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PROGRAMA NACIONAL DE FORMACIÓN EN MEDICINA INTEGRAL COMUNITARIA
PLAN DE CLASE
ASIGNATURA: Morfofisiología Humana III
AÑO: Primero
SEMANA: 4
FOE: Actividad Orientadora 5
MÉTODO: Expositivo Ilustrativo
MEDIOS: Pizarra, Videoclase.
TIEMPO: 100’
TEMA: 1. Sistema endocrino, metabolismo y su regulación.
TÍTULO: Metabolismo de los compuestos nitrogenados
SUMARIO:
Metabolismo de los compuestos nitrogenados.
1.5.1 Generalidades. Importancia del nitrógeno en los organismos vivos. Imposibilidad para
los animales de incorporar el nitrógeno inorgánico. Ciclo del nitrógeno en la naturaleza.
Forma de ingreso del nitrógeno metabólicamente útil al organismo.
1.5.2 Los aminoácidos en el organismo. El pool de aminoácidos. Procesos que aportan
aminoácidos al pool. Procesos que sustraen aminoácidos del pool.
1.5.3 Metabolismo general de aminoácidos. Reacciones metabólicas generales de los
aminoácidos. Desaminación. Importancia metabólica de la deshidrogenasa L glutámica.
Transaminación. Interés médico de las transaminasas. Descarboxilación. Utilización de
aminoácidos como fuente de energía. Incorporación de la cadena carbonada a otras áreas
del metabolismo: intermediarios obtenidos. Rendimiento energético global del catabolismo de
los aminoácidos. La Fenilcetonuria. Defectos enzimáticos. Correlación entre el defecto
enzimático y los signos clínicos. Importancia del diagnóstico precoz.
1.5.4 Síntesis de aminoácidos. Fundamento de la limitación de este proceso en el humano.
Aminoácidos esenciales y no esenciales. Valor biológico de una proteína. Score o cómputo
como índice del valor biológico de una proteína. Ejemplos de proteínas de valores biológicos
diferentes. Enfermedad carencial por déficit de ingestión cuantitativa o cualitativa de
proteínas. Marasmo y Kwashiorkor.
1
OBJETIVOS: (La redacción de los mismos debe ser teniendo en cuenta todas sus partes;
habilidad, contenido, nivel de asimilación, nivel de profundidad y condiciones de estudio).
Pretendemos que durante el transcurso de la clase y al concluir la misma, los estudiantes
sean capaces de:
1. Reconocer a nivel molecular cómo se mantiene el pool de aminoácidos, teniendo en
cuenta los procesos que le aportan y sustraen aminoácidos, utilizando la bibliografía
básica y complementaria, en función de la formación del médico integral comunitario.
2. Describir a nivel molecular las reacciones generales de los aminoácidos, tomando en
consideración el destino metabólico del grupo amino y la cadena hidrocarbonada,
utilizando la bibliografía básica y complementaria, en función de la formación del
médico integral comunitario.
3. Describir el proceso de síntesis de aminoácidos en el humano teniendo en cuenta sus
limitaciones, utilizando la bibliografía básica y complementaria, en función de la
formación del médico integral comunitario.
INTRODUCCIÓN


Pase de lista
Se hará trabajo educativo hablando acerca de algún acontecimiento social, científico,
político, cultural de actualidad o de alguna de las nacionalidades.

Rememoración de los contenidos de la clase anterior.
En la actividad anterior orientamos el estudio del metabolismo de los cuerpos cetónicos y las
lipoproteínas, resaltando su papel en el transporte de lípidos en diferentes situaciones
metabólicas. En el día de hoy comenzamos el estudio de los compuestos nitrogenados de
bajo peso molecular.

Preguntas de control
Motivación:
DESARROLLO

Se presenta el tema y contenidos de la clase los cuales deben estar expuestos en la
pizarra con letra clara y sin abreviaturas.
2

Se enuncian los objetivos de la clase.

Se presenta la videorientadora teniendo en cuenta su duración y los contenidos que
trata.
La videorientadora que van a ver tiene 4 diapositivas y una duración de minutos.
Se inicia la proyección del video hasta la diapositiva 14, a los -- minutos se realizará la
primera parada.
METABOLISMO DE LOS CUERPOS NITROGENADOS.GENERALIDADES.
Entre los compuestos nitrogenados se encuentran los aminoácidos, los nucleótidos, los
ácidos nucleicos y las proteínas.
La presencia del nitrógeno en estos compuestos les confiere importantes capacidades
funcionales y la posibilidad de participar de un modo destacado en las transformaciones
biológicas de dichas biomoléculas.
Con los alimentos ingresan a nuestro organismo una gran variedad de compuestos
nitrogenados, sin embargo es necesario enfatizar que son los aminoácidos contenidos en las
proteínas, los que aportan la mayor parte del nitrógeno metabólicamente útil al organismo.
Aunque los compuestos nitrogenados de bajo peso molecular, muestran una gran diversidad
estructural y funcional, el estudio de su metabolismo en conjunto, se justifica por las
estrechas relaciones que se establecen entre ellos.
Los aminoácidos pueden obtenerse de la dieta como tales o por medio de degradación de
proteínas; la deficiencia de proteínas en la dieta produce déficit de aminoácidos y constituye
una de las principales causas de desnutrición.
Durante la digestión, las proteínas se desdoblan en aminoácidos, que entran en el hígado por
la vena porta. A diferencia de los hidratos de carbono y los triglicéridos, que se almacenan,
las proteínas no se depositan para un uso futuro. En su lugar, los aminoácidos se oxidan
para formar ATP o se utilizan para la síntesis de nuevas proteínas destinadas al crecimiento
y la reparación del organismo. El exceso de aminoácidos en la dieta no se excreta en la orina
o las heces, sino que se convierten en intermediarios de la glucólisis y del ciclo de Krebs, y
así degradarse para la obtención de energía o utilizarse para la síntesis de glucosa
(gluconeogénesis) o en triglicéridos (lipogénesis).
El destino de las proteínas
3
El transporte activo de aminoácidos hacia el interior de las células es estimulado por el factor
de crecimiento similar a la insulina (IGF) y por la insulina. Casi inmediatamente después de la
digestión, los aminoácidos pueden ser reemplazados en proteínas. Muchas proteínas
funcionan como enzimas; otras intervienen en el transporte (hemoglobina) o se desempeñan
como anticuerpos, factores de la coagulación (fibrinógeno), hormonas (insulina) o elementos
contráctiles en las células musculares (actina o miosina). Muchas proteínas sirven como
componentes estructurales del organismo (colágeno, elastina y queratina).
Funciones de las proteínas

Estructural: Componentes estructurales de distintas partes del cuerpo. Ej.
Colágeno en el hueso y otros tejidos conectivos y queratina en la piel, pelo y
uñas.

Reguladora: Actúan como hormonas que regulan diversos procesos
fisiológicos; controlan el crecimiento y el desarrollo; como neurotransmisores.
Ej. Insulina, sustancia P.

Contráctil: Permiten el acortamiento de las células musculares. Ej. actina y
miosina.

Inmunológica: Ayudan en las respuestas para proteger al cuerpo contra
sustancias extrañas y patógenos invasores. Ej. anticuerpos e interleucinas.

De transporte: Transportan sustancias vitales a través del cuerpo. Ej.
hemoglobina.

Catalítica: Actúan como enzimas que regulan las reacciones bioquímicas.
Ej. amilasa salival, sacarasa y ATPasa.
CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA
El nitrógeno es muy abundante en la atmósfera, donde se encuentra como nitrógeno
molecular, formando el 79% del aire, en los suelos se halla en forma de nitratos, amoníaco y
otros derivados producto de la disolución de minerales y de la descomposición de los
organismos vivos.
Los animales no son capaces de utilizar estas formas de nitrógeno para sintetizar sus
biomoléculas nitrogenadas ya que carecen de los sistemas enzimáticos capaces de llevar a
cabo las reacciones correspondientes.
4
Las plantas absorben el amoniaco y los nitratos del suelo y sintetizan a partir de ellos los
aminoácidos y otros compuestos nitrogenados de bajo peso molecular.
Entre las plantas, las leguminosas como los frijoles tienen una destacada participación en la
incorporación del nitrógeno inorgánico al mundo orgánico. De lo anterior se deduce que los
animales dependen de las plantas para adquirir el nitrógeno metabólicamente útil,
fundamentalmente aminoácidos. A partir de estos compuestos se pueden sintetizar casi
todas las biomoléculas de nuestro organismo.
Al morir tanto los animales como las plantas sufren un proceso de descomposición mediante
el cual los compuestos nitrogenados son degradados y convertidos en formas inorgánicas
como el amoníaco, así cierra el ciclo del nitrógeno.
POOL DE AMINOÁCIDOS
El pool de aminoácidos está constituido por los aminoácidos libres en los diferentes líquidos
corporales como el intersticial, el plasma y la linfa entre otros, existiendo un continuo
intercambio entre estos a través de las distintas barreras, membranas celulares, capilares y
otras.
La cantidad y concentración de cada uno de los aminoácidos del pool es biológicamente
constante, ya que sus variaciones se producen dentro de límites más o menos estrechos.
Aunque se absorben pequeñas cantidades de proteínas en el tubo digestivo y también se
absorben algunos péptidos, la mayoría de las proteínas ingeridas se digieren y se absorben
los aminoácidos constituyentes. Las propias proteínas del cuerpo están en un proceso
continuo de hidrólisis hasta aminoácidos y síntesis nueva. La velocidad de recambio de las
proteínas endógenas es de 80 a 100 g/día, siendo mayor en la mucosa intestinal y casi nula
en la colágena.
Los aminoácidos obtenidos de la degradación endógena de proteínas son idénticos a los
obtenidos de la proteína ingerida. En conjunto constituyen la reserva de aminoácidos que
cubre las necesidades del cuerpo. En el riñón se reabsorbe la mayoría de los aminoácidos
filtrados. Durante el crecimiento, el equilibrio entre los aminoácidos y las proteínas corporales
se desvía hacia estas últimas, por lo cual la síntesis es mayor que la degradación. A
cualquier edad se pierden pequeñas cantidades de proteína en el pelo y en las mujeres
también se pierden pequeñas cantidades en el flujo menstrual. Algunas proteínas pequeñas
se pierden con la orina y existen secreciones digestivas proteicas que no se reabsorben y se
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pierden con las heces. Estas pérdidas se reponen con la síntesis a partir de la reserva de
aminoácidos.
La constancia del pool refleja un equilibrio dinámico entre los procesos que le aportan y le
sustraen aminoácidos.
Los procesos que aportan aminoácidos son:
o La absorción intestinal.
o El catabolismo de proteínas hísticas
o La síntesis de aminoácidos.
ABSORCIÓN INTESTINAL
La absorción intestinal constituye la fuente principal de ingreso de nitrógeno metabólicamente
útil al organismo, la composición y cuantía de este aporte depende de la dieta, generalmente
una dieta balanceada aporta al pool entre 70 y 100 gramos de aminoácidos al día.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS HÍSTICAS
Consiste en la degradación de las proteínas de nuestro propio organismo. Constituye un
aspecto del estado de recambio continuo, en el que la síntesis y la degradación de las
proteínas hísticas en un individuo en equilibrio metabólico la intensidad de estos procesos es
aproximadamente igual.
El catabolismo y anabolismo de las proteínas puede sufrir desbalances, según las
variaciones del estado fisiológico, las características de la dieta y otros factores.
En el catabolismo de las proteínas intracelulares participan enzimas proteolíticas similares a
las proteasas del aparato digestivo, muchas se localizan en los lisosomas y se han
denominado genéricamente catepsinas.
En el citosol se ha detectado un complejo supramolecular de aproximadamente 1 000 000 D,
denominado proteosoma que provee una vía no lisosomal para la degradación de proteínas
intracelulares, con una actividad proteolítica de variada especificidad y su actividad hidrolítica
se acompaña de la hidrólisis de ATP.
El catabolismo de proteínas hísticas está sometido a regulación, resulta inhibido por
diferentes aminoácidos y por la insulina. El glucagón y los glucocorticoides aceleran este
proceso. Esta posibilidad de regulación tiene poder adaptativo en situaciones tales como el
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ayuno, la fiebre y otros. El catabolismo de proteínas hísticas aporta alrededor de 140 gramos
de aminoácidos diariamente al pool en un individuo adulto normal.
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
La síntesis de aminoácidos ocurre a partir de sustancias precursoras provenientes de las
vías metabólicas de glúcidos fundamentalmente, aunque este proceso aporta aminoácidos al
pool, tiene limitaciones, ya que como veremos posteriormente, nuestro organismo no es
capaz de sintetizar todos los aminoácidos sino sólo algunos de ellos.
Los procesos que sustraen aminoácidos son:
o La síntesis de proteínas.
o La síntesis de otros compuestos nitrogenados
o El catabolismo de aminoácidos.
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
Este proceso está sujeto a una estricta regulación genética, para que se efectúe la misma es
necesario que todos los aminoácidos que componen las proteínas estén presentes en el pool
en cantidades adecuadas.
SÍNTESIS DE OTROS COMPUESTOS NITROGENADOS
Los aminoácidos sirven de precursores para la síntesis de otros compuestos nitrogenados de
bajo peso molecular, como es el caso de los nucleótidos y grupos hemo. La intensidad de
estos procesos dependerá de la vía particular de que se trate y del estado metabólico del
organismo.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
Representa la vía de degradación de los aminoácidos con función fundamentalmente
energética.
Se utilizan cada día unos 70 gramos con estos fines, lo que cubre el 20% de las necesidades
calóricas de un adulto normal. Este aporte puede incrementarse durante el ayuno y también
de acuerdo con la composición de la dieta y el estado metabólico del organismo.

Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.
7
Continúa la proyección de la videorientadora desde la dispositiva 15 hasta la 27.
METABOLISMO GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
Por reacciones metabólicas generales de los aminoácidos se entienden aquellas que son
comunes a muchos de ellos o constituyen etapas significativas en el metabolismo de algunos
de estos compuestos, estas son la desaminación, la transaminación y la descarboxilación.
DESAMINACIÓN
La desaminación es un proceso metabólico, en el cual, a partir de un aminoácido, se obtiene
el alfa cetoácido correspondiente y amoníaco. Cuando las enzimas que participan en este
proceso requieren de cofactores de óxido-reducción, la reacción catalizada recibe el nombre
de desaminación oxidativa.
La
principal enzima que
cataliza
la
desaminación
oxidativa
es la
L-glutámico
deshidrogenasa, que como su nombre lo indica es específica para el ácido glutámico, se
localiza en la matriz mitocondrial y su actividad resulta regulada por varios moduladores; es
activada por el ADP, el GDP y algunos aminoácidos, mientras que el ATP, el GTP, el NADH
y el fosfato de piridoxal la inhiben.
El NADH.H+ que se produce en la reacción puede ser reoxidado en la cadena respiratoria
con el consiguiente rendimiento energético.
La reacción catalizada por la deshidrogenasa del glutámico es reversible, por lo cual resulta
posible la obtención de ácido glutámico a partir de ácido alfa ceto glutárico y amoníaco. La
reacción considerada en este sentido constituye la reacción inicial para la incorporación del
nitrógeno inorgánico al mundo orgánico, por las plantas. En los mamíferos tiene significado
especial en el tejido del cerebro durante determinadas circunstancias metabólicas.
Aunque la enzima es específica para el ácido glutámico, se considera una enzima central y
clave en el metabolismo de los aminoácidos ya que como veremos, el grupo amino de otros
aminoácidos puede ser incorporado al ácido glutámico y luego separarse en forma de
amoníaco, por lo que esta enzima contribuye a la desaminación de otros aminoácidos.
TRANSAMINACIÓN
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La transaminación consiste en la transferencia de un grupo amino, desde un aminoácido
hasta un cetoácido, de modo que se obtienen, como productos, el cetoácido correspondiente
al aminoácido inicial y el aminoácido correspondiente al cetoácido inicial.
Es importante señalar que en la transaminación no se obtiene amoníaco libre, ya que el
grupo amino no se elimina sino que se transfiere del aminoácido al cetoácido
correspondiente. Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan transaminasas
o aminotransferasas.
Las transaminasas utilizan como cofactor al fosfato de piridoxal, que actúa como
transportador del grupo amino entre los sustratos, alternando entre su forma aldehídica,
piridoxal, y su forma aminada, piridoxamina. Este compuesto es una vitamina del complejo B.
Las transaminasas, como la mayoría de las enzimas son intracelulares y su actividad en el
plasma es muy baja en condiciones normales, sin embargo, cuando ocurre lisis y muerte
celular por cualquier causa, su concentración en el plasma aumenta, detectándose una
actividad considerable. Este hecho permite que se emplee la determinación de la actividad
de estas enzimas en plasma para diagnosticar y seguir la evolución de ciertas afecciones
que transcurren con daño celular, específicamente en aquellas enfermedades que afectan
órganos ricos en estas enzimas.
En las enfermedades hepáticas como la hepatitis viral y la cirrosis, hay un aumento
considerable de la TGP, mientras que en el infarto del miocardio se eleva la TGO.
TRANSDESAMINACIÓN
Las reacciones de transaminación permiten transportar los grupos amino de diferentes
aminoácidos hacia el ácido alfa ceto glutárico, formándose ácido glutámico, que es
desaminado entonces por la L glutámico deshidrogenasa, único sistema eficiente de
separación del grupo amino de distintos aminoácidos en forma de amoníaco.
Este proceso, donde se combinan la transaminación y la desaminación se denomina
transdesaminación.
DESCARBOXILACIÓN
La descarboxilación es el proceso de separación del grupo carboxilo de los aminoácidos en
forma de CO2.
Esta da lugar a diferentes aminas, algunas de las cuales tienen gran importancia metabólica,
tal es el caso de la tiramina, derivada de la tirosina y de la histamina, derivada de la histidina,
9
la que ejerce efectos en determinados órganos en dependencia del tipo de receptor al cual
se una.
Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan descarboxilasas y tienen como
cofactor al fosfato de piridoxal.
Las bacterias de la flora intestinal normal poseen descarboxilasas que originan diferentes
aminas a partir de los aminoácidos, que no son absorbidos en el intestino.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
El catabolismo de los aminoácidos suele iniciarse con la separación del grupo amino en una
de las reacciones ya estudiadas, a partir de ese momento la cadena carbonada resultante
sufre transformaciones hasta la obtención de un compuesto relacionado con las vías
metabólicas de glúcidos o lípidos, a las cuales queda incorporado.
A pesar de la diversidad estructural de los aminoácidos, sus rutas catabólicas convergen en
unos pocos intermediarios.
Los aminoácidos que se convierten en ácido pirúvico, ácido alfacetoglutárico, succinil CoA,
ácido fumárico y ácido oxalacético, se denominan glucogénicos, porque su metabolismo
está relacionado con los glúcidos y su cadena carbonada puede ser convertida en glucosa
por gluconeogénesis.
Los aminoácidos que se convierten en acetoacetil CoA se denominan cetogénicos porque
su metabolismo se relaciona con los lípidos.
LA FENILCETONURIA
La fenilcetonuria es un error genético del metabolismo proteico caracterizado por niveles
sanguíneos elevados del aminoácido fenilalanina.
Las vías metabólicas particulares de los diferentes aminoácidos son muy variadas. En ellas
intervienen numerosas enzimas, y eso trae como consecuencia que sean relativamente
numerosos los errores congénitos que encontramos en el metabolismo de los aminoácidos.
Se han descrito muchos, pero el más notable por su frecuencia y consecuencias es la
fenilcetonuria u oligofrenia fenilpirúvica, resultado de la deficiencia de la enzima fenilalanina
hidroxilasa hepática.
La deficiencia de esta enzima impide la conversión de fenilalanina en tirosina, reacción inicial
de su catabolismo, lo que provoca aumento en la concentración de fenilalanina en todos los
líquidos corporales.
10
El aumento de la concentración de fenilalanina en los líquidos corporales estimula la acción
de la enzima fenilalanina aminotransferasa que produce ácido fenilpirúvico y a partir de este
fenilacético y feniláctico, cuya excreción provoca el olor característico. La fenilalanina inhibe
la tirosinasa y por eso disminuye la formación de melanina.
MANIFESTACIONES CLÍNICAS DE LA FENILCETONURIA
Las manifestaciones clínicas de la fenilcetonuria en el niño no tratado, se presentan hacia los
4 meses de vida, causa vómitos, erupción cutánea, convulsiones, déficit del crecimiento
evidenciándose retraso en el crecimiento cerebral, que puede conducir a la microcefalia.
Posteriormente aparece el retraso mental de moderado a grave. Estos niños tienen la piel,
los ojos y el pelo más claros que sus familiares, cierto olor a almizcle y tendencia a las
lesiones cutáneas. Muchos tienen hipertonicidad o son hiperactivos.
El diagnóstico, debe hacerse alrededor de los 7 días de nacidos, pues antes los niveles de
fenilalanina pueden ser normales.
El mecanismo por el cual se produce el retraso mental es desconocido.
La fenilcetonuria se trasmite como un rasgo autosómico recesivo y su diagnóstico prenatal no
es posible.
El tratamiento está encaminado a evitar el retraso mental, para lo que se utiliza una dieta
especial pobre en fenilalanina, que debe cumplirse rigurosamente hasta que se complete el
desarrollo del SNC.

Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.
Continúa la proyección de la videorientadora desde la diapositiva 28 hasta el final.
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Consiste en la formación de aminoácidos a partir de precursores de bajo peso molecular no
aminoacídicos. Las vías de síntesis de los aminoácidos son muy variadas en las distintas
especies. Está sujeta a distintos mecanismos reguladores, dado que se requieren
proporciones precisas de estas moléculas que aseguren una óptima síntesis de proteínas y
comprender los mecanismos que regulan tanto la expresión genética como la actividad
enzimática.
En la síntesis de aminoácidos es posible considerar tres aspectos esenciales:
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1.- Formación del grupo alfa-amino: Esto implica la incorporación de amonio para formar el
grupo alfa-amino del L-glutamato y posteriormente su transferencia para originar alfa-amino
de otros aminoácidos. Este proceso reviste gran importancia, ya que conduce a la
incorporación del nitrógeno inorgánico a compuestos orgánicos.
2.- Formación del esqueleto de carbono: El esqueleto de carbono de los aminoácidos se
deriva por lo general de compuestos intermediarios de la glucólisis, ciclo de los ácidos
tricarboxílicos o de la vía de las pentosas; a partir de estas vías metabólicas se derivan
varias ramas que conducen a la síntesis de los diversos aminoácidos.
3.- Formación de los grupos funcionales de la cadena lateral: En este aspecto destacan
la incorporación de azufre inorgánico en la formación del grupo sulfhidrilo de la L-cisteína y la
formación de los grupos guanidino, imidazol, indol, hidroxilo
y amida, característicos de
diversos aminoácidos.
Así se originan el acido pirúvico, que se utiliza en la síntesis de alanina, el oxalacético en
la de ácido aspártico y el alfa ceto glutárico en la de ácido glutámico, así como otros
cetoácidos que son utilizados en la formación de algunos aminoácidos. En los organismos
superiores, este proceso tiene limitaciones por la imposibilidad de sintetizar las cadenas
carbonadas de los cetoácidos correspondientes a determinados aminoácidos, los cuales, no
pueden ser obtenidos de esa forma y tienen que adquirirse a través de la dieta.
Esta situación ha conducido a clasificar los aminoácidos en esenciales y no esenciales,
siendo los primeros aquellos que el organismo no puede sintetizar y que tiene que adquirir a
través de la dieta. De los 20 aminoácidos que hay en el cuerpo humano, 10 son aminoácidos
esenciales, siendo esenciales incluirlos en la dieta. Las proteínas completas contienen una
cantidad suficiente de aminoácidos esenciales. Algunos ejemplos de alimentos que contienen
proteínas completas son la carne vacuna, el pescado, las aves, el huevo y la leche. Las
proteínas incompletas no contienen todos los aminoácidos esenciales, por ejemplo, los
vegetales de hoja verde, las legumbres y los cereales. Los aminoácidos no esenciales se
sintetizan en las células del organismo por transaminación.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Histidina

Fenilalanina

Isoleucina
12

Treonina

Leucina

Triptófano

Lisina

Valina

Metionina

Arginina
VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
Se denomina valor biológico de una proteína al grado de eficiencia de la misma para
satisfacer las necesidades del organismo.
Es determinante para el valor biológico de una proteína su contenido en aminoácidos
esenciales, otro elemento a tener en cuenta es la digestibilidad, que es el grado en que la
misma es absorbida en el proceso digestivo.
Existen diferentes métodos para determinar el valor biológico de una proteína entre ellos se
encuentra el score o cómputo, que consiste en la comparación de una proteína, a la cual se
le quiere determinar su valor biológico, con una proteína de referencia adoptada como patrón
por un comité de expertos de la FAO (organización de las Naciones Unidas para la
Agricultura y la Alimentación).
Esta proteína se ha preparado teniendo en cuenta los requerimientos de los diferentes
aminoácidos en los seres humanos.
En primer lugar se analiza si cada uno de los aminoácidos esenciales en la proteína
investigada, se encuentran en cantidad igual o superior a la indicada en la proteína de
referencia. De ser así, se considera a la proteína como completa y se le confiere el cómputo
de 100 %.
COMPOSICIÓN DE LA PROTEÍNA FAO
AMINOACIDO
Cantidad mg/g
Isoleucina
40
Leucina
70
13
Lisina
Metionina-cisteína
55
35
Fenilalanina-tirosina
60
Treonina
40
Triptófano
10
Valina
50
COMPARACIÓN DE DOS PROTEÍNAS SEGÚN EL MÉTODO DEL CÓMPUTO
AMINOACIDO
Patrón
Albúmina
Gluteína
mg/g
mg/g
mg/g
Isoleucina
40
Leucina
Lisina
Metionina-cisteína
70
55
41,7
86
70
35
Fenilalanina-tirosina
Treonina
54
57
60
40
68,1
17,1
35,6
93
47
79,4
24,1
Triptófano
10
17
9,6
Valina
50
66
42,2
KWASHIORKOR
El kwashiorkor es una enfermedad nutricional caracterizada por un retardo marcado del
crecimiento, anemia, hipoproteinemia, frecuentemente acompañada de edema e infiltración
grasa del hígado, seguida de fibrosis. A menudo se observa atrofia acinar del páncreas,
diarreas y esteatorrea.
La pérdida de las secreciones pancreáticas impide la utilización de las escasas cantidades
de proteínas de la dieta, lo cual agrava el déficit proteínico. El daño renal presente
incrementa la eliminación de los aminoácidos por la orina. Puede existir una deficiencia de
vitamina A que conduce a la ceguera.
Esta enfermedad se presenta en niños que consumen casi exclusivamente glúcidos,
alimentos que contienen almidón y muy poca proteína.
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Los síntomas responden adecuadamente a la terapéutica de una dieta rica en proteínas de
alta calidad.
Estos niños son susceptibles a padecer infecciones y pueden morir como consecuencia de
ellas.
MARASMO
La otra enfermedad carencial es el marasmo, producida por una alimentación pobre en
proteínas y contenido energético, en la que predomina la deficiencia calórica. Aunque puede
presentarse a cualquier edad, es más frecuente que aparezca en el primer año de vida, como
consecuencia de una lactancia prolongada, sin suplemento de otros alimentos.
Se observa pérdida de peso y disminución considerable del tejido subcutáneo, muscular y
adiposo. El tratamiento es básicamente la dieta que garantice el aporte calórico adecuado.

Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.
Se orienta el estudio independiente y las tareas docentes para el logro de los objetivos
propuestos, estimular el aprendizaje y ofrecer potencialidades educativas para la búsqueda y
adquisición de conocimientos y el desarrollo de habilidades de los estudiantes durante la
consolidación, práctica docente y la evaluación, para lo cual deberán ante todo revisar el CD
y la guía didáctica con las orientaciones del tema para cada una de las actividades que
tendrán en la semana.
CONCLUSIONES

Se hace un resumen generalizador de los principales aspectos tratados en la
conferencia.

La principal fuente de nitrógeno metabòlicamente útil para nuestro
organismo son los aminoácidos contenidos en las proteínas.

La cantidad y concentración de los aminoácidos del pool es biológicamente
constante y sus variaciones se producen dentro de límites estrechos.

Las reacciones generales de los aminoácidos son la desaminación, la
transaminación y la descarboxilación.
15

Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados y deben ser
adquiridos por la dieta.

La fenilcetonuria se produce por una deficiencia de la enzima fenilalanina
hidroxilasa hepática y su principal manifestación es el retardo mental.

El kwashiorkor se produce por una deficiencia de proteínas en la dieta,
mientras que el marasmo por deficiencia proteico calórica pero sobre todo
calórica.

Se hace la valoración de la clase teniendo en cuenta el cumplimiento de los objetivos
de la misma.


Se orienta la bibliografía.
Se motiva la próxima actividad.
En nuestra actividad, orientamos el estudio del metabolismo de los compuestos nitrogenados
donde desempeña un papel fundamental el hígado como órgano central donde ocurren las
reacciones metabólicas generales de los aminoácidos. Como consecuencia del metabolismo
de estos compuestos se produce amoníaco, compuesto tóxico para el organismo. Cuando
existe daño hepático se produce acumulación de toxinas, como el amoniaco, que produce
disfunción cerebral y manifestaciones que van desde cambios de conducta e irritabilidad
hasta desorientación, confusión y descerebración; estado que se conoce como encefalopatía
hepática. Estos contenidos se abordarán en nuestra próxima actividad orientadora.
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