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SISTEMA MOTOR
Tipos de músculo
 Liso: visceral, involuntario
 Cardíaco: involuntario
 Esquelético: movimiento voluntario. 215 parejas
de músculos en el organismo humano. Supone el
40% del peso corporal en un sujeto normal.
MÚSCULO ESQUELÉTICO
FUNCIONES BÁSICAS:
 Movimiento y comunicación (lenguaje)
 Mantenimiento de la postura
 Mantenimiento de la estabilidad de las
articulaciones
 Producción de calor
MÚSCULO ESQUELÉTICO:
ESTRUCTURA
Hueso
Periostio
Tendón
Fascia
Envueltas de tejido
conjuntivo:
•Perimisio : envuelve
el músculo
•Epimisio: envuelve
los fascículos
•Endomisio: envuelve
las fibras
División funcional
Músculo:
 Haz muscular
(fascículo)

Fibra (célula)

Fibrilla

Sarcómero
 Filamentos finos
 Filamentos gruesos
Haz de fibras
Fibra muscular (Célula muscular)



Diámetro 10-80 m; longitud la del músculo
Sarcolema = membrana: se continúa con el tendón
Sarcoplasma = citoplasma de la fibra muscular. Contiene





Glucógeno
Mioglobina
Miofibrillas
Núcleo, mitocondias ....
Retículo sarcoplásmico (retículo endoplásmico): contiene
calcio. La liberación de este catión dispara la contracción
de las fibras. El calcio entra en el retículo contra gradiente
por la acción de una bomba de calcio (ATPasa de Ca2+ ) y
se une a una proteína, la calsecuestrina.
Fibra muscular (Célula muscular)

Túbulos transversales: es
una red formada por la
penetración de la
membrana (sarcolema)
en el sarcoplasma. Esta
organización favorece la
propagación de los
potenciales de acción
desde la superficie de la
fibra a su interior.
FIBRA MUSCULAR: ELEMENTOS
CONTRÁCTILES


Número de fibras por músculo: variable (cientos,
miles)
Miofibrillas: se encuentran en el sarcoplasma.
Estructura repetitiva de 1-2 m de diámetro y de
misma longitud que la fibra. Formada repetición
de SARCOMEROS, que son las unidades
contráctiles básicas del músculo esquelético
Fibra muscular: sarcómero
McArdle et al. : Exercise
Physuology, 2001
ESTRUCTURA DEL
SARCÓMERO
Banda M: porción central de los filamentos finos.
•Banda A: alta densidad (filamentos gruesos + filamentos finos)
•Banda I (filamentos finos)
•Zona H: no hay filamentos finos
•Línea Z :Túbulos transversales
Banda A
Banda I
Composición de los filamentos: F.
gruesos

Los filamentos gruesos son
agregados de miosina (200 o más
moléculas). Esta proteína está
formada por la asociación de
cadenas pesadas y cadenas ligeras.
Las cabezas, en las que se
encuentran las cadenas ligeras, se
orientan hacia el exterior, mediante
unos brazos, formando en
conjunto los puentes cruzados. Las
cabezas se unen a la actina de los
filamentos finos. La miosina tiene
capacidad de unir ATP y actividad
ATPasa. Este fenómeno es la base
química de la contracción muscular.
Filamentos finos



Actina (actina G, globular), forma agregados (actina F, fibrosa).
Contiene un centro de unión para miosina. Cuando el músculo
está en reposo este sitio está cubierto por la tropomiosina.
(Alrededor de 13 agregados de actina por molécula de
tropomiosina.
Tropomiosina: proteína filamentosa que se asocia a la actina.
Troponina: proteína reguladora asociada a la tropomiosina. Es
un complejo formado por tres proteínas globulares (troponina T,
I y C).
 T: unión a la tropomiosina.
 I: inhibidora de la unión de la miosina a la actina.
 C: une calcio. Está unión dispara la contracción
Filamentos finos
Filamentos finos
Organización transversal
Cada filamento grueso interacciona con seis finos (estructura 6 x
1) y cada filamento fino con tres gruesos (estructura 3 x 1).
ACOPLAMIENTO EXCITACIÓNCONTRACCIÓN : Placa motora.





Llegada del potencial de acción al terminal del nervio motor : se abren
canales para calcio dependientes de voltaje en la membrana presináptica,
aumenta el calcio y esto estimula la liberación de acetil-colina (AC) en la
hendidura sináptica.
La AC liberada se une a receptores en la membrana postsináptica
(membrana de la célula muscular). Este receptor abre canales de Na+,
produciéndose la despolarización local de la membrana.
La despolarización local de la membrana abre nuevos canales de Na+
dependientes de voltaje, propagándose el potencial de acción por toda la
membrana, incluyendo los túbulos T
Los túbulos T conectan directamente con el retículo sarcoplásmico, de
forma que cuando los primeros se despolarizan se abren canales de Ca+
dependientes de voltaje del segundo, esto provoca que el Ca2+ salga del
retículo sarcoplásmico al sarcoplasma. Esto dispara la contracción. Como
la señal (potencial de acción) se propaga en milisegundos a través de los
túbulos T, a cada sarcómero de la célula, todas las miofibrillas se contraen
al mismo tiempo.
El calcio es devuelto al retículo sarcoplásmico por la ATPasa de Ca2+.
CONTRACCIÓN: Deslizamiento
En reposo la tropomiosina contacta con la cabeza
de la miosina. El contacto está favorecido por la
toponina I. Como puede verse en el corte
transversal del sarcómero adjunto, el calcio se
une a lo troponina C y hace que la unión
anterior se deshaga. La cabeza de la miosina y la
actina entran en contacto
La cabeza de la miosina “se mueve” y en su
movimiento arrastra (golpea) a los filamentos de
actina que están anclados en la línea Z. Con ello
se produce un acortamiento del sarcómero por
deslizamiento, pero no existe acortamiento de
ninguno de los diferentes tipos de fibra. Esto se
pone de manifiesto por los estudios
ultraestructurales en los que se demuestra que la
banda A permanece constante en tanto que la
zona H llega a desaparecer.


El grado de contracción del sarcómero
depende del número de “golpes” que se
realicen y puede progresar hasta que las fibras
gruesas de miosina contactan con la línea Z.
El proceso de contracción requiere energía en
forma de ATP. El ciclo de hidrólisis de ATP se
relaciona con el estado de las proteínas de la
forma que se describe en la imagen siguiente:
El ciclo se mantine
siempre que haya
calcio suficiente en el
entorno de las
miofibrillas
(sarcoplasma), es decir
siempre que haya
impulso nervioso y
liberación de
acetilcolina. En el
capitulo siguiente
veremos, sin embargo
que el músculo puede
llegar un momento en
el que no responda
(fatiga).
ATP
Animación