Tríada catalítica

El término tríada catalítica refiere a los tres residuos de aminoácidos que funcionan en conjunto en el centro del sitio activo de algunas enzimas hidrolasas y transferasas (por ejemplo, proteasas, amidasas, esterasas, acilasas, lipasas y β-lactamasas). Una tríada Ácido-Base-Nucleófilo es un motivo común para la generación de un residuo nucleofílico para la catálisis covalente. Los residuos aminoacídicos forman una red de relevamiento de cargas que polarizan y activan al nucleófilo, el cual ataca al sustrato, formando un intermediario covalente el cual es luego hidrolizado para regenerar la enzima libre. El residuo nucleofílico es por lo general una serina o una cisteína pero algunas veces puede ser una treonina.Debido a que las enzimas se pliegan en complejas estructuras tridimensionales, los residuos de la tríada catalítica pueden estar muy alejados unos de otros sobre la secuencia primaria, sin embargo, se encuentran estrechamente relacionados en el plegamiento final.Además de ejemplificar a la perfección la evolución divergente de función (incluso con el nucleófilo de la tríada), las tríadas catalíticas muestran algunos de los mejores ejemplos de evolución convergente. Las limitaciones químicas del proceso catalítico han conducido a la misma solución catalítica para al menos 23 superfamilias diferentes de enzimas que evolucionaron en forma independiente. Su mecanismo enzimático es por lo tanto uno de los mejor estudiados en toda la bioquímica.