Download METABOLISMO CELULAR. ENZIMAS

Los seres vivos y las células que los forman son sistemas abiertos, en
equilibrio y que realizan un trabajo.
Sistema abierto Intercambio de materia y energía
Equilibrio. Sus variables se mantienen
dentro de unos niveles de tolerancia.
Energía
Trabajo. Realiza trabajos dentro de su
propia actividad de ser vivo (moverse,
reproducirse, renovar tejidos…)
Célula
Energía
Materia
Materia
Concepto de metabolismo
•
El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que se producen
en el interior de las células y que conducen a la transformación de unas
biomoléculas en otras.
•
Las distintas reacciones químicas del metabolismo se denominan vías
metabólicas y las moléculas que intervienen se llaman metabolitos.
•
Todas las reacciones del metabolismo están reguladas por enzimas, que
son específicas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada tipo
de transformación.
•
Las sustancias finales de una vía metabólica se denominan productos.
•
Las conexiones existentes entre diferentes vías metabólicas reciben el
nombre de metabolismo intermediario.
Se pueden considerar tres fases en
el metabolismo:
Catabolismo: Transformación de
moléculas orgánicas complejas en
otras más sencillas, con liberación
de energía que se almacena en ATP.
Anabolismo: Síntesis de moléculas
orgánicas complejas a partir de
otras más sencillas. Se necesita
suministrar energía, en forma de
ATP
Anfibolismo: (una fase intermedia).
Procesos en los que se almacena
gran cantidad de energía (para los
posteriores procesos anabólicos)
Moléculas que intervienen
en el metabolismo
Metabolitos
Nucleótidos
Moléculas con
enlaces ricos
en energía
Glucosa,
ácidos
grasos…
NAD, FAD,
NADP…
ATP, coA
Moléculas
ambientales
O2, H2O,
CO2
Tipos de metabolismo
Las células se encuentran siempre en un proceso constante de autodestrucción
y autoregeneración.
•
El metabolismo forma una unidad, aunque se
estudia fragmentado en rutas o vías
metabólicas.
•
Las rutas metabólicas no son independientes
entre si , poseen encrucijadas comunes.
•
Un mismo metabolito común a dos rutas podrá
seguir por una o por otra en función de las
condiciones celulares.
Para crecer y desarrollarse, todos los seres vivos necesitan incorporar
materia y energía y en función de estas clasificamos los distintos tipos de
metabolismo de los seres vivos.
MATERIA.
1. Si la fuente de carbono es el dióxido de carbono (CO2 atmosférico) o
carbono inorgánico, se habla de metabolismo autótrofo
2. Si la fuente es la propia materia orgánica (formas más o menos
reducidas del carbono como metano, glucosa, grasas, etc., es decir, el
llamado carbono orgánico), se habla de metabolismo heterótrofo.
ENERGIA
1. Fotosintéticos si la fuente de energía es la luz.
2. Quimiosíntéticos si es energía desprendida en reacciones químicas.
TIPO DE
ORGANISMO
FUENTE
DE
ENERGÍA
FUENTE
DE C
ORGANISMOS
Fotolitótrofo
Luz solar
CO2
Vegetales. Bact.
fotosintéticas
Fotoorganótrofo
Luz solar
Comp.
orgánicos
Bacterias purpúreas
Quimiolitótrofo
Reacciones
redox
CO2
Bacterias desnitrificantes
Quimioorganótrofo
Reacciones
redox
Comp.
orgánicos
Animales y Hongos
El ATP
Puede actuar como molécula energética, al ser capaz de almacenar o
ceder energía gracias a sus dos enlaces éster-fosfóricos que son
capaces de almacenar cada uno de ellos, 7,3 kcal/mol.
ATP + H2O  ADP + Pi + energía (7,3 kcal/mol)
ADP + H2O  AMP + Pi + energía (7,3 kcal/mol)
También se pueden dar las reacciones inversas (almacén de energía)
Se dice que el ATP es la moneda energética de la célula, pues
representa la manera de tener almacenado un tipo de energía de
pronto uso.
En ocasiones son utilizados para el mismo fin otros nucleótidos como
el GTP el UTP o el CTP.
La síntesis de ATP puede realizarse por dos vías:
Fosforilación a nivel de sustrato. Síntesis de ATP gracias a la energía que se
libera de una biomolécula al romperse uno de sus enlaces ricos en energía,
(ocurre en algunas reacciones de la glucólisis y del ciclo de Krebs). Las
enzimas que regulan estos procesos se denominan quinasas.
Fosforilación en el transporte de electrones.
Mediante enzimas del grupo de las ATP-sintetasas existentes en las crestas
de las mitocondrias (fosforilación oxidativa) o en los tilacoides de los
cloroplastos (fotofosforilación), cuando dichas enzimas son atravesadas
por un flujo de protones (H+ ).
•
Muchas de las reacciones del catabolismo suponen la oxidación de un
sustrato, lo cual libera electrones.
•
Por el contrario, el anabolismo frecuentemente consiste en reacciones
de reducción que requieren electrones.
•
Los electrones son transportados desde las reacciones catabólicas de
oxidación hasta las reacciones anabólicas de reducción.
•
Intervienen coenzimas transportadores de electrones, como el NAD o el
FAD, que llevan electrones de un punto a otro de la célula de un modo
similar a como el ATP transporta la energía.
•
Cuando uno de estos coenzimas se encuentra cargado de electrones,
en estado oxidado, se dice que tiene poder reductor, puesto que al
liberarse de los electrones podrá reducir a otro compuesto.
Reacciones catabólicas
(oxidación de moléculas)
Liberación de e- que van a los
coenzimas
NAD
FAD
NADH
FADH2
Liberación de e- desde los coenzimas
que van a reducir otras moléculas
Reacciones anabólicas
(reducción)
Balance del metabolismo
Número de moléculas con enlaces ricos en energía (ATP u otros),
que se producen por cada metabolito oxidado.
En general:
•
Rutas catabólicas: Balance positivo
•
Rutas anabólicas: Balance negativo
En las reacciones metabólicas, la energía generada se transforma, parte en
ATP que si puede ser utilizado por la célula, y otra parte, se transfiere al
entorno en forma de calor:
Por ejemplo:
Un mol de glucosa por combustión genera 680 Kcal. Mediante reacciones
metabólicas da 36 ATP (262,8 Kcal) y 417 Kcal se pierden en forma de calor
Balance energético
Relación:
ATP/metabolito oxidado
Balance positivo
Balance negativo
Se obtiene ATP
Se gasta ATP
Ruta
catabólica
Ruta
anabólica
Glucolisis
Síntesis de
proteínas
Control del metabolismo
1.- El control bioquímico
Las sustancias que intervienen en el metabolismo celular son muy
estables a temperatura ambiente
Sin “ayuda” no reaccionarían o lo harían tan lentamente que no sería
posible la vida. Esta dependencia de ayuda es paradójicamente una gran
ventaja, ya que permite al organismo regular qué reacciones se han de
dar y en que momento, es decir, el control bioquímico del metabolismo
2.- Control hormonal o sistema endocrino.
El elemento fundamental de este sistema de control son las
hormonas, que actúan específicamente sobre determinadas células
como mensajeros químicos, regulando el metabolismo interno
Muchas sustancias químicas,
energía calorífica, son las
exergónicas.
desprenden
reacciones
Este desprendimiento se debe a que la
energía interna de los reactivos, (energía
química de los enlaces), es mayor que la
energía interna de las sustancias producidas
(productos).
Estas reacciones no se dan de forma
espontánea porque para iniciar una reacción,
primero es necesario suministrar la energía
suficiente para debilitar los enlaces de los
reactivos y posibilitar así su rotura.
Reactivos
Productos
E. interna (reactivos) > E. interna (productos)
Este paso intermedio, que requiere un aporte de energía, recibe el
nombre de estado de transición, y en él hay tantas posibilidades de
que las moléculas acaben formando el producto como de que
retrocedan.
Energía de
activación
Reactivos
Estado de
transición
Productos
Ejemplos:
•
•
Tirar por la ventana un objeto que está sobre el suelo.
El papel no arde espontáneamente pese a la presencia de oxígeno en el
aire, y sí lo hace cuando se calienta hasta una determinada temperatura.
Enzimas
Para acelerar una reacción química también hay dos soluciones:
1. Calentar los reactivos.
2. Añadir un catalizador,
En los seres vivos, un aumento de temperatura podría provocar la muerte,
por lo que se sigue el segundo mecanismo, es decir, el concurso de
catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas que
desempeñan esta función son las enzimas
Enzimas
•
Las enzimas son los catalizadores de las reacciones biológicas.
•
Actúan rebajando la energía de activación, y por tanto acelerando la
velocidad de la reacción, la cual se puede medir por la cantidad de
producto que se forma por unidad de tiempo.
•
Exceptuando las ribozimas, son proteínas globulares, solubles en agua,
que se difunden bien en los líquidos orgánicos, y que pueden actuar a
nivel intracelular, es decir, en el interior de la célula donde se han
formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan, como
sucede con las enzimas digestivas.
•
Las ribozimas son unos ARN capaces de catalizar a otros ARN,
quitándoles o añadiéndoles nucleótidos, sin consumirse ellos mismos.
•
Se considera que en la primera materia viva la función catalítica la
realizaba el ARN, luego aparecieron las proteínas, en las que se delegó
la función enzimática, y los ADN, en los que se delegó, por su mayor
estabilidad, la función de almacenar la información.
Las enzimas cumplen las dos características de todos los catalizadores:
•
•
Incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran la reacción. No se
obtiene más producto, sino la misma cantidad en menos tiempo.
No se consumen durante la reacción biológica.
Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas
presentan estas características:
• Son muy específicas. Pueden actuar en una reacción determinada sin
alterar otras.
• Actúan siempre a temperatura ambiente, la temperatura del ser vivo.
• Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de
reacción mas de un millón de veces, muy superior a los catalizadores
no biológicos.
• Presentan un peso molecular muy elevado.
• Dada su naturaleza proteica, su síntesis implica una codificación
genética.
Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos
BIOLÓGICOS
QUÍMICOS
Son específicos para una determinada
reacción química o para un grupo de
reacciones químicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Aceleran cualquier reacción
inespecíficamente.
Son proteínas (aunque hay ARN –
Ribozimas- con función enzimática).
Son sustancias simples finamente
divididas.
Son saturables
No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces en
bajas concentraciones).
Son medianamente eficaces.
Puede ser regulada su actividad
catalítica.
No pueden ser regulados.
Son termolábiles y su actividad puede
variar también de acuerdo al pH del
medio.
No son termolábiles ni se alteran
con cambios de pH.
Factores que afectan la actividad enzimática
Influencia de la temperatura.
•
•
•
Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las
moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros
moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el
producto.
Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es
máxima.
Si la temperatura aumenta, se
dificulta la unión enzima-sustrato y
a partir de cierta temperatura la
enzima se desnaturaliza, pierde su
estructura terciaria y cuaternaria si
la tiene y, por tanto, pierde su
actividad enzimática.
Factores que afectan la actividad enzimática
Influencia del pH.
• Las enzimas presentan dos valores límite de pH entre los cuales son
eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y
dejan de actuar.
•
Entre los dos límites existe un pH óptimo en el que la enzima presenta
su máxima eficacia.
•
El pH óptimo está condicionado por el tipo
de enzima y de sustrato, debido a que el
pH influye en el grado de ionización de los
radicales del centro activo de la enzima y
también de los radicales del sustrato.
•
Las variaciones de pH provocan cambios
en las cargas eléctricas, alterando la
estructura terciaria del enzima y por tanto,
su actividad.
Factores que afectan la actividad enzimática
Inhibidores.
•
Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una
enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma.
•
Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la
penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la síntesis
de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones
bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa,
por lo que retrasa el desarrollo del SIDA.
Factores que afectan la actividad enzimática
Concentración del sustrato
A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima
se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta
velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en
la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima
Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto
límite.
Velocidad de la reacción
Después de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentración del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reacción. (todos los
enzimas están ocupados)
A medida que aumenta la concentración de
sustrato, aumenta la velocidad de reacción
(mientras queden enzimas libres).
Concentración de sustrato (concentración de enzima fija)
Velocidad de la reacción
Después de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentración del enzima no tiene
efecto en la velocidad de la reacción. (no hay más
sustrato que procesar)
A medida que aumenta la concentración de
enzima, aumenta la velocidad de reacción
(mientras queden sustrato sin reaccionar).
Concentración de enzima (concentración de sustrato fija)
Cofactores enzimáticos
Sólo proteínas
Cationes metálicos (Ca2+ Fe2+..)
Enzimas
Coenzimas
NAD, FAD
Cofactor
Moléculas
orgánicas
Holoenzimas
Apoenzima (parte proteica)
Grupo prostético
(Grupo hemo)
Nomenclatura de los Enzimas
1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
• Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
• Nombre del sustrato: Proteasa
• Tipo de reacción catalizada: Hidrolasa
2. NOMENCLATURA ACTUAL:
Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
• Clasificación de enzimas (6 clases)
• Asignación de código E.C.: 1.1.1.1
• Nombre sistemático:
Sustrato:Cosustrato Tipo de Reacción -asa
Etanol:NAD+ Oxidorreductasa
Clasificación de los Enzimas
CLASE
TIPO DE REACCION CATALIZADA
1. OXIDO-REDUCTASAS
20 subclases
Transferencia de electrones
Sred + S’ox  Sox + S’red
2. TRANSFERASAS
9 subclases
Transferencia de grupos
S-grupo + S’  S’-grupo + S
3. HIDROLASAS
11 subclases
Rotura hidrolítica de enlaces
A-B + H2O  A-H + B-OH
4. LIASAS
7 subclases
Rotura de enlaces A-B  A+B
Salida de grupos CX-CY  C=C + X-Y
Adición a dobles enlaces C=C + XY  CX-CY
5. ISOMERASAS
6 subclases
Cambios internos
Transferencias internas de grupos
6. LIGASAS
5 subclases
Formación de enlaces mediante reacciones de
condensación con gasto de energía (ATP)
International Union of Biochemistry and Molecular Biology [IUBMB]
La reacción enzimática
1. La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie (adsorción)
mediante enlaces débiles
2. Se forma el complejo enzíma-sustrato (ES). Se generan tensiones que
debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al estado de
transición del complejo enzima-sustrato, (complejo activado) se requiere
mucha menos energía que para llegar al estado de transición del sustrato
solo.
3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P)
El centro activo de los enzimas
•
La actividad enzimática se inicia con la
formación del complejo ES.
•
Esta unión se realiza gracias a los radicales de
algunos pocos aminoácidos que establecen
enlaces con el sustrato (y con el grupo prostético
si lo hay), fijándolo y luego rompiendo alguno de
sus enlaces.
•
La región de la enzima que se une al sustrato
recibe el nombre de centro activo.
Características del centro activo
•
Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
•
Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita
encajar al sustrato.
•
Están formados por aminoácidos lejanos en la secuencia polipeptídica,
que debido a los repliegues de ésta, quedan próximos.
•
Los radicales de estos aminoácidos presentan afinidad por el sustrato, lo
atraen y establecen enlaces débiles con él.
•
Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos
resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.
En una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminoácidos
Aminoácidos estructurales.
• Son los que no establecen enlaces químicos
con el sustrato Son los más abundantes y los
responsables de la forma de la enzima.
• Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminoácidos,
124 son estructurales y sólo 5 no lo son.
Aminoácidos de fijación.
• Son los que establecen enlaces débiles con el
sustrato y lo fijan.
• Se encuentran en el centro activo de la enzima
Aminoácidos catalizadores.
• Son los que al establecer enlaces, débiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan
la rotura de alguno de sus enlaces.
• Son los responsables de su transformación.
• También están en el centro activo
Centro activo
La especificidad de los enzimas
Fischer (1890) Modelo «llave (sustrato) - cerradura (enzima)»
La especificidad de los enzimas
En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces
con el sustrato, modifican la forma de sus centros activos para adaptarse
mejor al sustrato, es decir, solamente son complementarias después de
haberse unido a él, es el llamado acoplamiento inducido (como el guante
(enzima) se adapta a la mano (sustrato)).
La especificidad puede darse en varios grados.
•
Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima sólo actúa sobre un
sustrato, por ejemplo, la ureasa sólo actúa sobre la urea.
•
Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un
determinado grupo de moléculas, por ejemplo, la β-glucosidasa que
actúa sobre todos los β-glucósidos
•
Especificidad de clase. Es la menos específica, dado que la actuación
de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace
Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo
de molécula.
Cinética de la actividad enzimática
En una reacción enzimática con una concentración de enzima constante,
al incrementar la concentración del sustrato se produce un aumento de
la velocidad de reacción. Este incremento en la velocidad de reacción se
debe a que, al haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen,
se aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima.
Llega un momento en que la velocidad
de reacción deja de crecer, es decir, se
llega a una velocidad máxima (Vmax).
Vel ocidad de
reacción
Esto se debe a que todas las
moléculas de la enzima ya están
ocupadas por moléculas de sustrato,
formando el complejo enzima-sustrato,
lo que se denomina saturación de la
enzima.
Vmax
Vsemimax
KM
[S
Constante de Michaelis-Menten (KM).
Es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de reacción es la
mitad de la velocidad máxima. KM depende de la afinidad que hay entre la
enzima y su sustrato.
Un valor de KM pequeño indica mucha afinidad (la mitad de la velocidad
máxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeñas)
Se denomina número de recambio (turnover) o constante catalítica al
número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo.
Inhibición enzimática
La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
1. La inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles son
los que se combinan o destruyen un sitio esencial para la
actividad de la enzima.
2. La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el
centro activo, sino que sólo se impide temporalmente su
normal funcionamiento. Existen tres modalidades:
a) Competitiva
b) No competitiva
c) Acompetitiva
Inhibición enzimática
Reversibles
Inhibidores
enzimáticos
Competitivos
Conformación similar al
sustrato
No
competitivos
Se unen a un sitio
distinto al centro activo
(alosterismo)
Acompetitivos
Irreversibles
Venenos
Se unen al
complejo ES
•
La inhibición reversible competitiva se debe a la
presencia de un inhibidor cuya molécula es
similar al sustrato por lo que compite con este en
la fijación al centro activo del enzima.
•
Si se fija el inhibidor, la enzima queda
bloqueada.
•
La velocidad de la reacción disminuye en
función de la concentración del inhibidor.
•
La inhibición reversible no competitiva es cuando un determinado
producto se une a un lugar del enzima distinto del centro activo,
cambiando la forma del enzima e impidiendo la unión del sustrato
Enzimas alostéricas
Las enzimas alostéricas son aquellas que pueden adoptar dos formas
estables diferentes (activa e inactiva).
Estas enzimas, además del centro activo, tienen al menos otro lugar,
denominado centro regulador, al que se puede unir una determinada
sustancia, denominada ligando.
Los ligandos pueden ser activadores o inhibidores.
Inhibición alostérica.
sustrato
Enzima activa
Sin inhibidor
Los inhibidores alostéricos
se unen a una zona de la
enzima y cambian la
configuración del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato
se pueda unir a él.
Enzima inactiva
con inhibidor
inhibidor
El alosterismo permite la autorregulación de la actividad enzimática.
Hay dos casos:
1. Regulación por retroinhibición o inhibición feed-back. Se da en
enzimas cuya conformación inicial es la activa. Se produce cuando
el producto final es el que al fijarse al centro regulador actúa como
inhibidor, provocando la transición alostérica a la forma inactiva de
la enzima.
2. Regulación
por
inducción
enzimática. Se da en enzimas
cuya conformación inicial es la
inactiva. Se produce cuando
alguna sustancia inicial es la que
al fijarse sobre el centro regulador
provoca la transición alostérica a
la forma activa de la enzima, por lo
que ésta empieza a actuar sobre
el sustrato
Cooperativismo
Las enzimas alostéricas suelen estar formadas por varias subunidades
moleculares denominadas protómeros.
Cada protómero posee un centro activo y al menos un centro regulador. En
muchas enzimas, cuando al centro regulador se une una molécula
denominada activador o ligando, la conformación del protómero varía,
haciendo funcional al centro activo.
La variación en la conformación de este protómero se transmite
instantáneamente a los otros protómeros asociados haciéndolos a su vez
activos, efecto que se denomina transmisión alostérica.
De esta forma la enzima pasa de estado inhibido a un estado activo o
catalítico.
Como para que una enzima alostérica actué es precisa la unión de uno o más
ligandos y luego la del sustrato, la velocidad de reacción en función de la
concentración de sustrato no aumenta tan rápidamente como en las enzimas
no alostéricas.
En cambio, si esta enzima es una subunidad y su transformación al estado
activo se transmite alostéricamente a todas las demás subunidades, son
muchas las que súbitamente empiezan a actuar, lo que se denomina
cooperativismo, y se produce un cambio de velocidad de reacción muy
grande, la llamada «ley del todo o nada».
La representación gráfica de la relación
entre la velocidad de reacción y la
concentración del sustrato no es una
hipérbola, sino una curva sigmoidal o
curva en «S»
Cooperatividad
Positiva
Negativa
Muy sensible a
cambios en la
[sustrato]
Insensible a
cambios en la
[sustrato]
Representación de los distintos
cambios conformacionales que
padece la hemoglobina al unirse
con una molécula de oxígeno
Un molécula de oxígeno se puede unir con el hierro (II) del grupo hemo en cada una de
las cuatro cadenas de la molécula de hemoglobina.
La desoxihemoglobina tiene una relativa baja afinidad para el oxígeno, pero cuando una
molécula se une a un único hemo, crece la afinidad por el oxígeno, permitiendo que la
segunda molécula se una más fácilmente, y la tercera y cuarta aun más fácilmente.
La cooperatividad es un fenómeno común y puede
llegar a ser crucial en la regulación de la respuesta
enzimática a cambios en la concentración de sustrato.
La cooperatividad positiva hace que la enzima sea
mucho más sensible a la concentración de sustrato,
con lo que su actividad puede llegar a variar en gran
medida aunque se mueva en rangos muy estrechos
de concentración de sustrato.
Representación de los distintos
cambios conformacionales que
padece la hemoglobina al unirse
con una molécula de oxígeno
La cooperatividad negativa hace que la enzima sea
insensible a pequeños cambios en la concentración
de sustrato.
Animaciones:
Mecanismo de acción enzimática e inhibición
Regulación alostérica de enzimas
Retroinhibición de vías bioquímicas
Sustratos
Si el ligando no se une al centro
regulador el enzima no puede
unirse al sustrato
Ligandos
Si el ligando se une al centro
regulador , el centro activo se
modifica y el enzima se une al
sustrato
Enzima inhibidor sustrato
Enzima sustrato
El centro
activo está
ocupado. El
sustrato no
puede entrar
Inhibición competitiva
sustrato
Inhibición alostérica Enzima
regulador
Inhibición
acompetitiva
sustrato
El sustrato
esta
modificado,
no puede
entrar en el
centro activo
El centro
activo se
modifica por
la acción del
regulador. El
sustrato no
puede entrar
Eficacia de las vías metabólicas
En las vías metabólicas el producto generado por una enzima es el
sustrato de la siguiente enzima, por ello, para aumentar la eficiencia del
sistema hay distintos mecanismos:
1. La compartimentación. Consiste en separar mediante membranas
los lugares donde se realizan aquellas vías metabólicas que no se
desea que se relacionen
2. Complejo multienzimático. Es la asociación de varias enzimas que
actúan sucesivamente en una vía. El complejo supramolecular
resultante es más eficaz que si las enzimas estuvieran dispersas en el
medio.
3. Inclusión en membranas. Algunas enzimas y algunos complejos
multienzimáticos se encuentran englobados de forma ordenada en las
membranas, de forma que esto facilita la unión entre los sucesivos
productos y las sucesivas enzimas.
Vitaminas
Son moléculas muy variadas que pueden pertenecer a distintos grupos de
principios inmediatos.
Algunas son indispensables en la dieta, ya que no pueden ser sintetizadas por
el organismo (excepto la B5).
Otras vitaminas son necesarias para la actuación de determinados enzimas,
ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas
metabólicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar
importantes defectos metabólicos.
Las cantidades necesarias son mínimas (una dieta variada garantiza las
necesidades del organismo)
Avitaminosis
Defecto
Hipovitaminosis
Vitaminas
Exceso
Hipervitaminosis
Las vitaminas se clasifican según su solubilidad en agua:
1. Vitaminas hidrosolubles.
• Actúan como coenzimas o precursores de coenzimas.
• Son las del complejo B o la vitamina C
2. Vitaminas liposolubles.
• No son solubles en agua y si en disolventes no polares.
• Son lípidos insaponificables.
• No suelen ser cofactores o precursores.
• Son las vitaminas A,D,E y K
VITAMINAS
FUNCIONES
Enfermedades
carenciales
C (ácido
ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene
en la síntesis de colágeno
Escorbuto
B1 (tiamina)
Coenzima de las descarboxilasas y de las
enzima que transfieren grupos aldehidos
Beriberi
B2 (riboflavina)
Constituyente de los coenzimas FAD y
FMN
Dermatitis y lesiones
en las mucosas
B3 (ácido
pantoténico)
Constituyente de la CoA
Fatiga y trastornos del
sueño
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas NAD y
NADP
Pelagra
B6 ( piridoxina)
Interviene en las reacciones de transferencia
de grupos aminos.
Depresión, anemia
B12 (cobalamina)
Coenzima en la transferencia de grupos
metilo.
Anemia perniciosa
Biotina
Coenzima de las enzimas que transfieren
grupos carboxilo, en metabolismo de
aminoácidos.
Fatiga, dermatitis...
A (retinol)
Ciclo visual, crecimiento, protección y
mantenimiento del tejido epitelial
Ceguera nocturna,
xeroftalmia,
desecación epitelial
D
Metabolismo del Ca2+, esencial en el
crecimiento y mantenimiento de los huesos
Raquitismo,
deformidades oseas