Download enzimas y su funcionamiento

ENZIMAS Y SU FUNCIONAMIENTO
Son en general proteinas y se trata de sustancias catalizadoras que se unen temporalmente a una o
más sustancias reaccionantes, produciendo la disminución de la cantidad de energía de activación
requrida para la reacción. En la mayor parte de los casos las enzimas se unen a unas sustancias
reaccionantes, llamándose entonces sustrato. La unión se realiza por enlaces de hidrógeno, iónicos o
entre zonas hidrofóbicas, raramente mediante enlaces covalentes. Las superficies deben quedar
cercanas, deben ser a su vez complementarias, para que exista un número importante de este tipo de
enlaces débiles. Las enzimas se caracterizan por dos fenómenos:
- La especificidad.
- La inhibición compeptitiva.
- La especificidad: Se refiere a que en general una enzima cataliza un tipo de reacción química, o en
todo caso varias reacciones en las que los sustratos tengan la misma estructuración básica.
- La inhibición competitiva: Consiste en que si se añade al medio de reacción, una enzima igual al
sustrato la enzima se une a ella impidiéndose la reacción. Por ejemplo, la deshidrogenasa succínica,
cataliza y produce la oxidación del sulfúrico para dar ácido fumárico, si se añade al medio ácido
malónico, la enzima se une a él, inhibiéndose la reacción, por lo tanto, el ácido malónico y el succínico
son muy semejantes.
- Factores que afectan a la actuación de las enzimas:
· pH y T°: Cada enzima funciona optimamente a cierta temperatura y pH o entre ciertos límites de
estos factores, por ejemplo, pepsina que digiere las proteinas, actúa optimamente entre un pH de 1 a
2, mientras que la tripsina, también enzima proteolítica, es inactiva a un pH comprendido entre 1 y 2,
y si es activa a un pH de 8.
Como muchas enzimas son proteinas, su estructura ternaria es fundamental para su funcionamiento,
un aumento de temperatura puede destruir los enlaces de hidrógeno, y distorsionar zonas de la
estructura ternaria.
Los cambios de pH pueden alterar el estado de ionización de los aminoácidos con carga, como al ácido
aspártico o la lisina, son aminoácidos que pueden tener un papel esencial en la unión con el sustrato o
la reacción catalítica en si misma.
· Cofactores: Muchas enzimas necesitan la presencia se sustancias, no proteicas adicionales, para su
funcionamiento, a estas sustancias se les denomina cofactores, que pueden ser iones como el Mg ,
que participa en las reacciones en las que se transfiere un grupo fosfato de una molécula a otra, y
otros iones como K , Ca , Zn , Cu , Mn , Fe y Na. En otros casos la unión entre aminoácidos e iones
mantiene la estructura ternaria en ciertos pliegues y en otros la estructura cuaternaria.
· Coenzimas: Las coenzimas son moléculas orgánicas pequeñas, muchas son vitaminas como es el
caso de la riboflavina (B2), tiamina (B1) y nicotinamida. Estas coenzimas pueden reciclarse y volver a
ser usadas, por eso el organismo sólo necesita pequeñas cantidades de estas sustancias. Algunas
coenzimas pueden unirse covalentemente a la parte proteica de la enzima, dando lugar a un grupo
prostético.
- Regulación enzimática:
· Inhibición por retroalimentación o por retracción: Si el producto de una serie de recciones se anula
en el interior de una célula, puede inhibir la acción de la primera enzima de la cadena, suspendiéndose
la producción. Por otra parte la acumulación de una sustancia dentro de la célula, puede activar
específicamente una enzima que desata una serie de reacciones, la sustancia acumulada seria el
sustrato inicial, y la acción se conoce con el nombre de activación precursora. La activación
precursora, reduce la concentración del sustrato inicial a niveles normales.
Inhibición por retroalimentación
+-------<-------------<--+
|
enzima
|
a
b
c
d
|
Sustrato inicial A ---> B ---> C ---> D ---> E producto final
¦
¦
¦
¦
^
¦
+-------------+
¦
¦
metabolitos
¦
¦
intermediarios.
¦
+------>------------->------+
Actuación precursora
Actuación precursora
- Interacción alostérica: En el caso anterior la enzima es regulada por una sustancia diferente del
sustrato inicial, el lugar de unión molécula reguladora-enzima, es distinto del lugar de unión sustratoenzima. La interacción entre puntos reguladores y catalíticos, que se manifiestan por el cambio de
forma de la enzima, se conoce como interacción alostérica.
En la inhibición por retroalimentación, la molécula reguladora tiene un efecto alostérico, haciendo
disminuir la afinidad de la enzima por el sustrato, mientras que en la activación precursora , aumenta
la afinidad de la enzima final de la serie, por su sustrato. La molécula reguladora se llama efector
alostérico.
- Inhibición competitiva: Tiene lugar cuando algunos compuestos inhiben la actividad enzimática,
ocupando temporalmente el lugar activo de la enzima, entonces el sustrato inicial y el compuesto
regulador compiten por el lugar activo, el resultado depende de cuantas moléculas de cada tipo se
forman, y en que eslabón de la cadena actúa esta inhibición, por este mecanismo se utilizan varios
fármacos que actúan en el tratamiento de infecciones bacterianas en animales, por ejemplo la
sulfamida, sustituye al ácido paraminobenzoico (PABA), uniéndose a la enzima que participa en la
conversión del ácido PABA, en ácido fólico, éste es imprescindible para las células bacterianas.
- Inhibición no competitiva: Ocurre cuando el inhibidor no tiene porque parecerse al sustrato, y se une
a la a la enzima, en lugar distinto al sitio activo. Por ejemplo, el plomo, puede unirse a los grupos
sulfuro de aminoácidos, como la cisteina, que forma parte de algunas enzimas, entonces se altera la
estructura ternaria de la enzima, inactivándose, la inhibición competitiva y la no competitiva, son
reversibles.
- Inhibición irreversible: Las inhibiciones irreversibles son aquellas en las que los inhibidores se fijan al
lugar activo de la enzima, o de la desnaturalizan sin que esta puede constituir su estructura ternaria.
Por ejemplo, los llamdos gases nerviosos actúan sobre las enzimas que participan en la transmisión
del impulso nervioso, de forma que este proceso no puede tener lugar, produciéndose parálisis o
muerte.
- Regulación de la fuente: Muchas enzimas hidrolizan los enlaces peptídicos de otras enzimas, por eso
en muchos casos la célula sólo produce estas enzimas, al menos en forma activa, cuando lo necesita.
Algunas enzimas, entonces se utilizan de forma activa, y en el momento de ser utilizadas se activan,
en general, con el concurso de otra enzima, como por ejemplo la pepsina que se sintetiza en las
células que revvisten la cavidad interna del estómago, en forma de pepsinógeno, que es inativo y
posee una cadena adicional de 42 aminoácidos. El pepsinógeno se transforma en pepsina, perdiendo
así esta cadena adicional por la acción de otra enzima. De esta forma se evita que exista pepsina
activa en el interior de las células, que podriá hidrolizar proteinas necesarias para esta células.
Otras proteinas potencialmente destructoras, quedan incluidas en lisosomas aislándose del resto de la
célula.
Otro tipo de enzimas que existen en el interior de la célula no pueden desplazarse libremente, sino
que se encuentran ordenadas especialmente, como las que existen en el interior de los cloroplastos y
las mitocondrias.
Se conocen unas 2000 enzimas, algunas de las cuales son muy eficaces, como por ejemplo la
anhidrasa carbónica, que actúa en la reacción:
CO2 + H2O <-----------> CO3H2
ácido carbónico.
Cada molécula de enzima permite la producción de 10 moléculas de CO3H2 por segundo. La reacción
catalizada por esta enzima es 10 veces más rápida que la no catalizada. En los animales esta reacción
es fundamental para la transferencia de CO desde las células hacia el torrente sanguíneo, y de ahí a
los pulmones.
Acción enzimática
Esquema para una función catabólica enzimática



La enzima posee un centro activo, con el que se une al sustrato y lo cambia.
Se forma el complejo enzima-sustrato
El sustrato se separa en los productos finales
Ejemplo: se completará
Esquema para una función anabólica enzimática



Los sustratos se unen al centro activo
Se forma el complejo enzima-sustrato
Se libera el producto final y la enzima se encuentra sin cambios y puede actuar
sobre un nuevo sustrato
Ejemplo: se completará
Esquema para la especificidad del sustrato


Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato específico.
Otro sustrato no puede ser cambiado: las enzimas tienen un sustrato específico
Ejemplo: se completará
Esquema para la especificidad de la función



Cada enzima puede actuar sobre un sustrato y cambiarlo solamente de una cierta
manera.
Su función es siempre igual, pero diferente de la función de otra enzima.
Las enzimas trabajan con función específica