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José Luis Romero del Pozo
Departamento de Biología y Geología
I. E. S. Santa María de Alarcos
Ciudad Real
1. Necesidad energética de las células. Concepto de metabolismo.
Las células intercambian continuamente materia y energía con su entorno. La
materia y energía son transformadas en su interior con objeto de mantener y formar las
estructuras celulares, así como proporcionar la energía para sus actividades vitales.
Al conjunto de intercambios y transformaciones, que tienen lugar en el interior de
las células, debidos a procesos químicos catalizados por enzimas, constituye el
metabolismo.
Los objetivos del metabolismo son los siguientes:




Obtener energía utilizable para la célula.
Fabricar los componentes celulares.
Transformar las sustancias incorporadas del medio en materia prima celular.
Fabricar y degradar moléculas con funciones específicas como hormonas,
neurotransmisores, etc.
En el metabolismo se distinguen dos fases:
CATABOLISMO: Es aquella en la que se destruye materia orgánica compleja en
sustancias sencillas, almacenando la energía producida en forma de ATP.
ANABOLISMO: En la que se construye materia orgánica compleja a partir de
moléculas sencillas obtenidas en el catabolismo, o por procesos como la fotosíntesis y la
quimiosíntesis. Se necesita aporte de energía en forma de ATP.
2. Origen de la energía en las células.
Las reacciones metabólicas llevan consigo el paso de energía de unas moléculas a
otras. Esto se consigue mediante las reacciones de oxidación-reducción.
Al oxidarse una sustancia, esta pierde electrones y se libera energía, que puede ser
captada por otra sustancia que al reducirse gana electrones y almacena dicha energía.
Cuanto más oxidada esté una sustancia, menos energía acumulada tendrá.
3. Tipos de metabolismo.
Las células pueden obtener su energía de la luz, denominándose
FOTOSINTÉTICAS, o de reacciones químicas, QUIMIOSISTÉTICAS.
La fuente de carbono, para formar sus estructuras, puede ser inorgánica (CO2),
denominándose entonces AUTÓTROFAS, o de compuestos orgánicos (glúcidos,
lípidos, etc.) HETERÓTROFAS.
Combinando estas podemos obtener cuatro tipos de metabolismo:
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FUENTE DE CARBONO
CO2
ORGÁNICO
LUZ
FOTOAUTÓTROFO
FOTOHETERÓTROFO
R. Q.
QIMIOAUTÓTROFO QUIMIOHETERÓTROFO
ENERGÍA
4. El ATP en las transformaciones energéticas.
El ATP (Adenosín trifosfato), tiene una enorme importancia por la gran cantidad de
energía que puede almacenar en sus enlaces éster-fosfato. Esta energía (7,3 Kcal. /Mol.)
se libera al romperse los enlaces.
Al ATP se le denomina moneda energética de la célula, ya que es un almacén de
pronto uso. En casi todas las reacciones metabólicas en las que se necesita energía se
utiliza el ATP, aunque en ocasiones también son utilizados el GTP, UTP y CTP.
Una bacteria requiere unas 2.500.000 de moléculas de ATP cada segundo, para
mantener su metabolismo. El ADP casi no se encuentra en la célula, ya que es
rápidamente fosforilado.
5. Concepto de biocatalizador.
Son sustancias que consiguen que las reacciones se realicen a gran velocidad a bajas
temperaturas, ya que disminuyen la energía de activación de los reactivos. Pueden ser:
elementos químicos, enzimas y vitaminas.
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6. Naturaleza química de los enzimas.
Características generales




Son proteínas globulares.
Solubles en agua.
Aumentan la velocidad de las reacciones.
Permiten que se encuentren las sustancias que van a reaccionar en su
superficie o debilitan los enlaces de algún compuesto facilitando su
rotura.
Estructura
Se distinguen dos tipos de enzimas:
HOLOPROTEÍNAS: Sólo tienen parte proteica.
HOLOENZIMAS: Tienen una parte proteica, el APOENZIMA y una parte
no proteica, el COFACTOR.
En el APOENZIMA se distinguen tres tipos de aminoácidos:



Estructurales: dan forma a la proteína.
De fijación: sujetan al sustrato mediante enlaces débiles.
Catalíticos: forman enlaces covalentes, debilitando la estructura del
sustrato.
Los aminoácidos de fijación y los catalíticos se encuentran en un hueco
tridimensional denominado centro activo, que es el lugar en donde se fija el sustrato y
tiene lugar la reacción.
Sustrato
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Los COFACTORES se unen al apoenzima dando origen a la molécula activa u
HOLOENZIMA. Los cofactores pueden ser de tres tipos:


Iones metálicos
Moléculas
orgánicas
PROSTÉTICOS

Moléculas orgánicas no unidas covalentemente: COENZIMAS.
unidas
covalentemente:
GRUPOS
Los coenzimas no suelen ser específicos de un sólo tipo de Apoenzima. Se
alteran durante la reacción pero se regeneran rápidamente.
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7.
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Mecanismo de actuación enzimática.
Para que se produzca una reacción, es necesario que las moléculas
adquieran una energía mínima de activación, necesaria para la formación de un
complejo intermedio muy inestable, que se romperá dando los productos
resultantes.
En el laboratorio esta energía puede conseguirse por un aumento de
temperatura, pero no así en los seres vivos. Lo que hacen los enzimas es
disminuir la energía de activación, así el número de moléculas que pueden
superar esa energía va a ser mayor.
Número de
moléculas
No tienen energía
suficiente
Únicas moléculas con
energía para reaccionar
sin enzima
Ea
Energía de las moléculas
Número de
moléculas
Moléculas
que reaccionan
Al bajar la Ea
por el enzima
Ea
Energía de las moléculas
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El enzima se une al sustrato formando el complejo enzima-sustrato, posteriormente
se separan dando el producto y el enzima, que no se consume y puede volver a actuar.
E+S
[ES]
E+P
Los enzimas son muy específicos, ya que sólo va a existir actividad enzimática
cuando los radicales de los aminoácidos de fijación coincidan con los radicales del
sustrato.
Esta especificidad se ha explicado mediante dos hipótesis: La de la llave-cerradura
y la de la mano-guante o ajuste inducido.
La especificidad puede ser:
Absoluta sobre un solo sustrato, de Grupo sobre moléculas similares y de Clase
sobre un tipo de enlace.
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8. Factores que afectan a la actividad enzimática.

Concentración de sustrato: Explicado por Michaelis-Menten. Al aumentar la
concentración de sustrato, para una cantidad de enzima constante, la velocidad
de la reacción va aumentando hasta que llega a una velocidad máxima a partir de
la cual permanece estable. Se dice entonces que la enzima está saturada por el
sustrato. A la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la
velocidad máxima, se le denomina KM y nos indica la afinidad del enzima por su
sustrato. A mayor KM menor es la afinidad.

Temperatura: Al aumentar la temperatura aumenta la velocidad hasta un valor
de temperatura óptima, a partir del cual va disminuyendo debido a la
desnaturalización del enzima.

pH: Cada enzima tiene un pH óptimo, por encima y por debajo de él la actividad
disminuye, ya que afecta a las cargas de los radicales, modificando su estructura.

Activadores: Se combinan con el enzima aumentando su poder catalítico.
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Elemento
Zn++
Mg++
Mn++
Mo
Fe2+, Fe3+
Cu2+
Ca2+
K+
Co
Ni

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Enzima Activada
Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, ARN y ADN polimerasas.
Fosfohidrolasas, fosfotransferasas, fosfatasas.
Arginasas, peptidasas, quinasas.
Nitratoreductasa, nitrogenasa.
Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa.
Citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, plastocianina
1,3  glucansintetasa, calmodulina.
Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.
Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en
plantas. Importante en la fijación simbiótica de nitrógeno.
Ureasa.
Inhibidores: Se unen al enzima haciendo que disminuya su actividad.
Hay dos formas de inhibición: la irreversible, en la que el enzima queda
inutilizado y la reversible, en la que una vez retirado el inhibidor la actividad
puede continuar. Los inhibidores reversibles a su vez pueden ser de dos tipos:
Competitivos, si compiten por el centro activo con el sustrato y no
competitivos, si se unen a otra zona distinta.
Sustrato
No Competitivo
Se pueden diferenciar al aumentar la concentración de sustrato, que consigue
aumentar la velocidad de la reacción en los primeros pero no en los segundos.
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
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Enzimas alostéricos: son aquellos que están formados por varias subunidades y
suelen tener uno o más centros reguladores, distintos del centro activo. Estos
enzimas presentan dos conformaciones: La tensa T, con una baja afinidad y la
relajada R, con una alta afinidad. El paso de una a otra puede deberse a los
moduladores + y –, o al mismo sustrato, en cuyo caso se dice que el enzima
presenta cooperatividad.
Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T (Figura inferior):
Activador alostérico: favorece la unión Inhibidor alostérico: impide la unión del
del sustrato
sustrato
Su curva de actuación es distinta a la de los enzimas normales presentando una
forma sigmoidea, en la que se aprecia como pequeñas variaciones de sustrato cerca
del valor de KM se traduce en grandes variaciones en la velocidad de la reacción.
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
Proenzimas o zimógenos: Son enzimas que se sintetizan en una forma inactiva
y que posteriormente son transformados en la forma activa por otros enzimas.
Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo
digestivo se convierten en la forma activa. Es el caso de la -quimotripsina,
que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno. Estos enzimas, si se sintetizaran
en forma activa, destruirían las células en las que han sido formados. Así, la
tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo). Si
por alguna razón se activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de
autodestrucción (pancreatitis aguda), a menudo mortal

Isoenzimas: Son enzimas que realizan la misma o semejante función pero su
estructura molecular es diferente. Difieren en los valores de Vmax y de KM. Cada
una será más apta para un compartimento celular determinado o una etapa del
desarrollo diferente. Así, podemos observar la existencia de isoenzimas en
función de:
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

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el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas
distintos en músculo y corazón.
el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa
del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos
enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el
adulto.
9. Nomenclatura y clasificación de los enzimas
Para nombrar un enzima, se pone primero el nombre del sustrato preferente y a
continuación la acción típica que realiza terminada en “asa”. Se clasifican en 6 clases:
Óxido – Reductasas (reacciones de oxidoreducción)
Actúan sobre ": CH – OH "
Actúan sobre ": C = O "
Actúan sobre ": C = CH – "
Actúan sobre ": CH – NH2 "
Actúan sobre ": CH – NH – "
Transferasas (transferencia de grupos
funcionales)
Grupos de un átomo de C
Grupos aldehídos o cetónicos
Grupos acilos
Hidrolasas (reacciones de hidrólisis)
Esteres
Enlaces glucosídico
Enlaces peptídicos
Otros enlaces C – N
Anhídridos de ácido
Liasas (Adición a los dobles enlaces)
:C=C:
:C=O
:C=N–
Grupos glucosilos
Grupos fosfatos
Grupos que contienen azufre
Isomerasas (reacción de isomerización)
Ligasas (Formación de enlaces con escisión
de ATP)
:C–O
Racemasas
:C–N
:C–S
:C–C
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10. Las vitaminas.
Son sustancias extendidas en el reino animal y vegetal, que se encuentran en los
alimentos en pequeñas cantidades, imprescindibles para el crecimiento y conservación
del cuerpo animal. Son sustancias esenciales, es decir que el organismo no es capaz de
sintetizarlas.
El nombre se debe a Funk, a partir de la suposición de que eran aminas necesarias
para la vida, vitales.
A veces el alimento contiene un precursor que va a ser transformado en la vitamina
en el interior del cuerpo. A estos precursores se les denomina “provitaminas”.
Cuando con el alimento no se recibe la cantidad de vitaminas adecuada, se producen
enfermedades más o menos graves, ya sea por carencia absoluta (AVITAMINOSIS),
por tomarla en menor cantidad de la necesaria (HIPOVITAMINOSIS) o por tomarla en
exceso (HIPERVITAMINOSIS).
La importancia de las vitaminas radica en que son coenzimas, precursores de
coenzimas o más frecuentemente, forman parte de coenzimas. Estos coenzimas son de
enzimas importantísimos para las funciones biológicas de las células.
Las vitaminas se clasifican en:
HIDROSOLUBLES: Complejo vitamínico B (B1, B2, PP, B6, B9, B12) C, H y W
LIPOSOLUBLES: A, E, D y K.
Para saber más de las vitaminas http://www.zonadiet.com/nutricion/vitaminas.htm
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