Download guía de enzimas 2010

Liceo Nº1 Javiera Carrera
Depto BIOLOGÍA.
NIVEL: 4º MEDIO
Roxana Nahuelcura
Guía de Enzimas
Nombre: ________________________________________ Curso: ________
Objetivos: - Conocer la estructura de las enzimas y relacionarlas con su función
- Caracterizar los mecanismos de acción enzimática
- Describir los factores que afectan a las enzimas
CONCEPTO DE ENZIMA
Las enzimas son catalizadores muy
potentes y eficaces, químicamente son
proteínas Como catalizadores, los
enzimas actúan en pequeña cantidad y se
recuperan indefinidamente. No llevan al
cabo
reacciones
que
sean
energéticamente
desfavorables,
no
modifican el sentido de los equilibrios
químicos,
sino
que
aceleran
su
consecución.
CATALIZADOR
Un catalizador es una sustancia que
acelera una reacción química, hasta hacerla
instantánea o casi instantánea. Un catalizador
acelera la reacción al disminuir la energía de
activación.
Prácticamente todas las reacciones químicas
que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Los enzimas son
catalizadores específicos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción, y casi
siempre actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos. En una
reacción catalizada por un enzima:
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo
comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el
sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el
mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
1.- El enzima y su sustrato
2.- Unión al centro activo
3.- Formación de productos
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos
grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de
compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la
isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia
sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que
rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que
no se formen subproductos:
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.
2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de
transición.
E+S
ES
E+P
El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el sitio activo. Este centro es una pequeña porción
del enzima, constituído por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se
denominan:
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responde más bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el
coenzima.
EFECTO DEL Ph SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos COOH; amino -NH2; etc.) en las cadenas laterales de sus
aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformación de las proteínas depende, en parte, de sus
cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será
la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el
llamado pH óptimo. (Para activar la animación de la Figura de
la derecha, pulsar la opción "Recargar" del navegador).
La mayoría de los enzimas son muy sensibles
los cambios de pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su
actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH
óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres
vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH
intracelular:
Los
amortiguadores
fisiológicos.
a
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En general, los aumentos de temperatura
aceleran las reacciones químicas: por cada
10ºC de incremento, la velocidad de reacción
se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo,
al ser proteínas, a partir de cierta temperatura,
se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima (Figura
de la derecha). Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta
anularse.
Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:
MODELO LLAVE-CERRADURA
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en
muchos casos, pero no es siempre correcto.
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
En algunos casos, el centro activo adopta la conformación
idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del
sustrato al centro activo del enzima desencadena un
cambio conformacional que da lugar a la formación del
producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura
animada de la derecha. Pulsar la opción "Recargar" del
navegador para ver la animación). Sería algo así como un
cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores
bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original
(inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato
(inhibidor no competitivo) (Figuras inferiores).
Inhibidor competitivo
Inhibidor no competitivo
Actividades
1. indique las características funcionales y estructurales de las enzimas
2. Si se agrega un catalizador a una reacción química en equilibrio que se espera encontrar
3. ¿Qué entiende por complejo enzima – sustrato y por sitio activo?
4. ¿Cuáles son las diferencias entre los modelos que explican la unión del sustrato a la enzima?
5. ¿Que le sucede a una enzima por sobre el ph optimo?
6. Indique la diferencia hay entre una holoenzima y un co-factor enzimatico
7. ¿Cuál es la diferencia entre inactivación, inhibición y desnaturalización de una enzima?
8. Indique las diferencias entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo
9. ¿qué es una co-enzima?
10. defina qué es el sustrato