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T.4.- PROTEÍNAS
1.- PROTEÍNAS
Macromoléculas (↑ peso molecular) formadas por la unión de 20 monómeros diferentes  aminoácidos.
• Composición: C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos como P, Fe, Mg, Cu, ...
• Gran abundancia (50% del peso en seco celular)
• Combinaciones de los 20 aa → ↑ variedad de estructuras tridimensionales → ↑ variedad funciones
•
Existen aminoácidos PROTEICOS y NO PROTEICOS
1.1.- Aminoácidos proteicos
Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical carboxilo. Existen + 100 en la naturaleza
• Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas  Aminoácidos proteicos.
Son todos α-aminoácidos  Cα : aquel que está unido al C del grupo carboxilo(-COOH).
Aminoácidos esenciales: 10 de los 20 que NO podemos sintetizar:
Thr, Met, Lys, Val, Trp, Leu, Ile y Phe (His y Arg durante la infancia)
•
Aminoácidos no protéicos  Derivados de aa con funciones de comunicación celular:
-
Neurotransmisores: ácido γ- aminobutírico (derivado del Glu)
dopamina, noradrenalina (derivados de la Tyr)
Hormonas: Tiroxina (derivado de la Tyr)
Mediador local: Histamina (derivado de la Hys)
-
Propiedades aminoácidos
•
•
•
•
Sólidos, fácilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos.
Son polares y algunos anfipáticos (cadena R apolar)
Todos Cα asimétrico (excepto Gly) → Isomería Espacial (D – L) y Óptica (+ -)
Son L-aminoácidos → Las enzimas que sintetizan las proteínas sólo insertan isómeros L
(enantiómeros D en pared bacteriana y algunos antibióticos)
•
Son anfóteros: grupo amino y ácido  Su comportamiento ácido o base depende del medio.
• Tampones fisiológicos (mantienen constante el pH del medio):
En medio ácido  se comportan como base (captan H+ → NH3+)
En medio básico  se comportan como ácidos (ceden H+ → COO-)
En disoluciones acuosas neutras  iones dipolares (carga + y -)
A pH ~7  Doblemente ionizados (Formas zwitteriónicas)  punto isoeléctrico
Clasificación aminoácidos proteicos
•
Según la naturaleza de la cadena lateral R:
2. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Cada proteína → Estructura tridimensional única  Actividad biológica (función) específica
•
En cada estructura tridimensional o conformación espacial de una proteína se describen 4 niveles
diferentes de complejidad creciente:
- Estructura 1ª: Secuencia de aminoácidos  unidos por enlaces covalentes amídicos (enlaces peptídicos)
- Estructura 2ª: Conformación  Disposición que adopta en el espacio la cadena de aminoácidos (α-hélice y
hoja plegada-β)  uniones mediante enlaces por puentes de hidrógeno
- Estructura 3ª: Conformación  Disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria (globular o
fibrosa),  estabilizada por enlaces débiles (hidrofóbicos, electrostáticos) y covalentes (disulfuro).
Participan en el enlace las cadenas laterales R
- Estructura 4ª: Asociación  Proteínas formadas por dos o más subunidades o protómeros,  unidas por
enlaces débiles hidrofóbicos, electrostáticos, disulfuro, … . Participan las cadenas R
2.1. ESTRUCTURA PRIMARIA
Disposición lineal de los aa, unidos mediante enlace amídico (-CO-NH-)
Enlace peptídico
• Obtención de cadenas lineales de aa enlazados (péptidos < 10 aa)
2, dipéptido; 3, tripéptido; 4, tetrapéptido; n, polipéptido (10-100 aa)
•
Proteína: nº de aa ≥ 100, con estructura tridimensional (y por tanto función) definida.
Pueden constar de 1 o más cadenas polipeptídicas.
La función de la proteína dependerá de esta secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte
• La estructura 1ª se caracteriza por:
- Composición aa : Proporción de los distintos aa que la componen
- Secuencia aa: Orden en que están alienados los aa (determinado por la información de los genes)
Características del enlace peptídico
•
Enlace amídico (-CO-HN-): Enlace covalente entre un OH del grupo carboxilo y un H del grupo amino de
otro aminoácido, con liberación de 1 molécula de agua.
• Carácter parcial de doble enlace (+ rígido) → Restricciones en el plegamiento proteína:
Los átomos de cada enlace peptídico (-O-C-N-H-) se encuentran en un mismo plano (No rotación entre ellos)
La rotación de las cadenas se realiza por el Cα (tiene libertad de giro)
La cadena polipeptídica se asemeja a una sucesión de placas:
2.2 Estructura secundaria
Disposición espacial de la cadena de aminoácidos (Las cadenas se pliegan conforme se van sintetizando)
• Plegamiento de la estructura primaria → Conformaciones en α-hélice, láminas-β, giros o codos-β y la
hélice de colágeno
• Se establece por enlaces de puente de H entre C=O y N-H de enlaces peptídicos próximos.
• Existen enroscamientos aleatorios: Secuencias sin estructura 2ª bien definida
CONFORMACIÓN EN α-HÉLICE
Giro de la cadena respecto a los Cα. Dextrógira
Los grupos radicales R quedan al exterior de la hélice
Estabilidad de la α-hélice → depende de los aa que la componen:
(los que protegen los puentes de H → Ej.- Glu, Met, Ala, Leu)
Desestabilización de la α-hélice:
- aa con R voluminoso próximos
- aa con cargas próximas
- aa con mal acomodamiento (Pro)
HÉLICE DE COLÁGENO  Superhélice de colágeno → Triple hélice  Proteína muy estable
- Estructura en hélice especial, más larga y levógira
- Ricos en Gly, Pro e hidroxiprolina  giro amplio
(Las cadenas R de pro e hidroxiprolina dificultan formación
de ptes de H → no forma α-hélice si no hélice más distendida)
•
HOJA PLEGADA o β-LAMINAR
- Cadena polipeptídica extendida (ausencia de ptes de H
entre aminoácidos próximos)
Radicales R arriba o abajo
- Se pueden unir varias cadenas de forma paralela o
antiparalela.
- Enlaces de H intracatenarios entre enlaces peptídicos
lejanos
- Le confiere más estabilidad.
- Rica en Tyr, Val, Ile
- Fibroína (enlaces de H intercatenarios; ≠ polipéptido)
•
GIROS o CODOS TIPO β
- Regiones obligadas a cambiar bruscamente de dirección
- Conectan extremos de 2 segmentos adyacentes y antiparalelos de hoja plegada
- Ricos en Pro
2.3. Estructura terciaria
Conformación espacial definitiva por las interacciones entre cadenas R (la proteína puede ser funcional)
• Tipos de proteínas:
- Fibrosas o filamentosas:
Cadenas R apenas influyen (pocos grupos polares)
Mantiene el ordenamiento 2º sin modificaciones
Proteínas alargadas, resistentes e insolubles en agua
Función: ESTRUCTURAL
Ej.- Colágeno, queratina, fibroína
- Globulares:
Plegamiento espontáneo de la estructura 2ª
Proteínas esferoidales, compactas (con poco o ningún espacio para moléculas de agua) y solubles en agua
Orientación cadenas laterales R depende naturaleza y ambiente (polar o apolar):
- R apolares (predomina lámina-β  Interior)
- R polares (predomina α-hélice  Exterior)
Ej.- Mioglobina
Elementos conformacionales de las proteínas globulares:
Superestructuras secundarias
Motivos de la estructura suprasecundaria
• Dominios estructurales
Asociaciones de α-hélice y lámina-β (conectadas a
través de asas o lazos) repetidos en varias
regiones.
Forman patrones presentes en proteínas diferentes.
Estos plegamientos se estabilizan a través de la misma
clase de enlaces que mantiene a la estructura
terciaria.
Ej.- unidad βαβ, barril β, meandros β, grecas
Combinaciones de α-hélice y lámina- β
Forman estructuras compactas y estables
Cada dominio  1 función concreta
- Proteínas con 1 o varios dominios (= varias
funciones)
- Mismos dominios en proteínas diferentes
Dominios útiles se han mantenido en la evolución
Ej.- Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa
Enlaces de la estructura 3ª
Participan los grupos de las cadenas laterales R
• Tipos:
1. Enlaces de H
Entre aa polares sin carga
2. Enlaces electrostáticos
Entre grupos –COO- (en aa ácidos)
Entre grupos –NH3+ (en aa básicos)
3. Enlaces hidrofóbicos y de Van der Waals
Entre radicales apolares
4. Enlaces disulfuro
Entre grupos tiol (-SH) de Cys
2.4. Estructura cuaternaria
Proteínas formadas por asociación de varias cadenas peptídicas (protómeros)
Se establece por uniones débiles (ptes de H, electrostáticas, hidrofóbicas)
y covalentes (disulfuro)
• En proteínas fibrosas:
Forman complejos supramoleculares con forma alargada
(la base es la estructura 2ª)
Función: Estructural
Ej.- colágeno: Asociación de triples hélices
• En proteínas globulares:
Unión entre protómeros: enlaces no covalentes
Es responsable de su actividad biológica
Ej.- hemoglobina: dos cadenas α y dos β
Cambios conformacionales: Proteínas alostéricas
Algunas proteínas → presentan cambios conformacionales dependiendo de cambios físico-químico (pH, T, …)
• Proteínas alostéricas: (Allo: Otro; Estereo: Sitio). Presentan más de una estructura mediante las cuales
realizan su actividad. Cambios inducidos por unión de ligando  Adquieren dos conformaciones (activa
e inactiva)
El ligando activa o inhibe la acción
•
Alosterismo: El ligando se une en un lugar distinto al sitio activo y, activa (activador) o reprime
(inhibidor) su función  Permite regular la actividad de una proteína (por tanto, su función).
ACTIVACIÓN EN CASCADA
3.- PROPIEDADES PROTEÍNAS
Dependen de los grupos R en superficie (que sobresalgan de la molécula
para que puedan interaccionar con el entorno). Por tanto, del:
- Plegamiento cadena/s peptídica/s
- Conformación geométrica que adopten
Tipos:
• ESPECIFICIDAD
- Unión selectiva a otra molécula (diferente o idéntica)
- Presencia de sitio activo. Depende de estructura 1ª
- Cualquier cambio secuencia de aminoácidos disminuye o pierde la
función
- Especificidad de unión consigo mismo: Protómeros
• SOLUBILIDAD (Forman dispersiones coloidales)
- Proteínas globulares: solubles en agua
(solvatación entre cargas de grupos R y agua)
- Proteínas fibrosas: insolubles (Función estructural)
• DESNATURALIZACIÓN
Pérdida conformación espacial (pérdida función)
CAUSA: cambios ambientales desfavorables (pH, Tª, …)
Rompen enlaces estructura 3ª
TIPOS: Reversible (RENATURALIZACIÓN) e Irreversible
4.- Proteínas. Clasificación I
HOLOPROTEÍNAS o proteínas simples (sólo contienen aminoácidos) :
Globulares: Forma esférica y solubles en agua
•Albúminas: Reserva y transportadora (ovoalbúmina, lactoalbúmina,...)
•Globulinas: Hemoglobina, inmunoglobulinas, lactoglobulina,...
•Histonas: Interaccionan con ADN eucariota (forman la cromatina)
•Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides
Fibrilares o escleroproteínas: Forma alargada, insolubles en agua y funciones estructurales.
•Colágeno y elastina: tejidos conectivos
•Queratinas: estructuras dérmicas (pelo, uñas,...)
•Fibrinógeno: coagulación sanguínea
Proteínas. Clasificación II
HETEROPROTEÍNAS o proteínas conjugadas: formadas por una parte proteica (grupo proteico) y otra no
proteica (grupo prostético). Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
•Glucoproteínas: con un oligosacárido. Ej.- la mucina de la saliva
•Lipoproteínas: con un lípido. Ej.- el transporte de colesterol
•Cromoproteínas: llevan unido un pigmento
Porfirínico: con el grupo porfirínico (hemoglobina, citocromos)
no porfirínico: con un ion metálico como Cu (hemocianinas)
•Otras heteroproteínas:
Fosfoproteínas: algunos aá. están fosforilados (caseína de la leche)
Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos como ribosomas o cromatina
5.- Proteínas. Funciones
- Reserva energética: Ovoalbúmina, caseína,...
- Estructural: Glucoproteínas de mb, colágeno, histonas,..
- Homeostática: regulan las condiciones del medio (pH)
- Portadora de mensajes
Hormonal: insulina
Neurotransmisores: endorfinas
- Recepción y transmisión de señales:
Proteínas de membrana (receptores)
- Transporte: hemoglobina, lipoproteínas, mioglobina
- Defensiva: fibrinógeno, anticuerpos, mucina
- Contráctil: actina, miosina,...
-CATALIZADORA O ENZIMÁTICA
(Aceleran reacciones químicas)
6. ENZIMAS: biocatalizadores
• En toda reacción química, los reactivos (A + B) se unen para dar los productos (C + D).
Paso intermedio (complejo o estado de activación) → enlaces de reactivos debilitados.
Para llegar al Estado Activ  aporte energético (energía de activación) → calor, luz, electricidad, radiaciones,...
A + B ----------------------------------------- C + D
Reactivos
Productos
A + B ------------- [A + B] ------------------ C + D
Energía de activación ↗
Estado de activación [E.A.]
En seres vivos, la energía procede del ATP. Para economizar el consumo de ATP → biocatalizadores
• Biocatalizadores  sustancias que reducen la cantidad de energía necesaria para que se pueda
producir una reacción química en un ser vivo (energía de activación), acelerando la velocidad de
reacción.
Modo de acción:
- Fijándose al sustrato →debilita sus enlaces
(facilita su ruptura).
- Atrayendo hacia su superficie a los reactivos
(facilita su encuentro y por tanto la reacción).
Principales biocatalizadores: enzimas, vitaminas, hormonas y algunos oligoelementos (Fe, Cu, Zn...)
Estructura de las enzimas
•
Biocatalizadores  moléculas orgánicas producidas por los seres vivos capaces de:
- Funcionar fuera de la célula u organismo que las produce
- Aumentan la velocidad de reacción.
- No se modifican (se recuperan intactas) → actúan a ↓ [E]
- Actúan en condiciones suaves de Tº, P, pH, …
- Inducen modificaciones químicas en los sustratos:
Ruptura, formación o redistribución de sus enlaces covalentes
Introducción o pérdida de algún grupo funcional
• Son proteínas globulares, excepto las ribozimas (ARN con actividad catalítica), solubles en agua.
• Según su composición pueden ser de dos tipos:
Enzimas: Formadas por una o varias cadenas proteínicas,
Holoenzimas: Poseen una parte proteica (apoenzima) y otra no proteica (cofactor)
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR
Molécula inorgánica
COFACTOR
Molécula orgánica
Metal (Fe, Cu, Zn, Mn, Mg, )
Enlace covalente
Grupo prostético
(fuerte)
(Grupo hemo)
Enlace no covalente
Coenzima (NAD, Vitaminas)
Coenzimas
• Son cofactores enzimáticos orgánicos que se unen al apoenzima mediante enlaces débiles.
La unión apoenzima-coenzima no es específica → un mismo coenzima puede unirse a diferentes apoenzimas
Esta unión suele ser temporal.
Los principales coenzimas son:
• Adenosín-fosfatos (AMP, ADP, ATP): Sus enlaces acumulan gran cantidad de energía que liberan al
romperse.
• Piridín-nucleótidos: NAD y NADP.
NAD: Nicotinamín-adenín-dinucleótido.
NADP: Nicotinamín-adenín-dinucleótido-fosfato.
Transfieren protones y electrones pasando fácilmente de forma oxidada a reducida y viceversa.
A(oxidado) + NADH+H ---------------- A(reducido) + NAD+
(2H+ + 2e-)
• Flavín-nucleótidos: FMN y FAD
FMN: Flavín-mononucleótido
FAD: Flavín-adenín-dinucleótido
Al igual que los anteriores, catalizan reacciones de oxidación-reducción.
FAD + MH2 ------------------ FADH2+ M
• Coenzima A: CoA (adenosín-difosfato-vitamina B5). Transfiere grupos de dos carbonos. Lleva en su
extremo un grupo –SH. CoA-SH y transfiere grupos acilo. Actúa como transportador de radicales -acil
(CH3- COOH) (acetil- CoA).
• Vitaminas
Vitaminas
Sustancias orgánicas indispensables para el funcionamiento del metabolismo
Imposibles de sintetizar → Ingeridas en la dieta.
Mínimas cantidades. Defecto (hipovitaminosis) Exceso (hipervitaminosis)
(Muchas vitaminas actúan como coenzimas y otras como precursoras de coenzimas. )
Vitamina C (ácido ascórbico): Coenzima de algunas peptidasas intracelulares y es fundamental para la
síntesis del colágeno.
Riboflavina (B2): Forma parte del FAD.
Ácido nicotínico ( B3): Forma parte del NAD y NADP.
Piridoxina (B6): Coenzima en el metabolismo de los aminoácidos.
Ácido pantoténico (B5): Forma parte del CoA.
Ácido fólico (B9): Interviene en la síntesis de purinas y pirimidinas (bases nitrogenadas).
APOENZIMA
•
•
Proteína globular formada exclusivamente por secuencias de aminoácidos.
Determinan la especificidad de la reacción enzimática → dependiendo de ciertos aminoácidos:
estructurales, de fijación, catalíticos …
Regiones de la enzima: Centro activo – Centro regulador
Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato y,
si lo hay, al coenzima.
Diferentes aá. realizan distintas funciones:
aá estructurales: mantienen la estructura de la enzima y del
centro activo
(si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo)
aá de fijación (Centro fijación): unen y orientan el sustrato
(Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para
aproximar la parte que ha de ser atacada por la enzima)
aá catalizadores (Centro catalítico): modifican el sustrato y lo
transforman en producto.
(Unión covalente → debilita estructura y favorecie ruptura)
Es fundamental mantener la secuencia y estructura.
Centro regulador: lugares donde pueden unirse otras
sustancias y modificar la actividad enzimática.
Enzimas alostéricas. (Allo: Otro; Estereo: Sitio)
6.3.- Especificidad enzimática
Cada enzima posee en su superficie una zona activa (centro catalítico) a la que se adapta el S
• Teoría de la “llave-cerradura” de Fisher
•
Teoría del “ajuste inducido”
• Especificidad de sustrato:
Absoluta: sólo reconoce un sustrato. Ej. Maltasa
De grupo: Actúa sobre un grupo de moléculas con un determinado enlace. Ej. Peptidasas
Estereoquímica: reconoce a un estereoisómero. Ej. Forma D, pero no a la forma L
•
Especificidad de acción: Actúa sobre un tipo de reacción (depende del tipo de enlace y no del tipo de
molécula). Ej.- Deshidrogenasas
El sustrato → debe poseer: - grupo funcional que le permita situarse de forma precisa en el centro activo y
- enlace específico que pueda ser atacado por el enzima.
(Sólo se produce actividad enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación coinciden con los radicales del
sustrato. De ahí que las enzimas sean específicas. )
6.4.- CINÉTICA ENZIMÁTICA
•
•
•
•
Estudia la velocidad de la reacción química.
Deduce (mediante parámetros): actividad enzima, afinidad por sustrato, mecanismos de la reacción.
Influye: [E], [S], [Coenzimas], pH, Tª e inhibidores
Ej.- “El aumento de [S] aumenta la velocidad hasta la saturación de la enzima” → se facilita el encuentro
del S con el E, hasta alcanzar la velocidad máxima (Vmáx = Todas las E están en forma de complejo ES)
•
Actividad enzimática: “Cantidad de S que cada E transforma por unidad de tiempo” o “Cantidad de P
producido por unidad de tiempo”
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN: Variación de V de una reacción al ↑[S]
(Es complicado saber cual es la [S] necesaria para alcanzar la Vmáx  para expresar la eficacia de una E se utiliza la Km)
Afinidad de la E por sustrato: Km (cte de Michaelis-Menten): [S] necesaria para alcanzar la mitad de Vmáx
(Cada enzima posee una Km específica)
↓Km →↑ afinidad (alta eficacia catalítica aún a ↓[S])
6.5.- INHIBICIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INHIBIDORES: Moléculas que impiden el normal funcionamiento de las
enzimas o las inutilizan  ↓o anulan la actividad enzimática.
Constituyen un mecanismo de control de las reacciones metabólicas.
Tipos: Reversible e irreversible
• Reversible: Unión TEMPORAL (no covalente) con la enzima.
No se inutiliza el centro activo sino que impide temporalmente su
normal funcionamiento.
Clases:
(a) Inhibición Competitiva: Inhibidor similar al sustrato.
Compite para unirse al centro activo.
La enzima no puede romperlo y no podrá actuar hasta que se libere
de él  Disminuye la velocidad de reacción.
Si ↑ la [S] → se anula la acción del inhibidor
(b) Inhibición No-Competitiva: Unión del inhibidor en región distinta
del centro activo → lo modifica e impide el acoplamiento del S o
bien hace fijo al complejo ES
Afecta a la configuración tridimensional de la enzima y bloquea la
reacción.
Si ↑ la [S] → NO se anula la acción del inhibidor
(c) Inhibicion Acompetitiva: El inhibidor se une con ES (no con la E).
Si ↑ la [S] → NO se anula la acción del inhibidor
Inhibición irreversible
Unión PERMANENTE (covalente) con la enzima.
La enzima queda inactiva permanentemente (antibióticos, venenos,…) al anularse la capacidad catalítica 
Envenenamiento del enzima.
El inhibidor se une al centro activo de la enzima de forma permanente mediante un enlace covalente, con lo que la enzima
queda inutilizada.
Ej.- fármacos y tóxicos. El ión cianuro se une a la citocromo-oxidasa que es clave en la respiración.
- Insecticidas organofosforados inhibidores de acetilcolinesterasa
- la aspirina (ASA) inhibe irreversiblemente la acción de la sintetasa de prostaglandina.
Prostaglandinas → producen dolor e inflamación.
Al bloquear su síntesis → ↓inflamación  se alivia el dolor.
6.6.- FACTORES QUE MODULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• Variaciones de TEMPERATURA:
- Al ↑ Tª →↑ la actividad (↑de la movilidad molecular)
- La actividad de la enzima puede desaparecer al cambiar la Tº
- Inactivación a 50 – 60 ºC (Desnaturalización).
(Excepto termófilas → 100ºC)
- Existe una Tº óptima. La actividad enzimática es máxima.
- Tº bajas NO desnaturalizan, pero si ↓↓ actividad (Hibernación)
• Cambios de pH:
- Ligeras variaciones del pH afectan actividad enzimática
- Existe un pH óptimo. Su modificación → Desnaturalización.
Importancia espacial: digestivo.
• ALOSTERISMO:
Enzimas alostéricas: Modifican su actividad enzimática
Adoptan 2 conformaciones diferentes y estables:
R (relajada) → Mayor afinidad al S (activa)
T (tensa) → Menor afinidad al S (inactiva)
- El paso de una a otra por unión de efectores (ligandos) al centro
regulador (diferente al activo)
- Inhibición por feed-back
6.7.- Estrategias para aumentar la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas
REGULACIÓN CELULAR DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
•
•
•
•
•
Aumento de la concentración de moléculas de sustrato. Hasta llegar a la Vmáx
Aumento de la concentración de moléculas de enzima. Estimulando la síntesis de enzimas
Compartimentación celular. [E], [S] muy bajas. V de reacción limitada por el efecto de la dilución:
(Enzimas diluidas en citoplasma) → La mayoría de reacciones transcurren en el interior de orgánulos
celulares
Efecto cascada. (Proenzimas o zimógenos): Enzimas alostéricas inactivas hasta que sufren la
transformación a enzimas activas  Amplifica respuesta final
Complejos multienzimáticos: conjunto de enzimas se agrupan y aumentan la eficacia de la reacción.
6.8.- Enzimas. Clasificación
Denominación
1. Oxidorreductasas
Función
Reacciones de oxidación-reducción
2. Transferasas
Transferencia de un grupo funcional.
3. Hidrolasas
Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O
4. Liasas
Ruptura no hidrolítica de enlaces
5. Isomerasas
Transformación en su isómero
6. Ligasas
Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)