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Las Enzimas
Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la
acción de la enzima.
Enzima
Substrato
2) La enzima disminuye
o elimina la energía de
activación necesaria y
la reacción transcurre
espontáneamente.
Producto
• sin catalizador, EA=18 Kcal/mol.
• con catalizador inorgánico (platino), EA=12 Kcal/mol.
• con enzima específico (catalasa). EA=6 Kcal/mol.
el platino acelera la reacción 20.000 veces
la catalasa la acelera 370.000 veces.
• Son sustancias que, incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran
la reacción. Es decir, no es que se obtenga más producto, sino que
gracias a ellas, se consigue la misma cantidad pero en menos
tiempo.
• - Actúan mediante su presencia, no se consumen en la reacción y
al finalizar esta quedan libres pudiendo utilizarse de nuevo, por eso
se necesitan en pequeñas cantidades.
• Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las
enzimas tienen otras características:
• ·Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada
reacción sin alterar otras.
• ·Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo.
• ·Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción
más de un millón de veces, muy superior a los catalizadores no
biológicos.
• ·Presentan un peso molecular muy elevado.
Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este
complejo.
3) Los restos de los aminoácidos
que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces
necesarios para que la
reacción química se lleve a
cabo a baja temperatura y no
se necesite una elevada
energía de activación.
productos
sustrato
Enzima
Enzima inactiva
Centro activo
4) Los productos de la reacción
se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en el
proceso; bien aportando
energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catálisis enzimática
Coenzima
El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energía
de los procesos exergónicos a los endergónicos.
E
E
El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de
transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que
se reduce, G.
e-
e-
CENTRO ACTIVO DE LA
CARBOXIPETIDASA a
CATALÍTICOS
DE FIJACIÓN
LISOZIMA CON CENTRO ACTIVO LIBRE Y
OCUPADO
Mecanismo de acción de la
Ribonucleasa pancreática
Centro Activo
Complejo Enzima-Sustrato

Molécula de ARN
Ataque al enlace entre los
nucleótidos
His 12 captura un protón del
grupo 2'OH del nucleótido
pirimidínico
His 119 cede su protón
al oxígeno en 5' del enlace
atacado
El P queda con un enlace
inestable pentavalente
Liberación del producto
Liberación de un
Nucleótido
Enlace del P
pentavalente y cíclico
E inestable
Las histidinas quedan
Ionizadas de manera
Diferente a la forma
inactiva de la enzima
Regeneración de la Enzima
Entrada del agua en el
Centro activo
El agua atacará al
enlace inestable del
fósforo
Regeneración de la Enzima
Hist 119 capta un protón
Del agua que queda como
ión Hidroxilo
El ión Hidroxilo ataca el
Enlace inestable del
Fósforo
Regeneración de la Enzima
Enlace del fósforo
Cíclico, pentavalente,
Inestable atacado
Por el OH
His 119 regenerada
Regeneración final de la Enzima
Rotura del enlace del
Fósforo inestable
His 12 cede un
protón al C. 2’ de
la ribosa y
se regenera
Fenilcetonuria
Porfiria
Porfiria Eritropoyética
Congénita
Albinismo
Histidinemia
Gota
Talasemia
Hemofilia

















Hemofilia A
Hemofilia B
Hemofilia C
Mucopolidosis
Enfermedad De Gaucher
Citrulinemia
Deficiencia De G6pd
Enfermedad De
Almacenamiento De
Glucosa Tipo I
Enfermedad De Tay-Sachs
Enfermedad De Fabry
Xantomatosis
Fucosidosis
Aciduria Arginosuccinica
Galactosemia
Hiperglicerolemia
Xeroderma Pigmentosum
Enfermedad De Pompe
Aciduria Metilmalónica
Alcaptonuria
/Enfermedad de Batten
/Síndrome de Lesch-Nyhan
/Enfermedad de Niemann-Pick
Enzimopatías Eritrocitarias
Homocistinuria
Hiperplasia Suprarrenal
Congenita
Hipercolesterolemia familiar
Síndrome de Bloom
MODELO LLAVE-CERRADURA
AJUSTE INDUCIDO
• HEXOQUINASA
Explicación de la curva de Michaelis-Menten
Gráfica de Michaelis_Menten
Actividad enzimática
Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta
gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato
Nivel de saturación de la enzima
Concentración de sustrato
Para poder explicar la gráfica de Michaelis_Menten hagamos la siguiente analogía:
Supongamos que la célula es una fábrica de relojes. En esta fabrica hay 40 obreros y cada
uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El departamento de suministros proporciona una
determinada cantidad de piezas para hacer un reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes.
En esta analogía, como habrás podido deducir, los obreros son las enzimas, las piezas
suministradas los sustrato y los relojes los productos.
Suministro para
hacer 4 relojes a
la hora.
Supongamos ahora que la dirección desea aumentar la producción y aumenta
progresivamente el suministro de piezas para hacer relojes (S/h) según indica en la
gráfica.
Tabla de datos
Relojes fabricados por hora (R/h)
60
50
Gráfica real
40
30
S/ h
R/h
0
10
20
30
40
50
60
70
0
10
20
30
40
40
40
40
20
10
0
10
20
30
40
50
60
70
80
90
100
Suministro de piezas por hora (S/h)
Inhibición irreversible
envenenadores
sustrato
envenenador
Enzima
Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces
fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.
Inhibición no competitiva
sustrato
No se produce la
catálisis
Enzima
Enzima
Con inhibidor
Sin inhibidor
inhibidor
Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares
diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que,
aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de
inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
Inhibición competitiva
sustrato
inhibidor
Enzima
Sin inhibidor
Enzima
con inhibidor
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos
compiten por la enzima.
coenzima ácido fólico
fármaco anti-cancerígenometotrexato
Inhibición alostérica.
sustrato
Enzima activa
Sin inhibidor
Enzima inactiva
Los inhibidores alostéricos
se unen a una zona de la
enzima y cambian la
configuración del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato
se pueda unir a él.
con inhibidor
inhibidor
Activación alostérica
productos
sustrato
Enzima inactiva
Enzima activa
activador
Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo,
que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.
http://www.mhhe.com/sem/Spanish_Animati
ons/sp_feedback_inhibition.swf
Nomenclatura de las enzimas
• Nombre clásico: Ptialina, Pepsina.
• Sustrato-asa: Amilasa
• Sustrato-acción que realiza-asa: ADN
Polimerasa
• Nombre sistemático: 1965 Unión
internacional de bioquímica (UIB)
(comisión enzimas, EC)
Nombre común: Hexoquinasa (enzima que cataliza la reacción)
Nombre sistemático: ATP: glucosa fosfotransferasa
Código de 4 dígitos: 2.7.1.1.
Clase 2: transferasa
Subclase 7: fosfotransferasa
Subsubclase 1: fosfotransferasa con un grupo hidroxilo como aceptor
N° de orden de la enzima en su subclase 1: glucosa como aceptor del grupo
fosfato
Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxido-reducción o redox.
Normalmente las reacciones de oxidación van siempre acopladas a
las de reducción, pues cuando un compuesto se oxida otro se
reduce. La oxidación-reducción se puede producir de 3 formas:
Oxidación
Reducción
1- Ganancia de oxígeno
2- Pérdida de hidrógeno.
3- Pérdida de electrones
A-H2
reducido
1- Pérdida de oxígeno.
2- Ganancia de hidrógenos
3- Ganancia de electrones
+ B
----------->
A
+
B-H2
oxidado
oxidado reducido
A2+
+
B3+
reducido oxidado
-----------> A3+ +
B 2+
oxidado reducido
Vitaminas
• Muchas son coenzimas
• No pueden ser sintetizadas por muchos
animales.
• Se necesitan en pequeñas cantidades
pero son imprescindibles.
• Su déficit, ausencia o exceso causa
enfermedades graves;
• Se destruyen con facilidad:
– Calor, Luz, Oxígeno,
Tipos de vitaminas
• Liposolubles: A, D, E. K,
– Solubles en lípidos
– Pueden producir hipervitaminosis
• Hidrosolubles: C, grupo B.
– Solubles en agua