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Proteínas y Enzimas Colegio Hispano Americano Depto. De Ciencias – Biología Nivel: 4to medio Características C, H, O y N; aunque a veces S , P, Fe, Cu, Mg e I. Alto peso molecular Unidad estructural: Aminoácido. Ejemplos de aminoácidos Ácido Glutámico Clasificación de proteínas según aminoácido (radical) Radical Hidrofóbico polares con carga negativa Radical hidrofílicos polares con carga positiva Consumir porotos Enlace Peptídico Las proteínas las consumimos en: Carnes, Leche, Huevos, Cereales, legumbres y Frutos Secos. Tabla 1: Funciones de las proteínas Función Estructural Ejemplo Colágeno de la piel; queratina del pelo, uñas y cuernos; tubulina en citoesqueleto Contráctil Actina y miosina en los músculos Inmunitaria Inmunoglobulinas o anticuerpos producidos por los linfocitos B Mensajera Hormona del crecimiento, Histamina Reserva Albúmina presente en el huevo, caseína de la leche Transporte Hemoglobina que transporta oxígeno Catalítica Enzimas: catalizan reacciones químicas celulares, ATP sintetasa Niveles estructurales de los polipéptidos Niveles de Organización de las Proteínas Estructura primaria Estructura Secundaria • Puentes de H+ • Las proteínas colocan sus aminoácidos con grupos hidrofóbicos hacia el interior y los aminoácidos con grupos hidrofílicos hacia el exterior Estructura secundaria tipo beta Proteínas que interaccionan con el ADN Estructura terciaria Estructuras tridimensionales regulares que se forman al plegarse las estructuras secundarias sobre sí mismas. Los puentes disulfuro que se forman entre dos cisteínas juntan partes de un solo péptido que, de otra manera, quedarían distantes. Insulina Mioglobina Queratina MIOGLOBINA Estructura cuaternaria HEMOGLOBINA Estructura cuaternaria Desnaturalización: Alteración de la estructura secundaria y terciaria de una proteína (sin romper los enlaces peptídicos entre los aminoácidos), perdiendo ésta su función. Desnaturalización por calor, rayos UV, soluciones ácidas o saladas y agentes reductores (ej: beta-mercaptoetanol) 1.- ¿Cuál (es) de los siguientes Organelos celulares contiene proteínas en su interior? I) Núcleo. II) Retículo endoplásmico liso (REL). III) Retículo endoplásmico rugoso (RER). A) sólo I B) sólo II C) sólo III Clave: E D) sólo I y II Habilidad cognitiva: E) I, II y III Comprensión. Enzimas Proteínas que participan acelerando la velocidad de reacciones del metabolismo. Energía de Activación Catalizador Cualquier sustancia que influye sobre la velocidad de las reacciones químicas. • Catalizador negativo: Retarda • Catalizador positivo: Acelera Los catalizadores biológicos (célula): Enzimas. Configuración enzimática: Relación enzima-sustrato Forma tridimensional depende su actividad catalítica E+S *sitio activo Factores que regulan la velocidad de reacción La actividad de ciertas enzimas requiere, en ciertos casos, de la presencia de otras moléculas: Cofactores: No orgánicas (Zn++, Cu+, Mn++, Mg+, K+,Fe+ y Na+). Coenzimas: Orgánicas y/o no proteicas, (ATP y el NAD). Regulación Enzimática Retroalimentación negativa El mismo producto acumulado inhibe a una enzima que participa en su síntesis, o bien activa una enzima que cataliza reacciones distintas a partir de los mismos sustratos Inhibición no competitiva: efecto alostérico La unión de una molécula reguladora altera el sitio activo y hace a la enzima menos compatible con su sustrato Inhibición Competitiva En la inhibición competitiva, una molécula parecida al sustrato encaja en el sitio activo e impide la entrada del sustrato. Regulación enzimática por regulación alostérica y por inhibición competitiva
