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4. PROTEÍNAS. ENZIMAS. VITAMINAS
1.
2.
3.
4.
5.
AMINOÁCIDOS:
ESTRUCTURA
CLASIFICACIÓN
PROPIEDADES
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROPIEDADES
CLASIFICACIÓN
FUNCIONES
ENZIMAS
INTRODUCCIÓN
NATURALEZA DE LAS ENZIMAS
 ESTRUCTURA
 APOENZIMA
 COENZIMA
 PRINCIPALES COENZIMAS.
LA REACCIÓN ENZIMÁTICA
 MECANISMO DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y ESPECIFICIDAD.
 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
VITAMINAS.
VITAMINAS COMO COENZIMAS
VITAMINAS LIPOSOLUBLES.
Las proteínas son las macromoléculas que mayor número de funciones realizan en los seres vivos.
Están constituidas por C, H, O, N, y en menor proporción por S y P.
Son las biomoléculas después del agua más abundantes en los seres vivos, ya que si, eliminamos el agua,
las proteínas constituyen el 50% del peso seco de un organismo.
Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de α- aminoácidos.
La unión entre ellos se establece mediante un enlace típico, el enlace peptídico, liberando una molécula
de agua y formando un peptido.
Hay que distinguir entre oligopeptidos formados por menos de 10 aminoácidos; polipeptidos formados por
entre 12 y 60 aminoácidos. Y con un número mayor a 60 aminoácidos, proteínas.
Su diversidad se debe al número y disposición que puedan adoptar los diferentes aminoácidos en la
cadena de la proteína y que formarán la mayoría de los seres vivos.
Una característica fundamental de las proteínas es su especificidad, lo cual quiere decir que cada organismo
posee algunas proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica.
1.
♦
AMINOACIDOS.
ESTRUCTURA:
Los aminoácidos son las unidades básicas de las cadenas polipeptídicas.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH); un grupo amino (-NH2); un átomo de H y un
radical o cadena lateral unidos a un carbono central que ocupa la posiciónα.
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Cuando los aa se encuentran en agua
estos se presentan ionizados, con su
función carboxilo que ha perdido un
ion hidrógeno y su función amino que
a ganado un ion hidrógeno, de tal
manera que seencuentran en estado
de ion híbrido, que se denominan
formas zwitteriónicas, a pH neutro el
aa tiene carga neta cero (sin tener en
cuenta R)
Los aminoácidos adoptan en el espacio una forma piramidal:
En la naturaleza existen unos 150 aminoácidos que no forman proteínas, pero que tienen funciones
propias, como algunos neurotransmisores (ácido γ-aminobutírico), ciertos precursores de vitaminas o
moléculas que participan en determinadas reacciones químicas. Las proteínas se forman por la
combinación de 20 aminoácidos distintos, llamados aminoácidos proteicos. Nuestro cuerpo fabrica
sus propias proteínas a partir de esos 20 aminoácidos, por lo que no hay ninguna proteína que resulte
esencial e imprescindible en la dieta; pero, en cambio, existen algunos aminoácidos que el organismo no
puede sintetizar por sí mismo, por lo que deben estar incluidos en la alimentación, se denominan
aminoácidos esenciales y son los siguientes: Valina (val); Leucina (leu); Isoelucina (ile); Metionina (met);
Fenilalanina ( phe); treonina (thr); triptófano (trp); Lisina (lys) y dos más durante la infancia (histidina y
arginina).
♦
CLASIFICACIÓN:
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Los aminoácidos se clasifican atendiendo a las características de su radical, ya que esto es lo único que
varia en los 20 aminoácidos, el resto se repite en todos, lógicamente los clasificamos sobre la base de lo
que es distinto en cada uno.
Así, los clasificamos en medio acuoso (es decir, ionizados) y a pH 7:
a)
b)
c)
d)
♦
Aa con radical no polar (naturaleza hidrófoba)
Aa con radical polar, sin carga (por ejemplo en su radical una función alcohol).
Aa con radical ácido, con carga negativa, por ejemplo el glutamato
Aa con radical básico, con carga positiva, por ejemplo la lisina
PROPIEDADES:
 ISOMERÍAS.
Los aminoácidos presentan un carbono asimétrico, el carbono α, por este motivo van a presentar
isomerías todos los aa, excepto la glicolola, en la que su cadena lateral es un átomo de H, al igual que el
otro átomo de H unido al carbono y por lo tanto no presenta isomerías.
 Isomería espacial o esteroisomería:
Como los enlaces del átomo de C poseen una configuración tetraédrica, pueden darse dos posiciones en
el espacio para cada aa, que serán imágenes especulares o estereoisómeros.
Por convenio se establece que pertenecen a la D, si el grupo amino se encuentra a la derecha de la
molécula y serán de la serie L si la función amino se encuentra a la izquierda.
Las proteínas naturales están formadas exclusivamente por L- aminoácidos (salvo en casos particulares,
como la pared bacteriana).
 Isomería óptica: cuando se encuentran en disolución desvían el plano de luz polarizada hacia la
derecha, en cuyo caso serán dextrógiros, o hacia la izquierda en cuyo caso serán levógiros.
No olvides que nada tiene que ver que un isómero sea de la serie L para que, sea dextrógiro o
levógiro, que son dos isomerías totalmente distintas.
 PROPIEDADES ÁCIDO- BASE:
Como ya hemos comentado los aminoácidos a pH 7 están ionizados. En ese caso, el grupo amino capta
un protón y se comporta como una base, mientras que el grupo carboxilo pierde un protón y se
comporta como un ácido.
Los aa a Ph 7 se encuentran en estado de ion híbrido, que se denominan formas zwitteriónicas, formando
por tanto dipolos; además no debemos olvidar el estado de ionización en que se encuentran las cadenas
laterales.
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Los aa pueden actuar por tanto como ácidos o bases dependiendo del pH del medio en que se encuentren,
a las moléculas que se comportan así se les denomina sustancias anfóteras.
De tal manera que en un medio ácido (implica aumento de protones), el aa tiende a captarlos se carga
positivamente y se comporta como una base.
Si el medio se hace básico (disminución de protones) el aa tiende a liberar protones, se carga
negativamente y se comporta como un ácido.
Todo aa puede equilibrar sus cargas positivas y negativas, de modo que su carga neta sea cero; ello
ocurre a un pH dado, distinto para cada aa. A este pH se le denomina punto isoelectrico (pi).
 SOLUBILIDAD:
La bipolaridad de los aminoácidos, similar a la del agua, explica que la solubilidad de estos en ella sea
mayor de lo que cabria esperar de acuerdo con su masa molecular y su estructura. Del mismo modo su
punto de fusión es bastante elevado, al existir atracciones iónicas que poseen energías de enlace más
fuertes que las de los puentes de H o las de Van del Waals.
Actividad1:
Observa la peculiar estructura del aminoácido prolina. ¿Qué diferencia presenta en relación con los demás
aminoácidos?
Actividad2:
Escribe las fórmulas de lisina y del ácido aspartico en un medio con un pH de 10. Cuál será la carga
eléctrica neta de la tirosina a pH ácido. El punto isoeléctrico de la arginina ¿será mayor o menor que 7?
Actividad3:
Hay un aminoácido para el que no existen esteriosisómeros ¿cuál es? ¿Por qué?
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2.
ENLACE PEPTÍDICO
Los aa para formar los péptidos se unen entre sí formando cadenas. Esta unión se denomina enlace
peptídico, se lleva a cabo entre el grupo amino del primer aa y el grupo carboxilo del segundo aa,
desprendiéndose una molécula de agua, el enlace que se forma es del tipo amida.
El enlace peptídico tiene unas características que determinan la estructura de las proteínas que se forman.
El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace, ya que presenta una resonancia
estabilizada entre dos formas, que hace que sus átomos C, N, O compartan sus electrones.
Esta propiedad impone restricciones en el plegamiento de la proteína, ya que aunque los peptidos son
flexibles, pudiendo rotar alrededor de sus enlaces Cα- C y Cα- N no pueden hacerlo alrededor del enlace
peptídico y esto determina que los átomos de un mismo enlace se encuentren en un mismo plano,
quedando la cadena como una sucesión de placas planas articuladas más que como un rosario.
Actividad4:
Escribe un tripeptido formado por los aminoácidos serina, leucina y alanita, colocando la serina en el
extremo N- Terminal y la leucina en el extremo C- Terminal.
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3.
PROTEÍNAS.
La existencia de enlaces en la cadena polipeptídica que permite libre rotación de sus átomos permite, que,
en teoría cualquier proteína puede adoptar un elevado número de formas o conformaciones. Esto no es
así, ya que la mayoría de las proteínas se pliegan adoptando una única conformación, debido a las
interacciones débiles que tienen lugar entre las cadenas laterales de los aminoácidos que las forman o
entre estas y el medio circundante.
♦
ESTRUCTURA:
Los estudios llevados a cabo, especialmente, con análisis por difracción de rayos X1 y otros métodos
físicos complementarios, han permitido conocer cómo se agrupan y disponen en el espacio las cadenas
polipeptídicas para formar las proteínas, es decir, han permitido descubrir su estructura tridimensional.
La estructura de una proteína es de gran interés pues de ella va a depender su actividad biológica.
Dicha estructura tiene unos niveles o grados de complejidad que da lugar a los siguientes tipos de
estructura:
 ESTRUCTURA PRIMARIA:
Esta representada por la sucesión de aa que forman la cadena polipeptídica. En esta sucesión es muy
importante el orden que ocupan los aa en la cadena denominada secuencia, ya que dependiendo del
orden en el que aparezcan los distintos aa tendremos una proteína u otra.
En un extremo de la cadena queda un grupo amino libre 2 y en el otro extremo un grupo ácido también
libre.
En la estructura primaria en las cadenas polipeptídicas, los radicales de los aa se sitúan alternativamente
arriba y abajo en la línea quebrada formada por: -CH-CO-NH-.
La estructura primaria define la especificidad de una proteína y según veremos más tarde, esta regida por
el código genético.
Actividad5:
¿Por qué crees que la abundancia de aminoácido prolina en una cadena polipepetídica impide la
estabilización de la α- hélice?
 ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Es la disposición que adopta en el espacio la estructura primaria, debido a los giros o plegamientos que
sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del Cα.
Dentro de ella se distinguen dos modelos de configuración:
1
Difracción de rayos X: técnica mediante la cual se hace pasar rayos X a través de una muestra cristalizada de proteína con el fin
de obtener una imagen que permita averiguar la distribución espacial de sus átomos y se pueda deducir por tanto la disposición
geométrica que adopta el esqueleto y la posición que ocupan sus radicales.
2
Por acuerdo internacional es el principio de la cadena.
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Configuración α o helicoidal: aquí la cadena se dispone como un tirabuzón, girando alrededor del Cα
cada 3,6 aa, de tal manera que los grupos C=O y N-H de enlaces peptídicos distintos quedan
enfrentados estableciéndose entre ellos puentes de hidrógeno, siempre entre los que ocupan la cuarta
posición, de tal manera que confiere estabilidad a este tipo de estructura.
En este tipo de estructura no intervienen los radicales de los aa, esto implica que secuencias
distintas pueden adoptar la misma disposición helicoidal.
Hay aa que desestabilizan la estructura α por tener cadenas laterales largas y próximas entre si, o por
tener la misma carga y estar próximas y repelerse, otros como la prolina se acomoda mal a esta
estructura por lo que tiende a romperla, por lo que los segmentos con estructura α son cortos y
aparecen unidos entre sí por configuraciones del tipo β.
 Configuración β o de lámina plegada: aquí la cadena polipeptídica se dispone en zig- zag actuando
como punto de plegamiento los Cα, que por ello quedan situados en las aristas o vértices de los
ángulos de plegamiento. En esta configuración, los enlaces peptídicos quedan en los planos de los
ángulos que se forman.
Varias cadenas plegadas suelen situarse paralelamente estableciéndose enlaces de puente de
hidrógeno entre sus enlaces peptídicos.

α- hélice
FIBROÍNA
β- lámina
COLÁGENO
 ESTRUCTURA TERCIARIA:
Es la más importante desde el punto de vista funcional, pues al alcanzarla es cuando la proteína adquiere
su actividad biológica.
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La estructura terciaria se adquiere cuando las estructuras secundarias sufren superplegamientos o
enrollamientos constituyendo en el espacio figuras geométricas muy complicadas, privativas de cada
proteína. En esta estructura participan los radicales de los aminoácidos.
En la estructura terciaria coexisten las dos conformaciones secundarias anteriores.
Existen varios datos que explican estas conformaciones:
• Los restos de los radicales hidrófobos tenderán a alejarse del medio acuoso, forzando cambios en la
estructura, que se replegará, para crear zonas alejadas del agua, estableciéndose entre estos
radicales enlaces hidrófobos y fuerzas de Van der Waals.
• Los radicales de naturaleza polar, así como los enlaces peptídicos pueden formar enlaces por puentes
de hidrógeno con otras moléculas polares, incluido el agua del medio acuoso.
• El pH del medio provoca cambios. En un pH próximo a 7 existirán aa que tendrán carga en su cadena
lateral. Si en una proteína aparecen dos restos contiguos con la misma carga, se repelerán y
provocarán cambios; y una atracción entre restos cargados con distinto signo, situados en lugares
distantes, pueden provocar un cambio total en la conformación de una cadena polipeptídica. Los
enlaces que se pueden formar son enlaces electrostáticos –NH3+....- OOC- .
• Los restos de cisteína (-SH2) pueden formar puentes disulfuro –S-S- entre cadenas distintas o dentro
de la misma cadena, originando nuevos cambios en la estructura.
Estos datos nos permiten comprender la importancia de la secuencia de aa, y el hecho de que una
misma secuencia inicial provoque en igualdad de condiciones, la conformación tridimensional más
estable, llamada estado nativo o de menor energía libre.
Así, las proteínas en un medio acuosos presentan un núcleo de aa hidrófobos y en el exterior los aa
hidrófilos.
En un medio de membrana, es decir, de naturaleza lipídica, nos encontramos un núcleo interno de aa
hidrófilos y en la parte externa de la proteína los aa hidrófobos.
Se observa al estudiar la estructura terciaria de las proteínas la presencia de una serie de secuencias,
adoptando una combinaciones determinadas de α- hélice y β- lámina, que se repiten en proteínas
diferentes, esto parece ser debido a que resultan especialmente estables y por ello se repiten en
proteínas diferentes. Esto puede explicarse desde un punto de vista evolutivo, considerando que
ciertas secuencias fueron tan útiles para las estructuras y funciones que desempeñan que han tendido
a repetirse una y otra vez en diferentes proteínas; a propósito de esto Rossmann postuló una teoría,
en la que las proteínas primitivas podrían haber surgido de la fusión de dominios estables y con
eficacia bioquímica probada; la estructura 3ª de las proteínas no es más que la disposición geométrica
de los diferentes dominios que la constituyen, que a su vez, son un reflejo de su pasado evolutivo.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA:
La mayoría de las proteínas que forman parte de los seres vivos están formadas por varias cadenas
polipeptídicas. Cuando esto ocurre, las cadenas poplipeptídicas adquieren su estructura 3ª y después se
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agrupan para formar una molécula única. Cada unidad de la gran proteína se denomina subunidad o
protómero.
En el caso de las proteínas fibrosas, como el colágeno, las subunidades que se asocian tienen una
estructura 2ª; y en el caso de las globulares, tienen estructura 3ª.
Los enlaces que mantienen unidas las subunidades, son de la misma naturaleza que los de la estructura
3ª.
La estructura 4ª está vinculada estrechamente con las propiedades reguladoras de las proteínas, y de
manera particular con las enzimas alostéricas.
Las ventajas de construir subunidades para la célula son:
• La información genética es menor.
• Un error en la síntesis supondría sólo la sustitución de un subunidad y no toda la proteína.
♦ PROPIEDADES
Las propiedades de las proteínas dependen principalmente de las características de las cadenas laterales
de los aa que las componen y por tanto, de su capacidad para reaccionar con otros radicales o con el
medio que les rodea.
• SOLUBILIDAD:
Dependen del tamaño y de la forma de la molécula, de la disposición de los restos, del contenido en
electrolitos y del pH del medio.
Una proteína se hace hidrófoba acumulando restos apolares de aa (val, leu), y también puede hacerse
hidrófila acumulando restos ionizados (lys+, arg+).
El gran tamaño de muchas moléculas explica que formen coloides.
•
ESPECIFICIDAD:
La especificidad se basa en el plegamiento particular de cada proteína, que viene marcado por la
secuencia de aa. El funcionamiento se basa en la unión selectiva de las proteínas con otras moléculas,
acoplándose sus estructuras.
Las proteínas que existen en los seres vivos, son exclusivas de cada especie. Aquellas proteínas que
desempeñan las mismas funciones en especies distintas suelen presentar una conformación muy similar,
variando tan solo en algunos aa que ocupan lugares específicos.
El reconocimiento de los propios compuestos orgánicos y de las sustancias que le son extrañas, constituye
la base en que se asienta la defensa del organismo y es lo que explica la existencia de rechazos.
•
DESNATURALIZACIÓN:
Cuando una proteína es sometida al calor, a cambios de pH, a la acción de una alta salinidad, electricidad
o presión, los enlaces que mantienen las estructuras 2ª, 3ª, 4ª se rompen, conservándose solamente
la primaria, adquiriendo entonces la molécula una configuración lineal.
El proceso de desnaturalización es altamente cooperativo, es decir, que la rotura de un enlace favorece la
del siguiente y así sucesivamente.
En ocasiones una proteína desnaturalizada puede volver a adquirir las estructuras perdidas:
desnaturalización reversible, si el proceso a sido suave, y ello confirma que toda la información se
encuentra en la secuencia, pero en muchas ocasiones la desnaturalización es irreversible.
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Actividad 6:
Un cambio e el valor de pH de un medio biológico puede provocar la pérdida de la función de las proteínas
¿cómo se produce esta pérdida?
Actividad7:
¿Se rompen los enlaces peptídicos cuando se produce la desnaturalización de una proteína?
Actividad8:
La tripsina es una enzima que rompe las cadenas polipeptídicas allí donde encuentra el grupo C=O
perteneciente a los aminoácidos lisina o arginina ¿qué productos se obtendrán de la hidrólisis de este
poplipepetido? H2N- Trp- Arg- Cys- Gly- Lys- Arg- Met- COOH
♦
CLASIFICACIÓN:
Las proteínas se clasifican en dos grandes grupos dependiendo de sí están formadas solo por aa, o si en
su constitución intervienen otro tipo de moléculas de naturaleza no proteica.
El primer grupo es el de las HOLOPROTEINAS y el segundo el de las HETEROPROTEINAS. Vamos ha
hacer un cuadro de cada una de ellas.
PROTEINAS GLOBULARES
PROTEINAS
FILAMENTOSAS
HOLOPROTEINAS
PROTAMINAS
HISTONAS
ALBUMINAS
GLOBULINAS
COLÁGENOS
P.M. bajo, se unen con los acs. Nucléicos, para
empaquetar el ADN en los espermatozoides.
Se unen con el ADN para formar la estructura 3ª de los
acs. nucléicos; son de carácter fuertemente básico.
Regulan la presión osmótica de la sangre y son la reserva
más importante de proteínas y pueden hacer función de
transporte, ya que pueden unirse reversiblemente a otras
sustancias (hormonas, acs. Grasos)
Ovoalbumina (clara del huevo)
Lactoalbumina (leche)
Seroalbumina (suero)
Son componentes importantes de otras proteínas.
Ovoglobulina (huevo)
Seroglobulinas (suero): dentro de estas tenemos: αglobulinas →forman la Hb; β- globulinas →transferrina; ϒglobulinas →forman parte de los anticuerpos
Forman parte del tej. Óseo, cartilaginoso y conjuntivo
ELASTINAS
Forman la matriz elástica del tejido pulmonar y de las
arterias.
QUERATINAS
Aparecen en formaciones epidérmicas duras, como las
uñas, pelo, cuernos, plumas, pezuñas
Las proteínas globulares tienen una estructura 3ª más o menos esférica. Son solubles en agua o en
disoluciones polares.
Las proteínas filamentosas o escleroproteinas tienen una estructura 3ª, con forma alargada y
estructura en α, resultan como consecuencia unas proteínas muy insolubles, adecuadas para la función
estructural que desempeñan.
HETEROPROTEÍNAS
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Se caracterizan porque además de cadenas polipeptídicas, entran en su constitución otros compuestos de
naturaleza no proteica que se denominan grupos prostéticos. Así, las heteroproteínas se clasifican
atendiendo a la naturaleza de su grupo prostético:
1. GLUCOPROTEÍNAS: el grupo prostético es un glúcido, unido por un enlace covalente a la cadena de
aa. Tienen funciones diversas e importantes:
Defensa inmunitaria, como las inmunoglobulinas; defensa mecánica, como las mucinas; forman parte
de las membranas celulares.
2. LIPOPROTEINAS: el grupo prostético es un lípido polar o neutro, unido por un enlace no covalente,
preferentemente hidrófobo a la cadena de aa. Las funciones que desempeñan son.
Forman parte de las membranas celulares; transporte de moléculas más insolubles que ellas, como el
colesterol, triglicéridos u otras moléculas por la sangre.
3. CROMOPROTEIDOS: es un grupo muy heterogéneo. El grupo prostético es una sustancia coloreada.
Según la naturaleza química de este grupo prostético se dividen en dos grupos:
♦
Cromoproteidos porfirínicos: el grupo prostético es una metal porfirina y está constituida por un
núcleo químico denominado porfirina (cuatro anillos pirrólicos) unido a un catión metálico, situado
en el centro de la molécula y que varía según los casos, lo que da lugar a los distintos tipos de
cromoproteidos.
Este núcleo de metalporfirina se asocia
a las correspondientes cadenas de aa,
a continuación vamos a ver algunas
moléculas especialmente importantes
con distintos tipos de cationes en su
núcleo de porfirina.
 Hemoglobina: es un pigmento rojo de la sangre de los vertebrados que tiene como metal
el ion ferroso (Fe++) y debido a su facilidad para unirse reversiblemente con el oxígeno,
tiene la misión de transportarlo en la sangre. La metalporfirina en el caso de la
hemoglobina se denomina grupo Hemo. Este grupo hemo se asocia a cuatro cadenas
de proteínas, dos cadenas α y dos cadenasβ.
 Mioglobina: tiene la misma función que la hemoglobina pero en el músculo.
 Citocromos: el metal es también el Fe, pero en este caso se presenta tanto en estado
de ion ferroso (Fe++) como de ion férrico (Fe+++), debido a esta posibilidad de pasar de su
estado reducido a oxidado, tiene la función en los sistemas biológicos de transportar
electrones.
Fe++
-1e-
reducido +1e-
Fe+++
oxidado
 Cobalamina: o vitamina B12, que tiene cobalto en su estructura.
 Clorofila: pigmento verde de las plantas, responsable de la fotosíntesis y que tiene
o
como metal el Mg ++. Aquí tenemos que decir que esta molécula no es una
cromoproteína ya que su núcleo se asocia a una sustancia de naturaleza lipídica. El fitol
y no a cadenas de aa.
Cromoproteidos no porfirínicos: son aquellos en los que el grupo prostético es una sustancia
coloreada, pero no es una metal porfirina. Como ejemplos tenemos:
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 Hemocianina: pigmento azul de la sangre de los invertebrados, con un papel semejante al
de la hemoglobina, tiene Cu.
 Rodopsina: grupo prostético es el retineno un derivado de la vitamina A, que interviene en
la visión.
4. NUCLEOPROTEINAS: el grupo prostético son los acs. Nucléicos.
Actividad 9:
La hemoglobina humana se diferencia de la de cerdo en 17 aminoácidos, de la de gorila en 1 y de la de
caballo en 26 ¿Qué puedes deducir de este hecho?
Actividad10:
Indica qué tipo de interacciones de las que suelen estabilizar la estructura terciaria/cuaternaria de una
proteína pueden establecerse entre las siguientes parejas de aminoácidos (ayúdate de la tabla):
o Valina- leucina
o Serina- serina
o Cisterna- cisteína
o Tirosina- glutamina
o Lisina- aspartato
o Glutamato- treonina
Actividad11:
El olor característico a pelo quemado es debido a la formación de SO2 ¿Cómo crees que se produce?
Actividad12:
Explica qué proceso tiene lugar cuando se fríe un huevo.
Actividad 13:
¿Por qué existen algunas proteínas solubles en agua y otras no?
♦
FUNCIONES:
1. CATALÍTICA: la mayor parte de las reacciones biológicas están catalizadas por enzimas específicas y
todas ellas son proteínas. Si no existieran enzimas no se podrían llevar a cabo las reacciones en los
seres vivos.
2. REGULADORAS: muchas de ellas son hormonas que regulan procesos vitales, como la insulina, que
regula el metabolismo de la glucosa; la hormona del crecimiento que regula el metabolismo del calcio y
el fósforo.
3. ESTRUCTURALES Y DE SOPORTE MECÁNICO: forman parte de las membranas celulares como
las glucoproteínas y las lipoproteínas, de los cilios (como la dineina), histonas de los ácidos nucleicos.
Son parte importante en los tendones, cartílagos, piel, uñas, como el colágeno y la queratina.
4. TRANSPORTE: de diferentes tipos de sustancias, como la Hemoglobina que transporta oxígeno; la
transferrina que transporta Fe; las lipoproteínas que transportan lípidos (como LDL y HDL, que
transportan el colesterol endógeno desde el hígado a los tejidos y el colesterol desde los tejidos al
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hígado respectivamente); citocromos, transportan electrones; seroalbumina, que acumula y
transporta ácidos grasos, fármacos en la sangre.
5. ACUMULACIÓN DE SUSTANCIAS: como la ferritina que acumula Fe; la Ovoalbumina que acumula
proteínas.
6. MOVIMIENTO: la contracción muscular se debe a la interacción de filamentos proteicos, la actina y la
miosina.
7. DEFENSIVAS: desde el punto de vista inmunitario, muchas células pueden reconocer sí células
próximas a ellas pertenecen al mismo tejido. Esta propiedad constituye la base de los rechazos de
órganos. También son los Anticuerpos.
Desde el punto de vista mecánico, tenemos las Mucinas, que son proteínas mucosas de la pared del
aparato digestivo y respiratorio que protegen y recubren dichas paredes. También son proteínas las
que intervienen en la coagulación e la sangre, como la como la trombina y el fibrinógeno.
ENZIMAS.
Ya hemos dicho en varias ocasiones, que en los seres vivos, se están desarrollando continuamente una
serie de reacciones químicas. Cuando se realizan en laboratorio, solo pueden llevarse a cabo mediante
altas temperaturas, descargas eléctricas, etc. Las reacciones que tienen lugar en los seres vivos no
pueden ser violentas, lo cual se consigue gracias a los biocatalizadores, unos de los más importantes son
las enzimas y podemos definirlas como: los catalizadores biológicos de las diferentes reacciones
químicas que se originan en los seres vivos.
Para que una reacción se lleve a cabo es necesario que la o las sustancias que van a reaccionar reciban
una determinada energía que las active, denominada por ello energía de activación.
Sea el caso de la figura: para que la sustancia A (sustrato) se transforme en B (producto), es necesario
que se aporte a la primera una determinada “energía de activación” (calor, electricidad) que representamos
por Ea. Ahora bien, nosotros podemos disminuir la energía de activación (Ea′) utilizando un catalizador.
5.
Eg
A
E´a
Ea
B
Desarrollo de la reacción
Los catalizadores son, pues, aquellas sustancias capaces de facilitar y acelerar las reacciones, por
disminuir las necesidades de energía de activación. Esto lo realizan modificando químicamente a los
sustratos a los que se unen, rompiendo enlaces, añadiendo o quitando algún grupo funcional o
redistribuyendo los enlaces.
Los catalizadores no intervienen en la reacción, empujan las reacciones sin entrar a formar parte de ellas,
por ello después de la reacción quedan libres para volver a utilizarlos.
Los seres vivos poseen sus propios catalizadores: las enzimas.
♦ NATURALEZA DE LAS ENZIMAS:
 ESTRUCTURA:
Las enzimas como todas las proteínas pueden ser holoproteínas o heteroproteínas, la mayoría son de
este último tipo y sobre estas nos vamos a centrar.
Están formadas por dos componentes:
 Uno de naturaleza proteica llamado apoenzima.
 Uno de naturaleza no proteica denominado cofactor. El cofactor puede ser un elemento metálico
(Fe, Mn) o una molécula orgánica o metaloorgánica compleja. Cuando el cofactor se halla unido
covalentemente a él apoenzima se denomina grupo prostético y cuando lo está con un enlace débil,
se denomina coenzima.
Iones minerales (Zn/Cu)
cofactor
Grupo prostético (enlaces débiles)
Coenzima (enlaces covalentes)
HOLOENZIMA= APOENZIMA + COFACTOR.
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 APOENZIMA: El apoenzima es el soporte de el coenzima. Es de naturaleza proteica. Determina la
especificidad de la reacción enzimática y es termolábil.
En un apoenzima se pueden distinguir 4 grupos de aa según la función que desempeñen en la actividad
enzimática:
• Aa no esenciales: porque no contribuyen ni directa ni indirectamente en el proceso catalítico, y
así aunque se pierdan la enzima no pierde la actividad.
• Aa estructurales: mantienen la estructura terciaria de la proteína y no intervienen en la
reacción catalítica, pero son necesarios pues si se modifica la estructura terciaria puede
cambiarse el lugar que ocupa el centro activo.
• Aa de unión o fijación: son los aa que sujetan la apoenzima al sustrato y la orientan de tal
manera que aproximan la parte del sustrato que ha de ser atacado, al sitio catalítico de la
enzima
• Aa catalíticos: son responsables directos de la actividad enzimática y forman el llamado sitio
catalítico.
Los aa de fijación y los catalíticos forman en el CENTRO ACTIVO de la enzima.
El centro activo ocupa una pequeña parte de la molécula de apoenzima. Es una oquedad tridimensional y
su conformación depende de la estructura terciaria, por eso aunque en la cadena estén los aa muy
separados, se sitúan próximos al plegarse la cadena, esta proximidad es necesaria puesto que han de
actuar en el mismo punto de la molécula de sustrato. Así se explica porque una enzima que ha perdido su
estructura por desnaturalización es inactiva.
 COENZIMA: No es de naturaleza proteica, aunque sí de naturaleza orgánica y de bajo peso molecular.
Es termoestable y no es responsable de la especificidad de la reacción enzimática, pero si del tipo de
reacción que se lleva a cabo.
Por este motivo el nº de coenzimas no es muy elevado ya que pueden ser comunes a muchas
enzimas, uniéndose a diferentes apoenzimas, desempeñando la misma función enzimática
(oxidaciones, descarboxilaciones...) y sin embargo, mostrarse específicas para las distintas reacciones
enzimáticas, según sea la apoenzima a la que se hallan unidas.
Las coenzimas desarrollan su acción enzimática cumpliendo alguna o algunas de las siguientes
funciones:
• Colaboran con el acoplamiento del sustrato al centro activo.
• Sirven como sitio adicional de fijación.
• Participan directamente en el mecanismo catalítico actuando de forma semejante a los aa del
centro activo del apoenzima. La razón esencial de que las coenzimas tengan poder catalítico se
debe a que sus moléculas tienen una gran movilidad electrónica.
 PRINCIPALES COENZIMAS:
 PIRIDÍN- NUCLEÓTIDOS:
Están constituidos por una vitamina del grupo B, la nicotinamida o vit. PP (B3) unida a un nucleótido.
Los más importantes son: NAD (nicotin adenin dinucleotido) y el NADP (nicotin adenin dinucleotido
fosfato).
Su función fundamental es la de transportar hidrógenos (protones y electrones), ya que fijan sobre ellas
2H+ y sus correspondientes electrones que quitan a algún compuesto (y por tanto oxidan), para luego
cedérselos a otro (al cual reducen), con lo que quedan libres para poder actuar de nuevo. Participan por
tanto en reacciones de oxidorreducción
55
 FLAVIN- NUCLEÓTIDOS:
Se forman a partir de la riboflavina (B2) unida también a un nucleótido.
Los más importantes son: FMN (flavin mononucleotido) y FAD (flavin dinucleotido).
Su función es la misma de las anteriores.
 COENZIMA A:
Se forma por un nucleótido unido a una vitamina del grupo B, el Äcido Pantonténico o vit B5; su parte activa
es el grupo tiol que hay en su molécula (- SH).
Desempeña un papel primordial en la síntesis y oxidación de los ácidos grasos y en el metabolismo
respiratorio. Su principal función es transferir restos de ac. Acético formándose Acetil- Co A.
 CITOCROMOS:
Son los citocromos a, b, c y tienen la función de transportar electrones hasta fijarlos al oxígeno que actúa
como su aceptor.
♦ LA REACCIÓN ENZIMÁTICA
 MECANISMO DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y ESPECIFICIDAD:
La mayoría de las reacciones químicas están catalizadas por enzimas específicas, y actúan sobre las
reacciones acelerándolas sin modificar el estado final del equilibrio.
Las reacciones aunque sean muy exotérmicas no se producen espontáneamente, necesitan una energía
de activación, necesitan como un empujón para que venzan una barrera y comience la reacción.
En una reacción química solo podrán reaccionar las moléculas que posean la suficiente energía interna
para vences la energía de activación, y si no la poseen tendremos que suministrársela o producir una
disminución de ésta energía.
A= eg. Activ. Con cataliz.
B= eg. Activ. Sin cataliz.
Eg
Estado de transición
A
B
Estado final
reacción
Inicio
Final
Además una reacción se produce cuando cierta cantidad de moléculas de reactivo tienen la energía
suficiente para alcanzar un estado de transición en el que es probable que se rompan o formen enlaces
que nos puedan originar el producto de la reacción.
La energía libre de activación será pues, la cantidad de energía necesaria para llevar todas las
moléculas de un mol de sustancia al estado de transición.
Si calentamos los reactivos, las moléculas absorben calor, incrementando su energía interna y
aumentando la posibilidad de reaccionar.
Los catalizadores disminuyen la energía de activación y actúan formando compuestos intermedios con los
sustratos muy inestables y que se transforman rápidamente en el producto.
La E y el S formarán en primer lugar un complejo E- S que después de la acción enzimática se transforma
en producto final y la E.
E + S → COMPLEJO E- S → P + E
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La unión E –S se debe a fuerzas débiles, lo que da la posibilidad de que esta unión se pueda romper con
facilidad después de la acción enzimática.
Esta unión se produce porque E y S tienen una geometría complementaria, que se debe a la
configuración tridimensional del centro activo de la enzima. Además la unión del sustrato con la
enzima, provoca en dicha enzima un cambio en su conformación que la hace acoplarse mejor al sustrato.
La mayoría de las enzimas son muy selectivas en su unión con el sustrato, ya que su actividad catalítica
depende de la especificidad de esta unión.
Esta especificidad viene determinada:
•
•
El sustrato debe poseer algún grupo funcional que le permita unirse con la E y colocar la molécula de
forma precisa sobre el centro activo.
El sustrato debe poseer un enlace químico, que pueda ser atacado por la enzima.
Algunas enzimas tienen una especificidad casi absoluta por un determinado sustrato, sin embargo
otras enzimas pueden actuar sobre sustratos diferentes, pero que posean algún rasgo común.
Las enzimas presentan dos tipos de especificidad:
• De acción: cuando intervienen en una única reacción.
• De sustrato:
• Absoluta: si actúa sobre una sustancia determinada.
• De grupo: si lo hace sobre un grupo de moléculas similares que tienen un tipo de enlace
químico. Como por ejemplo, α- glucosidasas sobre el enlace α- glucosídico.
• Estereoquímica: cuando actúa sobre uno de los isómeros que puedan aparecer.
• Clase: solo depende del tipo de enlace que presente la molécula. Fosfatasas.
 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA:
 CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO:
Cuando mantenemos constante la concentración de una E, se observa que el aumento de la
velocidad de la reacción es proporcional al incremento de la concentración del sustrato, esto se
mantiene hasta un momento que aunque aumentemos más la cantidad de S, esto ya no influye en la
velocidad de la reacción, se habrá alcanzado la velocidad máxima de la reacción, ya que las
enzimas estarán saturadas por el S y ya no pueden actuar con mayor rapidez.
La velocidad a la que se lleva a cabo la reacción se rige mediante la ecuación de Michalelis- Menten:
[E] + [S]
Km =
[E–S]
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La constante de Michaelis ( Km), representa la concentración de sustrato a la que una enzima alcanza
la mitad de la vmax, y proporciona una idea sobre la afinidad de la E y S; a menor constante, mayor
afinidad y por lo tanto so obtendrá el producto final rápidamente y cuando la K m es grande nos indicará
poca afinidad y la velocidad será menor.
 TEMPERATURA:
La velocidad de las reacciones enzimáticas pueden variar con la Tª. A medida que esta aumenta,
también aumenta la actividad enzimática, hasta llegar al punto óptimo, en que dicha actividad no varía
e la máxima. Por encima de esta Tª, se producirá desnaturalización.
 PH:
Una enzima sólo puede actuar entre unos límites de pH y existe uno, que es al que trabaja a mayor
velocidad, es el pH óptimo. Este suele ser alrededor de la neutralidad (excepto las enzimas
digestivas). Por encima o debajo de estos límites de pH, se producirá desnaturalización.
 CATIONES METÁLICOS:
Favorecen la actividad enzimática, ya que, colaboran con las enzimas activándolas. Cu++, Fe++, Mg++.
 SUSTANCIAS INHIBIDORAS:
Son sustancias capaces de inhibir en mayor o menor medida el grado de la actividad enzimática.
Puede ser:
• Competitiva: el inhibidor es una sustancia con estructura similar al S y va a competir por el centro
activo de la enzima disminuyendo la velocidad de la reacción, ya que disminuye el nº de moléculas
de S que se unen a las enzimas.
• No competitiva: el inhibidor se une a un centro diferente al activo, provocando un descenso de la
velocidad de reacción porque impide su funcionamiento, aunque no impide que el sustrato se una a
la E.
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 ENZIMAS ALOSTERICAS:
El alosterismo consiste en la existencia de uno o más centros reguladores distintos del centro activo.
Las enzimas alostéricas pueden estar formadas por dos o más subunidades por tanto tienen todas
unas estructuras cuaternarias.
Al metabolito que se une al centro regulador se le denomina efector o modulador.
Además las enzimas alostéricas pueden llevar a cabo un fenómeno de cooperatividad, que es:
cuando el S se une al centro activo de una subunidad, puede afectar al centro activo de otra subunidad,
aumentando su afinidad por el sustrato de toda la enzima, sin tener que unirse sustrato a cada uno de
sus centros activos. Las enzimas alostéricas adquieren dos conformaciones interconvertibles: R o
relajada y T o tensa, la R con una elevada afinidad por el sustrato y la T con una baja afinidad.
Cuando el centro regulador se encuentra vacío, la enzima trabaja a velocidad normal; sí está ocupado
por un regulador activador, favorece el paso de la forma T a la forma R, estimulando su actividad; sí
está ocupado por un efector inhibidor favorecerá el paso de la forma R a la forma T y por tanto
disminuirá la velocidad de la acción enzimática.
Actividad14:
Basándote en los cambios ocurridos al aumentar la concentración de sustrato, ¿Cómo podrías saber si
la inhibición de una enzima está siendo producida por un inhibidor competitivo o por uno no
competitivo?
En la mayoría de los sistemas multienzimáticos, las enzimas que catalizan la 1ª reacción actúan como
elemento regulador de todo el sistema y es una enzima alostérica. El metabolito final de una vía
metabólica, puede actuar como inhibidor de la 1ª enzima de dicha vía, con lo cual dicho metabolito
impide su propia formación. Esto de denomina retroalimentación o feedback.
 OTROS FACTORES:
Otros factores que también influyen son la presencia de sistemas multienzimáticos, en los que las
enzimas que intervienen en una ruta metabólica se encuentran agrupados por ejemplo en una membrana
celular, de tal manera que el producto de una enzima sea el sustrato de la siguiente, esto sucede por
ejemplo en la membrana interna de las mitocondrias en la respiración celular.
59
También la compartimentación celular, en la que se reúnen en un mismo compartimiento los sustratos y
sus correspondientes enzimas, para así hacer más fácil que se encuentren para reaccionar, esto sucede
en numerosos orgánulos celulares, como la mitocondria, lisosomas, etc.
Actividad 15:
¿Por qué los cambios de pH provocan la alteración de las cargas de algunas moléculas?
Actividad 16:
Cita ejemplos de la vida cotidiana en los que la modificación de la temperatura o del pH se utilicen en
beneficio humano.
Actividad17:
¿Por qué no se utilizan los cambios de temperatura y de pH como métodos de regulación de la actividad
enzimática?
Actividad18:
¿Cómo se puede explicar en términos bioquímicos el proceso de hibernación de algunos animales?
Actividad19:
Frecuentemente, para una determinada acción enzimática, existe un número mayor de moléculas de
apoenzima que de coenzima. ¿Cuál puede ser la causa?
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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
61
LAS VITAMINAS
Las vitaminas son compuestos orgánicos que se encuentran en cantidades muy pequeñas en el organismo
pero que resultan imprescindibles para el funcionamiento de las células. Actúan como sustancias
reguladoras y muchas forman parte de sistemas enzimáticos fundamentales para en el metabolismo.
La importancia de las vitaminas radica en que el organismo es incapaz de sintetizarlas , son por tanto
esenciales , (como le ocurre a los ácidos grasos o aminoácidos esenciales) y las tiene que recibir del
exterior, a través de los alimentos o de ciertas bacterias intestinales. En algunos casos el organismo es
capaz de sintetizar una vitamina a partir de un precursor o provitamina, como ocurre con la vitamina A.
Las carencias de las vitaminas se denominan hipovitaminosis, suelen deberse a malnutrición y dan lugar
a enfermedades carenciales, su exceso se denomina hipervitaminosis, y suele producirse en las
liposolubles, debido a que se eliminan del organismo con dificultad, pueden producir efectos nocivos. Se
denomina avitaminosis, a la carencia grave de una vitamina y puede producir trastornos graves e incluso
la muerte.
Para clasificarlas se las subdivide n dos grandes grupos atendiendo a su solubilidad en agua:
A. VITAMINAS HIDROSOLUBLES.
B. VITAMINAS LIPOSOLUBLES.
A. VITAMINAS HIDROSOLUBLES.
VITAMINAS COMO COENZIMAS
Este grupo de vitaminas, es sin duda, un grupo importante por su función bioquímica, ya que van a
participar de una serie de procesos fundamentales al actuar como coenzimas de enzimas básicas en los
procesos metabólicos.
Todas ellas pertenecen al grupo de las vitaminas hidrosolubles, son por tanto solubles en agua, móviles
y de gran capacidad de difusión; su exceso no produce trastornos ya que se disuelven en la sangre, que
las lleva hasta el riñón, donde eliminan el exceso, en la orina.
1- Vitamina B1 o Tiamina.
En su forma activada: PIROFOSFATO DE TIAMINA (TPP) es una coenzima de las enzimas
descarboxilasas y que transfieren grupos aldehído; intervienen en la oxidación de glúcidos y lípidos, y
relacionada por tanto con la obtención de energía.
La enfermedad carencial es el Beri-beri: deformación de las neuronas que se manifiesta con una pérdida
de coordinación muscular, parálisis progresiva, anorexia, fatiga...
Fuentes: envoltura de cereales y legumbres. Levaduras. Leche y carne de cerdo. En parte es sintetizada
por las bacterias intestinales.
2- Vitamina B2 o Riboflavina.
Forma parte de las coenzimas FAD (FLAVÍN-ADENÍN-DINUCLEÓTIDO) y FMN (flavín-mononucleótido);
las dos son deshidrogenasas que participan en la respiración celular.
Su carencia produce inflamación de la lengua, fisuras y enrojecimiento de boca, labios y cara. Fotofobia
(molestias ante la luz) y vascularización de la córnea. En parte es sintetizada por las bacterias intestinales.
Fuentes: vegetales con pigmentos amarillos, leche, huevos, hígado.
3- Vitamina B3 o Ácido Nicotínico.
Participa en la formación de muchas coenzimas, entre ellas las más importantes son: NAD (NICOTÍNADENÍN-DINUCLEÓTIDO) y NADP (FOSFATO DE NAD). Actúan como deshidrogenasas que participan
en el metabolismo oxidativo de glúcidos y proteínas.
Su carencia produce Pelagra: diarrea, dermatitis, depresión, demencia. En principio aparecen lesiones en
la piel expuesta al sol, esta se vuelve áspera y dura, después aparecen trastornos digestivos como
inapetencia, nauseas, diarrea, también aparece apatía, depresión, insomnio. En casos graves pueden
aparecer trastornos mentales y nerviosos y en último caso la muerte.
Fuentes: leche y carne. Alimentos obtenidos por fermentación con levaduras. Legumbre y pan integral.
5.- Vitamina B5 o Ácido pantoténico.
Forma parte de la Coenzima A, que transporta grupos acilo en la oxidación de ácidos grasos y ácido
pirúvico, por lo que intervienen en la activación de moléculas para su entrada en el ciclo de Krebs, por
tanto intervienen en el metabolismo energético.
Participa en la formación de anticuerpos y en la detoxificación (perdida de la toxicidad) de sustancias.
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Su carencia produce desordenes nerviosos, encanecimiento del pelo, trastornos circulatorios, anemia,
dermatitis.
Fuentes: Todos los tejidos animales, huevos, bacterias, hongos y vegetales de hoja verde.
4- Vitamina B6 o Piridoxina.
El fosfato de piridoxina en una coenzima de enzimas que transfieren grupos amino a loa aminoácidos y de
descarboxilasas también de aminoácidos.
Participa en la biosíntesis de ácidos grasos. Participa en la formación de ácido nicotínico, por lo que su
carencia se confunde con la de esta vitamina.
Su carencia produce anemia con trastornos nerviosos, fatiga, depresión, alteraciones del sueño.
Fuentes: vegetales con hojas verdes, levaduras, leche, cereales y yema de huevo. En animales se
acumula en el hígado, por lo que este órgano es rico en esta vitamina.
5- Vitamina B9 o Ácido fólico.
Participa como coenzima en la transferencia de grupos monocarbonados. Participa en la síntesis de
purinas y pirimidínicas (componentes de los ácidos nucleicos).
Participa en la eritropoyesis (formación de glóbulos rojos).
Su carencia produce en adultos anemia, insomnio, irritabilidad y disminución de las defensas.
En niños produce una detención del crecimiento y una disminución de las defensas frente a enfermedades.
Fuentes: Hígado, riñón, huevos, leche y vegetales verdes.
6- Vitamina B12 o cobalamina.
Participa como coenzima de enzimas que transfieren grupos metilo (-CH3), interviniendo en la síntesis de
ADN, ARN y proteínas.
Participa en la eritropoyesis junto al ácido fólico.
Interviene en el metabolismo de las grasas y en el mantenimiento de las vainas de mielina.
Su carencia produce anemia perniciosa que produce pocos glóbulos rojos y escasamente formados.
También se producen alteraciones nerviosas, falta de secreciones gástricas y desarreglos menstruales.
Para su absorción es necesario que se una al FACTOR INTRÍNSECO, glucoprotéido de carácter
antigénico que puede unirse a la cobalamina y transportarla a través de la pared intestinal.
Fuentes: bacterias simbiontes en el tracto digestivo. Alimentos de origen animal.
7- Biotina o vitamina H.
Participa como coenzima en enzimas que transfieren grupos carboxilo sobre el ácido acético, pirúvico y
succínico. Participa también en el metabolismo de purinas, glúcidos y ácidos grasos.
Es esencial para la fijación de dióxido de carbono.
Su carencia produce dermatitis, anorexia, cansancio, dolores musculares, anemia e insomnio.
Fuentes: vegetales, carne y bacterias. Los animales la obtienen de la flora bacteriana de la pared del
intestino.
9- Vitamina C
Participa en los procesos de oxido-reducción celulares.
Participa en la síntesis de colágeno y sustancia intercelular cementante de los capilares sanguíneos y de
otros tejidos.
Estimula las defensas contra las infecciones.
Regula las hormonas antiestres.
Su carencia ligera produce anemia, lesiones endoteliales, como extravasaciones cutáneas súbitas,
inflamación e hinchamiento de las encías. En casos graves se produce: Escorbuto con dolor de las
articulaciones, huesos quebradizos, caída de dientes y en último caso la muerte.
Todo ello se produce como resultado del defectuoso funcionamiento de las células de origen
mesenquimatoso que sintetizan la sustancia cementante intercelular normal (colágeno, dentina...) y no solo
no se forman sino que sé despolimeriza aceleradamente los materiales cementantes preexistentes.
Fuentes: vegetales y casi todos los animales pueden sintetizarla a partir de la glucosa.
B. VITAMINAS LIPOSOLUBLES.
1- Vitamina A o Retinol
Está presente en los alimentos grasos no refinados. Es insoluble en agua y muy sensible a la oxidación y a
la exposición a los rayos ultravioleta.
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Es conocida desde hace mucho tiempo, para el tratamiento de problemas de adaptación visual a la
oscuridad y ciertas afecciones mucosas o cutáneas.
Ejerce un papel importante en los mecanismos de la visión, en el metabolismo de las células epiteliales, en
la síntesis de esteroides de las hormonas sexuales y del colesterol.
La polución y la anticoncepción acrecientan las necesidades de vitamina A.
El β - caroteno es una provitamina A, cuya transformación en vitamina A se lleva a cabo a nivel del
intestino. Es hidrosoluble y se encuentra en las verduras y en las frutas de color verde fuerte, naranja o
rojo.
Los alimentos más ricos en vitamina A son: los aceites de hígado de pescado, el hígado animal, la leche
entera, la mantequilla, los quesos grasos, la yema de huevo, verduras de hoja verde, zanahoria...
Es rara la hipervitaminosis, cuando aparece en adultos produce: cefaleas, vómitos, somnolencia e
irritabilidad.
La hipovitaminosis produce:
a) Xeroftalmia: desecación de la mucosa conjuntiva del ojo por la disminución de la secreción de
lágrima, esto hace opaca la córnea y provoca su agrietamiento, lo que produce ceguera y facilita los
procesos infecciosos.
b) En la retina del ojo, la falta de vitamina A dificulta la regeneración de la púrpura retiniana o
rodopsina. Esta es un pigmento que existe en los bastones de la retina, que por acción de la luz se
descompone en opsina (proteína) y retineno (aldehído de la vitamina A). Durante la noche, en
oscuridad, es necesario que se regenere nuevamente la rodopsina y como parte del retineno
liberado por la luz se pierde, se precisa nuevo aporte vitamínico para mantener en
los bastones
la suficiente cantidad de rodopsina. La enfermedad que produce la falta de rodopsina es la ceguera
nocturna.
2- Vitamina D.
La vitamina D se da bajo diferentes formas, todas derivadas de los esteroles:
* Vitamina D2 o ergocalciferol, es una vitamina de síntesis que proviene de la activación del ergosterol
por irradiación de rayos ultravioleta. Terapéuticamente es la que se usa.
* Vitamina D3 o colecalciferol, forma natural que se extrae del aceite de pescado. En el hombre
proviene de la irradiación ultravioleta de la luz solar del 7- dehidrocolesterol en la dermis.
Existen para el hombre dos fuentes de vitamina D:
• Los aportes alimentarios, cada vez más restringidos: la leche de vaca y la mantequilla que eran nuestra
fuente principal ya no contienen apenas esta vitamina debido a las condiciones actuales de vida
intensiva. Los alimentos más ricos son los huevos, el hígado, los pescados grasos y sobre todo los
aceites de hígado de pescado.
• La síntesis cutánea es también una fuente de síntesis de vitamina D, si la higiene de vida es correcta,
pero está en función a pesar de todo del clima, del grado de insolación y del modo de vida.
La vitamina D juega un papel importante en la regulación del metabolismo del calcio y fósforo. En el ámbito
intestinal aumenta la absorción de estos, a nivel del hueso, permite la metabolización del tejido esteroide
del cartílago y pone a disposición del esqueleto las cantidades de fosfatos y de calcio que necesita.
La necesidad se ha fijado en 10 microgramos mínimo por día para un adulto o para un niño.
El raquitismo carencial ha desaparecido prácticamente, se encuentra todavía en regiones donde el sol es
escaso debido a nieblas o humos industriales.
La osteomalacia otro signo de carencia, se produce raramente por déficit de aporte de calcio, muy a
menudo se debe al defecto de la síntesis de vitamina D en personas recluidas (hospitales, hospicios), que
visten muy tapadas o tienen la piel pigmentada y en trabajadores nocturnos.
La carencia de vitamina D es la única que puede compensarse con una buena higiene de vida. Nuestra
alimentación es bastante pobre en esta vitamina, pero somos capaces de sintetizarla a través de la luz del
sol.
Las mujeres embarazadas, los lactantes y las personas de edad deben salir todos los días y tomar el sol
(sin excederse).
Además no sirve de nada tomar vitamina D si la alimentación es pobre en calcio.
3-Vitamina E o tocoferol.
Tiene numerosas acciones pero imprecisas y cuyas indicaciones terapéuticas quedan en el terreno de la
hipótesis. Hay varios tocoferoles, pero parece que la actividad de la vitamina E va unida al alfatocoferol.
Es indispensable para la reproducción en roedores y numerosos mamíferos, pero lo que actualmente nos
interesa son las propiedades antioxidantes.
Impide la oxidación de las membranas celulares y favorece notablemente la supervivencia de los glóbulos
rojos, reforzando su resistencia frente a agresiones diversas.
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Preserva también de la oxidación a algunos elementos indispensables para el metabolismo celular:
vitamina A, caroteno, ácidos grasos esenciales de origen alimentario y también a sustancias enzimáticas y
hormonales.
Esta acción protectora es la que ha hecho que se la conozca como vitamina de la longevidad.
Sus principales fuentes son: frutos secos, germen de trigo, aceite de gérmenes, verduras verdes, grasas
oleaginosas y los aceites derivados de estos. Los productos animales son menos ricos en esta vitamina.
Nuestras necesidades van en relación con la cantidad de ácidos grasos insaturados de la alimentación.
En el hombre su carencia produce una disminución del diámetro de las fibras musculares que van siendo
sustituidas por tejido conjuntivo, lo que dificulta la movilidad.
En los recién nacidos y sobre todo en prematuros alimentados con leches ricas en ácidos grasos
insaturados puede aparecer anemia hemolítica.
4-Vitamina K.
Aunque sea en forma de vitamina K1 (fitomenadiona) o vitamina K2 (naftoquinona) o de síntesis como la
vitamina K3 (menadiona), la vitamina K esta dotada de propiedades antihemorragicas, porque es necesaria
en la síntesis hepática de la protrombina.
Muy extendida en el reino vegetal, sobre todo en las hojas verdes y también en los tejidos animales. La
harina de pescado es extremadamente rica en esta vitamina. El aporte externo de esta vitamina no es
necesario para el hombre porque es sintetizada de forma constante gracias a su flora bacteriana intestinal.
La enfermedad hemorrágica del recién nacido (hipoprotrombinemia) es consecuencia de la inmadurez del
hígado y la ausencia de síntesis intestinal de vitamina K en este estadio de la vida.
Las carencias de vitamina K son de absorción o utilización:
- cuando las funciones hepáticas son insuficientes: cirrosis, hepatitis viral, obstrucción de las vías
biliares.
- cuando hay perturbaciones de tránsito intestinal: diarreas, colitis, pólipos.
- destrucción por la toma de medicamentos antivitamina K.
Las carencias conllevan un tiempo de coagulación mas prolongado que disminuyen la protrombinemia. Los
signos de hipovitaminosis son hemorrágicos: fragilidad capilar, petequias; en los casos mas graves,
hemorragias internas espontáneas y presencia de sangre en orina.
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