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Cinética enzimática wikipedia , lookup

Enzima controlada por difusión wikipedia , lookup

Inhibidor enzimático wikipedia , lookup

Transcript
Enzimas
Enzimas
las enzimas son catalizadores biológicos
responsables de que el conjunto de
reacciones del metabolismo celular
transcurra ordenadamente y a velocidad
adecuada.
Puesto que su principal función es regular
la velocidad a la que se desarrollan estas
reacciones, la cinética enzimático, que
estudia la velocidad de los procesos
catalizados enzimaticamente, es una parte
esencial de la enzimología.
Los principios que determinan la velocidad
de una reacción química son aplicables a
las reacciones enzimáticos.
La capacidad catalítica de las enzimas
radica principalmente en su estructura
terciaria o plegamiento espacial de estas.
Es por esto que la actividad catalítica de las
enzimas es muy sensible a cualquier
modificación de las características
fisicoquímicas del medio como son:
Ph
Temperatura
Fuerza iónica
etc.
Son de naturaleza proteica producidas por
organismos vivos.
Constituyen la base de las complejas y
variadas reacciones químicas que
caracterizan los fenómenos vitales.
En los seres vivos permiten
una serie de funciones
importantes
Irritabilidad
Locomoción
Excitabilidad
Reproducción
Metabolismo
Respiración
Las enzimas catalizan una reacción, son
tan especificas que actúan sobre
sustancias con configuración precisa.
Propiedades generales
Aumentan la velocidad de reacción
◊ De 106 a 1012 veces vs sin enzima.
◊ Aún más rápido que los catalizadores químicos.
Condiciones de reacción
◊ Temperatura 25-40 o C (algunas hasta 75 o C)
◊ pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5
◊ Presión atmosférica normal
Capacidad de regulación
◊ Por concentración de sustrato
◊ Por concentración de enzima
◊ Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
◊ Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la
enzima)
◊ Por regulación alostérica
Alta especificidad de reacción
◊ Interacción estereoespecífica con el sustrato
◊ No hay productos colaterales.
Enzimas simples y conjugadas
Las
enzimas
simples
están
constituidas
por
proteína sin requerir de la unión de otra molécula o
grupo químico para realizar su actividad catalítica.
Las enzimas conjugadas poseen en su estructura
una
parte
no
protéica
esencial
para
su
funcionamiento que según su naturaleza puede
llamarse cofactor o coenzima.
Características
Constituidas por mas de 100 aminoácidos.
Disminuyen la energía de activación y
afectan la velocidad de reacción.
Se requieren mínima cantidad enzimático
para actuar

Alta especificidad
Son regulables y alostéricas
Son susceptibles de ser inhibidas.
Modifican la estructura química del
sustrato
No altera el equilibrio
Intercambian formas de energía.
Las enzimas pueden ser proteínas simples
de aminoácidos o pueden ser proteínas
conjugadas que requieren de un grupo no
proteico para su actividad.
Nomenclatura y Clasificación
En 1961 la comisión para el estudio de las
enzimas, propuso una clasificación
estándar en donde las enzimas se dividen
en 6 clases principales basándose en las
reacciones catalizan.
Hirolasa.- Hidrólisis.
Oxidoreductasas.- Oxido reducción.
Transferasas.- Trasferencias de grupos
funcionales.
Liasa.- Dobles enlaces.
Isomerasas.- Isomeros.
Ligasas.- Nuevos enlaces de ATP.
Clase 1-Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de transferencia de hidrógeno (H)
o electrones (e-) de un sustrato a otro
AH2 + B
Ared + Box
⇄
⇄
A + BH2
Aox + Bred
Clase 2-Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro
A-B +
C
⇄
A + C-B
Clase 3-Hidrolasas
Catalizan las reacciones de hidrólisis
A-B
+
H2O
⇄
AH + B-OH
Clase 4-Liasas
Catalizan reacciones de ruptura o unión de
sustratos
A-B
⇄
A + B
Clase 5-Isomerasas
Catalizan la interconversión de isómeros
AB
⇄
BA
Clase 6-Ligasas
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.)
A + B + XTP
⇄
A-B + XDP + Pi
Modo de Acción de las Enzimas
Las enzimas catalizan las reacciones
disminuyendo la energía de activación al
formar un complejo con el sustrato y de
esta manera se aumenta la posibilidad de
que ocurra la reacción.
1.- El sustrato se une débilmente con la
superficie de la enzima, formando el
complejo enzima-sustrato.
2.- El sustrato se vuelve activo, esto se
polariza en los enlaces del sustrato.
3.- Los productos de la reacción se
forma en la superficie de la enzima.
4.- Los productos son liberados de la
enzima haciendo que estos queden
disponibles para catalizar otras reacciones.
La velocidad con que una enzima cataliza
una reacción varia con las diferentes
condiciones celulares, entre una y otra
enzima.
La eficiencia se mide por el numero de
recambio, numero de moléculas de
sustrato transformadas por minuto, por
una molécula de enzima bajo condiciones
optimas de temperatura y pH.
Especificidad
Cada enzima cataliza solo un tipo de
reacciones y en algunos casos limita su
actividad a un solo tipo particular de
moléculas reactantes.
Para explicar tal especificidad de
las enzimas
Teorías de la Especificidad
Teoría de la llave y cerradura
Teoría del ajuste inducido
Teoría de la Llave y Cerradura
En el sitio activo que esta sobre la
superficie de la molécula de la enzima se
fija el sustrato durante una reacción.
La forma esta diseñada para un sustrato
especifico, la configuración esta
determinada por la secuencia de
aminoácidos.
Existe una atracción eléctrica entre el
sustrato y la enzima.
Teoría del ajuste inducido.
Las moléculas de la enzima son flexibles y
el sitio activo puede no ajustarse
inicialmente al sustrato este al ser atraído
por la enzima puede inducirle a que tome
su forma.
Factores que Afectan la
Actividad de las Enzimas
El pH, la Temperatura, los Solventes y
Concentraciones pueden cambiar la
estructura de una proteína o modificar los
niveles de actividad de las enzimas.
Los fluidos corporales contienen sistemas
amortiguadores a fin de protegerse contra
dichos cambios.
pH
Cada Enzima tiene un pH en el que es
mas activa, ciertas enzimas pueden tolerar
cambios bastante grandes en el pH.
Mientras que otras son muy sensibles y
pueden disminuir gravemente
Temperatura
La mayoría de las enzimas corporales tienen una
mayor actividad entre 35 y 45 grados. Por
encima de esta Temp. Empiezan a
desnaturalizarse y disminuyen la velocidad de
reacción. Arriba de 80 grados las enzimas se
desnaturalizan completamente de forma
permanente.
Debajo de los 35 disminuyen la velocidad hasta
que quedan inactivas y recuperan su actividad si
la Temp. se eleva.
Consultas
1.- Nomenclatura
2.- Principios del funcionamiento de una enzima
3.- Definiciones de los siguientes conceptos
Apoenzima
Cofactor
Activador
Coenzima
Grupo Prostético
Isoenzima
Proenzima o Zimógeno
Sustrato
Sitio Activo
Venenos
Activadores
ACTIVIDADES
Realice un mapa mental de las funciones
de las enzimas en los seres vivos.
 Elabore un cuadro sinoptico de sus
propiedades nomenclatura y su
clasificacion.
 Mencione brevemente los factores que
afectan la actividad de las enzimas.
