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LAS ENZIMAS
ENZIMAS
• Las enzimas son proteínas que catalizan la
mayoría de las reacciones químicas que tienen
lugar en el cuerpo.
• Una Enzima (catalizador biológico) aumenta la
velocidad de la reacción y modifican la forma en
la que esta sucede.
• La enzima se recuperan al final de la reacción
igual a como estaban en el principio (no se
consumen en la reacción)
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GENERALIDADES DE LAS ENZIMAS
• Catalizan reacciones químicas necesarias para la
sobrevivencia celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan
lentos que las células no podrían sobrevivir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la célula,
fuera de ésta, y en el tubo de ensayo de laboratorio.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
• Gran actividad catalítica. Con poca cantidad de enzima se
transforma una gran cantidad de sustrato. Una sola enzima
puede transformar 1000 moléculas de sustrato/segundo.
• Alta especificidad. Cada enzima actúa sobre un sustrato
en particular (o muy pocos)
• Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura. Las
que se dan en los seres vivos.
• Su actividad puede regularse. Por estímulos intracelulares
o extracelulares.
• Sustancias autógenas. Cada organismo elabora las
enzimas para su propio uso.
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Las enzimas actúan disminuyendo la energía de
activación Eact (Eact = barrera energética que
impide el paso de los productos a los reactivos)
La enzima anhidrasa
carbónica reduce la
energía de activación de
la reacción entre el CO2 y
el H2O.
NOMENCLATURA DE ENZIMAS
• La gran mayoría reciben el nombre del sustrato
sobre el que actúan, al que se añade, a veces, el
nombre de la función que desempeñan seguido
de la terminación -asa.
• Algunos ejemplos son:
– Sacarasa; hidroliza la sacarosa.
– Amilasa; hidroliza el almidón.
– Lactato deshidrogenasa; cataliza la oxidación del
ácido láctico.
– Excepciones; papaína (enzima de la papaya), pepsina y
tripsina (enzimas digestivas), etc.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
EN FUNCIÓN DE SU ACCIÓN CATALÍTICA ESPECÍFICA,
LOS ENZIMAS SE CLASIFICAN EN 6 GRANDES GRUPOS
O CLASES:
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
• Catalizan reacciones de oxido-reducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de
un sustrato a otro.
Si una molécula se reduce,
tiene que haber otra que se oxide.
Ejemplos:
Las oxidasas oxidan, las reductasas reducen, las
deshidrogenasas eliminan 2 H para formar un doble enlace.
Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de grupos funcionales
de un sustrato a otro.
Se pueden transferir:
• grupos aldehídos
• gupos acilos
• grupos glucosilos
• grupos fosfatos
Ejemplos:
Las transaminasas transfieren grupos amino, las quinasas
transfieren grupos fosfato.
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan
las
reacciones
de
(rompimiento por acción del agua):
hidrólisis
Actuan sobre:
•enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
Ejemplos:
Las proteasas hidrolizan los enlaces peptídicos de las
proteínas, las lipasas hidrolizan los enlaces tipo éster de los
lípidos.
Clase 4: LIASAS
Catalizan reacciones de adición de grupos a un
doble enlace, o formación de dobles enlaces
por eliminación de grupos.
Se da en dobles enlaces:
• Entre C y C
• Entre C y O
• Entre C y N
Ejemplos:
Las carboxilasas añaden CO2, las desaminasas eliminan NH3.
Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la reorganización de los átomos dentro
de la misma molécula para formar isómeros:
A
B
Ejemplos:
las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa.
Clase 6: LIGASAS
Catalizan la formación de enlaces empleando la
energía del ATP (adenosintrifosfato)
Se forman enlaces:
• Entre C y O
• Entre C y S
• Entre C y N
• Entre C y C
Ejemplos:
Las sintetasas enlazan 2 moléculas.
ACCIÓN ENZIMÁTICA
Las enzimas (proteínas globulares) tienen una forma
tridimensional única que le permite reconocer y
unirse a un grupo limitado de moléculas (sustratos).
En el sitio activo, las cadenas laterales de
los aminoácidos se unen al sustrato
mediante enlaces de hidrogeno, puentes
iónicos o atracciones hidrófobas.
ACCIÓN ENZIMÁTICA
1)
Se forma el complejo: enzimasubstrato
productos
Sustrato
2) Las cadenas laterales de los
aminoácidos del centro activo
catalizan la reacción química
disminuyendo la energía de
activación.
Enzima
Enzima inactiva
3) Los productos de la reacción se
separan del centro activo y la
enzima se recupera intacta para
nuevas catálisis.
Centro activo
ACCIÓN ENZIMÁTICA
La reacción catalizada entre la enzima (E) y el sustrato
(S) para formar el producto (P) se puede representar Asi:
Paso 1
Paso 2
ACCIÓN ENZIMÁTICA
Ejemplo: hidrolisis catalizada de la sacarosa catalizada por la
enzima sacarasa:
MODELOS ENZIMÁTICOS
MODELO DE LA "LLAVE-CERRADURA“
Plantea que ambas moléculas, enzima y sustrato,
poseen complementariedad geométrica.
Supone que el sitio
activo es rígido y
no flexible.
MODELOS ENZIMÁTICOS
MODELO DE AJUSTE INDUCIDO
Sugiere que las enzimas son estructuras bastante
flexibles y así el sitio activo y el sustrato se adaptan
mutuamente y se produce un ajuste óptimo.
FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad de una enzima indica la rapidez con la
que dicha sustancia cataliza la reacción y depende
considerablemente de las condiciones de reacción
como:
•
•
•
•
La temperatura
El pH
La concentración del sustrato
La presencia de inhibidores
FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
LA TEMPERATURA
FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
EL pH
FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
pH optimo para pepsina y amilasa salival
FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
pH ÓPTIMO PARA ALGUNAS ENZIMAS
FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CONCENTRACIÓN DE LA
ENZIMA CON [S] CONSTANTE
CONCENTRACIÓN DEL
SUSTRATO CON [E] CONSTANTE
FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
PRESENCIA DE INHIBIDORES
Los inhibidores son moléculas capaces de hacer que
las enzimas pierdan su actividad catalítica. Existen los
inhibidores competitivos y los no competitivos
• Los inhibidores competitivos: tienen estructuras
muy similares a las de los sustratos que compiten
con el por unirse con el sitio activo.
• Los inhibidores no competitivos: su estructura no
se parece al sustrato y por tanto no compite con el
por el sitio activo. En cambio se unen a la enzima
en un lugar que puede ser diferente al sitio activo.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
Los inhibidores competitivos: tienen estructuras muy
similares a las de los sustratos que compiten con el
por unirse con el sitio activo.
Sin inhibidor
Sustrato
Enzima
Con inhibidor
inhibidor
Sustrato
Enzima
INHIBICIÓN COMPETITIVA
Mientras el inhibidor ocupe el sitio activo, el sustrato
no puede unirse a la enzima y la reacción de catálisis
deseada no se da.
sustrato
Se favorece al
aumentar [S] y bajar [I]
Complejo
enzima-sustrato
Se favorece cuando
[I] es alta y [S] es baja
inhibidor
Complejo
enzima-inhibidor
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
Los inhibidores no competitivos: no se parecen al
sustrato y por tanto no compiten con el por el sitio
activo. En cambio, se unen a la enzima en un lugar
diferente.
Sustrato
Con inhibidor no
competitivo
Enzima
Inhibidor no competitivo
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
• Como los inhibidores no competitivos no compiten
por el sitio activo, la adición de mas sustrato no
revierte este tipo de inhibición.
• Algunos ejemplos de inhibidores no competitivos
son los iones de metales pesados Pb2+, Ag+ y Hg2+
que se unen con los grupos laterales -COO- ó -OH
de los aminoácidos.
• La actividad catalítica se recupera cuando los
inhibidores se eliminan con reactivos químicos
ósea:
E
+
I  EI
EI
+
Q ↔ E
+
QI
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
IRREVERSIBLE
• Los inhibidores irreversibles reaccionan con un
grupo químico de la enzima, modificándola
covalentemente.
• A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de
los inhibidores irreversibles depende del tiempo
de actuación del inhibidor.
• Los inhibidores irreversibles son, por lo general,
altamente tóxicos.
• Producen inactivación permanente de la actividad
enzimática.
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
IRREVERSIBLE
La inhibición irreversible ocurre por la presencia de
un inhibidor envenenante.
Sustrato
Envenenante
Enzima
E+I
E’
COFACTORES ENZIMÁTICOS
FORMAS DE ENZIMAS ACTIVAS
Enzima simple
Proteína
Proteína
Ion metálico
Enzima + cofactor
Proteína
Molécula orgánica
(coenzima)
Enzima + cofactor
IONES METÁLICOS COMO COFACTORES
Muchas enzimas requieren la presencia de un ion
metálico para poder llevar a cabo su catálisis:
Los iones metálicos que
sirven como cofactores se
les denomina activadores
Los iones metálicos se
suelen unir a una o mas
de las cadenas laterales
de los aminoácidos.
“COFACTORES ORGÁNICOS”
COENZIMAS
• Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas
no proteicas que transportan grupos químicos
entre enzimas.
• En el metabolismo, las coenzimas están
involucradas en reacciones de transferencia de
grupos.
• Las coenzimas se consumen y se reciclan
continuamente en el metabolismo
• Las moléculas de coenzima son a menudo
vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.
VITAMINAS COMO COFACTORES
Las vitaminas son moléculas orgánicas esenciales
para el crecimiento y la salud. Hay que consumirlas
por que el cuerpo no puede sintetizarlas.
Las hay hidrosolubles y liposolubles
Numerosas enzimas emplean vitaminas hidrosolubles como
cofactores para poder llevar a cabo su acción: