Download Enzimas alostéricas
Document related concepts
Transcript
Enzimas Alostéricas E1 E1 A B E2 E3 C E4 D Al menos E15 E .......... Ez Un Enzima Regulador Demanda celular Enzima Regulador Enzimas alostéricos o reguladores No-Covalentes Inhibición por retroceso o retroalimentación EE 1 1 A B E2 E3 C E4 D E15 E ......... ........... ZZ Treonin Treonin deshidratasa deshidratasa L-treonina B C D E ......... L-Isoleucina Enzimas regulados Covalentemente Reversible (Glucosa)n + P (Glucosa)n-1 + 1- P -glucosa Fosforilasa del Glucógeno Forma activa Fosforilasa a -serina P Forma inactiva (relativamente) Fosforilasa b- serina Control a nivel Sustrato hexocinasa Gucosa + ATP Glucosa –6-P + ADP Glucosa –6P SS + E SE P S + E SE P + E Control a nivel Sustrato hexocinasa Gucosa + ATP Glucosa –6-P + ADP Glucosa –6P Control por Retroacción Control por retroacción negativa A A B E1 E2 E3 E4 B C D FF D E F G K L M N C Sintesis de Purinas y Pirimidinas Activación Metabolismo Inhibición Enzimas Enzima Alostérico = a los enzimas reguladores no-covalentes = Sitio catalítico al que se une el S Sitio (s) Reguladores o Alostéricos p / metabolitos Efecto Modulador Difiere de comportamiento de M-M Modulador(es) Negativo o Positivo Difiere de comportamiento de M-M A E1 E2 E3 E4 B C D E Regulación Alostérica • Proteínas con múltiples subunidades • Con múltiples lugares activos • Cooperatividad de unión del S Homoalosterismo • Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras Heteroalosterismo Homoalosterismo extremo Heteroalosterismo • Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras Efectores heteroalostéricos Activadores Inhibidores Estados Conformacionales T y R Fosfofructocinasa ATP y Ácido cítrico AMP ADP Fructosa 6-P http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=http://www.biologia.arizona.edu/bioc hemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/graphics/q3q.gif&imgrefurl=htt p://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_cataly sis/03t.html&h=246&w=393&sz=8&hl=es&start=4&tbnid=un4dcyo2Ok0dM:&tbnh=78&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Denzimas%2Balost%25C3%2 5A9ricas%26svnum%3D10%26hl%3Des http://www.biorom.uma.es/contenido/cibertexto/enz/enz3.htm#mm depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img17.html Actividadbenzimática y variación del pH • Modificación de la unión enzima-sustrato • Modificación de la unión enzima-cofactor • Ionización de los residuos de los aminoácidos del sitio activo • Ionización del sustrato • Variación de la estructura terciaria de la proteína Energía libre Estado de transición Reactivos Productos Progresión de la reacción ENERGÍA LIBRE DE GIBBS • DGo Energía Libre de Gibbs • DGo Energía Libre de Gibbs estándar a 25 C (298 K) y 1 atmósfera de presión • DGo’ Energía Libre de Gibbs estándar a a pH 7.0 DGo’ = -RT ln Keq