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Departamento de Biología y Geología
2º Bachillerato
ENZIMAS:
Las enzimas son sustancias de naturaleza protéica
con función catalizadora (biocatalizadores).
Un catalizador es un agente químico q ue propicia
y acelera una reacción sin ser
Existe una gran variedad de enzimas. Cada una
cataliza determinadas reacciones específicas.
Actúan rebajando la energía de activación y, por
tanto, aumentando la velocidad de la reacción.
Naturaleza:
Todas las enzimas, excepto las ribozimas, son proteínas globulares, por tanto
presentan una estructura espacial tridimensional.
A diferencia de los catalizadores no biológicos , las enzimas presentan estas
cuatro características:
o Son muy específicas. Actúan en reacciones determinadas.
o Actúan siempre a Tª ambiente, es decir a la Tª del ser vivo.
o Son muy activas. Aumentan la velocidad de reacción hasta más de
de veces Presentan un PM elevado.
Clasificación según su estructura:


Enzimas estrictamente proteicas: Sólo contienen cadenas polipeptídicas
Holoenzima: Apoenzima (fracción proteica )+ Cofactor (fracción no proteica)
Cofactores:
- Orgánicos o Coenzimas: ATP, NAD+ ,NADP+ , FAD+, Coenzima A (CoA)…
- Inorgánicos: Iones metálicos - Mg+2, Fe+2, Zn+2, etc.
Cuando los cofactores se encuentran unidos fuertemente, se denominan grupos
prostéticos, como el grupo hemo de algunas enzimas.
Propiedades de enzimas:
a.
Solubilidad: Son solubles en agua (estructura terciaria globular)
b.
Recuperables: No se consumen en la reacción. Se recuperan al final de ella. Cada
célula sintetiza las que le son necesarias.
c.
Desnaturalización: Al ser una proteína, las variaciones de T (<45º) y de pH les
afectan, perdiendo su carácter tridimensional y, por tanto, su función (cambio de C.A.)
d.
Especificidad: Son específicas para cada reacción y, por ello, para cada sustrato.
Se debe a su conformación espacial y a la forma única de unirse a su sustrato.
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Mecanismo de reacción:
Se denomina sustrato a las moléculas sobre las que actúa un enzima.
enzima + sustrato
complejo enzima – sustrato
enzima + producto
(E) +
(S)
(ES)
(E) +
(P)
CENTRO ACTIVO:
Es la región de la enzima que se une al sustrato.
Especificidad enzimática:
Modelo llave – cerradura: El S encaja en el C.A. como la llave y su cerradura
Modelo ajuste inducido: El S induce un cambio de conformación del enzima y
el C.A. se acopla perfectamente al S.
Factores que influyen en la actividad enzimática:
a. T : Existe T óptima. Por encima la proteína se desnaturaliza. En
humanos es de unos 36 º
b. pH: Normalmente , el pH adecuado es de 6 a 8. (excepciones ác.: pepsina o
tripsina)
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c. Inhibidores: Sust. Químicas 
se unen al E e impiden la unión del S
Irreversibles o envenenamiento
de la enzima: unión con
enlaces covalentes (gas sarín).
El inhibidor se fija de forma
permanente a la enzima
alterando su estructura e
inutilizándola.
Reversibles: unión con enlaces
débiles. No se inutiliza el centro
activo sino que se impide, temporalmente, su normal funcionamiento
 Puede ser de dos tipos:
a.
Competitiva: Estructura similar a S 
compiten por el C.A.
b.
No competitiva: No compite por el C.A. Se una al E por otro lugar,
pero cambia la conformación e impide la reacción enzimática.
Clasificación de las enzimas:
Se conocen miles de estas moléculas. De las diferentes formas de clasificarlas
se ha elegido esta:
Por convenio, las
catalizan:
- Oxiorreductasas: Reacciones de oxidación-reducción (transferencia de O o H
o e-) p.ej.: oxidasas, deshidrogenasas, …
- Transferasas: Transferencias de grupos funcionales o radicales entre
sustancias. P. ej.: transaminasas, quinasas (si se trata de un fosfato)
- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis. P. ej.: proteasa, lipasas, …
- Liasas: Reacciones liberación o adición de grupos funcionales en moléculas de
doble enlaces. P. ej.: carboxilasas, descarboxilasasa, …
- Isomerasas: Reacciones de transformación en isómeros.
- Ligasas: Reacciones de síntesis de moléculas con participación de ATP. P. ej.:
sintetasas
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