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Transcript
ENZIMAS
Son biomoléculas cuya función es
aumentar la velocidad de las
reacciones bioquímicas, actúan por
lo tanto como catalizadores
biológicos.
¿Cuál es su naturaleza química?
 La
gran mayoría de las enzimas son proteínas.
 Sin embargo existen algunos ARN que pueden
actuar como enzimas (ribozimas)
¿Cuál es la estructura de una
proteína?
 Las
proteínas son macromoléculas, polímeros de
aminoácidos
etimológicamente
Makrós: grande
Polymerés: compuesto de varias partes
 Son
cadenas simples, no ramificadas, de
aminoácidos unidos unos a otros.
¿Cuál es la estructura de un
aminoácido?
 Todos
los aminoácidos están formados por un
grupo amino y un grupo carboxilo.
Amino
Carboxilo
¿Cómo actúan las enzimas?
 Las
enzimas son catalizadores y como
tales aumentan la velocidad de la
reacción química, sin modificar su
resultado.
 No modifican la energía de los reactivos
ni de los productos pero sí disminuyen la
energía de activación, una especie de
barrera energética que deben pasar los
reactivos para convertirse en productos.
¿ Una misma enzima cataliza las
distintas reacciones?
 No,
las enzimas son específicas, cada una cataliza
una determinada reacción.
 La
alta especificidad se
debe a que su
estructura terciaria le
permite formar
cavidades llamadas
sitios activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.
La enzima se une
específicamente a las
moléculas denominadas
sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato y
favoreciendo su transformación
en productos
sustrato
Complejo
enzima-sustrato
productos
Una Reacción
Enzimática:
¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se
cuentan:
 Concentración
 Temperatura
 pH
del sustrato
Concentración de sustrato
A
mayor concentración de sustrato es mayor la
velocidad.
 Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay
más enzima para unirse al sustrato se alcanza la
velocidad máxima
pH
 Cada
enzima tiene un pH óptimo en el cual la
actividad enzimática es máxima
Temperatura
 Cada
enzima tiene una temperatura
óptima en la cual su actividad es máxima
De modo que …
 si
variamos el pH o la temperatura, la velocidad de
la reacción catalizada por una enzima también
varía.
 Los valores de pH y temperatura óptima son
aquellos a los cuales se alcanza la máxima
actividad enzimática o la mayor velocidad de
reacción
Desnaturalización de una Proteína
Estado Nativo
Estado Desnaturalizado
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija
Desnaturalización de
la ribonucleasa. En
general, la
desnaturalización fuerte
produce una destrucción
permanente de la
molécula
Agentes desnaturalizantes: Se
distinguen agentes físicos (calor) y
químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica).
Teorías de la Acción
Enzimática
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de
forma estereospecífica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho
tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar
algunos fenómenos de la inhibición enzimática.
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el
substrato sufren una
alteración en su estructura
por el hecho físico de la
unión.
Está mucho más de
acuerdo con todos los
datos experimentales
conocidos hasta el
momento.
Clasificación de enzimas: Grupos
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
•grupos aldehidos
•grupos acilos
•grupos glucosilos
•grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas
•Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre:
•enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
4. Liasas
•(Adición a los dobles enlaces)
•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
5. Isomerasas
•(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas
•(Formación de enlaces, con
aporte de ATP)
Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C