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“SALUD EN NUTRICION”
LICENCIATURA EN ENFERMERIA
UPAEP
“PROTEÍNAS”
LN Fabiola Bautista Figueiras
[email protected]
Pool sur- 206
Ext 7517
PROTEINAS
DEFINICION: ES UN NUTRIENTE, FORMADO POR AMINOACIDOS QUE
TIENEN FUNCIONES ESTRUCTURALES, ENERGETICAS Y METABOLICASSON LAS TRANSPORTADORAS DE VITAMINAS, MINERALES , OXIGENO Y
COMBUSTIBLES. Son las hacen posible las reacciones químicas del
metabolismo celular.
CONSTITUIDAS POR AMINOACIDOS
SON LAS ESTRUCTURAS PRIMARIAS DE LAS QUE ESTAN
FORMADAS LAS PROTEINAS, COMPUESTOS POR UN GRUPO
AMINO, UN GRUPO ACIDO, UN HIDROGENO, CARBONO AL
CENTRO Y UN GRUPO LATERAL
LA PROTEÓMICA ES UN NUEVO CAMPO QUE ESTUDIA LA EXPRESION
COMPLETA DE LAS PROTEINAS DENTRO DE LAS CELULAS U ORGANISMO.
ASI COMO LAS VARIACIONES DE SU ESPRESION EN RESPUESTA AL ESTRÉS,
CRECIMIENTO, HORMONAS Y ENVEJECIMIENTO
DESPUES DEL AGUA LAS PROTEINAS OCUPAN LA MAYOR PARTE DE
NUESTRO CUERPO .
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los
tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la
participación de este tipo de sustancias.
Las funciones
principales de las
proteínas son:
•Crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden
sustituir, por no contener nitrógeno.
•Aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.
•Formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas
plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
•Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la
reacción de diversos medios como el plasma.
•Catalizadores biológicos. Aceleran la velocidad de las
reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.
Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de
carbono en sangre. (hemoglobina).
•Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de
defensa natural contra infecciones o agentes extraños.
•Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina
(proteínas contráctiles musculares).
•Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de
los tejidos de sostén.
(-)
(+)
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos
o bases, son anfolitos
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, en otras palabras, son
estructuras que unidas entre sí, por enlace peptídico, forman péptidos (menos de
100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos hasta 300 aprox) que
tienen un gran peso molecular y función biológica en la célula. Dependiendo de la
secuencia de aminoácidos que se unan dará origen a una u otra proteína.
La estructura de los aminoácidos comprende un carbono en el centro al cual se le
llama carbono alfa, el que está unido a un hidrógeno, a un grupo funcional amina,
un grupo funcional ácido carboxílico y un radical el cual varía según la naturaleza
del aminoácido que sea.
De acuerdo con su composición, los aminoácidos son muy solubles en
agua y muy insolubles en solventes orgánicos.
EL NITROGENO
El nitrógeno es muy abundante en la naturaleza, se presenta como nitrógeno
molecular (N2) formando parte del aire, en los suelos se encuentra en forma de
nitratos, amoniaco.
¿Cómo obtienen el nitrógeno los organismos animales?
Nosotros no podemos utilizar las formas inorgánicas de nitrógeno y requerimos la
utilización de este elemento en formas de compuestos nitrogenados.
Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo y sintetizan aminoácidos,
así los animales dependen de las plantas para la obtención de nitrógeno
metabólicamente útil. Esta transformación que sufre el nitrógeno destaca la relación
entre los seres vivos y el medio, constituyendo el ciclo del nitrógeno en la naturaleza.
La forma de obtención de nitrógeno metabólicamente útil lo constituye el nitrógeno
aminoacídico.
INVESTIGAR EL CICLO DEL NITROGENO EN LA NATURALEZA
CONSUMO DIARIO DE PROTEINAS
• 10% AL 15% CON RESPECTO A: LA EDAD
EL SEXO
LA TALLA
EL PESO IDEAL
• CÁLCULO EN FUNCIÓN DEL: MB
AF
• 1 GR DE PROTEINA = 4 CALS
• 1 GR DE PROTEINA POR KG DE PESO
ENTRE LOS MICRORGANISMOS, PLANTAS Y ANIMALES EXISTEN
300 AMINOACIDOS CONOCIDOS, PERO EL DNA DEL SER
HUMANO SOLO RECONOCE A 20 AMINOACIDOS
Los 20 tipos de aminoácidos difieren considerablemente en sus
propiedades fisicoquímicas .
Estas múltiples características, muchas de las cuales están
interrelacionadas, son las responsables de la gran variedad de funciones,
estructuras y demás características de las proteínas
Estos 20 aminoácidos diferentes se pueden unir en cualquier orden para
conformar polipéptidos (proteínas) de cientos de aminoácidos, tienen el
extraordinario potencial de producir una gran cantidad de variantes en su
conformación.
AMINOACIDOS
•ESENCIALES:
LOS OBTENEMOS DE LA DIETA Y SIRVEN PARA
SINTETIZAR PROTEÍNAS Y ALGUNOS A.A. NO
ESENCIALES
•NO ESENCIALES:
SINTETIZADOS A PARTIR DE PRECURSORES
GLUCOCÍDICOS, LÍPIDICOS Y A.A. ESENCIALES.
INVESTIGAR LOS NOMBRES DE LOS AA ESCENCIALES Y NO ESENCIALES
AMINOACIDOS
ESENCIALES
SE CONOCEN 8 A.A ESENCIALES
1)
2)
3)
4)
5)
6)
7)
8)
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
TRIPTOFANO
TREONINA
VALINA
HAY DOS A.A QUE NO SON TAN ESENCIALES
HISTIDINA Y LA ARGININA (DURANTE LA INFANCIA Y ADOLESCIENCIA)
AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES
A.A NO PROTEICOS
1)
2)
3)
4)
5)
6)
CLICINA
TAURINA
ORNITINA
CITRULINA
CISTINA
CREATININA
SE CONOCEN 10 A.A
NO ESENCIALES
1) GLICINA
2) ALANINA
3) ASPARRAGINA
4) ACIDO ASPARTICO
5) CISTEINA
6) GLUTAMINA
7) ACIDO GLUTAMICO
8) TIROSINA
9) PROLINA
10) SERINA
DE LOS 8 A.A ESENCIALES LOS QUE SON MAS DIFICILES DE
ENCONTRAR EN LAS PROTEINAS DIETETICAS SON:
TRIPTOFANO, METIONINA Y LISINA
ESTOS A.A SON LOS MENOS ABUNDANTES EN LAS
PROTEINAS DE LOS ALIMENTOS QUE CONSUMINOS
HABITUALMENTO, POR ESO LAS DIETAS A BASE DE
CEREALES Y TUBERCULOS PROVOCAN DEFICIENCIAS
LOS NIÑOS SON MAS VULNERABLES A ESTAS
CARENCIAS
LAS PROTEINAS DE LOS CEREALES (Trigo y Arroz) SON DEFICIENTES EN
LISINA, EL MAIZ ADEMAS ES DIFICIENTE EN TRIPTOFANO, Y LAS
LEGUMINOSAS (Garbanzos, lentejas y chicharos) SON POBRES EN
METIONINA Y CISTEINA
TRIPTOFANO:
SU DEFICIENCIA INTERVIENE CON LA PRODUCCION DE SEROTONINA QUE ES UN O
DE LOS NEUROTRANSMISORES MAS IMPORTANTES DEL SNC (CEREBRO)
EMFERMEDADES RELACIONADAS CON LA DEFICIENCIA DE
TRIPTOFANO
Alucinación, depresión, ansiedad, delirio y demencia.--- intentos suicidas
El número de alteraciones del metabolismo del triptófano con relación a
los efectos del desarrollo cerebral y psiquiátrico han empezado a
despertar interés dentro de la comunidad psiquiátrica. El triptófano es el
nutriente más estudiado en la comunidad psiquiátrica orientada a la
investigación en nuestros días.
También se relaciona en ocasiones este aminoácido con la anorexia. Se
han encontrado niveles bajos séricos de triptófano frecuentemente en los
pacientes anoréxicos.
METIONINA
Este aminoácido colabora en la síntesis de proteínas y determina el
porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular
Es importante para la síntesis del ADN, por lo tanto, cualquier alteración
tendrá consecuencias clínicas.
LISINA
Es uno de los aminoácidos más importantes ya que, junto con otros,
interviene en funciones como el crecimiento y la reparación de tejidos, y
colabora en la síntesis de anticuerpos y hormonas
Algunos desordenes genéticos humanos que afectan el catabolismo de los aminoácidos
Condición Médica
Incidencia
aproximada(por
cada 100,000
nacimientos)
Defecto
Enzima
defectuosa
Síntomas y fenotipo
Albinismo
3
síntesis de melanina a
partir de tirosina
Tirosina 3monooxigenasa
(tirosinasa)
Falta de
pigmentación; pelo
blanco piel rosa
Alcaptonuria
0.4
Degradación de
tirosina
homogenistato
1,2-dioxigenasa
Argininemia
0.5
Síntesis de urea
arginasa
Pigmentación
obscura de la orina;
desarrollo tardío de
artritis
Retraso mental
Acidemia
arginosuccinica
1.5
Síntesis de urea
Arginosuccinato
liasa
Vómito y
convulsiones
Deficiencia de la
CPSI
0.5
Síntesis de urea
CPS I
Letargo *,
convulsiones,
muerte temprana
Homocistinuria
0.5
Degradación de
metionina
Cistation betasintasa
Enfermedad de
orina de jarabe de
maple+
0.4
Isoleucina, leucina y
valina
Acidemia
metilmalonica
0.5
Conversión de
propionil-CoA a
succinil-CoA
Complejo
deshidrogenasa
de alfa-ceto
ácidos de cadena
ramificada
Metilmalonil-CoA
mutasa
Desarrollo
defectuoso de
huesos, retraso
mental
Vómito,
convulsiones,
retraso mental,
muerte temprana
fenilcetonuria
8
Conversión de
fenilalanina a tirosina
Fenilalanina
hidroxilasa
Vómito,
convulsiones,
retraso mental,
muerte temprana
Vómito neonatal,
retraso mental
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
COMPLETAR LA TABLA MATERIAL Bb
ALGUNAS PROTEINAS
FUNCION
LOCALIZACION
ALIMENTOS
Trasportar por la sangre el oxígeno
capturado en los pulmones
Plasma
Carnes rojas
MIOGLOBINA
HEMOGLOBINA
MIOSINA
CASEINA
COLAGENO
GLUTEN
LACTOALBUMINA
OVOALBUMINA
ACTINA
ELASTINA
LACTOGLOBULINAS
QUITINA
FIBROINA
FIBRONECTINA
ACTOMIOSINA
AVENINA
ZEINA
ARAQUINA
VICILINAS
HORDEINA
GLUTENINA
GLIADINA
OVOMUCINA
SARCOPLASMAMICAS
La calidad de una proteína depende de su contenido en
aminoácidos esenciales. Esa calidad está medida por un índice
llamado valor biológico.
Por lo tanto, una proteína es de alta calidad o tiene un alto valor
biológico cuando es rica en aminoácidos esenciales, con la
ingesta mínima recomendada
El valor biológico
El valor biológico de una proteína es la fracción de nitrógeno
absorbido que es retenido por el organismo y esto representa la
capacidad máxima de utilización de una proteína. En otras
palabras, una proteína tiene mayor valor biológico, o es de alta
calidad, cuando tiene mayor capacidad de brindar nitrógeno al
organismo a través de A.A
Mejorar la calidad de las proteínas
El mejoramiento de la calidad de una proteína se logra aplicando el
método de la suplementación.
Este método consiste en la complementación de diferentes proteínas
(mezcla entre proteínas) para potenciar su efecto.
Legumbres
Cereales integrales
Ejemplo: Lentejas con arroz integral
Frutas secas y
semillas
Legumbres
Ejemplo: Ensalada de garbanzo con manies.
Legumbres
Lácteos vegetales
Ejemplo: Lentejas con trozos de carne de soya.
Cereales integrales
Lácteos vegetales
Ejemplo: Trigo con queso de soya
Frutas secas y semillas
Lácteos vegetales
Ejemplo: Almendras con tofu (postre)
Frutas secas y semillas
Cereales integrales
Ejemplo: Arroz salvaje con nueces y pasas de uva.
FORMAS DE INGRESO DE PROTEINAS
A diferencia de los carbohidratos y lípidos la variedad de
proteínas que ingresan al organismo es superior y proviene de los
tejidos animales y vegetales, así si las proteínas de los alimentos
aportan los aminoácidos que contienen
el nitrógeno
metabólicamente útil al organismo, determina que estas proteínas
de las dietas son un requerimiento nutricional que permite
mantener el equilibrio metabólico y posibilita una adecuada
reposición de las pérdidas de nitrógeno.
DIGESTION Y ABSORCION
La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan
principalmente en forma de proteínas.
Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre
por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados
primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son
secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.
La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al
estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación
de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes
patógenos que ingresan al tracto intestinal.
Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la
hidrólisis de proteína sea más accesible.
En el estomago
Digestión. La hidrólisis de las proteínas de los
alimentos se inicia en el estómago
Pepsina
Hidrolisa
Enlaces de los aminoácidos
Péptidos de tamaño variables y
algunos aminoácidos
Como resultado de la acción de la pepsina en el
estómago seguida de la acción de las proteasas
pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos
cortos de diversos tamaños y aminoácidos libres.
Los péptidos se degradan para dar aminoácidos libres
por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal
A medida que los contenidos ácidos del estómago
pasan al intestino delgado, se disparan una serie
de hormonas que van facilitando que las cadenas
de proteínas se sigan hidrolizando.
Los aminoácidos obtenidos de la degradación de las proteínas son absorbidas
por la mucosa intestinal mediante mecanismos de transporte activo que
consume ATP y la presencia de iones sodio.
Los aminoácidos libres resultantes son
excretados al torrente sanguíneo, de ahí
alcanzan el hígado en donde tiene lugar la
mayoría del metabolismo ulterior, incluida
su degradación.
Reacciones generales de los aminoácidos de importancia en el metabolismo.
Desaminación oxidativa
Transaminación
Descarboxilación
Vías de eliminación de amoníaco:
El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos nitrogenados
de bajo peso molecular, origina amoníaco (NH3)
Reacciones generales de los aminoácidos de importancia en el metabolismo.
•Desaminación oxidativa: Es la reacción que consiste en la separación del
grupo amino de los aminoácidos en forma de amoníaco quedando el
cetoácido homólogo al aminoácido desaminado.
•Transaminación: Consiste en la transferencia del grupo amino, de un
aminoácido es transferido a un cetoácido, formándose un nuevo
aminoácido y un nuevo cetoácido.
•Descarboxilación: Es la separación del grupo carbóxilo del aminoácido en
forma de CO2
Vías de eliminación de
amoníaco:
El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos
nitrogenados de bajo peso molecular, origina amoníaco (NH3).
El mismo se reincorpora al metabolismo, aunque las
cantidades que se producen son superiores a la que se elimina
por un mecanismo de excreción urinaria.
Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una
sustancia tóxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos
puede crear lesiones en el tejido nervioso.
Dentro de los mecanismos que dispone el organismo
humano para la eliminación del amoníaco se encuentran:
•La excreción renal
•El ciclo de la urea.
Excreción renal:
El riñón es capaz de eliminar amoníaco por la orina en
forma de sales de amonio.
En este órgano, el amoníaco obtenido se combina con
iónes H+ formando amonio que se elimina combinado
con aniones.
La excreción urinaria de sales de amonio consume H+,
por lo que estas reacciones dependen de los
mecanismos renales de regulación del pH sanguíneo.
Síntesis y excreción de Urea.
Es el mecanismo más eficaz que dispone el organismo para
la eliminación del amoníaco.
La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el hígado y de
este órgano alcanza al riñón, donde se elimina por la orina.
La Urea es un compuesto de baja toxicidad.
En este proceso 2 moléculas de amoníaco y una de CO2 son
convertidas en urea. Es un proceso cíclico que consta de
varias etapas que al final se obtiene arginina que al
hidrolizarse libera Urea.
PROBLEMAS DE SALUD RELACIONADOS CON EL CONSUMO DE PROTEINAS
DESNUTRICION PROTEICO-CALORICA
Trastorno derivado del consumo insuficiente de energía y proetína,
que al final conduce a caquexia y aumento en la suceptibilidad a
infecciones.
Este tipo de desnutrición se presenta como Marasmo o Kwashiorkor.
Estos difieren en la gravedad de la deficiencia total de energía y
proteína, así como en las características clínicas relacionadas.
Kwashiorkor y Marasmo
Kwashiorkor
Trastorno que
ocurre sobre todo
en niños pequeños
con alguna
enfermedad y que
consumen una
cantidad marginal
de energía, con
deficiencia grave de
proteina
El abdomen abombado es debido a ascitis
o retención de líquidos en la cavidad
abdominal por ausencia de proteínas en la
sangre y favorece el flujo de agua hacia el
abdomen
• Edema, debilidad y
aumento en la
susceptibilidad a
infección y enfermedad
adicional
• Pérdida de peso leve a
moderada (60 a 80% del
PN para la edad)
• Mantenimiento de algo
de musculo y grasa
subcutánea
• Alteración en el
crecimiento
• Inicio rápido
• Hígado graso
Marasmo
Trastorno resultante
de la deficiencia
grave de energía y
proteína, lo que
causa
pérdida
extrema de las
reservas adiposas y
masa muscular y
fuerza. Es frecuente
la
muerte
por
infecciones
• Pérdida grave de peso
• Atrofia de músculo y
grasa corporal
(apariencia de «piel y
huesos»)
• Alteración grave del
crecimiento (<60% del
PN para la edad)
• Se desarrolla en forma
gradual
DIETAS RICAS EN PROTEINAS
•
•
•
•
No más del 35% de la dieta
No aportan beneficios adicionales a la salud
Efecto nocivo a los riñones (excreción de urea y nitrógeno)
Dietas a base de carnes rojas (sobre todo embutidos) se
relacionan con ciertos cánceres.
• Propician osteoporosis (pérdida urinaria de calcio)
• Toxicidad
en
deportistas
cuando
se
suplementan
inadecuadamente
con
aminoácidos
complementarios
(metionina, cisteína e histidina) por que compiten con la
absorción (químicamente similares) y producen desequilibrios
Las alergias se deben a la respuesta inmunitaria diseñada
para eliminar proteínas (antígenos) de nuestro cuerpo ya
sea que hayan entrado a través de los alimentos o del medio
ambiente (alérgeno)
En algunas personas ciertas proteínas causan reacciones de
hipersensibilidad y desencadenan una respuesta. Este
respuesta puede variar de persona a persona pero pueden
ser:
• Rinorrea
• Estornudos
• Prurito en la piel
• Urticaria
• Diarrea
• Nausea
• Vomito
Algunas personas hacen reacciones muy agresivas que si no
son atendidas pueden llegar a la muerte (anafilaxia o choque
anafiláctico)