo de aa
Descarboxilación: utiliza enzimas que se denominan
descarboxilasas cuya coenzima es el fosfato de
piridoxal.
Genera aminas biogénas y también a los productos de
los procesos de putrefacción de proteínas.
Transferencia de restos monocarbonados: el donante
de metilos es la metionina, a través de la SAM (Sadenosil metionina).
Otros transportadores de grupos monocarbonados son
el ácido THF y la Biotina
Transpeptidación: :utiliza transferasas, las
transfieren aminoácidos entre oligopéptidos.
cuales
Clasificación de Seres Vivos
.......en base al producto final del metabolismo Proteico
Amoniotélicos
Ureotélicos
Uricotélicos
Digestión y
absorción de
proteínas
A diferencia de
los hidratos de
carbono y lípidos
una parte
significativa de la
digestión de
proteínas tiene
lugar en el
estómago. La
saliva no tiene
enzimas
proteolíticas con
acción digestiva
significativa.
secretina
dipeptidasas
TRANSPORTE
MEDIADO ACTIVO