Download METABOLISMO CELULAR. ENZIMAS

Los seres vivos y las células que los forman son sistemas abiertos, en
equilibrio y que realizan un trabajo.
Sistema abierto Intercambio de materia y energía
Energía
Equilibrio.
Sus
variables
se
mantienen dentro de unos niveles de
tolerancia.
Trabajo. Realiza trabajos dentro de
su propia actividad de ser vivo
(moverse,
reproducirse,
renovar
tejidos…)
Célula
Energía
Materia
Materia
Concepto de metabolismo
•
El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que se producen
en el interior de las células y que conducen a la transformación de unas
biomoléculas en otras.
•
Las distintas reacciones químicas del metabolismo se denominan vías
metabólicas y las moléculas que intervienen se llaman metabolitos.
•
Todas las reacciones del metabolismo están reguladas por enzimas, que
son específicas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada tipo
de transformación.
•
Las sustancias finales de una vía metabólica se denominan productos.
•
Las conexiones existentes entre diferentes vías metabólicas reciben el
nombre de metabolismo intermediario.
Se pueden considerar tres fases en el metabolismo:
Catabolismo: Transformación de
moléculas orgánicas complejas en
otras más sencillas, con liberación de
energía que se almacena en ATP.
Anfibolismo: (una fase intermedia).
Procesos en los que se almacena
gran cantidad de energía (para los
posteriores procesos anabólicos)
Anabolismo: Síntesis de moléculas
orgánicas complejas a partir de otras
más sencillas. Se necesita
suministrar energía, en forma de ATP
Tipos de metabolismo
Las células se encuentran siempre en un proceso constante de autodestrucción
y autoregeneración.
•
El metabolismo forma una unidad, aunque se
estudia fragmentado en rutas o vías
metabólicas.
•
Las rutas metabólicas no son independientes
entre si , poseen encrucijadas comunes.
•
Un mismo metabolito común a dos rutas podrá
seguir por una o por otra en función de las
condiciones celulares.
Para crecer y desarrollarse, todos los seres vivos necesitan incorporar
materia y energía y en función de estas clasificamos los distintos tipos de
metabolismo de los seres vivos.
MATERIA.
1. Si la fuente de carbono es el dióxido de carbono (CO2 atmosférico) o
carbono inorgánico, se habla de metabolismo autótrofo.
2. Si la fuente es la propia materia orgánica (formas más o menos
reducidas del carbono como metano, glucosa, grasas, etc., es decir, el
llamado carbono orgánico), se habla de metabolismo heterótrofo.
ENERGIA
1. Fotosintéticos si la fuente de energía es la luz.
2. Quimiosíntéticos si es energía desprendida en reacciones químicas.
TIPO DE
ORGANISMO
FUENTE
DE
ENERGÍA
FUENTE
DE C
ORGANISMOS
Fotolitótrofo
Luz solar
CO2
Vegetales. Bact.
fotosintéticas
Fotoorganótrofo
Luz solar
Comp.
orgánicos
Bacterias purpúreas
Quimiolitótrofo
Reacciones
redox
CO2
Bacterias desnitrificantes
Quimioorganótrofo
Reacciones
redox
Comp.
orgánicos
Animales y Hongos
El ATP
Puede actuar como molécula energética, al ser capaz de almacenar o
ceder energía gracias a sus dos enlaces éster-fosfóricos que son
capaces de almacenar cada uno de ellos, 7,3 kcal/mol.
ATP + H2O  ADP + Pi + energía (7,3 kcal/mol)
ADP + H2O  AMP + Pi + energía (7,3 kcal/mol)
También se pueden dar las reacciones inversas (almacén de energía)
Se dice que el ATP es la moneda energética de la célula, pues
representa la manera de tener almacenado un tipo de energía de
pronto uso.
En ocasiones son utilizados para el mismo fin otros nucleótidos como
el GTP el UTP o el CTP.
La síntesis de ATP puede realizarse por dos vías:
1.- Fosforilación a nivel de sustrato.
Síntesis de ATP gracias a la energía que se libera de una biomolécula al
romperse uno de sus enlaces ricos en energía, (ocurre en algunas reacciones
de la glucólisis y del ciclo de Krebs). Las enzimas que regulan estos procesos
se denominan quinasas.
2.- Fosforilación en el transporte de electrones (fosforllación oxídatíva)
Mediante enzimas del grupo de las ATP-sintetasas existentes en las crestas
de las mitocondrias (fosforilación oxidativa) o en los tilacoides de los
cloroplastos (fotofosforilación), cuando dichas enzimas son atravesadas
por un flujo de protones (H+ ).
•
Muchas de las reacciones del catabolismo suponen la oxidación de un
sustrato, lo cual libera electrones.
•
Por el contrario, el anabolismo frecuentemente consiste en reacciones
de reducción que requieren electrones.
•
Los electrones son transportados desde las reacciones catabólicas de
oxidación hasta las reacciones anabólicas de reducción.
•
Intervienen coenzimas transportadores de electrones, como el NAD o el
FAD, que llevan electrones de un punto a otro de la célula de un modo
similar a como el ATP transporta la energía.
•
Cuando uno de estos coenzimas se encuentra cargado de electrones,
en estado oxidado, se dice que tiene poder reductor, puesto que al
liberarse de los electrones podrá reducir a otro compuesto.
Oxidación de un sustrato
y reducción de otro
Oxidación de un
sustrato y reducción de
otro, con intervención
del coenzima NAD
Control del metabolismo
1.- El control bioquímico
Las sustancias que intervienen en el metabolismo celular son muy
estables a temperatura ambiente
Sin “ayuda” no reaccionarían o lo harían tan lentamente que no sería
posible la vida. Esta dependencia de ayuda es paradójicamente una gran
ventaja, ya que permite al organismo regular qué reacciones se han de
dar y en que momento, es decir, el control bioquímico del metabolismo
2.- Control hormonal o sistema endocrino.
El elemento fundamental de este sistema de control son las
hormonas, que actúan específicamente sobre determinadas células
como mensajeros químicos, regulando el metabolismo interno
Muchas sustancias químicas,
energía calorífica, son las
exergónicas.
desprenden
reacciones
Este desprendimiento se debe a que la
energía interna de los reactivos, (energía
química de los enlaces), es mayor que la
energía interna de las sustancias producidas
(productos).
Estas reacciones no se dan de forma
espontánea porque para iniciar una reacción,
primero es necesario suministrar la energía
suficiente para debilitar los enlaces de los
reactivos y posibilitar así su rotura.
Reactivos
Productos
E. interna (reactivos) > E. interna (productos)
Este paso intermedio, que requiere un aporte de energía, recibe el
nombre de estado de transición, y en él hay tantas posibilidades de
que las moléculas acaben formando el producto como de que
retrocedan.
Energía de
activación
Reactivos
Estado de
transición
Productos
Ejemplos:
•
•
Tirar por la ventana un objeto que está sobre el suelo.
El papel no arde espontáneamente pese a la presencia de oxígeno en el
aire, y sí lo hace cuando se calienta hasta una determinada temperatura.
Enzimas
Para acelerar una reacción química también hay dos soluciones:
1. Calentar los reactivos.
2. Añadir un catalizador,
En los seres vivos, un aumento de
temperatura podría provocar la
muerte, por lo que se sigue el
segundo mecanismo, es decir, el
concurso
de
catalizadores
biológicos o biocatalizadores.
Las moléculas que desempeñan
esta función son las enzimas
Enzimas
•
Las enzimas son los catalizadores de las reacciones biológicas.
•
Actúan rebajando la energía de activación, y por tanto acelerando la
velocidad de la reacción, la cual se puede medir por la cantidad de
producto que se forma por unidad de tiempo.
•
Exceptuando las ribozimas, son proteínas globulares, solubles en agua,
que se difunden bien en los líquidos orgánicos, y que pueden actuar a
nivel intracelular, es decir, en el interior de la célula donde se han
formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan, como
sucede con las enzimas digestivas.
•
Las ribozimas son unos ARN capaces de catalizar a otros ARN,
quitándoles o añadiéndoles nucleótidos, sin consumirse ellos mismos.
•
Se considera que en la primera materia viva la función catalítica la
realizaba el ARN, luego aparecieron las proteínas, en las que se delegó
la función enzimática, y los ADN, en los que se delegó, por su mayor
estabilidad, la función de almacenar la información.
Las enzimas cumplen las dos características de todos los catalizadores:
•
•
Incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran la reacción. No se
obtiene más producto, sino la misma cantidad en menos tiempo.
No se consumen durante la reacción biológica.
Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas
presentan estas características:
• Son muy específicas. Pueden actuar en una reacción determinada sin
alterar otras.
• Actúan siempre a temperatura ambiente, la temperatura del ser vivo.
• Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de
reacción mas de un millón de veces, muy superior a los catalizadores
no biológicos.
• Presentan un peso molecular muy elevado.
• Dada su naturaleza proteica, su síntesis implica una codificación
genética.
Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos
BIOLÓGICOS
QUÍMICOS
Son específicos para una determinada
reacción química o para un grupo de
reacciones químicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Aceleran cualquier reacción
inespecíficamente.
Son proteínas (aunque hay ARN –
Ribozimas- con función enzimática).
Son sustancias simples finamente
divididas.
Son saturables
No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces en
bajas concentraciones).
Son medianamente eficaces.
Puede ser regulada su actividad
catalítica.
No pueden ser regulados.
Son termolábiles y su actividad puede
variar también de acuerdo al pH del
medio.
No son termolábiles ni se alteran
con cambios de pH.
Factores que afectan la actividad enzimática
Influencia de la temperatura.
•
•
•
Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las
moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros
moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el
producto.
Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es
máxima.
Si la temperatura aumenta, se
dificulta la unión enzima-sustrato y
a partir de cierta temperatura la
enzima se desnaturaliza, pierde su
estructura terciaria y cuaternaria si
la tiene y, por tanto, pierde su
actividad enzimática.
Factores que afectan la actividad enzimática
Influencia del pH.
• Las enzimas presentan dos valores límite de pH entre los cuales son
eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y
dejan de actuar.
•
Entre los dos límites existe un pH óptimo en el que la enzima presenta
su máxima eficacia.
•
El pH óptimo está condicionado por el tipo
de enzima y de sustrato, debido a que el
pH influye en el grado de ionización de los
radicales del centro activo de la enzima y
también de los radicales del sustrato.
•
Las variaciones de pH provocan cambios
en las cargas eléctricas, alterando la
estructura terciaria del enzima y por tanto,
su actividad.
Factores que afectan la actividad enzimática
Inhibidores.
•
Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una
enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma.
•
Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la
penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la síntesis
de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones
bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa,
por lo que retrasa el desarrollo del SIDA.
Factores que afectan la actividad enzimática
Concentración del sustrato
A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima
se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta
velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en
la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima
Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto
límite.
Velocidad de la reacción
Después de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentración del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reacción. (todos los
enzimas están ocupados)
A medida que aumenta la concentración de
sustrato, aumenta la velocidad de reacción
(mientras queden enzimas libres).
Concentración de sustrato (concentración de enzima fija)
Velocidad de la reacción
Después de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentración del enzima no tiene
efecto en la velocidad de la reacción. (no hay más
sustrato que procesar)
A medida que aumenta la concentración de
enzima, aumenta la velocidad de reacción
(mientras queden sustrato sin reaccionar).
Concentración de enzima (concentración de sustrato fija)
Cofactores enzimáticos
Enzimas
Sólo proteínas
Holoenzimas
Apoenzima
(parte proteica)
Cofactor
Cationes metálicos (Ca2+
Fe2+..)
Moléculas orgánicas
Coenzimas
NAD, FAD (unión no covalente)
Grupo prostético
(Grupo hemo) Unión covalente
Nomenclatura de los Enzimas
1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
• Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
• Nombre del sustrato: Proteasa
• Tipo de reacción catalizada: Hidrolasa
2. NOMENCLATURA ACTUAL:
Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
• Clasificación de enzimas (6 clases)
• Asignación de código E.C.: 1.1.1.1
• Nombre sistemático:
Sustrato:Cosustrato Tipo de Reacción -asa
Etanol:NAD+ Oxidorreductasa
Clasificación de los Enzimas
CLASE
TIPO DE REACCION CATALIZADA
1. OXIDO-REDUCTASAS
20 subclases
Transferencia de electrones
Sred + S’ox  Sox + S’red
2. TRANSFERASAS
9 subclases
Transferencia de grupos
S-grupo + S’  S’-grupo + S
3. HIDROLASAS
11 subclases
Rotura hidrolítica de enlaces
A-B + H2O  A-H + B-OH
4. LIASAS
7 subclases
Rotura de enlaces A-B  A+B
Salida de grupos CX-CY  C=C + X-Y
Adición a dobles enlaces C=C + XY  CX-CY
5. ISOMERASAS
6 subclases
Cambios internos
Transferencias internas de grupos
6. LIGASAS
5 subclases
Formación de enlaces mediante reacciones de
condensación con gasto de energía (ATP)
International Union of Biochemistry and Molecular Biology [IUBMB]
La reacción enzimática
1. La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie (adsorción)
mediante enlaces débiles
2. Se forma el complejo enzíma-sustrato (ES). Se generan tensiones que
debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al estado de
transición del complejo enzima-sustrato, (complejo activado) se requiere
mucha menos energía que para llegar al estado de transición del sustrato
solo.
3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P)
El centro activo de los enzimas
•
La actividad enzimática se inicia con la
formación del complejo ES.
•
Esta unión se realiza gracias a los radicales de
algunos pocos aminoácidos que establecen
enlaces con el sustrato (y con el grupo prostético
si lo hay), fijándolo y luego rompiendo alguno de
sus enlaces.
•
La región de la enzima que se une al sustrato
recibe el nombre de centro activo.
Características del centro activo
•
Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
•
Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita
encajar al sustrato.
•
Están formados por aminoácidos lejanos en la secuencia polipeptídica,
que debido a los repliegues de ésta, quedan próximos.
•
Los radicales de estos aminoácidos presentan afinidad por el sustrato, lo
atraen y establecen enlaces débiles con él.
•
Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos
resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.
En una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminoácidos
Aminoácidos estructurales.
• Son los que no establecen enlaces químicos
con el sustrato Son los más abundantes y los
responsables de la forma de la enzima.
• Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminoácidos,
124 son estructurales y sólo 5 no lo son.
Aminoácidos de fijación.
• Son los que establecen enlaces débiles con el
sustrato y lo fijan.
• Se encuentran en el centro activo de la enzima
Aminoácidos catalizadores.
• Son los que al establecer enlaces, débiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan
la rotura de alguno de sus enlaces.
• Son los responsables de su transformación.
• También están en el centro activo
Centro activo
La especificidad de los enzimas
Fischer (1890) Modelo «llave (sustrato) - cerradura (enzima)»
En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al
establecer los enlaces con el sustrato, modifican la
forma de sus centros activos para adaptarse mejor al
sustrato, es decir, solamente son complementarias
después de haberse unido a él, es el llamado
acoplamiento inducido (como el guante (enzima) se
adapta a la mano (sustrato)).
En 1894, Fischer propuso
la hipótesis de la llave y la
cerradura
En 1958, Koshland propuso
la hipótesis del ajuste
inducido
La especificidad de los enzimas
La especificidad puede darse en varios grados.
•
Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima sólo actúa sobre un
sustrato, por ejemplo, la ureasa sólo actúa sobre la urea.
•
Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un
determinado grupo de moléculas, por ejemplo, la β-glucosidasa que
actúa sobre todos los β-glucósidos
•
Especificidad de clase. Es la menos específica, dado que la actuación
de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace
Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo
de molécula.
Cinética de la actividad enzimática
En una reacción enzimática con una concentración de enzima constante,
al incrementar la concentración del sustrato se produce un aumento de
la velocidad de reacción. Este incremento en la velocidad de reacción se
debe a que, al haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen,
se aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima.
Llega un momento en que la velocidad
de reacción deja de crecer, es decir, se
llega a una velocidad máxima (Vmax).
Vel ocidad de
reacción
Esto se debe a que todas las
moléculas de la enzima ya están
ocupadas por moléculas de sustrato,
formando el complejo enzima-sustrato,
lo que se denomina saturación de la
enzima.
Vmax
Vsemimax
KM
[S
Constante de Michaelis-Menten (KM).
Es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de reacción es la
mitad de la velocidad máxima. KM depende de la afinidad que hay entre la
enzima y su sustrato.

Un valor de KM pequeño indica mucha afinidad (la mitad de la
velocidad máxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeñas)

Un valor de KM grande indica poca afinidad (la mitad de la velocidad
máxima se alcanza a concentraciones de sustrato altas)
Se denomina número de recambio (turnover) o constante catalítica al
número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo.
Inhibición enzimática
La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
1. La inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles son
los que se combinan o destruyen un sitio esencial para la
actividad de la enzima.
2. La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el
centro activo, sino que sólo se impide temporalmente su
normal funcionamiento. Existen tres modalidades:
a) Competitiva
b) No competitiva
c) Acompetitiva
Inhibidores enzimáticos
Reversibles
Competitivos
Conformación
similar al
sustrato
No competitivos
Se unen a un
sitio distinto al
centro activo
(alosterismo)
Irreversibles
Acompetitivos
Se unen al
complejo ES
Venenos
•
La inhibición reversible competitiva se debe a
la presencia de un inhibidor cuya molécula es
similar al sustrato por lo que compite con este en
la fijación al centro activo del enzima.
•
Si se fija el inhibidor, la enzima queda
bloqueada.
•
La velocidad de la reacción disminuye en
función de la concentración del inhibidor.
•
La inhibición reversible no competitiva
es cuando un determinado producto se
une a un lugar del enzima distinto del
centro activo, cambiando la forma del
enzima e impidiendo la unión del sustrato
Animaciones:
http://www.juntadeandalucia.es/averroes/~04000110/biotic/wq/enzimas_activ_2bach.htm
Regulación alostérica de enzimas
Retroinhibición de vías bioquímicas
Eficacia de las vías metabólicas
En las vías metabólicas el producto generado por una enzima es el
sustrato de la siguiente enzima, por ello, para aumentar la eficiencia del
sistema hay distintos mecanismos:
1. La compartimentación. Consiste en separar mediante membranas
los lugares donde se realizan aquellas vías metabólicas que no se
desea que se relacionen
2. Complejo multienzimático. Es la asociación de varias enzimas que
actúan sucesivamente en una vía. El complejo supramolecular
resultante es más eficaz que si las enzimas estuvieran dispersas en el
medio.
3. Inclusión en membranas. Algunas enzimas y algunos complejos
multienzimáticos se encuentran englobados de forma ordenada en las
membranas, de forma que esto facilita la unión entre los sucesivos
productos y las sucesivas enzimas.
Vitaminas
•
•
•
•
Son moléculas muy variadas que pueden pertenecer a distintos grupos de
principios inmediatos.
Algunas son indispensables en la dieta, ya que no pueden ser sintetizadas
por el organismo (excepto la B5).
Otras vitaminas son necesarias para la actuación de determinados
enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas
rutas metabólicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede
originar importantes defectos metabólicos.
Las cantidades necesarias son mínimas (una dieta variada garantiza las
necesidades del organismo)
Avitaminosis
Defecto
Hipovitaminosis
Vitaminas
Exceso
Hipervitaminosis
Las vitaminas se clasifican según su solubilidad en agua:
Vitaminas hidrosolubles.
Vitaminas liposolubles.
Actúan como coenzimas
o precursores de
coenzimas.
No son solubles en agua y si en
disolventes no polares.
Son las del complejo B o
la vitamina C
Son lípidos insaponificables.
No suelen ser cofactores o
precursores.
Son las vitaminas A,D,E y K
Avitaminosis
La avitaminosis, déficit vitamínico o hipovitaminosis se define como una
falta, falla o deficiencia en la cantidad de vitaminas que el organismo
requiere normalmente, es lo contrario a la hipervitaminosis.
Esto determina fallos en la actividad metabólica ya que las vitaminas
son cofactores (coenzimas) que ayudan a las enzimas en sus procesos
catalíticos.
pelagra
El déficit vitamínico puede deberse a falta de ingesta, mala absorción intestinal,
mala utilización metabólica o aumento de demandas. Solo unas pocas,
liposolubles, pueden provocar patología por exceso (hipervitaminosis).
1. La falta de ingesta se origina por carencia de recursos (hambrunas del
Tercer Mundo, poca ingesta proteica por pobreza), dietas inadecuadas
(adelgazamiento incontrolado, vegetarianismo mal planteado, caprichos y
errores alimentarios psicológicos o psiquiátricos, anorexia nerviosa) o falta
de alimentos frescos (escorbuto de los navegantes).
2. La mala absorción puede ser localizada (como ocurre en los casos en los
que hay un déficit selectivo en el íleon terminal) o generalizada (como en la
colitis ulcerosa, la enfermedad de Crohn, el alcoholismo, la mala absorción
de los ancianos, la gastritis crónica y las neoplasias intestinales).
3. La mala utilización metabólica suele deberse a efectos secundarios de
fármacos (habitualmente los antineoplásicos antifólicos).
4. El aumento de demanda es típico durante la gestación y la lactancia.
Respecto a la posibilidad de que estas deficiencias se produzcan en el mundo desarrollado hay posturas
muy enfrentadas. Por un lado están los que aseguran que es prácticamente imposible que se produzca
una avitaminosis, y por otro los que responden que es bastante difícil llegar a las dosis de vitaminas
mínimas, y por tanto, es fácil adquirir una deficiencia, por lo menos leve.
Argumentos a favor y en contra:
1. Las necesidades de vitaminas son mínimas, pero también lo son las cantidades que se encuentran
en los alimentos.
2. Se hace un abuso de suplementos vitamínicos.
3. En nuestro entorno se hace una dieta lo suficientemente variada para cubrir todas las necesidades,
pero basta que no se sigan las recomendaciones mínimas de consumir 5 porciones de verduras o
frutas al día para que no se llegue a cubrir las necesidades diarias básicas.
4. No son raras las carencias de algún nutriente entre la población de países desarrollados: hierro y
otros minerales, antioxidantes (muy relacionados con las vitaminas).
5. Las vitaminas se ven afectadas negativamente por los mismos factores que los demás nutrientes, a
los que suman otros como: el calor, el pH, la luz, el oxígeno, etc.
6. Cualquier factor que afecte negativamente a la alimentación, como puede ser, cambios de
residencia, falta de tiempo, mala educación nutricional o problemas económicos; puede provocar
alguna deficiencia de vitaminas u otros nutrientes.
Por estos motivos un bando recomienda consumir suplementos vitamínicos si se sospecha que no se
llega a las dosis necesarias. Por el contrario, el otro bando lo ve innecesario, y avisan que abusar de
suplementos puede ser perjudicial.
Enfermedades
carenciales
VITAMINAS
HIDROSOLUBLES
FUNCIONES
C (ácido ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en
la síntesis de colágeno
Escorbuto
B1 (tiamina)
Coenzima de las descarboxilasas y de las
enzima que transfieren grupos aldehidos
Beriberi
B2 (riboflavina)
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
B5 (ácido
pantoténico)
Constituyente de la CoA
B3 (niacina)
Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
B6 ( piridoxina)
B12 (cobalamina)
B8 (Biotina)
Dermatitis y lesiones en
las mucosas
Fatiga y trastornos del
sueño,
Pelagra
Interviene en las reacciones de transferencia de
grupos aminos.
Depresión, anemia
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Anemia perniciosa
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos
carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.
Fatiga, dermatitis...
VITAMINAS
LIPOSOLUBLES
Enfermedades
carenciales
FUNCIONES
A (retinol)
Ciclo
visual,
crecimiento,
protección
mantenimiento del tejido epitelial
y
D
Metabolismo del Ca2+, esencial en
crecimiento y mantenimiento de los huesos
el
Ceguera nocturna,
xeroftalmia, desecación
epitelial
Raquitismo,
deformidades oseas
vitamina
E (tocoferol)
puede ocasionar anemia
hemolítica degeneración
muscular y desórdenes
en la reproducción.
vitamina K
pueden producirse
hemorragias nasales, en
el aparato digestivo o el
genito-urinario
Antihemorrágica
Hipervitaminosis
La hipervitaminosis es la excesiva acumulación de una vitamina, lo contrario de
la avitaminosis (falta de vitamina) en el organismo, que puede llevar a diferentes
trastornos dependiendo de que vitamina se trate:
•
•
Hipervitaminosis A: Puede presentar síntomas similares a los de un tumor
cerebral, cefalea, vómitos, dolor en los huesos, visión borrosa.
Hipervitaminosis D: Sus síntomas son similares a los de una presencia
excesiva de calcio; debilidad, cansancio, cefaleas y náuseas.
Normalmente los tratamientos para la hipervitaminosis en la mayoría de los
casos consisten en abandonar el consumo de la vitamina.
Además, es muy difícil provocar una hipervitaminosis con alimentos en forma
natural, mientras que cuando sucede por ingestión de complementos sintéticos
o de farmacéuticos las hipervitaminosis pueden resultar más graves.