Download tema 10 bioquimica

UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA
SEDE – CAMOAPA
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
MATERIAL DE APOYO
Elaborado por: Msc. Javier Antonio Carranza Rocha
Camoapa, 10 de Mayo 2016.
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VI UNIDAD. Biosíntesis de las Proteínas.
Nombre de la Unidad: Biosíntesis de las Proteínas.
Objetivo de la Unidad:
-Analizar la síntesis de proteínas, su regulación y energética.
-Estudiar lugares de síntesis, código genético y las etapas de proceso de síntesis.
Contenido a Desarrollar:
Los Ribosomas como lugar de síntesis proteica.
Los ribosomas son complejos macromoleculares de proteínas y ácido ribonucleico (ARN) que se encuentran en
el citoplasma, en las mitocondrias, en el retículo endoplasmático y en los cloroplastos.
Función de los Ribosomas.
Los ribosomas son las estructuras supramoleculares encargadas de la síntesis de proteínas, en un proceso
conocido como traducción.
La información necesaria para esa síntesis se encuentra en el ARN mensajero (ARNm), cuya secuencia
de nucleótidos determina la secuencia de aminoácidos de la proteína; a su vez, la secuencia del ARNm proviene
de la transcripción de un gen del ADN.
El ARNr.
El ARN ribosómico (ARNr) es el ARN que forma parte de los ribosomas. En la célula eucariota hay, atendiendo a
su tamaño, cuatro tipos de ARNr: 18 s, 5.8 s, 28 s y 5 s. La síntesis de los tres primeros está dirigida por la ARN
polimerasa I y tiene lugar en el nucleolo. El ARNr 5s es sintetizado en el nucleoplasma por la acción de la ARN
polimerasa III. El ARN ribosómico actúa como ribozima con actividad enzimática de tipo peptidiltransferasa,
catalizando la formación del enlace peptídico entre aminoácidos durante la traducción.
Es el tipo de ARN más abundante representando el 80% del ARN de la célula eucariota.
El ARN ribosómico o ARNr es el ARN que forma parte de los ribosomas que juegan un papel fundamental en el
proceso de la traducción en la síntesis de proteínas. Los ribosomas están constituidos por las subunidades mayor y
menor. Hay cuatro tipos de ARNr: 18 s, 5.8 s, 28 s y 5 s. Todos presentan estructuras secundarias características
que combinan horquillas y bucles alternándose fragmentos con secuencias complementarias que aparean sus bases
y fragmentos en los que la cadena de ARN es simple. La estructura global del ARNr es muy estable y está muy
conservada evolutivamente. Las secuencias de ARNr se utilizan para identificar la taxonomía del organismo del
que proceden ya que cada especie tiene una secuencia característica para sus ARN ribosómicos.
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La síntesis de los ARNr 18 s, 5.8 s y 28 s está dirigida por la ARN polimerasa I y tiene lugar en el núcleolo. Estos
tres tipos de ARNr se transcriben en un único transcrito llamado pre-ARNr que tras un proceso de maduración
produce los tres tipos de ARNr. El procesamiento del pre-ARNr incluye metilación de ribosa y de bases
nitrogenadas, conversión de uridina en pseudouridina y corte para obtener los 3 tipos de ARN incluidos en el
transcrito de pre-ARN. En el procesamiento del pre-ARNr participa un tipo de ARN llamado ARN nucleolar
pequeño (snRNA: small nucleolar RNA) que tiene actividad nucleolítica y presenta sitios de unión de enzimas
metiltransferasas.
.
Las proteínas ribosómicas sintetizadas en el citoplasma entran en el núcleo donde se asocian a los ARNr maduros
para ensamblar las subunidades mayor y menor.
El ARNr 5s es sintetizado en el nucleoplasma por la acción de la ARN polimerasa III. El ARNr sintetizado en el
nucleoplasma entra en el nucleolo para ensamblarse con el resto de ARNr de la subunidad mayor.
Una vez ensambladas, las subunidades mayor y menor salen al citosol. Para llevar a cabo la traducción, el ARNm
se une a la subunidad menor junto con el ARNt iniciador. Después se unen ambas subunidades para formar el
ribosoma completo. El ARNr que forma parte de la subunidad mayor tiene actividad peptidiltransferasa,
catalizando la formación del enlace peptídico entre aminoácidos durante la traducción. Por tanto, actúa como una
ribozima. El ARNr de la subunidad mayor es diana de los antibióticos anisomicina y cicloheximida, inhibiendo la
actividad peptidiltransferasa. Esto inhibe la síntesis proteica.
El ARNt.
El ARN de transferencia lleva los aminoácidos a los ribosomas donde se incorporan al polipéptido en
crecimiento.
El ARN de transferencia, ARN transferente o ARNt es un tipo de ácido ribonucleico encargado de
transportar los aminoácidos a los ribosomas y ordenarlos a lo largo de la molécula de ARNm, a la cual se unen
por medio de enlaces peptídicos para formar proteínas durante el proceso de síntesis proteica. Existe una
molécula de ARNt para cada aminoácido, con una tripleta específica de bases no apareadas, el anticodón.
Importancia funcional de los componentes del ADN.
El ADN esta constituìdo por 2 cadenas de polinucleòtidos helicoidales con giros hacia la derecha, cada
nucleòtido está formado por una pentosa o azùcar de 5 àtomos de C llamada Desoxirribosa, àcido fosfòrico y
bases nitrogenada purinas y pirimidinas, las bases nitrogenadas purinas son la Adenina ( A) y la Guanina ( G) y
las pirimidina son la Citosina ( C) y la Timina ( T), en el interior de la doble hèlice del ADN las bases
nitrogenadas purinas y pirimidinas se agrupan formando Pares de bases nitrogenadas complementarias unidas
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por punetes hidrògeno, de esta manera el par AT se une por 2 puentes H y el par CG por 3 puentes H, este par al
tener un 3ª puente H mas particpa en la estabilidad del ADN y en la forma helicoidal que presenta ya que cada
vez que la molècula gira hacia la derecha en la regiòn del curvamiento swe encuentran grandes cantidades de
CG.
Las 2 cadenas del ADN son Antiparalelas porque sus uniones 3, 5 fosfodièster se encuentran en direcciones
opuestas.
La funciòn del ADN es participar en los mecanismos de genètica y herencia celular, es decir, en la transmisiòn
de caracteres hereditarios de cèlulas madres a hijas y en el control de todos los procesos que la cèlula relice.
El ARNm Y el código genético.
El código genético es el conjunto de reglas usadas para traducir la secuencia de nucleótidos del ARNm a una
secuencia de proteína en el proceso de traducción.
El código genético es el conjunto de reglas usadas para traducir la secuencia de ARNm a secuencia de proteína. Se
dilucidó en el año 1961 por Crick, Brenner y colaboradores. Características del código genético:
• La correspondencia entre nucleótidos y aminoácidos se hace mediante codones. Un codón es un triplete de
nucleótidos que codifica un aminoácido concreto.
• El código genético es degenerado: un mismo aminoácido es codificado por varios codones, salvo Triptófano y
Metionina que están codificados por un único codón. Existen 64 codones diferentes para codificar 20 aminoácidos
lo que obliga a un cierto grado de degeneración en el código. Los codones que codifican un mismo aminoácido en
muchos casos comparten los dos primeros nucleótidos con lo que se minimiza el efecto de las mutaciones. En estos
casos una mutación en la tercera posición del codón no cambia el aminoácido codificado denominándose mutación
silenciosa.
• El codón AUG que codifica la metionina es el codón de inicio y hay tres codones que establecen la señal de
terminación de la traducción (UAA, UAG, UGA). Las mutaciones que ocurren en estos codones dan lugar a la
síntesis de proteínas anómalas.
• Es un código sin solapamiento.
• Es casi universal. Está conservado en la mayoría de los organismos.
Etapas del proceso de la Biosíntesis Proteínas.
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas proteínas a partir de los
veinte aminoácidos esenciales. En este proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se
realiza en los ribosomas situados en el citoplasma celular.
En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia correspondiente para
cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas
proteínas.
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Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a ser leído, incluso antes
de que la síntesis de una proteína termine, ya puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN
mensajero puede utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.
A continuación puedes ver más información sobre en qué consiste el proceso de la síntesis de proteínas, cuáles
son sus fases y los pasos que se realizan en cada fase de la síntesis de proteínas.
Fases de las síntesis de proteínas
La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases:

Fase de activación de los aminoácidos.

Fase de traducción que comprende:


Inicio de la síntesis proteica.

Elongación de la cadena polipeptídica.

Finalización de la síntesis de proteínas.
Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostésicos para la constitución de las
proteínas.
Fase de activación de los aminoácidos
Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos pueden unirse ARN específico de
transferencia, dando lugar a un aminoacil-ARNt. En este proceso se libera AMP y fosfato y tras él, se libera la
enzima, que vuelve a actuar.
Inicio de la síntesis proteica
En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad menor de los ribosomas, a los
que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el
complejo activo o ribosomal.
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Elongación de la cadena polipeptídica
El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro peptidil y el centro A. El
radical amino del aminoácido inciado y el radical carboxilo anterior se unen mediante un enlace peptídico y se
cataliza esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa.
De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido. Seguidamente se libera el ARNt del
ribosoma produciéndose la translocación ribosomal y quedando el dipeptil-ARNt en el centro P.
Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A continuación se forma el
tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda translocación. Este proceso puede repetirse muchas
veces y depende del número de aminoácidos que intervienen en la síntesis.
Finalización de la síntesis de proteínas.
En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin sentido, también conocidos
como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA, UAG y UAA. No existe ARNt tal que su anticodón sea
complementario. Por ello, la síntesis se interrumpe y esto indica que la cadena polipeptídica ha finalizado.
Regulación y energética de la síntesis de proteínas.
Tres etapas en la síntesis de proteínas.
a) Iniciación. La subunidad ribosómica más pequeña se une al extremo 5´ de una molécula de ARNm. La
primera molécula de ARNt, que lleva el aminoácido modificado fMet, se enchufa en el codón iniciador AUG de
la molécula deARNm. La unidad ribosómica más grande se ubica en su lugar, el ARNt ocupa el sitio P
(peptidico). El sitio A (aminoacil) está vacante. El complejo de iniciación está completo ahora.
b) Alargamiento. Un segundo ARNt con su aminoácido unido se mueve al sitio A y su anticodón se enchufa en
el mRNA. Se forma un enlace peptidico entre los dos aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo,
se rompe el enlace entre el primer aminoácido y su ARNt. El ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de
ARNm en una dirección 5´ a 3´ y el segundo ARNt, con el dipéptido unido se mueve al sitio P desde el sitio A,
a medida que el primer ARNt se desprende del ribosoma. Un tercer ARNt se mueve al sitio A y se forma otro
enlace peptÍdico. La cadena peptídica naciente siempre está unida al tRNA que se está moviendo del sitio A al
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sitio P, y el ARNt entrante que lleva el siguiente aminoácido siempre ocupa el sitio A. Este paso se repite una y
otra vez hasta que se completa el polipéptido.
c) Terminación. Cuando el ribosoma alcanza un codón de terminación (en este ejemplo UGA), el polipéptido
se escinde del último ARNt y el ARNt se desprende del sitio P. El sitio A es ocupado por el factor de liberación
que produce la disociación de las dos subunidades del ribosoma
Sustancias inhibidoras de las Biosíntesis del ácido Nucleico y de las proteínas
Se recomienda al alumno repasar, siquiera sea en esquema, el proceso de síntesis de proteínas, con sus fases de
iniciación, elongación y terminación).
Los antibióticos que interfieren en la síntesis de proteínas son muy variados y abundantes, y la mayoría de ellos
funcionan interfiriendo con el ribosoma, sobre todo los que se unen a proteínas ribosómicas y/o a alguno de los
ARN ribosómicos. Nosotros vamos a detenernos principalmente en aquellos antibióticos que afectan a la
elongación de la cadena naciente del polipéptido. Obviamente, los más útiles son aquellos que tienen efectos
selectivos frente a los ribosomas 70S procarióticos, pero no sobre los 80S eucarióticos. Dentro de ellos, y
siguiendo el orden natural del funcionamiento de la elongación de la cadena polipeptídica, podemos agruparlos
según la fase concreta de la elongación sobre la que actúan:
Inhibición del reconocimiento de un aminoacil-ARNt (aa-ARNt) hacia el sitio A del ribosoma;
Introducción de errores en la lectura de los ARNm;
Inhibición de la reacción de formación del enlace peptídico;
Inhibición de la traslocación del peptidil-ARNt (pp-ARNt) desde el sitio A al sitio P.
Bloqueo de los factores de elongación.
INHIBIDORES DE LA FASE INICIAL DE LA ELONGACION (O SEA, DEL RECONOCIMIENTO Y
ENTRADA DEL aa-ARNt AL SITIO "A" DEL RIBOSOMA)
TETRACICLINAS
Son antibióticos de muy amplio espectro (frente a Gram-positivas, Gram-negativas, Rickettsias y Clamidias, e
incluso Micoplasmas), producidos por distintas especies de Streptomyces. Actúan comobacteriostáticos,
siempre y cuando las bacterias estén en crecimiento activo. Como se puede ver por su espectro, son útiles
incluso contra bacterias que viven como parásitos intracelulares (como las Rickettsias), debido a que su carácter
hidrofóbico facilita su difusión a través de membranas.
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Mecanismo de acción: Provocan que la unión del aa-ARNt al sitio A del ribosoma sea inestable y esté
distorsionada, con lo cual se evita la elongación de la cadena. In vitro actúan tanto frente a ribosomas 70S como
frente a los 80S. Entonces, ¿por qué in vivo sólo inhiben a las bacterias? La explicación está en el hecho de que
las bacterias transportan complejos tetraciclina-Mg de forma "suicida", cosa que no ocurre en eucariotas. Al
llegar la tetraciclina a la subunidad 30S, se une a las proteínas S4 y S18 del ribosoma 70S intacto, ejerciendo el
efecto que hemos descrito en el párrafo anterior.
Efectos secundarios:
Las tetraciclinas naturales se absorben mal por el intestino, y pueden destruir la flora autóctona, favoreciendo
infecciones secundarias. Las semisintéticas evitan este problema.
Se depositan en tejidos calcificados, ocasionando daños a huesos y dientes, y tiñendo los dientes de amarillo en
los niños.
Bioquímica de los virus.
En biología, un virus (del latín virus, «toxina» o «veneno») es un agente infeccioso microscópico acelular que
solo puede multiplicarse dentro de las células de otros organismos.
Los virus infectan todos los tipos de organismos, desde animales y plantas, hasta bacterias y arqueas. Los virus
son demasiado pequeños para poder ser observados con la ayuda de un microscopio óptico, por lo que se dice
que son submicroscópicos; aunque existen excepciones entre losVirus nucleocitoplasmáticos de ADN de gran
tamaño, tales como el Megavirus chilensis, el cual se logra ver a través de microscopía óptica.
Tamaño y forma de virus seleccionados
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El primer virus conocido, el virus del mosaico del tabaco, fue descubierto por Martinus Beijerinck en 1899, y
actualmente se han descrito más de 5000, si bien algunos autores opinan que podrían existir millones de tipos
diferentes. Los virus se hallan en casi todos los ecosistemas de la Tierra y son el tipo de entidad biológica más
abundante. El estudio de los virus recibe el nombre de virología, una rama de la microbiología.
Micrografía electrónica de partículas del Virus del mosaico del tabaco (TMV) teñidas para mejorar su visibilidad (aumento
de 160.000x)
A diferencia de los priones y viroides, los virus se componen de dos o tres partes: su material genético, que
porta la información hereditaria, que puede ser ADN o de ARN; una cubierta proteica que protege a estos genes
—llamada cápside— y en algunos también se puede encontrar una bicapa lipídica que los rodea cuando se
encuentran fuera de la célula —denominada envoltura vírica—. Los virus varían en su forma, desde simples
helicoides o icosaedros hasta estructuras más complejas. El origen evolutivo de los virus aún es incierto,
algunos podrían haber evolucionado a partir de plásmidos (fragmentos de ADN que se mueven entre las
células), mientras que otros podrían haberse originado desde bacterias. Además, desde el punto de vista de
la evolución de otras especies, los virus son un medio importante de transferencia horizontal de genes, la cual
incrementa la diversidad genética.
Los virus se diseminan de muchas maneras diferentes y cada tipo de virus tiene un método distinto de
transmisión. Entre estos métodos se encuentran los vectores de transmisión, que son otros organismos que los
transmiten entre portadores. Los virus vegetales se propagan frecuentemente por insectos que se alimentan de
su savia, como los áfidos, mientras que los virus animales se suelen propagar por medio de
insectos hematófagos. Por otro lado, otros virus no precisan de vectores: el virus de la gripe (rinovirus) se
propaga por el aire a través de los estornudos y la tos y los norovirus son transmitidos por vía fecal-oral, o a
través de las manos, alimentos y agua contaminados. Los rotavirus se extienden a menudo por contacto directo
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con niños infectados. El VIH es uno de los muchos virus que se transmiten por contacto sexual o por exposición
con sangre infectada.
No todos los virus provocan enfermedades, ya que muchos virus se reproducen sin causar ningún daño al
organismo infectado. Algunos virus como el VIH pueden producir infecciones permanentes o crónicas cuando
el virus continúa multiplicándose en el cuerpo evadiendo los mecanismos de defensa del huésped. En los
animales, sin embargo, es frecuente que las infecciones víricas produzcan una respuesta inmunitaria que
confiere una inmunidad permanente a la infección. Los microorganismos como las bacterias también tienen
defensas
contra
las
infecciones
víricas,
conocidas
como sistemas
de
restricción-modificación.
Los antibióticos no tienen efecto sobre los virus, pero se han desarrollado medicamentos antivirales para tratar
infecciones potencialmente mortales.
Virus cilíndricos o helicoidales
En los virus cilíndricos o helicoidales, los capsómeros, que son de un solo tipo, se ajustan en una estructura
helicoidal en torno a un eje central donde se encuentra una hélice simple de ácido nucleico. Esta estructura se
traduce en un virión con forma de varilla o filamentoso con una gran diversidad, desde los muy cortos y rígidos
hasta los muy largos y flexibles. El material genético, generalmente ARN monocatenario y con menos
frecuencia ADN monocatenario, está rodeado por la hélice de proteínas a la que se une por la interacción entre
la carga negativa del ácido nucleico y la positiva de la proteína. En general, la longitud de la cápside helicoidal
está relacionada con la longitud del ácido nucleico contenido en ella, y el diámetro depende del tamaño y
disposición de los capsómeros. Un ejemplo bien estudiado lo constituye el virus del mosaico del tabaco.
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Esquema del Virus del mosaico del tabaco (un virus helicoidal): 1-ácido nucleico, 2-capsómero (protómero), 3-cápside.
Virus del mosaico del tabaco
En los virus icosaédricos, los capsómeros se ajustan formando un icosaedro regular (es decir, 20 caras
triangulares y 12 vértices), y dejando un hueco central donde se sitúa el ácido nucleico fuertemente
apelotonado. Algunos forman poliedros con más caras que el icosaedro, y algunos presentan fibras proteicas
que sobresalen de la cápside. El icosaedro es la estructura cuasiesférica más eficiente y robusta que se puede
construir a partir del ensamblado de varias piezas. Esta estructura se traduce en una apariencia esférica de los
virus cuando se observan al microscopio. Los capsómeros pueden ser pentagonales o hexagonales, y se
construyen con varios protómeros. Éstos se asocian a través de una unión no covalente para encerrar el ácido
nucleico, aunque por lo general menos íntimamente que las cápsides helicoidales. El número de protómeros
necesario para constituir la cápside se denota por el número T, el cual indica que se precisan 60×T proteínas
para formar la cápside. En el caso del Virus de la hepatitis B, T=4 y se requieren 240 proteínas para formar la
cápside. Otros ejemplos de este tipo de virus lo constituyen los adenovirus, que incluyen virus que producen
enfermedades respiratorias, faringitis, gastroenteritis, etc.
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Estructura de un adenovirus (un virus icosaédrico): 1-capsómero pentagonal, 2-capsómero hexagonal, 3-ácido nucleico.
Virus complejos
Los virus complejos, con pequeñas variantes, responden a la siguiente estructura general: Una cabeza de
estructura icosaédrica que alberga el ácido nucleico.
Una cola de estructura helicoidal que constituye un cilindro hueco.
Un collar de capsómeros entre la cabeza y la cola.
Una placa basal, al final de la cola, con unos puntos de anclaje que sirven para fijar el virus a la membrana
celular. De la placa salen también unas fibras proteicas que ayudan a la fijación del virus sobre la célula
hospedadora.
Como ejemplo de este tipo de virus podemos citar a la mayor parte de los virus bacteriófagos (que infectan
bacterias).
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Estructura de un bacteriófago (fago)
Fago T4
El grupo de los fagos (década de 1940)
En la década de 1940, Max Delbrück, Alfred Hershey y Salvador Luria, forman el grupo de los fagos, dentro
del Laboratorio Cold Spring Harbor, en Nueva York, logrando desentrañar los mecanismos de replicación de
los bacteriófagos o fagos (virus que infectan bacterias) y su estructura genética. Los tres recibieron el Premio
Nobel de Medicina o Fisiología en 1969.
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Característica del fago T4
La biología molecular como nuevo peldaño en el conocimiento de la naturaleza viva.
Concepto de ingeniería genética y posibilidades prácticas de la biología
La biología Molecular es una ramificación de la ciencia referente a actividad biológica en el nivel molecular.
El campo de la biología molecular traslapa con biología y química y particularmente, genética y bioquímica. Un
ámbito fundamental de la biología molecular se refiere a entender cómo los diversos sistemas celulares obran
recíprocamente en términos de función de la manera de síntesis de la DNA, del ARN y de la proteína.
Las técnicas específicas usadas en biología molecular son nativas al campo pero se pueden también combinar
con métodos y los conceptos referentes genéticas y a bioquímica, tan allí no son ninguna distinción grande
hecha entre estas disciplinas.
Sin Embargo, cuando los campos se consideran independientemente de uno a, la bioquímica se refiere a los
materiales químicos y a los procesos esenciales que ocurren en organismos vivos. El papel, la función y la
estructura de biomoléculas son ámbitos fundamentales del enfoque entre bioquímicos, al igual que la química
detrás de funciones biológicas y de la producción de biomoléculas.
La Genética se refiere a los efectos de genes sobre los organismos vivos, que se examinan a menudo con los
estudios del “golpe de gracia”, donde se diseñan los modelos animales de modo que falten uno o más genes
comparados a un “tipo salvaje” o al fenotipo regular.
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La biología Molecular observa los mecanismos moleculares detrás de procesos tales como función de la réplica,
de la transcripción, de la traslación y de la célula. Una manera de describir la base de la biología molecular es
decir que se refiere a entender cómo los genes se transcriben en el ARN y cómo el ARN entonces se traduce a la
proteína. Sin Embargo, este retrato simplificado es se reconsidere actualmente y revisada debido a los nuevos
descubrimientos referentes al papeles del ARN.
Concepto de Ingeniería Genética.
La ingeniería genética es una parte de la biotecnología que se basa en la manipulación genética de organismos
con un propósito predeterminado, aprovechable por el hombre: se trata de aislar el gen que produce la sustancia
e introducirlo en otro ser vivo que sea más sencillo de manipular. Lo que se consigue es modificar las
características hereditarias de un organismo de una forma dirigida por el hombre, alterando su material
genético. El proceso puede utilizarse ya en bacterias y en células eucariotas vegetales o animales. Las bases de
la ingeniería genética han consistido en resolver el problema de la localización e inserción de genes y la
multiplicación redituable de las factorías logradas. En virtud de lo anterior se considera entonces a la ingeniería
genética como el conjunto de técnicas, nacidas de la Biología molecular, que permiten manipular el genoma de
un ser vivo, introduciendo genes en un organismo que carece de ellos, el cual se realiza por
Enzimas de restricción capaces de cortar el ADN por puntos concretos obteniendo ADN Recombinante
segmento de ADN extraño intercalado en un ADN receptor.
Posibilidades practicas de la biología.
Comprender la naturaleza de la ciencia y traslucir evidencias de ello en las prácticas de enseñanza
que transcurren en la educación superior, representan sin duda, un desafío por el cual debemos
transitar generando propuestas innovadoras que promuevan la cultura científica en las aulas. Sin
lugar a duda se necesita resignificar y reorientar los trabajos prácticos promoviendo al aprendizaje de
la propia naturaleza del conocimiento biológico y sus complejas relaciones entre ciencia, tecnología y
sociedad.
Estimulando así a la resolución de problemas logrando “simular” investigaciones científicas. Esto
determinará que los alumnos puedan preguntarse y no simplemente responder a preguntas
realizadas por el docente y además comprender que no todos los problemas tienen una única
solución.
Luego de llevada a cabo la experiencia relatada consideramos que la misma permitió poner el foco
en esta mirada tan necesaria para resignificar las actividades prácticas promoviendo la naturaleza de
la ciencia.
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GUIA DE AUTOESTUDIO
UNIDAD VI. Biosíntesis de las proteínas.
Objetivo.
Al finalizar esta unidad serás capaz de:
-Analizar la síntesis de proteínas, su regulación y energética.
-Estudiar lugares de síntesis, código genético y las etapas de proceso de síntesis.
I.
Orientaciones.
 Lea detenidamente el material de estudio referente a esta temática.
 Analice lo que va leyendo parte por parte y trate de comprender cada una de las situaciones
planteadas.
 Conteste científicamente en su cuaderno y preséntelo en limpio cuando se haya concluido la discusión
de las situaciones planteadas en la guía.
 Explique aplicando el tema en estudio evitando razonamientos no relacionados con lo estudiado.
II.
Organización.
Los estudiantes se reunirán en pequeños grupos (no más de 3 estudiantes) para dar resolución a las
actividades planteadas en la guía de autoestudio.
III.
Actividad.
Realice un cuadro sinóptico de los temas abordados en esta unidad.
1. Evaluación.
 Cada grupo de estudiantes contestaran la guía y la entregaran al Maestro para su evaluación..
 Tienen la opción de enviar su trabajo al correo [email protected].
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