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Teresa Audesirk • Gerald Audesirk • Bruce E. Byers
Biología: la vida en la Tierra
Octava Edición
Capítulo 6
Flujo de energía en la vida de una célula
Copyright © 2008 Pearson Prentice Hall, Inc.
Contenido de la sección 6.4
• 6.4 ¿Cómo controlan las células sus
reacciones metabólicas?
– Perspectiva general del metabolismo.
– A temperaturas corporales, las reacciones
espontáneas son demasiado lentas para sustentar
la vida.
– Los catalizadores reducen la energía de activación.
– Las enzimas son catalizadores biológicos.
– Las células regulan el metabolismo al controlar las
enzimas.
– Los venenos, las drogas y el ambiente influyen en
la actividad de las enzimas.
Perspectiva general del
metabolismo
•
•
El metabolismo de una célula es el total
de sus reacciones químicas.
Muchas de estas reacciones se
encadenan en sucesiones llamadas vías
metabólicas.
FIGURA 6-13 Perspectiva simplificada de las vías metabólicas
La molécula de reactivo original, A, sufre una serie de reacciones,
cada una catalizada por una enzima específica. El producto de
cada reacción sirve como reactivo para la siguiente reacción de la
vía. Las vías metabólicas suelen estar interconectadas, de manera
que el producto de un paso en una vía podría servir como reactivo
de la siguiente reacción en esa vía o para una reacción en otra vía.
Perspectiva general del
metabolismo
•
La bioquímica de las células está bien
afinada en tres sentidos:
1. Las reacciones endergónicas acoplan
reacciones exergónicas.
2. Las moléculas portadoras de energía
captan energía y la transportan a
reacciones endergónicas y exergónicas.
3. Las reacciones químicas están
reguladas por proteínas llamadas
enzimas.
Reacciones espontáneas
•
A temperaturas corporales, las
reacciones espontáneas son demasiado
lentas para sustentar la vida.
Reacciones espontáneas
•
La rapidez con que se lleva a cabo una
reacción depende de su energía de
activación:
– Las reacciones con energía de activación
baja pueden efectuarse con rapidez a las
temperaturas corporales.
– Las reacciones que tienen energía de
activación alta, (como la descomposición del
azúcar) se mueven muy lentamente a
temperaturas corporales, aunque en general
sean exergónicas.
Reacciones espontáneas
•
Las enzimas se emplean para catalizar
(acelerar) las reacciones químicas de las
células.
Los catalizadores reducen la energía
de activación
• Los catalizadores aceleran una reacción al
reducir su energía de activación.
Los catalizadores reducen la energía
de activación
• Los convertidores catalíticos de los
automóviles facilitan la conversión de
monóxido de carbono a dióxido de carbono:
Octano + oxígeno
dióxido de carbono + agua + energía +
monóxido de carbono (venenoso)
Los catalizadores reducen la energía
de activación
• Los catalizadores del convertidor catalítico
aceleran la conversión del monóxido de
carbono:
Monóxido de carbono + oxígeno
dióxido de carbono + energía
Los catalizadores reducen la energía
de activación
• Los catalizadores aceleran las reacciones
espontáneas al reducir su energía de
activación.
FIGURA 6-14 Catalizadores como enzimas que disminuyen la energía de activación. Una
energía de activación alta (curva negra) significa que las moléculas de los reactivos deben
chocar con gran fuerza para reaccionar. Los catalizadores reducen la energía de activación
de una reacción (curva roja), de manera que una proporción mucho más alta de las
moléculas se mueve con la rapidez necesaria para reaccionar al chocar. Por lo tanto, la
reacción se lleva a cabo con mucha mayor rapidez. Las enzimas son catalizadores proteicos
para reacciones biológicas.
Las enzimas son catalizadores
biológicos
•
Las enzimas orientan, distorsionan y
reconfiguran otras moléculas, mientras
ellas mismas permanecen inalteradas.
Las enzimas son catalizadores
biológicos
•
Las enzimas (proteínas) difieren de los
catalizadores no biológicos en que:
1. Las enzimas suelen ser muy específicas en
las moléculas que catalizan.
2. La actividad enzimática a menudo se
intensifica o se suprime por sus reactivos o
productos.
Condiciones ambientales
•
Para funcionar, algunas enzimas requieren
pequeñas moléculas orgánicas de apoyo no
proteicas llamadas coenzimas (por
ejemplo, ciertas vitaminas B).
Estructura de la enzima
•
•
Cada enzima tiene una “bolsa”, llamada
sitio activo.
Los reactivos (sustratos) se unen al sitio
activo:
– Cuando los sustratos entran en el sitio activo,
tanto el sustrato como el sitio activo cambian de
forma.
– Ciertos aminoácidos dentro del sitio activo
pueden unirse a los sustratos y distorsionar los
enlaces químicos para facilitar una reacción.
Estructura de la enzima
•
Los tres pasos de la reacción catalizada por
enzimas:
1. Los sustratos entran en el sitio activo con una
orientación específica.
2. Los sustratos y el sitio activo cambian de forma,
promoviendo la reacción entre los sustratos.
3. Los sustratos, ya unidos, salen de la enzima, la
cual está lista para un nuevo conjunto de
sustratos.
FIGURA 6-15 Ciclo
de las interacciones
enzima-sustrato.
Mientras observas
esta figura,
imagínate también
el tipo contrario de
reacción, donde una
enzima enlace una
sola molécula y
haga que ésta se
divida en dos
moléculas más
pequeñas.
Las células regulan el metabolismo
•
Una enzima, por lo regular, cataliza un solo
paso en una cadena de reacciones
metabólicas.
Las células regulan el metabolismo
•
Las actividades metabólicas se controlan en
diversas formas:
1. Las células regulan la síntesis de enzimas.
2. Algunas enzimas están inactivas cuando son
sintetizadas y deben ser “activadas”.
Las células regulan el metabolismo
•
Las actividades metabólicas se controlan en
diversas formas: (continuación)
3. Ciertas enzimas fortalecen o inhiben su
actividad usando moléculas reguladoras
(regulación alostérica).
FIGURA 6-16 Algunas
enzimas son
controladas por
regulación alostérica a)
Muchas enzimas tienen
un sitio activo y uno de
regulación alostérica
en distintas partes de
la molécula. b) Cuando
las enzimas se inhiben
por regulación
alostérica, la unión de
una molécula
reguladora modifica el
sitio activo, de manera
que la enzima es
menos compatible con
su sustrato.
FIGURA 6-16a Algunas enzimas son controladas por regulación
alostérica. a) Muchas enzimas tienen un sitio activo y uno de
regulación alostérica en distintas partes de la molécula.
FIGURA 6-16b Algunas enzimas son controladas por regulación
alostérica. b) Cuando las enzimas se inhiben por regulación
alostérica, la unión de una molécula reguladora modifica el sitio
activo, de manera que la enzima es menos compatible con su
sustrato.
Las células regulan el metabolismo
•
Las actividades metabólicas se controlan en
diversas formas: (continuación)
4. Una cantidad adecuada del producto de una
reacción inhibe la actividad de las enzimas
(inhibición por retroalimentación).
FIGURA 6-17 Regulación de enzimas por inhibición por
retroalimentación. En este ejemplo, la primera enzima en la vía
metabólica que convierte la treonina (un sustrato de aminoácidos) en
isoleucina (un producto de aminoácidos) se inhibe cuando es alta la
concentración de isoleucina, la cual actúa como molécula reguladora.
Si a una célula le hace falta isoleucina, la reacción sigue adelante. A
medida que se acumula isoleucina, ésta se une al sitio de regulación
alostérica de la primera enzima y bloquea la vía. Una vez que las
concentraciones de isoleucina bajan y hay menos moléculas de ésta
que inhiban la enzima, la vía reanuda su producción.
Ejercicio en clase :
BIOSINTESIS Y GLUCOGENO
El premio Nobel de Medicina fue
otorgado en 1947 a Gerty Cori y su
marido Carl, que habían aislado
dos enzimas que convierten
glucosa-fosfato en glucógeno. El
glucógeno es un polisacárido
compuesto de dos moléculas de
glucosa unidas entre sí mediante
dos tipos de enlace denominados
1,4 y 1,6.
1. Explica por qué se necesitan
dos enzimas diferentes para
sintetizar glucógeno a partir de
glucosa-fosfato
2. La formación de ramas laterales
aumenta la tasa a la que las
moléculas de glucosa-fosfato
pueden unirse a una molécula
de glucógeno en crecimiento.
Explica la razón.
Drogas y venenos
•
•
•
Las drogas y los venenos a menudo inhiben
a las enzimas al competir con el sustrato
normal por el sitio activo de la enzima.
Este proceso se denomina inhibición
competitiva.
Algunos inhibidores se unen de forma
permanente a las enzimas.
FIGURA 6-18 Inhibición competitiva. Al competir
con el sustrato normal, una droga o un veneno
bloquean de manera reversible el sitio activo.
Condiciones ambientales
•
Las estructuras tridimensionales de las
enzimas son sensibles al pH, a la
temperatura, a la concentración de sales, y
a la presencia de coenzimas.
Condiciones ambientales
•
•
La estructura de la enzima se distorsiona y
su función se inhibe cuando el pH es
demasiado alto o demasiado bajo.
La concentración de sales en el ambiente
de la enzima también puede afectar su
función al alterar su estructura.
Condiciones ambientales
•
La temperatura también afecta la actividad
de las enzimas:
– Las temperaturas bajas desaceleran el
movimiento molecular.
– Las temperaturas altas alteran la orientación de
la enzima, destruyendo así su función.
Condiciones ambientales
•
La mayoría de las enzimas tienen un rango
estrecho de condiciones en las cuales
funcionan de manera óptima.
FIGURA 6-19a Las enzimas funcionan mejor
con rangos estrechos de pH y de temperatura
FIGURA 6-19b Las enzimas funcionan mejor
con rangos estrechos de pH y de temperatura