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Lectura
Complementaria
Colegio
Hispano
Americano
Depto. de Ciencias - Biología
Nivel: 4to medio
Unidad I
1
Proteínas
En las células, son las proteínas las macromoléculas más abundantes y las que constituyen más de la mitad de su peso seco.
No hay que olvidar, que éstas son el resultado molecular de la expresión genética. Cumplen funciones importantes como las de formar
el esqueleto celular y regular el metabolismo como ocurre con la insulina y el glucagón (hormonas proteicas), que son responsables de
mantener el nivel de glucosa normal en la sangre (glicemia).
Las proteínas participan también acelerando la velocidad de reacciones del metabolismo, y se denominan enzimas.
Intervienen además en la defensa del organismo a través de los anticuerpos, proteínas complejas que participan en la detección y
eliminación de los agentes extraños. Otros tipos de proteínas que se utilizan con fines estructurales, como la elastina, que confiere
elasticidad a la piel; la queratina que es la principal proteína del pelo, de los cuernos y de las uñas. Cumplen además, funciones de
transporte de sustancias en el plasma como la Hemoglobina y a través de la membrana celular (canales y Carriers). (Tabla 1)
Función
Estructural
Contráctil
Inmunitaria
Mensajera
Reserva
Transporte
Catalítica
Tabla 1: Funciones de las proteínas
Ejemplo
Colágeno de la piel; queratina del pelo, uñas y cuernos; tubulina en citoesqueleto
Actina y miosina en los músculos
Inmunoglobulinas o anticuerpos producidos por los linfocitos B
Hormona del crecimiento, Histamina
Albúmina presente en el huevo, caseína de la leche
Hemoglobina que transporta oxígeno
Enzimas: catalizan reacciones químicas celulares, ATP sintetasa
Son polímeros de aminoácidos en que un aminoácido está unido al adyacente por un enlace covalente llamado enlace
peptídico. (Fig. 1)
Fig. 1
Hay 20 tipos de aminoácidos en las proteínas, pero alcanzan para fabricar miles de proteínas distintas, debido al orden en que
se colocan los aminoácidos. Estos aminoácidos son de cuatro tipos:




No polares: Con su radical Hidrofóbico, tales como: Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y
metionina.
Polares sin carga: Con su radical hidrofílicos, pero sin carga eléctrica, tales como: Glicina, serina, treonina, cisteína (único
que tiene Azufre), tirosina, asparagina y glutamina.
Ácidos: polares con carga negativa: ácido aspártico y ácido glutámico.
Básicos: polares con carga positiva: histidina, lisina y arginina.
Cuando se habla de aminoácidos esenciales y no esenciales se hace referencia al hecho de que algunos deben ser incorporados
en la dieta de un determinado animal porque éste no es capaz de sintetizarlos a partir de otros. Estos son los esenciales. Aquellos que
el animal puede sintetizar a partir de otros se llaman no esenciales.
En las proteínas reconocemos tres o cuatro niveles de organización (Fig. 2):

Estructura Primaria: es el nombre que recibe la secuencia lineal de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, que forman
una cadena polipeptídica. Está determinada por la información hereditaria y es responsable de los siguientes niveles de
organización.
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Fig. 2

Estructura Secundaria: Es la conformación espacial que puede adoptar los aminoácidos cercanos que forman una proteína.
La estructura secundaria está determinada por la naturaleza química de los aminoácidos que componen a una proteína. Así,
los aminoácidos no polares tienden a disponerse de manera de no interactuar con el medio acuoso que forma la gran mayoría
de la célula. Los aminoácidos polares en cambio, se acomodan de manera que puedan contactarse con este abundante
solvente celular.
Hay dos estructuras secundarias que adoptan frecuentemente las proteínas: Hélice alfa y la hoja beta. La primera es
un arreglo helicoidal regular que se asemeja a un cilindro; la segunda presenta en cambio, forma de hoja, dado que la cadena
polipeptídica está casi completamente extendida. Esta forma se mantiene a que algunos aminoácidos conforman puentes de
hidrógenos.

Estructura Terciaria: Corresponde a estructuras tridimensionales regulares que se forman al plegarse las estructuras
secundarias sobre sí mismas. Los puentes disulfuro que se forman entre dos cisteínas juntan partes de un solo péptido que,
de otra manera, quedarían distantes. En la queratina, las hélices se mantienen unidas de diversas maneras por puentes
disulfuro, dependiendo si el pelo es lacio o rizado. La influencia más importante sobre la estructura terciaria de una proteína es
su ambiente celular: específicamente, si la proteína está disuelta en el agua del citoplasma, o en los lípidos de las
membranas, o si abarcan ambos ambientes. Los aminoácidos hidrofílicos pueden formar puentes de hidrógeno con moléculas
de agua cercanas, cosa que no pueden hacer los aminoácidos hidrofóbicos. Por ello, una proteína disuelta en agua se pliega
en una masa irregular, con los aminoácidos hidrofílicos hacia fuera, hacia el entorno acuoso, y los aminoácidos hidrofóbicos
agrupados en el centro de la molécula. Lo contrario ocurre con una proteína inserta en la membrana celular. Otro ejemplo:
Insulina

Estructura Cuaternaria: cuando hay más de una cadena polipeptídica (subunidad) conformando la proteína, cada una con su
estructura terciaria. La hemoglobina consta de dos pares de péptidos similares, que se mantienen unidos por puentes de
hidrógenos. Cada péptido sujeta una molécula orgánica que contiene hierro, llamado grupo Hemo (Hem), que puede unirse a
una molécula de oxígeno.
Desnaturalización: Alteración de la estructura secundaria y terciaria de una proteína (sin romper los enlaces peptídicos entre los
aminoácidos), perdiendo ésta su función. Una de las formas de desnaturalizar es a través del calor, rayos UV, soluciones ácidas o
saladas.
Actividad Resuelta
1.- ¿Cuál(es) de los siguientes Organelos celulares contiene proteínas en su interior?
I) Núcleo.
II) Retículo endoplásmico liso (REL).
III) Retículo endoplásmico rugoso (RER).
A) sólo I
B) sólo II
C) sólo III
D) sólo I y II
E) I, II y III
Clave: E
Habilidad cognitiva: Comprensión.
Comentario:
Esta pregunta mide la habilidad de comprensión de los alumnos/as, y requiere que conecten los conceptos de organización estructural
y el funcionamiento celular. Una aproximación adecuada, para abordar correctamente la pregunta, es que los organelos celulares
corresponden a compartimentos donde se llevan a cabo actividades especializadas, necesarias para la célula. Estas actividades no
ocurren espontáneamente, son promovidas por un tipo de proteínas fundamentales conocidas como Enzimas. Luego, todos los
organelos contienen proteínas en su interior.
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Enzimas
La estabilidad de las moléculas complejas, como los nutrientes, hace que sea añadirles energía para poder desintegrarlas. Se
trata de un fenómeno análogo al de una piedra que está enredoso en un cerro, que se encuentra en un nivel energético mucho más
elevado, menos estable, que si estuviera en el suelo; pero para que caiga al suelo es necesario darle un empujón, es decir, aportarle
energía.
La energía adicional que requieren las moléculas de reactantes para reaccionar se llama energía de activación. Las
moléculas que contienen la energía necesaria para reaccionar, a la temperatura que es compatible con la vida, son muy pocas. Si
pocas moléculas de reactantes pueden reaccionar, habrá poca cantidad de productos originados por unidad de tiempo, es decir, la
velocidad de la reacción será muy baja. Pero las células tienen la solución: cuentan con proteínas que se unen a los reactantes
formando combinaciones muy inestables, de modo que necesitan mucho menos energía para reaccionar (Fig. 3 y 4). Así, muchas más
moléculas de reactantes pueden tener la energía mínima necesaria para reaccionar, es decir, se originan más productos por unidad
de tiempo, o sea, se acelera la reacción.
Fig 3
Fig. 4
Se llama catalizador a cualquier sustancia que influye sobre la velocidad de las reacciones químicas. Si las retarda se llama
catalizador negativo y si las acelera, positivo. Los catalizadores que poseen las células se llaman enzimas. Son proteínas sintetizadas
por las células mismas y pueden actuar dentro o fuera de ellas.
Como ya dijimos, para acelerar las reacciones químicas las enzimas se unen a los reactantes. El reactante específico para
una clase de enzima se denomina sustrato.
Configuración enzimática: Relación enzima-sustrato
Las enzimas tienen una determinada forma
tridimensional de la que depende su actividad catalítica, pues
entre ellas y sus sustratos existe una complementariedad
estructural, de modo que calzan entre sí, parecido a como la
hacen una llave y su cerradura, en un sitio llamado sitio
activo (Fig. 5). Esto hace que las enzimas sean específicas.
Esto quiere decir que una determinada enzima se une a un
solo tipo de sustrato y sirve para un solo tipo de reacción.
Fig. 5
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Actividad Enzimática
El complejo enzima-sustrato necesita menor energía de activación, que el sustrato solo para reaccionar, lo que acelera la reacción en
un promedio de un millón de veces. La velocidad de reacción dependerá de varios factores (Fig. 6):

Concentración de enzima: La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración enzimática.

Concentración de sustrato: La velocidad de reacción es, a baja concentración de sustrato, directamente proporcional a ésta,
como es de esperar; sin embargo, alcanzada cierta concentración sustrato, todas las enzimas están ocupadas al máximo y ya no se
obtiene mayor velocidad por agregar más sustrato. Se ha alcanzado una velocidad máxima y se dice que el sistema está saturado.

Temperatura y pH: La actividad de la enzima depende tanto de la temperatura como del pH, existiendo para cada enzima
una temperatura y un pH a los cuales la velocidad de reacción es máxima. Estos se llaman valores óptimos y, a medida que nos
alejamos de ellos (aumentando o disminuyendo), disminuye la actividad enzimática. A temperaturas mayores que la óptima
comienza a desnaturalizarse, mientras que a temperaturas inferiores, la energía cinética de las partículas disminuye, con lo que
disminuye la frecuencia de colisiones entre ellas y su posibilidad de encontrarse y reaccionar.

Presencia de Coenzimas y Cofactores: La actividad de ciertas enzimas requiere, en ciertos casos, de la presencia de otras
moléculas. Cuando éstas no son orgánicas (Zn++, Cu+, Mn++, Mg+, K+,Fe+ y Na+) hablamos de cofactores. Cuando son orgánicas, no
proteicas, hablamos de coenzimas, como por ejemplo el ATP y el NAD. En algunas ocasiones las moléculas accesorias deben ser
parte de la enzima.
Fig. 6
Las enzimas no son modificadas por la reacción que catalizan, de modo que al ser liberadas pueden catalizar otra reacción igual.
El número de moléculas de sustrato sobre el que actúa una enzima en un minuto se llama número de recambio. Es un número tan
grande (cerca de un millón) que las enzimas pueden actuar en cantidades pequeñísimas.
Regulación Enzimática
Las reacciones catalizadas por enzimas deben estar cuidadosamente coordinadas de modo que, si un producto se está
acumulando, se inhiban las enzimas que catalizan las reacciones que conducen a su producción. Hay dos tipos de inhibición:
1.- Retroalimentación Negativa: El mismo
producto acumulado inhibe a una enzima que
participa en su síntesis, o bien activa una
enzima que cataliza reacciones distintas a
partir de los mismos sustratos (Fig. 7). Los
inhibidores de las enzimas no son sus propios
sustratos, de modo que no se unen a la
enzima en su sitio activo sino que en otro sitio,
con lo que alteran su forma y su
funcionamiento. Esta inhibición no competitiva
constituye un efecto alostérico (Fig. 8 y 9).
Fig. 8
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2.- Inhibición competitiva: Ejercida por una sustancia lo suficientemente semejante al sustrato como para competir con él por la
unión al sitio activo e impedir, de este modo, su unión a la enzima (Fig. 9).
Fig. 9: Regulación enzimática por regulación
alostérica y por inhibición competitiva
a)
Muchas enzimas tienen un sitio activo y
un sitio regulador alostérico en
diferentes partes de la molécula.
b)
Cuando las enzimas se inhiben por
regulación alostérica, la unión de una
molécula reguladora altera el sitio
activo y hace a la enzima menos
compatible con su sustrato.
c)
En la inhibición competitiva, una
molécula parecida al sustrato encaja en
el sitio activo e impide la entrada del
sustrato.
Actividad: Factores que modifican la actividad enzimática (temperatura y pH)
1. Explica cómo afectan el pH y la temperatura a la actividad enzimática rellenando los huecos correctamente.
óptimos
100
50
60
alcalino
alejen
bacterias termófilas
cargas
superficiales
sitio activo
combinación
conformación espacial
desaparecerá
desnaturalización
desnaturalizar
disminuirá
disminuye
estación fría
estructura terciaria
estructura terciaria
hibernar
homeostáticos
homeotermos
inactivan
intestino
medio interno
normal
organismo
pepsina
pH ácido
pH óptimo
pH neutro
poiquilotermos
proteica
ptialina
sustrato
temperatura
Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH, cada enzima posee temperatura y pH ____________
para actuar, de manera que su actividad_________________ sensiblemente o incluso ____________________ cuando los valores de
ambas variables se ____________ del adecuado. Las variaciones de pH y temperatura afectan a la ____________ de la fracción
_________________ de la enzima, incluso provocan su ___________________, desapareciendo el _________________y, en
consecuencia, la capacidad de _____________ con el _______________.
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La mayoría de las enzimas se ______________________ a
Pequeñas variaciones del pH del _____________ producen
temperaturas comprendidas entre _________ y ________ºC,
grandes cambios en la actividad de las enzimas, ya que modifican
excepto las _____________, capaces de resistir temperaturas
las
próximas a los ______ºC. En los animales _________________,
_______________.
la
Por otro lado, el _________________ es diferente para los
temperatura
óptima
coincide
con
la
temperatura
_____________
y
se altera la ___________
de la
_____________ del cuerpo.
distintas enzimas de un _____________________, así: La
Los animales _________________, que carecen de mecanismos
_______________
____________________
la
__________. La _____________ salival está adaptada a un
a
______. La tripsina y quimiotripsina del ________________ están
____________________,
para
se
regular
ven
obligados
__________________ en la __________________________, ya
del
estómago
está
adaptada
adapatadas a un pH ligeramente __________________.
que la actividad de sus enzimas _______________ en esta
época, aunque no se llegan a _________________.
2.- realiza la siguiente actividad virtual en la página:
http://personales.ya.com/geopal/biologia_2b/unidades/ejercicios/act8benzitema1.htm
a
un