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Tema
Grado 11
¿Qué otro solvente podría
reemplazar al agua presente del
mundo?
Ciencias naturales
Unidad 3
¿Cómo se relacionan los
componentes del mundo?
Nombre:
Curso:
Las moléculas de la vida
Todas las formas de vida estamos hechos de átomos, al igual de que una roca o un trozo de metal,
¿entonces cuál es la diferencia entre estos átomos y los de los seres vivos? La respuesta es simple
y se divide en dos ramas de la química misma, la orgánica y la inorgánica. La química orgánica se
basa en la química del carbono y como este interacciona con otros átomos y moléculas para formar
compuestos más grandes y complejos; dentro de estos compuestos podemos reconocer un pequeño grupo llamado biomoléculas. Las biomoléculas son aquellas moléculas de las cuales estamos
hechos todos los seres vivos, tiene particularidades y propiedades una de ellas y quizás de las más
interesantes es que las biomoléculas solo se fabrican en organismos vivos pues es ahí donde tiene
función. Sin embargo esto lleva a un dilema si se necesitan organismos vivos para que fabriquen
biomoléculas, y los organismos vivos están hechos de estas ¿Cómo aparecieron en primer lugar?
Figura 1. Recreación de un rayo cayendo en el océano primitivo
Las biomoléculas están hechas en general de 5 elementos básicos: carbono, hidrogeno, oxigeno,
nitrógeno y azufre, los cuales se sabe eran abundantes en la tierra primitiva o sea antes de que
apareciera la vida. Durante muchos millones años el sol y los rayos sirvieron como catalizadores
para que estos átomos reaccionaran entre sí formando moléculas al azar y estas a su vez reaccionan
generando compuestos más complejos. Se cree que fue de este modo en que se originaron las
primeras biomoléculas como los aminoácidos, los azucares y los lípidos, base fundamental de una
célula primitiva.
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Actividad Introductoria
Con base en lo anterior responde:
1. ¿Cuáles son las moléculas esenciales para la vida?
2. ¿Cómo se originaron?
»» Analizar la complejidad en la estructura
de las proteínas a partir de las propiedades
fisicoquímicas del agua, la quiralidad de los átomos de carbono y las fuerzas de interacción
intermolecular.
Actividad 1: La vida en solución
Como ya vimos la vida se originó mediante reacciones químicas hace millones de años, y es
reacciones solos e pudieron dar gracias a que estos átomos estaba en solución o sea disueltos en
agua, y es que agua es una molécula de características especiales.
•
•
•
•
pH: 7
inodora, incolora, insípida.
Densidad 1 g/mL
Capacidad calórica 1cal/g.C°
2
¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Además presenta enlaces covalentes lo que la hace neutra, sin embargo la electronegatividad
diferencial de sus átomos, le da una carga parcial. (Figura 2) positiva hacia el polo de los hidrógenos
y negativa hacia el polo del oxígeno. Esto hace que el agua sea capaz de interactuar con cualquier
sustancia con carga o carga parcial.
Figura 2. Molécula de agua mostrando las cargas parciales y el ángulo entre los hidrógenos.
El agua fue capaz de interaccionar con las primeras biomoléculas entre ellas los aminoácidos que
tienen la forma que se observa en la figura 3.
Figura 3. Representaciones de un aminoácido
El cual contiene dos grupos funcionales principales el amino NH2 y el carboxilo COOH, ambos en
solución adquieren carga el amino NH3+ y el carboxilo COO- esto le permite a los aminoácidos
por si solos ser disueltos en agua. Sin embargo aminoácidos hay varios 20 importantes para el ser
humano (tabla 1)
Nombre
Alanina
Contracción
Imagen
Ala
3
¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Nombre
Contracción
Arginina
Arg
Asparagina
Asn
Ácido Aspártico
Asp
Cisteina
Cys
Glutamina
Gln
Imagen
4
¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Nombre
Contracción
Acido
glutámico
Glu
Glicina
Gly
Histidina
His
Isoleucina
Ile
Leucina
Leu
Imagen
5
¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Nombre
Contracción
Lisina
Lys
Metionina
Met
Fenilalanina
Phe
Prolina
Pro
Serina
Ser
Imagen
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Nombre
Contracción
Treonina
Trh
Triptófano
Trp
Tirosina
Tyr
Valina
Val
Imagen
Tabla 1: Lista de aminoácidos
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Ahora responde:
a. Dibuja el radical sin el esqueleto de los siguientes aminoácidos:
•
•
•
Serina.
Prolina.
Tirosina.
Radicales como:
–OH (Hidroxilo)
-COOH (Carboxilo)
-NH〗_x (amino)
-SH (Tiol)
b. Dan carga parcial al amino acido, de acuerdo a esto nombra tres aminoácidos que por su
cadena lateral sean solubles en agua.
1.
2.
3.
c. Une con una flecha el nombre del aminoácido con su radical:
•
Leucina
•
Tirosina
•
Valina
•
Acido Glutámico
•
Fenilalanina
•
Alanina
Actividad 2: Los péptidos
Un polímero es una molécula de gran tamaño conformada por una molécula más pequeña o grupo
de moléculas más pequeñas que se repiten indefinidamente, lo cual llamamos monómero, las
proteínas son polímeros y sus monómeros son los aminoácidos, sin embargo existen “proteínas
pequeñas” que llamamos péptidos. La diferencia entre proteína y péptido es la cantidad de residuos
o aminoácidos que contiene se llama entonces:
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
•
•
•
Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
Proteína: más de 100 aminoácidos.
Los péptidos tiene una característica que los hace únicos, y es el enlace peptídico, el cual ocurre
entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro.
Figura 4. Formación del enalce peptidico
En la figura 4 se observa como el –OH del carboxilo atrae el –H de del amonio, para convertirse en
agua, luego los orbitales libres se atraen entre si y se une el carbono carboxílico con el nitrógeno
para formar el enlace peptídico más agua.
Dicho enlace tiene una geometría plana (figura 5) pues el carbono y el nitrógeno tienen una
hibridación SP2 como se muestra en la figura 5.
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
116 ˚
151 pm
133 pm
120,5 ˚
123,5 ˚
122 ˚
124 pm
102 pm
146 pm
Figura 5. A la izquierda ángulos de los enlaces en el enlace peptídico y distancia en pico metros, a la derecha
geometría plana del enlace peptídico (gris: carbono, rojo: oxígeno, azul: nitrógeno, celeste: hidrogeno.)
Además se tener esta hibridación el carbono carboxílico, el carbono alfa del aminoácidos es quiral, o
asimétrico tal como aparece en la figura 6
Figura 6. Los dos isómeros ópticos del carbono asimétrico en los aminoácidos
Esta asimetría forma isomería óptica así como vemos en la figura 6, el carbono de la derecha no
se puede superponer al de la izquierda, por lo tanto son diferentes. Esto le puede conferir o quitar
actividad biológica.
Así pues el enlace se mantiene estable y esta estabilidad se mantiene gracias a que los electrones
del doble enlace con el oxígeno están en resonancia con todo el enlace peptídico (figura 7)
Figura 7. Movimiento electrónico del enlace peptídico.
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
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Ahora responde:
1. ¿Cuál es el Angulo de que tiene el Nitrógeno cuando forma el enlace peptídico?_______________________.
2. ¿Qué elementos reaccionan para formar el enlace? _________Y______________.
3. Y ¿qué se libera cuando se forma?___________________________.
Recuerda un carbono asimétrico es aquel que todos sus sustituyentes son diferentes, de acuerdo a
esto señala cuál de los carbonos en la siguiente molécula es asimétrico.
Actividad 3: Las proteínas
Como ya vimos una proteína es una secuencia de aminoácidos con más de 100 residuos, sin
embargo para que estas proteínas tengan función o importancia biológica necesitan ser más que
solo una cadena de moléculas, y este “algo más” se lo otorgan sus diferentes niveles estructurales.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Es la secuencia de aminoácidos
de una proteína.
Son plegamientos formados por
la interacción de los puentes
de hidrogeno en el enlace
peptídico, existen dos tipos de
plegamientos: las Hélices alfa y
las láminas Beta.
Se trata de toda la estructura
tridimensional de la proteína,
se ve afectada por la estructura
primaria puesto que los
aminoácidos hidrofóbicos se
ubican en el interior de la
proteína y los hidrofilicos en el
exterior. Esta estructura define
la actividad biológica de una
proteína.
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
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Estructura cuaternaria
Son proteínas que están
compuestas por más de una
sub-unidad o por más de
una cadena de aminoácidos,
presentan comportamientos
complejos como el control
alostérico.
Tabla 2: Estructura de las proteínas
Fuerzas intermoleculares:
Como ya se mencionó el fenómeno responsable de la los plegamientos y las diferentes estructuras
en las proteínas son las fuerzas intermoleculares como los puentes de hidrogeno y los puentes
disulfuro (figura 8):
Figura 8: formación de los puentes de hidrogeno (arriba) y los puentes disulfuro (abajo)
El puente de hidrogeno se forma por una interacción no covalente entre un átomo muy electronegativo como lo es el oxigeno atrayendo a otro menos electronegativo como lo es el hidrogeno.
El puente de disulfuro se forma cuando ambos azufres del grupo tiol en la cisteína se oxidan y se
unen de manera covalente. Liberando hidrogeno
Regulación alostérica:
Se da principalmente en enzimas y es la regulación que se da a una proteína cuando una molécula
se ubica en un sitio lejano al sitio catalítico y modifica la estructura de la proteína, lo
cual puede
aumentar o disminuir la afinidad por el sustrato
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Figura 9: forma gráfica de mostrar la regulación alosterica, en rojo el regulador alostérico, en
amarillo la proteína o enzima y en naranja el sustrato de la enzima.
Ahora responde:
1. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos pueden formar puentes disulfuro?
2. Gracias a las Hélices alfa se forman por los puentes de hidrogeno. Une con una flecha una
posible zona donde se formaría los puentes de hidrogeno (Val-Ser-Lys)
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
3. La hemoglobina es una proteína con 4 sub unidades, cada una de ellas tiene un grupo prostético
(hemo) el cual atrapa el oxígeno, la primera sub unidad captura oxígeno, la siguiente sub unidad
se vuelve más afín por la molécula. Así hasta que están saturadas las 4 sub unidades y la proteína
pierde afinidad por el oxigeno.
a. ¿Cómo se llama el fenómeno que vuelve mas afín a la hemoglobina por el
oxígeno?______________________.
b. ¿Qué nivel estructural tiene la hemoglobina?_________.
c. ¿Qué ocurre cuando está saturada?_______________.
Actividad 4: Obtención y eliminación
Existen 20 aminoácidos vitales para el ser humano, los cuales podemos dividir en dos categorías
los no esenciales y los esenciales (ver tabla 3), es un nombre confuso pero quiere decir que los
esenciales son necesarios consumirlos en la dieta puesto que el organismo no los puede sintetizar,
mientras los no esenciales son producidos por el organismo a partir de otras moléculas y por ello
no es necesario su consumo directo.
Escenciales
No escenciales
Alanina
Arginina
Valina
Ácido Aspártatico
Triptofano
Cisteína
Ácido glutámico
Treonina
Glutamina
Fenilalanina
Metionina
Glicina
Ornitina
Lisina
Prolina
Leucina
Isoleucina
Tirosina
Tabla 3: los 20 aminoácidos, divididos en los dos grupos dependiendo si es necesario o no consumirlos.
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?
Y ya que los aminoácidos son el monómero de las proteínas, la mejor forma de adquirir los
aminoácidos esenciales es comiendo alimentos ricos en proteína (ver tabla 4):
Alimento (100g)
Soja
Proteinas
( en g)
30 a 40
Alimento (100g)
Proteinas
( en g)
Pavo
19
Lentejas secas
24
Pollo sin hueso
20
Garbanzos
22
Bistec de ternera
19
Monchetas secas
21
Jamón serrano
21
Habas secas
23
Huevo
13
Guisantes secos
23
Bacalao fresco
17
Guisantes frescos
7
Bacalao seco
75
35 a 50
Merluza
17
Lomo de cerdo
19
Salmón
20
Codorniz y perdiz
24
Sardina
21
Conejo
22
Calamares
17
Levadura de cerveza
Tabla 4: relación a 100g de alimento y la cantidad de proteína que se consume.
De acuerdo a lo anterior responde:
1.
2.
3.
4.
La Metionina es un aminoácido ________, y su consumo es_________.
Las leguminosas tienen ________ contenido de proteína.
El _______ es recomendado en la dieta sin embargo tiene alto contenido de colesterol.
Los alimentos secos tienen_____ proteína que los frescos.
Eliminación: o desnaturalización de las proteínas.
Desnaturalización es cuando una molécula con actividad biológica pierde dicha actividad. En el caso
de las proteínas es cuando pierde la estructura terciaria que es la que le da su actividad biológica,
sin embargo una proteína desnaturalizada puede quedar solo con estructura primaria:
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
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Figura 10: diagrama de desnaturalización de una proteína
Dicha desnaturalización se da cuando algo altera la interacción de la proteína con su solvente o sea
el agua; dicha interaccion se puede alterar de muchas formas físicas o químicas: destro de las físicas
esta cambios en la temperatura y dentro de las químicas están solutos como: el alcohol, la acetona,
el cloruro de Guanidino, la urea y los detergentes.
Por ejemplo observa la siguiente gráfica:
Al aumentar la temperatura aumenta la cantidad de proteína desnaturalizada, el cambio es rápido
como ver en los sectores de entre 40°C y 60°C.
Ahora responde:
1. ¿Qué pasaría si sustituimos el agua de las células por otro solvente?__________________________.
2. Según la figura 10 ¿Qué puentes de interacción intermolecular se rompieron?
__________________________.
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
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3. De acuerdo a lo visto, ¿Qué sucede cuando cocinamos los alimentos?________________________.
4. ¿Cocinar los alimentos ayuda a la nutrición?_________________________________.
5. ¿El cuerpo humano necesita proteínas o aminoácidos?______________________________.
Dibuja diez aminoácidos cinco esenciales y cinco no esenciales.
Luego elabora un péptido de 15 aminoácidos mostrando el enlace peptídico. el péptido debe tener por
lo menos dos cisteínas para elaborar un puente disulfuro.
Consulta acerca de los siguientes temas.
1. ¿Por qué las personas que realizan levantamiento de pesas, toman suplementos proteicos?

Y ¿por qué muchos de ellos son vegetarianos?
2. ¿Qué produce enfermedades como la Gota?
Lista de referencias
ASTURNATURADB, (2004 – 2015) AstroNatura. Rescatado de URL: http://www.asturnatura.com/
CESNUT NUTRICIÓN S.L. (©2007-2015) Consultoría nutricional: Barcelona España. Rescatado de URL:
http:// cesnut.com/menusrestauracioncolectiva/dietasnutriciondieteticayalimentacion/
tablasdealimentosquetienen/alimentoscontienenproteinas/tabladealimentosricosenproteinas.html
DAVID L. NELSON; (2007) Lehninger: Principios De Bioquimica, 5taEdición. Omega
GONZALEZ J. (2015) Curso de Biomoléculas, Universidad del País Vasco: Trilonet. Rescatado de URL:
http://www.ehu.eus/biomoleculas/peptidos/pep2.htm
HERRÁEZ A. (2015) BIOMODEL. Universidad de Alcalá, Madrid España. Rescatado de URL:
http://biomodel.uah.es
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Lista de imágenes
Figura 1: Recreación de un rayo cayendo en el océano primitivo http://pixabay.com/static/uploads/
photo/2014/11/27/00/12/lightnings-547078_640.jpg
Figura 2: molécula de agua mostrando las cargas parciales y el ángulo entre los hidrógenos.
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/69/Watermolecule.png
Figura 3: representaciones de un aminoácido http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/7/74/
Alpha-amino-acid-general-2D.png
Figura 4: formacion del enalce peptidico http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/80/
EnlacePeptidico.jpg
Figura 5: a la izquierda ángulos de los enlaces en el enlace peptídico y distancia en pico metros,
a la derecha geometría plana del enlace peptídico (gris: carbono, rojo: oxígeno, azul:
nitrógeno, celeste: hidrogeno.) http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/cb/TransPeptide_Bond.png
Figura 6: los dos isómeros ópticos del carbono asimétrico en los aminoácidos http://upload.
wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e8/Chirality_with_hands.svg/1280px-Chirality_
with_hands.svg.png
Figura 7: los dos isómeros ópticos del carbono asimétrico en los aminoácidos http://www.ehu.eus/
biomoleculas/peptidos/jpg/resonance.gif
Figura 8: formación de los puentes de hidrogeno (arriba) y los puentes disulfuro (abajo movimiento
electrónico del enlace peptídico elaborada con el programa ACD Labs ChemBasic
Figura 9: forma gráfica de mostrar la regulación alosterica, en rojo el regulador alostérico, en
amarillo la proteína o enzima y en naranja el sustrato de la enzima http://upload.wikimedia.
org/wikipedia/commons/thumb/4/47/Allosteric_Regulation.svg/320px-Allosteric_Regulation.
svg.png
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¿Qué otro solvente podría reemplazar al agua
presente en las células?