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Enzimas Alostéricas
E1
E1
A
 B
E2
E3
 C
E4
 D
Al menos
E15

E .......... 
Ez
Un Enzima Regulador
Demanda celular
Enzima Regulador
Enzimas alostéricos o reguladores No-Covalentes
Inhibición por retroceso o retroalimentación
EE
1 1
A
 B
E2
E3
 C
E4
 D
E15

E ......... ........... 
ZZ
Treonin
Treonin
deshidratasa
deshidratasa
L-treonina  B
 C D

E .........  L-Isoleucina
Enzimas regulados Covalentemente
Reversible
(Glucosa)n + P
 (Glucosa)n-1
+ 1- P -glucosa
Fosforilasa del
Glucógeno
Forma activa
Fosforilasa a
-serina
P
Forma inactiva (relativamente)
Fosforilasa b- serina
Control a nivel Sustrato
hexocinasa
Gucosa + ATP 
Glucosa –6-P + ADP
Glucosa –6P
SS
+ E 
SE
 P
S + E 
SE

P
+ E
Control a nivel Sustrato
hexocinasa
Gucosa + ATP 
Glucosa –6-P + ADP
Glucosa –6P
Control por Retroacción
Control por retroacción negativa
A
A
 B
E1
E2
E3
E4
 B  C  D 
FF

 D

E  F

G
 K

L  M

N
 C
Sintesis de Purinas y Pirimidinas
Activación
Metabolismo
Inhibición
Enzimas
Enzima Alostérico
= a los enzimas reguladores no-covalentes
= Sitio catalítico al que se une el S
Sitio (s) Reguladores o Alostéricos p / metabolitos
Efecto Modulador
Difiere de comportamiento de M-M
Modulador(es)
Negativo
o
Positivo
Difiere de comportamiento de M-M
A
E1
E2
E3
E4
 B  C  D 
E
Regulación Alostérica
• Proteínas con múltiples subunidades
• Con múltiples lugares activos
• Cooperatividad de unión del S
Homoalosterismo
• Regulación de su actividad por
otras moléculas efectoras
Heteroalosterismo
Homoalosterismo extremo
Heteroalosterismo
• Regulación de su actividad por
otras moléculas efectoras
Efectores heteroalostéricos
Activadores
Inhibidores
Estados Conformacionales
T y R
Fosfofructocinasa
ATP y
Ácido cítrico
AMP
ADP
Fructosa 6-P
http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=http://www.biologia.arizona.edu/bioc
hemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/graphics/q3q.gif&imgrefurl=htt
p://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_cataly
sis/03t.html&h=246&w=393&sz=8&hl=es&start=4&tbnid=un4dcyo2Ok0dM:&tbnh=78&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Denzimas%2Balost%25C3%2
5A9ricas%26svnum%3D10%26hl%3Des
http://www.biorom.uma.es/contenido/cibertexto/enz/enz3.htm#mm
depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img17.html
Actividadbenzimática y
variación del pH
• Modificación de la unión enzima-sustrato
• Modificación de la unión enzima-cofactor
• Ionización de los residuos de los
aminoácidos del sitio activo
• Ionización del sustrato
• Variación de la estructura terciaria de la
proteína
Energía libre
Estado de transición
Reactivos
Productos
Progresión de la reacción
ENERGÍA LIBRE DE GIBBS
• DGo Energía Libre de Gibbs
• DGo Energía Libre de Gibbs estándar
a 25 C (298 K) y 1 atmósfera de presión
• DGo’ Energía Libre de Gibbs estándar a
a pH 7.0
DGo’
= -RT ln Keq