Download CSIC (04/02/2009) - "Rocasolano", CSIC

NOTA DE PRENSA
Los resultados se publican en el próximo número de EMBO Reports
Nuevos conocimientos sobre el mecanismo de
infección de los neumococos
► Los investigadores han caracterizado una proteína del
neumococo, la CbpF, que podría controlar la virulencia de la
infección
► Este patógeno, responsable de enfermedades como la neumonía
o la meningitis, causa más de tres millones de muertes al año
Madrid, 4 de febrero, 2009 Una investigación internacional liderada por el
Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha hallado nuevos
datos sobre la estructura del neumococo que permitirán entender mejor los
mecanismos de infección de esta bacteria, uno de los principales patógenos
humanos, responsable de enfermedades como la otitis, la sinusitis, la
meningitis o la neumonía, causante de tres millones y medio de muertes al
año en todo el mundo.
Los investigadores han analizado una proteína de la superficie del
neumococo, la CbpF, cuya función y estructura eran hasta ahora
desconocidas. El estudio ha puesto de manifiesto que esta proteína podría
controlar la virulencia de la infección, ya que su presencia inhibe la actividad
de la autolisina LytC que, de modo indirecto, causa el recrudecimiento de la
infección.
“Las bacterias despliegan una guerra química entre ellas en su competición
por el mismo nicho ecológico [hábitat]. Algunas, entre las que se cuentan los
neumococos, incluso se eliminan entre ellas durante la infección”, explica
Juan Antonio Hermoso, del Instituto de Química Física Rocasolano (centro del
CSIC en Madrid). Para asesinar a sus hermanos, los neumococos se valen de
las autolisinas, unas proteínas que se localizan en su capa externa y que
provocan la llamada lisis celular, es decir, la rotura de la pared y la membrana
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celulares y por tanto la muerte de la bacteria. “Este fratricidio aumenta la
virulencia de la infección debido a los agentes inflamatorios que liberan los
neumococos destruidos”, añade el investigador. Por tanto, si se regula su
actividad puede regularse la virulencia de la infección.
“Aunque aún estamos lejos de comprender en profundidad las complejas
relaciones que despliegan los patógenos durante la infección, este estudio
abre una nueva vía de investigación que nos permitirá, en un futuro,
desarrollar nuevas terapias y fármacos”, concluye Hermoso.
En la investigación también han participado los científicos del CSIC Pedro
García y José Luis García, del Centro de Investigaciones Biológicas (también
en Madrid), además de científicos del Instituto de Química Médica y de varias
instituciones francesas y ameriacanas. El artículo, que se publicará en el
próximo número de EMBO Reports, puede consultarse online en
www.nature.com/embor/journal/vaop/ncurrent/index.html
UN PATÓGENO EXCLUSIVAMENTE HUMANO
El neumococo (Streptococcus pneumoniae) es un patógeno casi
exclusivamente humano responsable de una gran cantidad de infecciones y
procesos invasivos. Afecta especialmente a niños, ancianos y grupos con
problemas de inmunodeficiencia y causa, entre otras enfermedades, sinusitis,
otitis, meningitis, bacteriemia. Tiene una gran capacidad de resistencia a
antibióticos: entre el 40 y el 50% de las cepas presentes en España lo son a
los betalactámicos (el tipo de antibióticos más usado y que incluye, entre
otros, a los derivados de la penicilina). Incluso existen cepas –cuyo número va
en aumento en todo el mundo- que resisten a varios tipos de antibióticos.
El neumococo es también el causante de la neumonía, la enfermedad
infecciosa con una mayor tasa de mortalidad mundial: tres millones y medio
de muertes al año. Sólo entre mayores de 65 años se declaran un millón de
casos de neumonía cada año, de los que el 40% requiere hospitalización. Y
aunque atemperada por la vacuna -que se administra en la infancia y protege
contra las siete cepas más comunes del patógeno-, la mortalidad por
neumonía entre niños menores de cinco años sigue siendo alta,
especialmente en África y Asia.
Rafael Molina, Ana González, Meike Stelter, Inmaculada Pérez-Dorado, Richard Kahn,
María Morales, Susana Campuzano, Nuria E Campillo, Shahriar Mobasher, José L García,
Pedro García & Juan A Hermoso. Crystal structure of CbpF, a bifunctional choline-binding protein
and autolysis regulador from Streptococcus pneumoniae. EMBO Reports AOP. Published online:
23 January 2009 | doi:10.1038/embor.2008.245
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