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CAPÍTULO 01. LA CÉLULA: EVOLUCIÓN Y DESARROLLO DE LOS SISTEMAS
CELULARES
1. Investiga los siguientes términos:
 Reacción nuclear
 Sopa primitiva
 Endosimbiosis
 Código genético
 Autocatálisis
2. Dibuja: la glucosa, la glicina, la lecitina y adenina. ¿A qué grupo de biomoléculas
pertenecen?
3. Tipo de biomoléculas que constituyen las membranas de eucariontes.
CAPÍTULO 02. BIOMOLÉCULAS
1. ¿Cómo se forman los siguientes compuestos: un éster, un tioéster, una amida, un
fosfoéster y un anhídrido? Escribe las reacciones correspondientes.
2. ¿Qué significan los siguientes términos en la nomenclatura bioquímica: acil, acetil, enoil
y sulfhidril?
3. ¿Qué significa hidrólisis?
4. Define químicamente lo que es un carbohidrato, una proteína y un lípido.
5. Anota las características de los siguientes 4 tipos de isomerías: los R/S, cis/trans, D/L, d/l
y 
6. Ordena los siguientes grupos funcionales según su grado de oxidación (primero el más
oxidado y así sucesivamente):
 alcohol
 ácido carboxílico
 aldehído
 alcano
 alqueno
 peróxido
CAPÍTULO 03. AGUA
1. ¿Cuáles son las propiedades de las soluciones amortiguadoras?
2. De las siguientes circunstancias, ¿cuál produce alcalosis metabólica?
a) Exceso de ejercicio
b) Cuerpos cetónicos durante la diabetes
c) Vómito gastrointestinal
d) Diarrea
e) Todas las anteriores
3. Aplicando la ecuación de Henderson-Hasselbach identifica con los incisos abajo
descritos:
3.1 A un paciente se le identifica propionato en altas concentraciones., el pH calculado
será_____.
3.2 En otro paciente se encontraron registros de la misma concentración de lactato que
de ácido láctico sanguíneo, por lo tanto el pH será____.
a) Ácido
b) Básico
c) Neutro
d) Igual al pK
CAPÍTULO 04. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
1. Enuncia cuatro funciones de las proteínas.
2. ¿Qué es el punto isoeléctrico y cómo se obtiene?
3. ¿Hacia qué polo (ánodo “+”, cátodo “-“) se moverá un aminoácido en un campo
eléctrico, cuando el pH de la solución es ______ con relación al pK?
a)
superior
b)
igual
c)
inferior
4. Enuncia las principales características de los niveles estructurales de las proteínas.
CAPÍTULO 06. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LOS LÍPIDOS
1. ¿Cuál es la principal característica de los lípidos, fundamento de su definición?
2. Mencione tres funciones de los lípidos.
3. ¿Cómo afecta en el estado físico de un ácido graso la presencia de insaturaciones?
4. Mencione las principales características de los acilgliceroles, glicerofosfolípidos,
glucolípidos, ceras, terpenos, eicosanoides y esteoides.
5. Mencione tres formas de agregación de los lípidos.
CAPÍTULO 07. MEMBRANAS BIOLÓGICAS Y TRANSPORTE
1. Elija las respuestas que correspondan a las funciones de la membrana plasmática de
las células eucarióticas.
a) Confiere la capacidad de sintetizar ATP
b) Controla el flujo de información entre las células y su entorno
c) Está formada por lípidos y proteínas; constituye una barrera de permeabilidad selectiva
al controlar el intercambio de sustancias
d) Modifica la expresión genética de la célula
e) Proporciona el medio apropiado para el funcionamiento de las proteínas de membrana
2. Mencione cuáles de los siguientes lípidos de membrana tienen carga negativa:
a) Glicolípidos
b) Fosfatidilcolina
c) Esfingomielina
d) Colesterol
3. Indique si es falsa o verdadera las siguientes proposiciones sobre las funciones de las
proteínas de membrana:
a) Sirven de anclaje del citoesqueleto
b) Fijan las células a la matriz extracelular
c) Participan en la síntesis de carbohidratos
d) Forman canales que facilitan el paso de iones y moléculas específicas a través de la
membrana
e) Actúan como receptores en procesos de comunicación celular
f) Poseen actividades enzimáticas específicas
g) Participan en mecanismos de reconocimiento célula-célula
h) Aportan resistencia térmica a la célula
i) Pueden transferirse de una célula a otra
4. Relacione los componentes de la membrana plasmática con las funciones o
propiedades que les correspondan.
Lípidos
____________
1. Forman parte del glucocáliz
2. La estructura de la membrana depende de estas
moléculas
Proteínas____________
3. Proporciona la funcionalidad a la membrana
4. Le confiere rigidez a la membrana
5. Participan en los procesos de coagulación de la sangre
6. Algunas de ellas atraviesan todo el espesor de la
membrana
7. Participan en el reconocimiento celular y rechazo de
injertos
Azúcares____________
8. Algunas de ellas flotan en el espesor de la membrana
9. Poseen mayor movilidad en la membrana
CAPÍTULO 08. CARBOHIDRATOS
1)
Defina químicamente a los carbohidratos.
2)
Elabore una clasificación de los carbohidratos con base en su grado de
agregación.
3)
Cuando existen varios carbonos quirales en el monosacárido, indique cuál
de ellos es el que se utiliza para establecer a qué familia (D o L) pertenece
el monosacárido en cuestión.
4)
Indique cuáles son las dos formas cíclicas de los monosacáridos, con base
en el número de miembros que conforman el anillo. Además, mencione cómo se
denominan los nuevos isómeros que se forman al establecerse la estructura
cíclica.
5)
Mencione tres ejemplos de los disacáridos más comunes.
6)
Menciones tres ejemplos de los polisacáridos más abundantes.
CAPÍTULO 09. NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS
1)
Mencione cuáles son las bases púricas y pirimídicas que se encuentran en
los ácidos nucleicos.
2)
Indique las diferencias químicas, funcionales y de localización entre los dos
tipos de ácidos nucleicos.
3)
La acción hidrolítica de las nucleasas genera varios tipos de productos:
muesca (nick), hueco (gap) y ruptura (break). Mencione a qué se refieren
estos términos.
4)
Describa brevemente los efectos hipocrómico e hipercrómico.
5)
Mencione el procedimiento para obtener la temperatura de fusión (Tm) y
cuál es el significado del incremento en su valor.
CAPÍTULO 10. TERMODINÁMICA EN BIOLOGÍA
1)
La siguiente reacción forma parte del ciclo del ácido cítrico. Basándose en
el cambio de energía libre, calcule:
a) La constante de equilibrio de la reacción a 25OC
b) El porcentaje de moléculas de isocitrato en el punto de equilibrio
Citrato  Isocitrato
2)
GO’ = 13.3 kJ/mol
Calcule el cambio de entropía estándar asociado a la reacción de hidrólisis
del ATP:
ATP + H2O  ADP + Pi
Sabiendo que GO’ = -35.4 kJ/mol y HO’ = -22.15 kJ/mol
temperatura de 25OC).
3)
(considere una
Se mezclan en un tubo de ensayo los intermediarios glucolíticos 3fosfoglicerato y 2-fosfoglicerato a concentraciones de 50 mM y 200 mM,
respectivamente. La reacción de isomerización correspondiente es
3-fosfoglicerato

2-fosfoglicerato
GO’ = + 4.4 kJ/mol
y se lleva al equilibrio por adición de la enzima fosfoglicerato mutasa. Con base en
dicha información calcule:
a) El cambio de energía libre asociado.
b) Las concentraciones de ambos compuestos una vez que la reacción
llegó al equilibrio.
4)
La enzima lactato deshidrogenasa cataliza la reducción reversible de
piruvato a lactato de acuerdo con la reacción:
Piruvato + NADH + H+
[380]
[50]

Lactato + NAD+
GO’ = - 25.1 kJ/mol
[3700]
[540]
Con base en el cambio de energía libre estándar, y considerando las
concentraciones intracelulares de los distintos compuestos en el músculo
esquelético (indicadas en mM debajo de cada compuesto) calcule:
a)
b)
El cambio de energía libre de la reacción bajo condiciones in vivo.
Basándose en el resultado obtenido, ¿en qué dirección será
espontánea la reacción indicada en el músculo esquelético?
5)
Durante la glucólisis, una parte de la energía liberada en el proceso de
conversión de glucosa a lactato es recuperada por la célula en forma de
ATP. Considerando las siguientes reacciones, calcule el porcentaje de
eficiencia de la glucólisis bajo condiciones estándar:
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi
Glucosa
6)

 2 Lactato + 2 ATP + 2 H2O
GO’ = -123,5 kJ/mol
GO’ = -184.5 kJ/mol
2 Lactato
La fermentación homoláctica y la fermentación alcohólica comparten la
misma secuencia de reacciones hasta la etapa de piruvato; una vez llegado
a este punto, el piruvato es reducido a dos moléculas de lactato (en el caso
de la fermentación homoláctica) o degradado a etanol y CO2 (en la
fermentación alcohólica). Basándose en dicha información y en las
siguientes reacciones:
Glucosa  2 Piruvato
GO’ = - 197 kJ/mol
Glucosa  2 Etanol + 2 CO2
GO’ = - 235 kJ/mol
Calcule el cambio de energía libre estándar correspondiente a la reacción:
Piruvato  Etanol + CO2
7)
Se han medido las concentraciones de los intermediarios glucolíticos en
diversos tejidos. En músculo esquelético y eritrocito las concentraciones de
glucosa 6-fosfato son de 3.9 mM y 0.083 mM, respectivamente, mientras
que las correspondientes a fructosa 6-fosfato en los mismos tejidos son de
1.5 mM y 0,014 mM. Con base en dicha información, y sabiendo que ambos
compuestos participan en la reacción de isomerización
Glucosa 6-fosfato
Responda:
a)
b)

Fructosa 6-fosfato
GO’ = + 1.7 kJ/mol
¿Cuál será el cambio de energía libre observado en cada uno de los
dos tejidos? (Considere una temperatura de 36OC.)
¿En cuál de los dos tejidos se encuentra más alejada del equilibrio la
reacción en cuestión?
RESPUESTAS A LOS PROBLEMAS
1) a) 4.663 X 10 -3
b) 0.464 %
2) + 44.5 J/mol K
3) a) + 7.83 kJ/mol
b) [3-fosfoglicerato] = 213.8 mM
[2-fosfoglicerato] = 36.2 mM
4) a) – 13.14 kJ/mol
b) En la dirección de formación de lactato
5) 33 %
6) - 19 kJ/mol
7) a) Músculo G = - 755 J/mol
b) En el eritrocito
Eritrocito G = - 2870 J/mol
CAPÍTULO 11. GLUCÓLISIS
1. ¿Cuántas fosforilaciones ocurren en la glucólisis anaerobia? Haga el balance
energético de la maltosa hasta piruvato.
2. ¿Cuál es el destino del NADH oxidado por la actividad de la deshidrogenasa
láctica? Describa las reacciones.
3. La glucólisis anaerobia consta de 10 reacciones enzimáticas, las cuales se resumen
en tres etapas ¿Cuáles son?
4. La fosfofructocinasa1 es una enzima reguladora de la glucólisis, la cual es inhibida
por____________ y______________.
a) ATP
b) Adrenalina
c) Leptina
d) ADP
e) Citrato
f) AMP
5. La acidosis láctica puede ser causada por:
a) Hipoxia
b) Hipoperfusión
c) Células cancerosas
d) Desarrollo embrionario
e) Todas las anteriores
6. Se dice que una persona está en buenas condiciones de salud en cuanto a su
metabolismo anaeróbico cuando presenta valores no mayores de _________mmol/L de
ácido láctico en sangre, y si la relación de ácido láctico/piruvato es de ________.
CAPÍTULO 12. EL CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO
1. En el ser humano, ¿cuál es la localización celular del ciclo de Krebs?
2. Mencione las cinco coenzimas que se requieren para que el complejo de la piruvato
descarboxilasa sea completamente funcional.
3. ¿Cuál es la molécula alimentadora del ciclo de Krebs?
4. Mencione las enzimas del ciclo de Krebs que se caracterizan por:
a).
Es una flavoproteína
b).
Es un complejo multienzimático, similar a la piruvato deshidrogenasa
c).
Reconoce ramas proquirales
d).
Lleva a cabo una fosforilación a nivel de sustrato.
5. Explique por qué se dice que el ciclo de Krebs es una vía anaplerótica, en donde
convergen vías anabólicas y catabólicas. Escriba algunos ejemplos.
CAPÍTULO 14. OXIDACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS
1. En seres humanos, ¿cuál es la localización celular de la beta-oxidación?
2. ¿Qué molécula transporta los residuos acilo a través de la membrana interna
mitocondrial?
3. ¿Cuáles son las coenzimas que participan en la oxidación de los ácidos grasos?
4. Mencione las enzimas que se requieren, de manera adicional a las de la beta-oxidación,
para oxidar los ácidos grasos insaturados y con número impar de átomos de carbono..
5. Mencione dos formas de regulación de la beta-oxidación.
CAPÍTULO 15. DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS Y CICLO DE LA UREA
DETERMINA SI ES FALSO (F) O VERDADERO (V):
1.
La ruta de degradación de aminoácidos es en general una ruta distinta de la
ruta biosintética.
2.
Durante el ayuno, los esqueletos hidrocarbonados de los aminoácidos
producen glucosa, cuerpos cetónicos y CO2 en el hígado.
3.
En condiciones fisiológicas, el hígado puede convertir intermediarios de
aminoácidos a glucógeno y triacilgliceroles.
4.
La ruta de degradación de la serina, alanina y cisteína producen piruvato y
glutamato.
5.
En el riñón, la Km de la Carbamoil sintetasa I es muy baja.
6.
El paso inicial para la síntesis de urea se realiza en citosol.
ELIGE LA OPCIÓN CORRECTA PARA CADA UNA DE LAS SIGUIENTES
PREGUNTAS:
7.
Desembocan en su metabolismo a piruvato
8.
Desembocan en su metabolismo a fumarato
9.
Forma Glicina
10.
Forman Acetil CoA
11
Con la glutamina sintetasa y amonio, forma una amida primaria
12.
Interviene en la desaminación oxidativa
13.
Metabolitos de reacciones de transaminación, presentes en la orina de “miel
de maple”.
a) Treonina, glicina y triptofano
b) Aspártico, tirosina y fenilalanina
c) Treonina
d) Triptofano Isoleucina y treonina
e) Glutamato
f) -cetoácidos
PREGUNTAS ABIERTAS:
14.
Durante el ciclo de la urea, ¿cuántos ATP ingresan y cuántos enlaces de
alta energía se generan?
15.
Cuando la ornitina transcarbamoilasa es deficiente, ¿qué tipo de patología
se presenta?
16.
Investiga las diferencias físico-químicas y bioquímicas que existen entre las
carbamoil sintetasa I y II.
Del siguiente esquema, completa los espacios: enzima, metabolito o cofactor.
MÚSCULO
?
?
a-cetoglutarato + NADPH
glutamato +
?
?
?
HÍGADO
Glutamina
glutaminasa
?
?
Glutamato
deshidrogenasa
NH4
?
RESPUESTAS
1.
V
2.
V
3.
V
4.
F
5.
F
6.
F
7.
a
8.
b
9.
c
10.
d
11.
e
12.
e
13.
f
Glutamina
CAPÍTULO 22. BIOSÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE ESFINGOLÍPIDOS
1.
¿Cuál es la unidad estructural de los esfingolípidos? Mencione su nombre común y
los nombres sistemáticos.
2.
Mencione tres funciones de los esfingolípidos.
3.
¿Cómo se clasifican los esfingolípidos de acuerdo con su composición?
4.
Mencione qué molécula es un punto común tanto en la síntesis como en la
degradación de todos los esfingolípidos.
5.
Mencione cuatro características estructurales de los ácidos grasos contenidos en los
esfingolípidos.
CAPÍTULO 23. BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
1.
¿Cómo se denomina a los aminoácidos que se requieren en la dieta del humano y
por qué? Mencione sus nombres.
2.
¿Cuáles son las dos coenzimas fundamentales en el metabolismo de los aminoácidos
y de qué manera participan?
3.
¿Cómo se denominan las patologías nutricionales por deficiencia de proteínas,
calorías o ambas?
4.
Mencione tres patologías del metabolismo de los aminoácidos, indicando el
aminoácido involucrado y el defecto enzimático.
5.
Mencione cuatro moléculas con actividad biológica, derivadas de los aminoácidos.
CAPÍTULO 24. REGULACIÓN HORMONAL DEL METABOLISMO
1.
¿Qué característica debe presentar una célula para que pueda percibir la señal
hormonal?
2.
Mencione tres mensajeros intracelulares y explique, grosso modo, la manera en que
participan.
3.
¿Cómo podemos clasificar a los receptores hormonales con base en su localización?
4.
Mencione tres hormonas que participen en la regulación de la glicemia y describa,
de manera general, cómo la afectan.
5.
Explique cómo afectan a la glicemia los siguientes estados fisiopatológicos:
ejercicio, inanición y estrés.
CAPÍTULO 26. SÍNTESIS DE DNA Y RNA
1. Describa los tipos de terminación de la transcripción en E. coli.
2. Distinga entre las tres DNA polímeras de E. coli. ¿Cuáles son las diferencias y
similitudes con las DNA polimerasas de eucariotes?
3. ¿Cuál es la función o participación de los intrones en el genoma humano?
¿Cuál es la explicación de su posible aparición temprana o tardía en la evolución?
CAPÍTULO 28. REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN DE LOS GENES
1. ¿Cuáles son los puntos de control de la expresión genética en organismos eucariotes
y qué diferencias tiene con los procariotes?
2. ¿Cuáles son los elementos reguladores presentes en la región promotora proximal
de eucariotes y de procariotes?
3. El modelo del operón de lactosa es un ejemplo clásico de regulación negativa.
Menciona un operón que sea ejemplo de regulación positiva.
4. ¿Cuáles son los principales motivos estructurales presentes en los factores de
transcripción?
5. ¿En qué consiste el mecanismo de atenuación de la transcripción del operón de
triptofano?
6. ¿A qué se refiere el término policistrónico?
CAPÍTULO 29. TECNOLOGÍA DEL DNA RECOMBINANTE
1.
¿A qué se refiere el término DNA-recombinante?
2.
Mencione la clasificación de las endonucleasas de restricción y sus principales
características.
3.
¿A qué se le denomina vectores de clonación? Mencione tres ejemplos.
4.
¿A qué se le denomina biblioteca genómica o genoteca?
5.
Describa los pasos fundamentales de la tecnología llamada “reacción en cadena de
la polimerasa” (PCR).
CAPÍTULO 30. REGULACIÓN DEL EQUILIBRIO ÁCIDOBÁSICO
1.
¿Cuáles son los principales sistemas amortiguadores del plasma?
2.
¿Cómo afecta a la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, el hecho de que en los
capilares disminuya el pH? ¿Qué nombre recibe este efecto?
3.
¿A qué se le denomina producto iónico del agua? Mencione su valor a 25oC .
4.
Exprese la ecuación de Henderson-Hasselbalch y mencione su utilidad.
5.
Enumere tres causas de acidosis metabólica.
CAPÍTULO 31. INGRESO Y TRANSPORTE DE OXÍGENO
1.
Describa de qué manera la hemoglobina aumenta la capacidad de la sangre para
transportar oxígeno. Contraste la capacidad de la sangre para hacer soluble el oxígeno en
ausencia y presencia de hemoglobina. Menciones sus implicaciones en las anemias.
2.
Explique por qué la hemoglobina se une al oxígeno en los alvéolos pulmonares,
pero se disocia en los capilares.
3.
Mencione las semejanzas y diferencias entre la hemoglobina y la mioglobina.
4.
¿Cómo se representa gráficamente la cooperatividad de la hemoglobina en la
asociación del oxígeno?
5.
Enumere tres factores que modifican la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
Explique su importancia fisiológica.
6.
Mencione dos ejemplos de hemoglobinas anormales y las principales características
de las enfermedades implicadas.
CAPÍTULO 32. METABOLISMO DEL COLESTEROL
1.
Investigue qué alimentos son ricos en colesterol.
2.
¿A partir de que molécula se obtienen todos los átomos de carbono del colesterol?
3.
¿Qué enzima representa el paso limitante en la biosíntesis del colesterol?
4.
¿Qué enzimas son responsables de la esterificación intracelular y extracelular del
colesterol? Mencione la molécula donadora del ácido graso, según corresponda en cada
caso.
5.
Enumere tres grupos de moléculas formadas a partir del colesterol.
6.
Mencione las dos principales lipoproteínas que transportan al colesterol, indicando
cómo se relacionan con el riesgo de aterosclerosis.
CAPÍTULO 33. LIPOPROTEÍNAS
1.
Si un paciente llega al consultorio con concentraciones de colesterol total de 315
mg/dl y triacilgliceroles de 145 mg/dl, ¿cuál sería su diagnóstico y cómo lo
verificaría?
2.
Describa brevemente las posibles causas de una elevación importante en las
lipoproteínas ricas en triacilgliceroles.
3.
a)
b)
c)
d)
¿Cómo afectaría a los lípidos y a las lipoproteínas una deficiencia de cada una de las
siguientes enzimas?
Hidroximetilglutaril-CoA reductasa.
Lipoproteína lipasa.
Proteína transferidora de ésteres de colesterol.
Lecitina: colesterol acil transferasa.
4.
Describa brevemente el metabolismo de las lipoproteínas de muy baja densidad.
CAPÍTULO 34. EICOSANOIDES
1.
Mencione tres grupos de moléculas pertenecientes a la familia de los eicosanoides.
2.
Los antiinflamatorios no esteroideos inhiben la síntesis de eicosanoides a nivel de la
enzima ciclooxigenasa (COX). Mencione cómo la inhiben.
3.
Indique el sitio de síntesis de los tromboxanos y el de los leucotrienos.
CAPÍTULO 35. OBESIDAD, LEPTINA E INSULINA
1.
Mencione tres citocinas que participan en la regulación del peso corporal a corto
plazo, y otras tres citocinas que lo regulan a largo plazo.
2.
Indique los tejidos en donde se sintetizan la leptina, insulina, colecistocinina y
adiponectina.
3.
¿De qué manera afecta el ejercicio al curso del síndrome dismetabólico?
CAPÍTULO 36. BIOLOGÍA DE LA TRANSMISIÓN SINÁPTICA
1.
Describa los elementos que constituyen una sinapsis, así como los tipos de sinapsis
de acuerdo con el sitio anatómico en donde se establecen, e indicando las más frecuentes.
2.
¿A qué se le llama potencial de membrana y cuáles son sus causas?
3.
Mencione cuáles son los criterios que debe reunir una molécula para ser considerada
como un neurotransmisor.
4.
¿Qué criterio se emplea para determinar si una molécula neurotransmisora es
estimuladora o inhibidora? Refiera dos ejemplos de cada tipo.
5.
Elabore un esquema para la síntesis de las catecolaminas (dopamina, noradrenalina
y adrenalina), si consideramos que aunque sea una vía común de síntesis, el tipo de
catecolamina que se sintetiza como producto final depende de la neurona.
6.
Mencione tres ejemplos de neuropéptidos.
7.
Refiera dos padecimientos en los que su patogenia esté asociada a los
neurotransmisores. Especifique para cada padecimiento el neurotransmisor involucrado.
CAPÍTULO 37. HORMONAS ESTEROIDES
1.
Mencione cuál es la molécula precursora de las hormonas esteroides.
2.
Indique el número de átomos de carbono de las siguientes series de hormonas
esteroides: pregnano, androstano, estrano.
3.
Para las siguientes hormonas peptídicas, mencione qué hormonas esteroides inducen
su síntesis, así como el tejido en el que se realiza dicha síntesis:
a)
Hormona Folículo estimulante (FSH)
b)
Hormona Luteinizante (LH)
c)
Angiotensina II/III
d)
Hormona adrenocorticotrófica (ACTH)
4.
Mencione cuatro efectos biológicos de la progesterona.
5.
¿Qué zona de la corteza suprarrenal es responsable de la síntesis de los
mineralocorticoides (e.g., aldosterona)?
6.
¿Cuál es el efecto neto de los glucocorticoides (e.g., cortisol) sobre la glucemia?
Explique de manera general, los efectos sobre las vías involucradas para lograr el efecto
final en la glicemia.
7.
Mencione la localización subcelular de los receptores de hormonas esteroideas.
CAPÍTULO 38. TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES
1. Efectos terapéuticos de agonistas
Los síntomas respiratorios del asma resultan de la contracción de los bronquios y
los pulmones, a consecuencia de la contracción del músculo liso de sus paredes.
Esta contracción puede ser revertida al incrementar la concentración de AMPc en
el músculo liso.
Explique los efectos terapéuticos del albuterol, un agonista -adrenérgico ,
administrado por inhalación para tratar el asma. ¿Esperaría usted que esta droga
tuviera efectos secundarios? ¿Cómo podría diseñarse una droga mejor que no
tuviera estos efectos?
2. Amplificación de señales hormonales
Describa todas las fuentes de amplificación en el sistema del receptor 1adrenérgico.
3. Terminación de las señales hormonales
Las señales captadas por una célula deben terminar de un momento a otro
después de ser transducidas. Describa algunos mecanismos utilizados por la
célula para terminar una señal.
4. Especificidad de una señal para un tipo celular único
Discuta la validez de la siguiente proposición: un mensajero (hormona, factor de
crecimiento o neurotransmisor) produce respuestas idénticas en diferentes tipos
de células blanco cuando éstas contienen receptores idénticos.
5. Efecto de la toxina del cólera en adenilil ciclasa.
La bacteria gram-negativa Vibrio cholerae produce una proteína, la toxina del
cólera (peso molecular de 90,000 Da), que es responsable de los síntomas
característicos del cólera: pérdida excesiva de agua corporal y de Na+ a través de
una continua y debilitante diarrea. Si los fluidos corporales y el Na+ no son
reemplazados, se provoca una deshidratación severa, que si no se trata de
inmediato puede ser fatal. Cuando la toxina del cólera gana acceso al tracto
intestinal humano, se une firmemente a sitios específicos de la membrana
plasmática de las células epiteliales que recubren el intestino delgado, lo que
provoca una activación prolongada de adenilil ciclasa (horas o días).
a) ¿Cuál es el efecto de la toxina del cólera sobre la concentración de AMPc
de las células intestinales?
b) Basándose en la información proporcionada, explique cómo funciona
normalmente el AMPc en las células del epitelio intestinal.
c) Sugiera un tratamiento posible del cólera (además de matar a la bacteria).
6. Mutaciones en proteínas que participan en transducción de señales
Explique por qué algunas mutaciones en ciertos dominios de un receptor o de una
proteína cinasa (A o C, por ejemplo) pueden producir receptor o cinasas
constitutivamente activas o inactivas.
7. Mecanismos de regulación de proteínas cinasas
Explique los mecanismos de regulación por fosforilación/desfosforilación de
proteínas cinasas A, B, y C.
CAPÍTULO 40. ÓXIDO NÍTRICO: PROPIEDADES QUÍMICAS Y EFECTOS
BIOLÓGICOS
1.
Mencione a partir de qué moléculas se sintetiza el óxido nítrico, así como los
nombres de las isoenzimas que lo sintetizan.
2.
La interacción del óxido nítrico con el oxígeno genera compuestos más estables
(indique sus nombres), los cuales son eliminados por la orina. Mencione por qué es
inestable el óxido nítrico y cuál es su vida media (¿segundos, horas, días?).
3.
Describa brevemente el mecanismo por el que el óxido nítrico estimula la
producción de GMPc.
4.
Mencione dos efectos del óxido nítrico sobre el aparato cardiovascular.
CAPÍTULO 41. BIOQUÍMICA DENTAL
1.
Las estructuras dentarias, como parte de los tejidos calcificados, sufren un proceso
de biomineralización. Mencione los componentes de la matriz orgánica y de la matriz
mineral.
2.
Explique por qué la deficiencia de vitamina C conduce a hemorragias gingivales,
entre otras manifestaciones.
3.
¿Cuáles son las características generales de los proteglicanos? Refiera cuatro
ejemplos de glucosaminoglicanos.
4.
¿Cuál es la unidad estructural del esmalte?
CAPÍTULO 42. ENZIMOLOGÍA CLÍNICA
1.
Mencione dos ejemplos de enzimas cuya síntesis se lleve a cabo en varios tejidos,
por lo que su elevación en la sangre solamente nos habla de la extensión del daño tisular y
del proceso de convalecencia.
2.
Mencione dos ejemplos de enzimas que al ser sintetizadas solamente por uno o dos
tejidos, su incremento en la sangre nos indica la localización del tejido dañado, es decir son
enzimas de tejido específicas.
3.
Indique cuántas isoenzimas tiene la deshidrogenasa láctica y mencione cuáles son
las típicas del músculo cardiaco y del hígado.
4.
Mencione cuántas isoenzimas tiene la creatina fosfocinasa e indique cuál es la
distribución tisular de ellas.
5.
Mencione tres padecimientos que causen elevación de la enzima aspartato
aminotransferasa y tres que incrementen la concentración sanguínea de alanina
aminotransferasa.
6.
¿A qué se refiere el cociente de DeRitis y cuál es su utilidad?
7.
¿Cuál es la utilidad clínica de la determinación de amilasa sérica?, ¿podría valorarse
la amilasa en la orina?
8.
Mencione tres padecimientos que cursen con amilasemia.
CAPÍTULO 43. CONTRACCIÓN MUSCULAR Y BIOQUÍMICA DEL EJERCICIO
1. Mencione las principales proteínas que participan en la contracción muscular.
a. Tropomiosina, troponina, actina y miosina
2. ¿Cuál es la función de las tres diferentes subunidades de la troponina que participan
en la contracción muscular?
a. Troponina C (TnC), une al Ca2+
b. Troponina I (TnI), inhibe la unión de la actina con la miosina
c. Troponina T(TnT), une al complejo troponina-tropomiosina
3. ¿Cómo se le llama a la unidad contráctil de la fibra muscular?
a. Sarcómera
4. ¿Cuales son las principales moléculas que participan en la liberación de Ca2+
sarcoplásmico para favorecer la contracción muscular?
a. Receptor de dihidropiridina, el cual es un sensor de cambios en el voltaje en
la membrana sarcoplásmica (túbulos T)
b. Receptor de ryanodina, el cual es un canal de Ca2+, permitendo la salida de
Ca2+ del retículo sarcoplásmico.
5. ¿En qué momento de la generación de la fuerza muscular se da el golpe de poder
(deslizamiento de las miosinas sobre las actinas y acercamiento de los discos Z)?
a. Al momento de que liberan el ADP y el Pi de la cabeza de miosina.
6. ¿Cómo participa el Ca2+en la activación de la contracción muscular?
a. Se une a la troponina C favoreciendo su cambio conformacional, y permite
que el complejo troponina-tropomiosina despeje el lugar de unión de la
actina y la miosina.
7. ¿Cuál es la función de la bomba de Ca2+ en el músculo esquelético?
a. Favorecer la relajación muscular
8. De acuerdo con las características descritas sobre las fibras musculares esqueléticas,
mencione las diferencias en el metabolismo energético entre las fibras tipo I y tipo
II.
a. Las fibras tipo I son principalmente oxidativas, en cambio las tipo II son
glucogenolíticas.
9. El consumo de O2 en estado de reposo es de 3.5 ml·min-1 por kg de peso corporal y
se le conoce como MET. Si usted consume 40 ml·min-1 kg-1 (VO2max) a
intensidades máximas de ejercicio, tiene un poco de sobrepeso y pretende entrenar a
intensidades aeróbicas para disminuir su grasa corporal, entonces se le recomienda
que en 80% de las sesiones no entrene a más de 80 u 85% de su VO2max. ¿A qué
porcentaje del VO2max (ml·min-1 kg-1) corresponde este 85 por ciento?
a. 40 - 3.5 = 36.5; 36.5 x 0.85 = 31.0 ml·min-1 kg-1
b. Regularmente durante un entrenamiento, el parámetro con que se trabaja es
la frecuencia cardiaca (FC) y no el VO2max. Sin embargo, es importante
conocer cuál es la FC máxima y con base en este parámetro, dosificar las
cargas de entrenamiento. Es decir, una vez conociendo la FC en condiciones
de reposo y la FC máxima, a la FC máxima se le resta la FC de reposo y el
resultado (conocido como FC de entrenabilidad) se multiplica por el
porcentaje de intensidad de entrenamiento que queremos trabajar. En cuanto
a la FC, se recomienda para condiciones aeróbicas trabajar igualmente a no
más de 85% de la FC máxima.
10. ¿Cómo se denomina el umbral donde el metabolismo cambia, de ser más aeróbico a
más anaeróbico, el cual es encontrado a concentraciones de 4 mM de lactato en
sangre?
a. Umbral aeróbico, umbral anaeróbico o umbral de lactato.
11. ¿Qué características, en cuanto a su duración e intensidad, tiene un ejercicio
aeróbico?
a. Larga duración (> de 3 minutos) y baja intensidad (< del 85% del VO2 max)
12. ¿Qué características, en cuanto a su duración e intensidad, tiene un ejercicio
anaeróbico?
a. Corta duración (< de 3 minutos) y alta intensidad (> del 85% del VO2 max).
13. ¿Cómo llamaría usted a un ejercicio intenso y de muy corta duración (< 3 segundos)
y que no permita el aumento en las concentraciones de lactato en sangre?
a. Anaeróbico aláctico.
14. Mencione usted el nombre de la proteína que se encarga de introducir la glucosa a la
célula muscular y cuáles son dos mecanismos principales que la activan.
a. GLUT4
b. Mecanismos dependientes de insulina y mecanismos independientes de
insulina, como la contracción muscular.
15. Mencione usted los dos mecanismos para el transporte de ácidos grasos por la
membrana plasmática.
a. Transporte pasivo, comúnmente llamado de flip-flop y difusión facilitada
por proteínas translocadoras de ácidos grasos llamadas FAT/CD36.
16. Mencione el mecanismo de transporte de ácidos grasos hacia la matriz mitocondrial.
a. Difusión facilitada por la proteína localizada en la membrana mitocondrial
llamada acilcarnitina translocasa.
17. Explique de qué maneras el organismo se adapta para una mayor reutilización de
lactato durante el ejercicio.
a. Aumentando el metabolismo gluconeogénico del hepatocito y la expresión
de los cotransportadores (MCT1 y MCT2) de lactato y H+ en el músculo
esquelético.
18. De manera general, explique cómo modifica el ejercicio aeróbico el metabolismo
glucolítico y oxidativo.
a. Inhibe el metabolismo glucolítico y activa el oxidativo.
CAPÍTULO 45. FENÓMENO DE LA VISIÓN
1.
¿Cuáles son las células sensoriales en el órgano visual?.
2.
¿Cuál es la distribución (en la retina) de los conos y de los bastones?
3.
Describa los componentes de los pigmentos visuales.
4.
Explique en qué consiste la visión fotópica y la visión escotópica.
5.
Explique en qué consiste la ceguera al color, mencionando su fundamento
bioquímico.
6.
Mencione qué vitamina participa en el fenómeno de la visión y describa en qué
alimentos podemos encontrarla.